1 Лекция 2. Строение, свойства, биологическая роль белков Статическая биохимия

Содержание

1. 1 Лекция 2. Строение, свойства, биологическая роль белков Статическая биохимия
2. Аминокислоты - карбоновые кислоты, содержащие карбоксильную
3. Классифицировать аминокислоты можно по полярности их радикалов,
4. Общая формула α-аминокислотСтатическая биохимия
5. неполярные, или гидрофобные (аланин, валин, лейцин, изолейцин,
6. ННNНН+ООССRНейтральная цвиттерионная форма аминокислоты в растворе
7. Пептидные связиННННNNNNНННННННОНН2ООНОНООООССССССССКонденсацияДипептидПептидПептидR1R2R1R2Статическая биохимия
8. Первичная структура белкаNНNННNОООСССНСНСНСЧасть молекулы полипептидаR1R2R3Статическая биохимия
9. Последовательность аминокислот для каждого белка уникальна и
10. Вторичная структура белкаα-спиральβ-складчатая структураСтатическая биохимия Вторичная структура
11. Водородная связь – как основа вторичной (пространственной)
12. Характерные мотивы укладки белковой цепи в α-, β-, α/β-, и α+β-белкахСтатическая биохимия
13. Третичная структура белка – образование компактной, плотно
14. Четвертичная структура белкаа – гемоглобин,состоящий из четырех
15. Функциональная классификация белков:Каталитические – ферменты;Транспортные – альбумины,
16. Классификация белков по химическому составуПростые – содержащие
17. АльбуминПростые белкиИнсулин
18. Сложные белкиЛипопротеиныСтатическая биохимия
19. Сложные белкиГликопротеины (иммуноглобулин М)Статическая биохимия
20. Сложные белкиСхематическое изображение структур протеогликанов: 1 –
21. Сложные белки (металлопротеины) Цитохром с Ферритин Статическая биохимия
22. Сложные белки (нуклеопротеины)Модель вируса мозаичной болезни табака:а – спираль РНК; б – субъединицы белкаСтатическая биохимия
23. Статическая биохимия
24. Скачать презентанцию

Аминокислоты - карбоновые кислоты, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2) группы, которые находятся у одного и того же атома углерода. В организме человека найдено около 70 аминокислот, 20

Главная
Разное
1 Лекция 2. Строение, свойства, биологическая роль белков Статическая биохимия

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1Лекция 2. Строение, свойства, биологическая роль белков
Статическая биохимия

Слайд 2Аминокислоты - карбоновые кислоты, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2)

группы, которые находятся у одного и того же атома углерода.

В организме человека найдено около 70 аминокислот, 20 из них входят в состав белков и называются протеиногенными. Химическим путем удалось синтезировать уже более 600 аминокислот.

Статическая биохимия

Аминокислоты - карбоновые кислоты, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2) группы, которые находятся у одного и

Слайд 3Классифицировать аминокислоты можно по полярности их радикалов, о чем ниже.

По функциональному значению аминокислоты условно можно разделить на три группы:

Классифицировать аминокислоты можно по полярности их радикалов, о чем ниже. По функциональному значению аминокислоты условно можно разделить

Слайд 4Общая формула α-аминокислот
Статическая биохимия

Слайд 5
неполярные, или гидрофобные (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин,

триптофан, метионин);
полярные, но незаряженные (глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин,

глутамин);
положительно заряженные (лизин, гистидин, аргинин);
отрицательно заряженные (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота).

Аминокислоты подразделяются на 4 основные класса:

Статическая биохимия

неполярные, или гидрофобные (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан, метионин);полярные, но незаряженные (глицин, серин, треонин,

Слайд 6Н
Н
N
Н
Н
+
О
О
С
С
R
Нейтральная цвиттерионная
форма аминокислоты в растворе – проявляют свойства

кислот и оснований, могут выполнять роль буферов.
—NH2, основная группа,

обладает сильным
сродством с Н+-ионамами

—СООН, кислотная группа, диссоциирует с высвобождением Н+-ионов

Статическая биохимия

ННNНН+ООССRНейтральная цвиттерионная форма аминокислоты в растворе – проявляют свойства кислот и оснований, могут выполнять роль буферов.

Слайд 7Пептидные связи
Н
Н
Н
Н
N
N
N
N
Н
Н
Н
Н
Н
Н
Н
ОН
Н2О
ОН
ОН
О
О
О
О
С
С
С
С
С
С
С
С
Конденсация
Дипептид
Пептид
Пептид
R1
R2
R1
R2
Статическая биохимия

Слайд 8Первичная структура белка
N
Н
N
Н
Н
N
О
О
О
С
С
СН
СН
СН
С
Часть молекулы полипептида
R1
R2
R3
Статическая биохимия

Слайд 9Последовательность аминокислот
для каждого белка уникальна
и закреплена генетически
Первичная структура

характеризует последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанных ковалентными (пептидными)

связями

Трипептид: глицилаланиллизин

Статическая биохимия

Последовательность аминокислот для каждого белка уникальна и закреплена генетическиПервичная структура характеризует последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи,

Слайд 10Вторичная структура белка
α-спираль
β-складчатая структура
Статическая биохимия
Вторичная структура – это способ

укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, благодаря образованию водородных связей

Вторичная структура белкаα-спиральβ-складчатая структураСтатическая биохимия Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, благодаря

Слайд 11Водородная связь – как основа вторичной (пространственной) структуры белка
Локализованное

электростатическое притяжение

– ОН . . . . . . .

. . . . ОС

Электроположительные водородные атомы, соединенные с кислородом или азотом в группах –ОН или –NH, стремятся обобществить электроны с находящимся по соседству электроотрицательным атомом кислорода, например, с кислородом группы =СО.

Статическая биохимия

Водородная связь – как основа вторичной (пространственной) структуры белка Локализованное электростатическое притяжение– ОН . . . .

Слайд 12Характерные мотивы укладки белковой
цепи в α-, β-, α/β-, и

α+β-белках
Статическая биохимия

Слайд 13Третичная структура белка – образование компактной, плотно упакованной структуры: фибриллы

или глобулы.
Доменное строение глобулярных белков (по А. А. Болдыреву)
Статическая биохимия

Третичная структура белка – образование компактной, плотно упакованной структуры: фибриллы или глобулы.Доменное строение глобулярных белков (по

Слайд 14Четвертичная структура белка
а – гемоглобин,
состоящий из четырех субъединиц (двух α-цепей

и двух β-цепей),
б – одна субъединица,
в – простетическая группа

гемоглобина

Статическая биохимия

Четвертичная структура белкаа – гемоглобин,состоящий из четырех субъединиц (двух α-цепей и двух β-цепей), б – одна субъединица,в

Слайд 15Функциональная классификация белков:
Каталитические – ферменты;
Транспортные – альбумины, липопротеины высокой, низкой,

очень низкой плотности;
Регуляторные – гормон инсулин;
Защитные – антитела и иммуноглобулины,

фибриноген;
Сократительные – коллаген и ретикулин;
Рецепторные ;
Запасные и питательные – глютеин, проламин, овальбумин;
Токсические.

Функциональная классификация белков:Каталитические – ферменты;Транспортные – альбумины, липопротеины высокой, низкой, очень низкой плотности;Регуляторные – гормон инсулин;Защитные –

Слайд 16Классификация белков по химическому составу
Простые – содержащие в составе только

белковую молекулу
Сложные – содержащие в составе помимо белковой части содержат

простетическую группу разной химической природы

Классификация белков по химическому составуПростые – содержащие в составе только белковую молекулуСложные – содержащие в составе помимо

Слайд 17Альбумин
Простые белки
Инсулин

Слайд 18Сложные белки
Липопротеины
Статическая биохимия

Слайд 19Сложные белки
Гликопротеины (иммуноглобулин М)
Статическая биохимия

Слайд 20Сложные белки
Схематическое изображение структур протеогликанов:
1 – протеогликан хряща;
2

– протеогепарин;
3 – протеодерматансульфат

с олигосахаридами муцинового типа;
4 – протеохондроитинсульфат или протеодерматансульфат небольшой молекулярной массы;
5 – протеокератансульфат роговицы;
6 – протеогепарансульфат клеточной поверхности

Протеогликаны

Статическая биохимия

Сложные белкиСхематическое изображение структур протеогликанов: 1 – протеогликан хряща; 2 – протеогепарин; 3 – протеодерматансульфат

Слайд 21Сложные белки (металлопротеины)

Цитохром с
Ферритин
Статическая биохимия

Слайд 22Сложные белки (нуклеопротеины)
Модель вируса мозаичной болезни табака:
а – спираль РНК;

б – субъединицы белка
Статическая биохимия

Слайд 23Статическая биохимия

Скачать презентацию

Разделы презентаций

1 Лекция 2. Строение, свойства, биологическая роль белков Статическая биохимия

Содержание

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1Лекция 2. Строение, свойства, биологическая роль белковСтатическая биохимия

Слайд 2Аминокислоты - карбоновые кислоты, содержащие карбоксильную (-СООН) и аминную (-NH2)

группы, которые находятся у одного и того же атома углерода.

Слайд 3Классифицировать аминокислоты можно по полярности их радикалов, о чем ниже.

По функциональному значению аминокислоты условно можно разделить на три группы:

Слайд 4Общая формула α-аминокислотСтатическая биохимия

Слайд 5неполярные, или гидрофобные (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин,

триптофан, метионин);полярные, но незаряженные (глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин,

Слайд 6ННNНН+ООССRНейтральная цвиттерионная форма аминокислоты в растворе – проявляют свойства

кислот и оснований, могут выполнять роль буферов. —NH2, основная группа,

Слайд 7Пептидные связиННННNNNNНННННННОНН2ООНОНООООССССССССКонденсацияДипептидПептидПептидR1R2R1R2Статическая биохимия

Слайд 8Первичная структура белкаNНNННNОООСССНСНСНСЧасть молекулы полипептидаR1R2R3Статическая биохимия

Слайд 9Последовательность аминокислот для каждого белка уникальна и закреплена генетическиПервичная структура

характеризует последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанных ковалентными (пептидными)

Слайд 10Вторичная структура белкаα-спиральβ-складчатая структураСтатическая биохимия Вторичная структура – это способ

укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, благодаря образованию водородных связей

Слайд 11Водородная связь – как основа вторичной (пространственной) структуры белка Локализованное

электростатическое притяжение– ОН . . . . . . .

Слайд 12Характерные мотивы укладки белковой цепи в α-, β-, α/β-, и

α+β-белкахСтатическая биохимия

Слайд 13Третичная структура белка – образование компактной, плотно упакованной структуры: фибриллы

или глобулы.Доменное строение глобулярных белков (по А. А. Болдыреву)Статическая биохимия

Слайд 14Четвертичная структура белкаа – гемоглобин,состоящий из четырех субъединиц (двух α-цепей

и двух β-цепей), б – одна субъединица,в – простетическая группа

Слайд 15Функциональная классификация белков:Каталитические – ферменты;Транспортные – альбумины, липопротеины высокой, низкой,

очень низкой плотности;Регуляторные – гормон инсулин;Защитные – антитела и иммуноглобулины,

Слайд 16Классификация белков по химическому составуПростые – содержащие в составе только

белковую молекулуСложные – содержащие в составе помимо белковой части содержат

Слайд 17АльбуминПростые белкиИнсулин

Слайд 18Сложные белкиЛипопротеиныСтатическая биохимия

Слайд 19Сложные белкиГликопротеины (иммуноглобулин М)Статическая биохимия

Слайд 20Сложные белкиСхематическое изображение структур протеогликанов: 1 – протеогликан хряща; 2

– протеогепарин; 3 – протеодерматансульфат

Слайд 21Сложные белки (металлопротеины) Цитохром с Ферритин Статическая биохимия

Слайд 22Сложные белки (нуклеопротеины)Модель вируса мозаичной болезни табака:а – спираль РНК;

б – субъединицы белкаСтатическая биохимия

Слайд 23Статическая биохимия

Похожие презентации

Обратная связь

Что такое TheSlide.ru?

Слайд 1Лекция 2. Строение, свойства, биологическая роль белков
Статическая биохимия

Слайд 4Общая формула α-аминокислот
Статическая биохимия

Слайд 5
неполярные, или гидрофобные (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин,

триптофан, метионин);
полярные, но незаряженные (глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин,

Слайд 6Н
Н
N
Н
Н
+
О
О
С
С
R
Нейтральная цвиттерионная
форма аминокислоты в растворе – проявляют свойства

кислот и оснований, могут выполнять роль буферов.
—NH2, основная группа,

Слайд 7Пептидные связи
Н
Н
Н
Н
N
N
N
N
Н
Н
Н
Н
Н
Н
Н
ОН
Н2О
ОН
ОН
О
О
О
О
С
С
С
С
С
С
С
С
Конденсация
Дипептид
Пептид
Пептид
R1
R2
R1
R2
Статическая биохимия

Слайд 8Первичная структура белка
N
Н
N
Н
Н
N
О
О
О
С
С
СН
СН
СН
С
Часть молекулы полипептида
R1
R2
R3
Статическая биохимия

Слайд 9Последовательность аминокислот
для каждого белка уникальна
и закреплена генетически
Первичная структура

Слайд 10Вторичная структура белка
α-спираль
β-складчатая структура
Статическая биохимия
Вторичная структура – это способ

Слайд 11Водородная связь – как основа вторичной (пространственной) структуры белка
Локализованное

электростатическое притяжение

– ОН . . . . . . .

Слайд 12Характерные мотивы укладки белковой
цепи в α-, β-, α/β-, и

α+β-белках
Статическая биохимия

или глобулы.
Доменное строение глобулярных белков (по А. А. Болдыреву)
Статическая биохимия

Слайд 14Четвертичная структура белка
а – гемоглобин,
состоящий из четырех субъединиц (двух α-цепей

и двух β-цепей),
б – одна субъединица,
в – простетическая группа

Слайд 15Функциональная классификация белков:
Каталитические – ферменты;
Транспортные – альбумины, липопротеины высокой, низкой,

очень низкой плотности;
Регуляторные – гормон инсулин;
Защитные – антитела и иммуноглобулины,

Слайд 16Классификация белков по химическому составу
Простые – содержащие в составе только

белковую молекулу
Сложные – содержащие в составе помимо белковой части содержат

Слайд 17Альбумин
Простые белки
Инсулин

Слайд 18Сложные белки
Липопротеины
Статическая биохимия

Слайд 19Сложные белки
Гликопротеины (иммуноглобулин М)
Статическая биохимия

Слайд 20Сложные белки
Схематическое изображение структур протеогликанов:
1 – протеогликан хряща;
2

– протеогепарин;
3 – протеодерматансульфат

Слайд 21Сложные белки (металлопротеины)

Цитохром с
Ферритин
Статическая биохимия

Слайд 22Сложные белки (нуклеопротеины)
Модель вируса мозаичной болезни табака:
а – спираль РНК;

б – субъединицы белка
Статическая биохимия