Катализ. Виды катализа. Факторы, влияющие на активность ферментов

химия»

Лектор: проф. Иванова Надежда Семёновна

скорости химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество и

состояние которых в ходе реакции не изменяются.
Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Берцелиусом.

Йёнс Якоб Берцелиус
(1779–1848)

биохимическая генетика.
Энзимодиагностика позволяет определять болезнь на ранних этапах (заболевания печени,

поджелудочной железы, эндокринных расстройств и т.д.).
В энзимотерапии лекарством является фермент (пепсин − для лечения гастрита, диспепсии и др. расстройств пищеварения, панкреатин [фестал, панзинорм] − для лечения печени и поджелудочной железы и т.д.).
Биохимическая генетика − учение о наследственных заболеваниях, обусловленных дефектами в структуре ферментов.

продуктов реакции.
В отношении катализатора выполняются 2 условия:
1. катализатор ускоряет реакцию,

для которой ΔG <0.
2. Катализатор не смещает химического равновесия, т.е. не влияет на Кр.

субстратом. Характерным примером является кислотно-основный катализ, который реализуется в организме

при гидролизе жиров, спиртовом и молочном брожении, окислении С6Н12О6 и т. п. Скорость определяется по формуле:

Виды катализа

Фермент

Н+

Субстрат

Продукт

фазах. Особенность таких катализаторов − наличие активных и аллостерических центров.

Активный центр − центр, обладающий каталитической активностью.
Аллостерический центр участвует в явлении, которое носит название индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот.

Виды катализа

белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот вид катализа относится к

микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с гомогенным катализом. Отличие ферментов от других катализаторов − высокая активность и селективность первых.

Виды катализа

точным соответствием формы активного центра фермента и структуры субстрата. Такая

трактовка называется моделью «ключ-замок».

субстрате, уменьшается прочность разрываемых связей, значительно уменьшается Еа, а скорость

реакции сильно возрастает.

реалистична индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот. Неправильные субстраты —

слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру, поэтому аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата под структуру активного центра.

P1

P2

enzyme to catalyze its reaction are shown as purple spheres,

and an enzyme inhibitor called S-hexylglutathione is shown as a space-filling model, filling the two active sites.

ферментом, от концентрации субстрата и фермента. Простейшая кинетическая схема, для

которой справедливо уравнение Михаэлиса:
 Уравнение имеет вид:

где Vm – максимальная скорость реакции, равная kcatEo;
KM – константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;
S – концентрация субстрата.

Кинетическая работа фермента

V=k[S]
При высоких [S] − реакция 0 порядка; V=k[E]

различных химических реакций.
Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции.

результате не образуется ES − комплекс и продукты реакции.

присоединяться как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу

с одинаковой эффективностью. Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату.

ведущее к его необратимой инактивации.
Структура активного центра трипантионредуктазы с двумя

молекулами ингибиторов, один из которых связан необратимо, а другой обратимо. Фермент показан синим цветом.