Белки – носители жизни

Алена и Федорова Лариса, 10-а класс
Руководитель:
Краснова Валентина Вячеславовна

белков
Использование белков
Значение белков
Вывод

играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов.
Модель молекулы

белка миоглобина

Белок характеризуется определённым ассортиментом и количественным соотношением аминокислот. В молекулах

Белков аминокислоты соединены между собой пептидными связями (—СО—NH—) в линейной последовательности, составляющей так называемую первичную структуру Белков.

21,5—23,5% кислорода, 15—17,6% азота, 0,3—2,5% серы. Кроме того, в состав

ряда белков входит и фосфор.

бесцветны, если только они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы,

как, например, гемоглобин. Растворимость в воде у разных белков сильно варьирует. Молекулярная масса белков очень велика – от нескольких тысяч до многих миллионов дальтон. Благодаря присутствию в молекулах белков положительно и отрицательно заряженных групп они движутся с разной скоростью и в электрическом поле. На этом основан электрофорез – метод, применяемый для выделения индивидуальных белков из сложных смесей. После очистки многие белки способны кристаллизоваться.

из повторяющихся мономерных звеньев, или субъединиц, роль которых играют у

них a-аминокислоты. Общая формула аминокислот

где R – атом водорода или какая-нибудь органическая группа.

основными свойствами аминогруппа, NH2, и кислотная карбоксильная группа, СООН. Карбоксильная

группа одной аминокислоты может образовать амидную (пептидную) связь с аминогруппой другой аминокислоты:

однако, может разрушиться при нагревании, при изменении рН, под действием

органических растворителей и даже при простом взбалтывании раствора до появления на его поверхности пузырьков. Измененный таким образом белок называют денатурированным. Хорошо знакомые всем примеры денатурированного белка – вареные яйца или взбитые сливки. Небольшие белки, содержащие всего лишь около сотни аминокислот, способны ренатурировать, т.е. вновь приобретать исходную конфигурацию. Но большинство белков превращается при этом просто в массу спутанных полипептидных цепей и прежнюю конфигурацию не восстанавливает.

и растительных тканей; содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке,

в семенах растений.
ГЛОБУЛИНЫ: входят в состав цитоплазмы, плазмы крови и лимфы (высших животных и человека), определяя иммунные свойства организма.
ГИСТОНЫ: содержатся в ядрах большинства клеток животных. ГЛУТЕЛИНЫ: содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений.
ПРОЛАМИНЫ: простые запасные белки, содержащиеся лишь в семенах злаков.
ПРОТАМИНЫ: низкомолекулярные белки, содержащиеся в ядрах сперматозоидов у рыб и птиц.
ПРОТЕИНОИДЫ: белки животного происхождения, выполняют опорные функции в организмах.

белков и липидов
НУКЛЕОПРОТЕИДЫ: комплексы нуклеиновых кислот и белков
ФОСФОПРОТЕИДЫ: содержат сложные

белки с фосфорильной группой –PO32-
ХРОМОПРОТЕИДЫ: содержат окрашенные небелковые группы

этим была раскрыта первичная структура, рибонуклеазы, гемоглобина, трипсина и ряда

других белков. Путём химического синтеза сначала были получены сложные пептиды со свойствами гормонов, затем удалось синтезировать гормон инсулин, наконец — фермент рибонуклеазу. Правильность химической формулы инсулина и рибонуклеазы подтвердилась тем, что синтетические белки не отличались от белков, продуцируемых организмом. Сейчас полностью или частично установлена структура свыше 200 белков.

и шелковые ткани, пластмасса галалит, кожа. Можно изготавливать ткани также

из искусственных белковых нитей, получаемых из растительных белков. Например из семян лупина.

входят в состав всех живых организмов. Эти биополимеры – носители

жизни, основа живой клетки.  

Трехмерная структура фермента лизоцима

наши дни разрабатываются новые методы получения белков путём промышленного микробиологического

синтеза, т. е. выращиванием микробов (например, дрожжей и др.) на дешёвом сырье (например, нефти, газе и др.).

Биосинтез белков (схема)