БИОСИНТЕЗ БЕЛКА

водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими

молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически

невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

СОСТАВЛЯЮЩЕЙ МОЛЕКУЛУ БЕЛКА. СВЯЗЬ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ — ПЕПТИДНАЯ.
Если молекула белка

состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.
Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными

группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем

больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)
могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

основа всех тканей организма. Это основной материал для построения всех

клеток - от мышц и костей, до волос и ногтей.

регуляции многих обменных процессов и совершенно необходимы для нормального обмена

веществ в организме. Усвоение питательных веществ в организме возможно только в присутствии определенных ферментов. А ферменты - это белковые структуры, и соответственно недостаток белка приведет к серьезным нарушениям в питании организма.

нормального уровня гормонов в организме необходимо достаточное поступление протеинов. И

прежде всего при гормональных нарушениях необходимо обратить внимание на достаточное поступления с пищей полноценных белков.

выведению токсичных веществ из организма. Дефицит белка в питании уменьшает

устойчивость организма к инфекциям, так как снижается уровень образования антител.

гормонов, лекарственных веществ.  При дефиците белка вода не удерживается в

клетках и переходит в межклеточную жидкость.

не менее, они при определенных условиях могут выполнять эту функцию.

Однако, в качестве энергетической субстанции белки очень не выгодны и требуют большое количество энергии на свое усвоение и синтез.

происходит в процессе деления клетки на матрице родительской молекулы ДНК.

При этом генетический материал, зашифрованный в ДНК, удваивается и делится между дочерними клетками. Репликацию ДНК осуществляет фермент ДНК-полимераза.

(1910-1976) – французский биохимик и микробиолог

гипотезы переноса генетической информации и регуляции синтеза белка в бактериальных

клетках (концепция оперона). Лауреат нобелевской премия за открытия, касающиеся генетического контроля синтеза ферментов и вирусов.(1965г.)

премии 1965 г. по физиологии и медицине «за открытия, связанные с

генетическим контролем синтеза ферментов и вирусов». Его труды совместно с Ф.Жакоб и А. Львовым открыли такую область исследования, которую в полном смысле слова можно назвать молекулярной биологией.

ДНК в последовательность нуклеотидов РНК.



А
Т
Г
Г
А
Ц

Г
А

Ц
Т


В определенном участке ДНК под действием

ферментов белки-гистоны отделяются, водородные связи рвутся, и двойная спираль ДНК раскручивается. Одна из цепочек становится матрицей для построения и-РНК. Участок ДНК в определенном месте начинает раскручиваться под действием ферментов.

матрица

ДНК

нуклеотидов по принципу комплементарности начинается сборка мРНК.


А

Т
Г
Г
А
Ц
Г
А
Ц
Т
У
А
Ц
Ц
У
Г
Ц
У
Г
А
и-РНК
Водородная

связь

Сложно-эфирная
связь

Между азотистыми основаниями ДНК и РНК возникают водородные связи, а между нуклеотидами самой матричной РНК образуются сложно-эфирные связи.

мРНК рвутся, и новообразованная мРНК через поры в ядре уходит

в цитоплазму, где прикрепляется к рибосомам. А две цепочки ДНК вновь соединяются, восстанавливая двойную спираль, и опять связываются с белками-гистонами.
МРНК присоединяется к поверхности малой субъединицы в присутствии ионов магния. Причем два ее триплета нуклеотидов оказываются обращенными к большой субъединице рибосомы.

ЯДРО

рибосомы

цитоплазма

Mg2+

аминокислот белка.
В цитоплазме аминокислоты под строгим контролем ферментов аминоацил-тРНК-синтетаз соединяются

с тРНК, образуя аминоацил-тРНК. Это очень видоспецифичные реакции: определенный фермент способен узнавать и связывать с соответствующей тРНК только свою аминокислоту.

и-РНК

А

Г

У

У

Ц

А

У

Ц

А

А

Г

У

а/к

а/к

а/к

У

У

Г

А

Ц

У

У

Г

Ц

с кодоном и-РНК. Затем второй кодон соединяется с комплексом второй

аминоацил-тРНК, содержащей свой специфический антикодон.
Антикодон– триплет нуклеотидов на верхушке тРНК.
Кодон– триплет нуклеотидов на и-РНК.

и-РНК

А

Г

У

У

Ц

А

У

Ц

А

А

Г

У

а/к

а/к

а/к

У

У

Г

А

Ц

У

У

Г

Ц

Водородные связи между
комплементарными нуклеотидами

образование пептидной связи между аминокислотами; первая аминокислота перемещается на вторую

тРНК, а освободившаяся первая тРНК уходит. После этого рибосома передвигается по нити для того, чтобы поставить на рабочее место следующий кодон.

И-РНК

А

Г

У

У

Ц

А

У

Ц

А

А

Г

У

а/к

а/к

У

У

Г

А

Ц

У

У

Г

Ц

Пептидная
связь

а/к

тех пор, пока процесс не доходит до одного из стоп-кодонов

(терминальных кодонов). Такими триплетами являются триплеты УАА, УАГ,УГА.
Одна молекула мРНК может заключать в себе инструкции для синтеза нескольких полипептидных нитей. Кроме того, большинство молекул и-РНК транслируется в белок много раз, так как к одной молекуле и-РНК прикрепляется обычно много рибосом.

и-РНК на рибосомах

белок

Наконец, ферменты разрушают эту
молекулу и-РНК, расщепляя ее до
отдельных нуклеотидов.

Это блестящее достижение сейчас является одним из основных положений биологической

науки. Но все же еще многое из этого процесса осталось за гранью нашего знания.