Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Уроки с применением компьютерных технологий
Содержание
- 1. Уроки с применением компьютерных технологий
- 2. План1.Иммуноглобулины2.Свойства иммуноглобулинов3.Структура иммуноглобулинов4.Иммуноглобулин G5.Лёгкие цепи IgG 6.Тяжелые цепи IgG 7.Свойства иммуноглобулинов G8.Функции иммуноглобулинов G
- 3. ИммуноглобулиныИммуноглобулины – это белки, которые синтезируются под
- 4. Слайд 4
- 5. Слайд 5
- 6. Слайд 6
- 7. Слайд 7
- 8. Структура иммуноглобулинаИммуноглобулины состоят из полипептидных цепей. В
- 9. Иммуноглобулин GИммуноглобулины G – это мономеры, включающие
- 10. Молекула иммуноглобулина G имеет 2 активных центра.
- 11. IgG3, IgG1 и IgG2 – активируют комплемент
- 12. Слайд 12
- 13. Тяжёлые цепи IgG Тяжёлые цепи IgG имеют
- 14. Свойства иммуноглобулинов G:70% их диффундируют в ткани,
- 15. Слайд 15
- 16. Функции иммуноглобулинов
- 17. Благодарю за внимание!
- 18. Скачать презентанцию
План1.Иммуноглобулины2.Свойства иммуноглобулинов3.Структура иммуноглобулинов4.Иммуноглобулин G5.Лёгкие цепи IgG 6.Тяжелые цепи IgG 7.Свойства иммуноглобулинов G8.Функции иммуноглобулинов G
Слайды и текст этой презентации
Слайд 1Особенности структуры иммуноглобулинов на примере иммуноглобулина G
Выполнила:Сеидосманова Элеонора
Особенности структуры иммуноглобулинов
на примере иммуноглобулина G
Слайд 2План
1.Иммуноглобулины
2.Свойства иммуноглобулинов
3.Структура иммуноглобулинов
4.Иммуноглобулин G
5.Лёгкие цепи IgG
6.Тяжелые цепи IgG
7.Свойства
иммуноглобулинов G
8.Функции иммуноглобулинов G
Слайд 3Иммуноглобулины
Иммуноглобулины – это белки, которые синтезируются под влиянием антигена и
специфически с ним реагируют. При электрофорезе они локализуются в глобулиновых
фракциях.
Слайд 8Структура иммуноглобулина
Иммуноглобулины состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают
четыре структуры:
1. Первичная – это последовательность определенных аминокислот. Она
строится из нуклеотидных триплетов, генетически детерминируется и определяет основные последующие структурные особенности.2. Вторичная определяется конформацией полипептидных цепей.
3. Третичная определяет характер расположения отдельных участков цепи, создающих пространственную картину.
4. Четвертичная характерна для иммуноглобулинов. Из четырех полипептидных цепей возникает биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют одинаковую структуру.
Слайд 9Иммуноглобулин G
Иммуноглобулины G – это мономеры, включающие 4 субкласса (IgG1
– 77%; IgG2 – 11%; IgG3 – 9%; IgG4 –
3%), которые отличаются друг от друга по аминокислотному составу и антигенным свойствам. Их содержание в сыворотке крови колеблется от 8 до 16,8 мг/мл, период полураспада составляет 20-28 дней, а синтезируется в течение суток от 13 до 30 мг/кг.
Слайд 10Молекула иммуноглобулина G имеет 2 активных центра. Поскольку строение активных
центров иммуноглобулинов одного класса, но разной специфичности неодинаково, то эти
молекулы (антитела одного класса, но разной специфичности) являются разными антителами. Эти различия обозначаются как идиотипические различия иммуноглобулинов, или идиотипы. Период полураспада 24 дня. Обеспечивает защиту от микроорганизмов и токсинов активирует компоненты комплемента.
Слайд 11IgG3, IgG1 и IgG2 – активируют комплемент по классическому пути.
IgG4 способен активировать комплемент по альтернативному пути
IgG1, IgG3, IgG4
беспрепятственно проникают через плаценту IgG2 обладают ограниченной способностью трансплацентарного транспорта
IgG2 в основном продуцируются против антигенов полисахаридной природы.
IgG4 – антирезусные антитела.
Слайд 12
Лёгкие цепи IgG
Лёгкие
цепи IgG состоят из 2 доменов: вариабельного (VL), находящегося в N-концевой области полипептидной цепи, и константного (CL), расположенного на С-конце. Каждый из доменов состоит из 2 слоев с β-складчатой структурой, где участки полипептидной цепи лежат антипараллельно. β-Слои связаны ковалентно дисульфидной связью примерно в середине домена.
Слайд 13Тяжёлые цепи IgG
Тяжёлые цепи IgG имеют 4 домена: один
вариабельный (VH), находящийся на N-конце, и три константных (СН1, СН2,
СH3). Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное строение с доменами лёгких цепей. Между двумя константными доменами тяжёлых цепей СH1, и СН2 есть участок, содержащий большое количество остатков пролина, которые препятствуют формированию вторичной структуры и взаимодействию соседних Н-цепей на этом отрезке. Этот участок называют "шарнирной областью"; он придаёт молекуле гибкость.
Слайд 14Свойства иммуноглобулинов G:
70% их диффундируют в ткани, обеспечивая тканевую защиту.
Нейтрализуют
бактериальные токсины и связывают микроорганизмы с целью их опсонизации.
Способны активизировать
комплемент.Могут участвовать в аллергических реакциях.
Способны проникать через плаценту.
У новорожденного содержание может достигать 12 г/л
Играют главную роль в защите от инфекций в течение нескольких первых недель жизни
Уровень взрослого ( 7,0 — 24,0 г/л ) достигается к 7 годам.
