История открытия

поджелудочной железы являются местом образования вещества , регулирующего углеводный обмен

в организме. В 1921 году Ф.Батинг и Бест получили экстракт из островковой ткани поджелудочной железы, содержащей инсулин . В 1955 году Сенгер изучил аминокислотную последовательность и установил структуру инсулина крупного рогатого скота и свиней.

Инсулин гормон жизни

аминокислоту и состоит из двух цепей; цепь с N-концевым глицином

называется A-цепью и состоит из 21 аминокислоты, вторая-B-цепь – состоит из 30 аминокислот.

из своего предшественника – проинсулина . Проинсулин-одноцепочный полипептид с относительной

молекулярной массой около 10000, содержит более 80 аминокислот.

с белками плазмы крови- так называемый связанный инсулин, другая часть

остается в форме свободного инсулина. Свободный инсулин реагирует с антителами к кристаллическому инсулину, стимулирует поглощение глюкозы мышечной и в какой-то степени жировой тканью. Благодаря процессам связывания инсулина с белками сыворотки крови обеспечивается его доставка к тканям. Кроме того, связанный инсулин является как бы формой хранения гормона в крови и создает резерв активного инсулина в русле крови.
Существует несколько инсулининактивирующих и инсулиндеградирующих ферментных систем, участвующих в метаболизме инсулина. К ним относятся инсулининактивирующая ферментная система( протеиндисульфидная редуктаза ) и инсулиндеградирующая ферментная система, которая представлена тремя типами протеолитических ферментов. В результате действия протеиндисульфидной редуктазы происходит восстановление S-S-мостиков и образование A- и B-цепей инсулина с последующим протеолизом их до отдельных пептидов и аминокислот. Помимо печени, метаболизм инсулина происходит в мышечной и жировой тканях, почках, в плаценте. Скорость процессов метаболизма может служить контролем за уровнем активного инсулина и играет большую роль в патогенезе сахарного диабета. Период биологического полураспада инсулина человека – около 30 минут.

эффектов инсулина- его гипогликемическое действие. Инсулин оказывает влияние на все

виды обмена веществ: стимулирует транспорт веществ через клеточные мембраны, способствует утилизации глюкозы и образованию гликогена, ингибирует глюконеогенез , тормозит липолиз и активирует липогенез, повышает интенсивность синтеза белка. Инсулин необходим для роста и развития организма (действует в синергизме с соматотропным гормоном гипофиза).

в основном при сахарном диабете; абсолютным показанием является наличие кетоацидоза

и диабетической комы. Выбор препарата и его дозировка зависят от формы и тяжести течения болезни, возраста и общего состояния больного. Подбор доз и лечение инсулином проводится под контролем содержания сахара в крови и в моче и наблюдением за состоянием больного. Передозировка инсулина грозит резким падением содержания сахара в крови, гипогликемической комой.

в бета-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы.
Основные мишени – мышцы, печень,

жировая ткань, фибробласты, лимфоциты
Секрецию инсулина усиливают:
Повышение содержания глюкозы в крови
Глюкагон, секретин, холецистокинин, СТГ
Пища, богатая белками

Инсулин (м.м. 5,7 кДа) образован двумя полипептидными цепями, содержащими 51 аминокислотный остаток: A-цепь состоит из 21 аминокислоты, B-цепь образована 30 аминокислотами. Полипептидные цепи соединяются двумя дисульфидными мостиками через цистеин, третья дисульфидная связь расположена в A-цепи. Образуется из проинсулина путем удаления внутреннего пептидного сегмента.

на 4 группы:
очень быстрые (через несколько секунд) — гиперполяризация мембран

клеток (за исключением гепатоцитов), повышение проницаемости для глюкозы, активация Na-K-АТФазы, входа К+ и откачивания Na+, подавление Са-насоса и задержка Са2+;
быстрые эффекты (в течение нес кольких минут) — активация и торможение различных ферментов, подавляющих катаболизм и усиливающих анаболические процессы;
медленные процессы (в течение нескольких часов) — повышенное поглощение аминокислот, изменение синтеза РНК и белков-ферментов;
очень медленные эффекты (от часов до суток) — активация митогенеза и размножения клеток.

мышечных и жировых клеток путем облегченной диффузии по градиенту концентрации

с помощью чувствительных к гормону мембранных белковых переносчиков (ГЛЮТ).
В мембранах разных видов клеток выявлены 6 типов ГЛЮТ, но только один из них — ГЛЮТ-4 является инсулинозависимым и находится в мембранах клеток скелетных мышц, миокарда, жировой ткани.

для аминокислот;
усиление синтеза мРНК;
активация в печени синтеза аминокислот;
повышение синтеза

и подавление распада белка.

Углеводный обмен:
активация утилизации глюкозы клетками,
усиление процессов фосфорилирования;
подавление распада и стимуляция синтеза гликогена;
угнетение глюконеогенеза;
активация процессов гликолиза;
гипогликемия

глюкозы
Стимуляция синтеза липопротеиновой липазы в клетках эндотелия сосудов и благодаря

этому активация гидролиза связанных с липопротеинами крови триглицеридов и поступления жирных кислот в клетки жировой ткани
Стимуляция синтеза триглицеридов
Подавление распада жира
Активация окисления кетоновых тел в печени.

крупного рогатого скота, свиней и китов. Активность инсулина определяют биологическим

путем (по способности понижать содержание сахара в крови у здоровых кроликов).

в основном при сахарном диабете; абсолютным показанием является наличие кетоацидоза

и диабетической комы. Выбор препарата и его дозировка зависят от формы и тяжести течения болезни, возраста и общего состояния больного. Подбор доз и лечение инсулином проводится под контролем содержания сахара в крови и в моче и наблюдением за состоянием больного. Передозировка инсулина грозит резким падением содержания сахара в крови, гипогликемической комой.