ЛЕКЦИЯ 20

дезаминирование глутаминовой кислоты.
Трансаминирование аминокислот. Значение.
Непрямое дезаминирование аминокислот. Значение.
Обмен безазотистого остатка

аминокислот.

35 г.

Содержание свободных аминокислот в крови в среднем равно 35-65

мг/л.

В составе белков – 15 кг аминокислот.

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков.

Основной источник аминокислот в организме – белки пищи.

декарбоксилирования аминокислот – биогенные амины – оказывают сильное фармакологическое действие

на множество физиологических функций человека и животных.

Аминокислоты и их производные, подвергающиеся декарбоксилированию в животных тканях:

Тирозин,
Триптофан
5-окситриптофан
Валин
Серин
Гистидин
Глутаминовая и γ-оксиглутаминовая кислоты
3,4-диоксифенилаланин
Цистеин
Орнитин
S-аденозилметионин
α-аминомалоновая кислота

от аминокислот отщепляется карбоксильная группа, стоящая по соседству с α-углеродным

атомом. Продуктами реакции являются СО2 и биогенные амины:


2. ω-Декарбоксилирование, свойственное микроорганизмам:

и новая аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте.
Типы декарбоксилирования аминокислот:

аминокислот:
Реакции декарбоксилирования – необратимые реакции.
Катализируются декарбоксилазами аминокислот.
Декарбоксилазы аминокислот состоят из

белковой части, обеспечивающей специфичность действия, и простетической группы, представленной пиридоксальфосфатом (ПФ).

физиологические функции организма. Некоторые биогенные амины нашли широкое применение в

качестве лекарственных препаратов.
Триптамин – нейрометидатор, производные обладают психоактивными свойствами.
Серотонин обладает сосудосуживающим действием, регулирует артериальное давление, температуру тела, дыхание, почечную фильтрацию и является медиатором нервных процессов в ЦНС.
Дофамин - предшественник катехоламинов (норадреналина и адреналина).
Гистамин обладает сосудорасширяющим свойством, вызывает расширение сосудов в очаге воспаления, тем самым ускоряя приток лейкоцитов, способствуя активации защитных сил организма, участвует в секреции соляной кислоты.
γ-аминомасляная кислота оказывает тормозящее действие на ЦНС.

статусе и вызывать ряд существенных нарушений функций в организме.
Органы и

ткани, как и целостный организм, располагают специальными механизмами обезвреживания биогенных аминов, которые сводятся к окислительному дезаминированию этих аминов с образованием соответствующих альдегидов и освобождением аммиака:

результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота.
Реакции катализируют ферменты

аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ) - производное витамина В6 (пиридоксина).

субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты,

за исключением лизина, треонина и пролина.

аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты - α-кетоглутарат, пируват и

оксалоацетат.
Основной донор аминогруппы - глутамат.

удаляется из активного центра фермента до того, как второй субстрат

сможет к нему присоединиться.

активностей ACT/АЛТ.
Норма - 1,33±0,42.
При инфаркте миокарда значение коэффициента де Ритиса

резко возрастает.
При гепатитах коэффициент де Ритиса снижается до 0,6. Однако при циррозе печени этот коэффициент увеличивается, что свидетельствует о некрозе клеток, при котором в кровь выходят обе формы ACT.

АЛТ – аланинаминотрансфераза
АСТ - аспартатаминотрансфераза

чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака.
Пути дезаминирования аминокислот:

восстановительное;
гидролитическое;
внутримолекулярное;
окислительное.