Разделы презентаций


БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ

Содержание

Структурные разновидности соединительной тканиЖировая клетчаткахрящиКлапаны сердцасухожилиякостифасциинейроглиязубыдесныперегородки Стенки сосудов

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ

БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ

Слайд 2Структурные разновидности соединительной ткани
Жировая
клетчатка
хрящи
Клапаны
сердца

сухожилия
кости
фасции
нейроглия

зубы
десны
перегородки


Стенки

сосудов

Структурные разновидности соединительной тканиЖировая клетчаткахрящиКлапаны сердцасухожилиякостифасциинейроглиязубыдесныперегородки  Стенки  сосудов

Слайд 3ФУНКЦИИ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ
Структурная

Универсальный биологический клей

Обеспечение постоянства тканевой проницаемости

Обеспечение водно-солевого

равновесия

Защитная функция

Депонирующая функция

ФУНКЦИИ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИСтруктурная Универсальный биологический клейОбеспечение постоянства тканевой проницаемостиОбеспечение водно-солевого равновесияЗащитная функция Депонирующая функция

Слайд 5







Основные белки
соединительной ткани:
-Коллаген,
-Эластин,
-Гликопротеины,
-Протеогликаны.





Слайд 6Коллаген
Самый распространенный белок (25-33% всех белков организма)
Входит в состав коллагеновых

волокон
Самый прочный белок
Водонерастворимый, но набухающий белок
Мультимерный белок(субъединица–тропоколлаген)
Выполняет структурную и минерализующую

функцию

КоллагенСамый распространенный белок (25-33% всех белков организма)Входит в состав коллагеновых волоконСамый прочный белокВодонерастворимый, но набухающий белокМультимерный белок(субъединица–тропоколлаген)Выполняет

Слайд 7Полипептидные
цепи
Тропоколлагеновые молекулы
(тройная спираль)
Коллагеновые фибриллы
Коллагеновое
волокно

Полипептидные     цепиТропоколлагеновые молекулы(тройная спираль)Коллагеновые фибриллыКоллагеновое волокно

Слайд 8Первичная структура коллагена
-мало или совсем нет триптофана, цистеина
-каждая третья аминокислота–

глицин,
-содержание пролина и гидроксипролина колеблется от 14 до 23%,
- высока

доля лизина и гидрокслизина
-наиболее часто повторяемый фрагмент первичной структуры – [гли-про-Х], где Х – какая-либо из остальных аминокислот.
Первичная структура коллагена 	-мало или совсем нет триптофана, цистеина	-каждая третья аминокислота– глицин,	-содержание пролина и гидроксипролина колеблется от

Слайд 9Вторичная структура коллагена


Вторичная структура коллагена представлена левозакрученной α-спиралью. На

один виток спирали приходится 3 аминокислотных остатка, а не 3,6,

как это характерно для вторичной структуры глобулярных белков.
Вторичная структура коллагена  Вторичная структура коллагена представлена левозакрученной α-спиралью. На один виток спирали приходится 3 аминокислотных

Слайд 10Третичная структура коллагена
Коллаген – мультимерный белок
Субъединицей коллагена является тропоколлаген- правозакрученая

спираль из трёх α-цепей, соединенных друг с другом водородными связями

за счет остатков гидроксипролина (тройная спираль)
Третичная структура коллагена Коллаген – мультимерный белокСубъединицей коллагена является тропоколлаген- правозакрученая спираль из трёх α-цепей, соединенных друг

Слайд 11Четвертичная структура коллагена
Ковалентные
Поперечные связи
Ионные связи
по типу «конец в
конец»
способ

укладки молекул тропоколлагена в пространстве в виде фибриллярных структур

Четвертичная структура коллагенаКовалентные Поперечные связиИонные связи по типу «конец вконец»способ укладки молекул тропоколлагена в пространстве в виде

Слайд 12УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ КОЛЛАГЕНА

УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ КОЛЛАГЕНА

Слайд 13



Синтез и процессинг коллагена в фибробластах соединительной ткани







Синтез и процессинг коллагена в фибробластах соединительной ткани

Слайд 14












СИНТЕЗ И ПРОЦЕССИНГ КОЛЛАГЕНА

СИНТЕЗ И ПРОЦЕССИНГ КОЛЛАГЕНА

Слайд 15












1. СИНТЕЗ ПРЕПРОКОЛЛАГЕНА
Молекула-предшественник- препроколлаген, содержащий на N-конце сигнальную последовательность, состоящую

из 100 аминокислотных остатков, синтезируется на прикрепленных к эндоплазматическому ретикулуму

рибосомах.
1. СИНТЕЗ ПРЕПРОКОЛЛАГЕНАМолекула-предшественник- препроколлаген, содержащий на N-конце сигнальную последовательность, состоящую из 100 аминокислотных остатков, синтезируется на прикрепленных

Слайд 16












2. ТРАНСПОРТ В ЭПР, ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ ОТЩЕПЛЕНИЕ СИГНАЛЬНОГО ПЕПТИДА
После проникновения в

пространство эндоплазматического ретикулума, происходит отщепление сигнальной последовательности под действием специфической

протеиназы. Образуется проколлаген.
2. ТРАНСПОРТ В ЭПР, ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ ОТЩЕПЛЕНИЕ СИГНАЛЬНОГО ПЕПТИДАПосле проникновения в пространство эндоплазматического ретикулума, происходит отщепление сигнальной последовательности

Слайд 17












3. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА
Необходимые компоненты этой реакции:

гидроксилазы, О2 , витамин С , α-кетоглутарат

3. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ ПРОЛИНА И ЛИЗИНАНеобходимые компоненты этой реакции: гидроксилазы, О2 , витамин С , α-кетоглутарат

Слайд 18












4. ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ ГИДРОКСИЛИЗИНА
Углеводные остатки связываются с 5-ОН-группами гидроксилизина

О-гликозидными связями. Чаще всего углеводными компонентами являются галактоза или дисахарид

галактозилглюкоза.
4. ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ ГИДРОКСИЛИЗИНАУглеводные остатки связываются с 5-ОН-группами гидроксилизина О-гликозидными связями. Чаще всего углеводными компонентами являются

Слайд 19












5. ОБРАЗОВАНИЕ ТРОЙНОЙ СПИРАЛИ ПРОКОЛЛАГЕНА
включает несколько процессов:
а) Между

С-концевыми последовательностями полипептидных цепей формируются межцепочечные дисульфидные связи
б) Каждая

пептидная цепь проколлагена соединяется водородными связями с двумя другими цепями образуя тройную спираль проколлагена
5. ОБРАЗОВАНИЕ ТРОЙНОЙ СПИРАЛИ ПРОКОЛЛАГЕНА включает несколько процессов: а) Между С-концевыми последовательностями полипептидных цепей формируются межцепочечные дисульфидные

Слайд 20












6. СЕКРЕЦИЯ В МЕЖКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
После завершения внутриклеточного процессинга молекулы гликозилированного

проколлагена перемещаются к наружной поверхности клетки через комплекс Гольджи,
включаются в

секреторные пузырьки и секретируются в межклеточное пространство экзоцитозом.
6. СЕКРЕЦИЯ В МЕЖКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКСПосле завершения внутриклеточного процессинга молекулы гликозилированного проколлагена перемещаются к наружной поверхности клетки через

Слайд 21












7. ОТЩЕПЛЕНИЕ С- и N-КОНЦЕВЫХ ПЕПТИДНЫХ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ
Внеклеточные специфичные проколлагенпептидазы
(

амино- и карбоксипептидазы), отщепляют на N-и С- концах последовательности аминокислот

с молекулярной массой 20 и 30-35 кДа, в результате чего образуются молекулы тропоколлагена
7. ОТЩЕПЛЕНИЕ С- и N-КОНЦЕВЫХ ПЕПТИДНЫХ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙВнеклеточные специфичные проколлагенпептидазы ( амино- и карбоксипептидазы), отщепляют на N-и С-

Слайд 22












8. ОБЪЕДИНЕНИЕ МОЛЕКУЛ ТРОПОКОЛЛАГЕНА
а) Самопроизвольное объединение молекул тропоколлагена по типу

«конец в конец» (ионные связи)
б) Ковалентное объединение молекул тропоколлагена

по типу «бок о бок» (кислород, Сu2+, лизилоксидаза) с образованием нерастворимого коллагена.

Образовавшиеся альдегиды участвуют в формировании ковалентных связей между собой, а также с другими остатками лизина или гидроксилизина соседних молекул тропоколлагена, и в результате возникают поперечные сшивки, стабилизирующие фибриллы коллагена

8. ОБЪЕДИНЕНИЕ МОЛЕКУЛ ТРОПОКОЛЛАГЕНАа) Самопроизвольное объединение молекул тропоколлагена по типу «конец в конец» (ионные связи) б) Ковалентное

Слайд 23












КАТАБОЛИЗМ КОЛЛАГЕНА

КАТАБОЛИЗМ КОЛЛАГЕНА

Слайд 25Эластин- основной белок
эластических волокон, которые
содержатся в межклеточном веществе
кожи,

стенок кровеносных сосудов,
связок, лёгких, желчного пузыря,
мочевого пузыря,

кишечника,
(тканей, которые могут растягиваться).











преобладают аминокислоты с неполярными радикалами: глицин, валин, аланин

много пролина и лизина

нет гидроксилизина

мало гидроксипролина

- не формируют регулярные вторичную и третичную структуры

Эластин- основной белок эластических волокон, которые содержатся в межклеточном веществекожи, стенок кровеносных сосудов, связок, лёгких, желчного пузыря,

Слайд 27Различия между коллагеном и эластином

Различия между коллагеном и эластином

Слайд 29Основные гликопротеины соединительной ткани

Основные гликопротеины  соединительной ткани

Слайд 30



Протеогликаны





Протеогликаны

Слайд 31Структура мономера гликозамингликанов




{Уроновая кислота или галактоза-O-

Ацетилир. или (и) гликозилир. гексозамин}n

Структура мономера гликозамингликанов{Уроновая кислота или галактоза-O-Ацетилир. или (и) гликозилир. гексозамин}n

Слайд 32
СОСТАВ ГЛЮКОЗАМИНГЛИКАНОВ
Название глюкозамин-
гликана
Дисахаридный мономер

СОСТАВ ГЛЮКОЗАМИНГЛИКАНОВНазвание глюкозамин-гликанаДисахаридный мономер

Слайд 33Глюкозаминогликаны входят в состав сложных белков- протеогликанов

Глюкозаминогликаны входят в состав сложных белков- протеогликанов

Слайд 34ПРОТЕОГЛИКАНОВЫЙ АГРЕГАТ


Коровый
белок
субъединица
Гиалуроновая
кислота

Другие
ГАГ

Связующий
белок
Протеогликановый
агрегат


ПРОТЕОГЛИКАНОВЫЙ АГРЕГАТКоровыйбелоксубъединицаГиалуроноваякислотаДругие ГАГСвязующийбелокПротеогликановыйагрегат

Слайд 35Функции протеогликанов
Депонирование воды,
Депонирование жира (адипоциты)
Депонирование осмотически активных ионов (Na+, Cl-),
Формирование

тургора ткани,
Минерализационная роль (связывание Ca2+ в кости и зубе),
Формирование гисто-гематических

барьеров,
Противосвертывающая функция (гепарин)
Защитная функция (сайты связывания иммуноглобулинов)

Функции протеогликановДепонирование воды,Депонирование жира (адипоциты)Депонирование осмотически активных ионов (Na+, Cl-),Формирование тургора ткани,Минерализационная роль (связывание Ca2+ в кости

Слайд 36Особенности метаболизма соединительной ткани
1. Низкая скорость обновления всех молекул

(более длительный период полураспада

по сравнению с другими тканями). Например:
- τ1/2 белков печени, почек, легких ~ 5 дней
- τ1/2 альбуминов плазмы крови ~ 7-26 дней,
- τ1/2 коллагена кости ~ 10 лет



Особенности метаболизма соединительной ткани1. Низкая скорость обновления всех молекул    (более длительный период полураспада

Слайд 37Особенности метаболизма соединительной ткани
2. Возрастные изменения метаболизма соединительной ткани:
-снижение количества

ГАГ,
-снижение отношения ХС/KС (12.0 – дети; 0.95 – старше

60 лет),
-увеличение отношения коллаген/эластин,
-увеличение числа поперечных сшивок в коллагене,
-увеличение резистентности коллагена к протеолизу,
-снижение уровня экскреции оксипролина с мочой,
-снижение содержания воды (тургор),
-аномальное накопление солей кальция и
других труднорастворимых солей,
-накопление липофусцина,
-накопление гликозилированных белков (белков Амадори)
-развитие пародонтоза и выпадение зубов
Особенности метаболизма соединительной ткани2. Возрастные изменения метаболизма соединительной ткани:	-снижение количества ГАГ,		-снижение отношения ХС/KС (12.0 – дети;

Слайд 38Основные патологические состояния, связанные с нарушениями функций соединительной ткани

Врожденные

Приобретенные
-Osteogenesis imperfecta -Цинга
(Мутации коллагена I) (дефицит вит.С в пище)
-Синдром Элерса-Данло и Менкеса -Остеохондроз
(мутации ферментов процес- (дистрофические измене-
синга коллагена, таких как ния костей, хрящей и
лизил-гидроксилаза и лизил-) аномальное накопление
оксидаза солей кальция)
-Мукополисахаридозы -Эндокринные рас-
(мутации ферментов распада стройства (патология
ГАГ) гипофиза, коры
надпочечников,
парашитовидной железы
и др.)
-Рахит
(дефицит вит. D),
-остеопороз (аномальная
деминерализация костной ткани)

Зубы и десны при
синдроме Элерса-Данло
и цинге

Основные патологические состояния, связанные с нарушениями функций соединительной ткани    Врожденные

Слайд 39МУКОПОЛИСАХАРИДОЗЫ
Наследственные дефекты гидролаз, участвующих в катаболизме гликозаминогликанов. Характеризуются избыточным накоплением

гликозаминогликанов в тканях, приводящим к деформации скелета и увеличению органов,

содержащих большие количества внеклеточного матрикса. Проявляются деформациями скелета, поражениями сосудов, помутнением роговицы, нарушениями в умственном развитии детей, уменьшением продолжительности жизни.
МУКОПОЛИСАХАРИДОЗЫНаследственные дефекты гидролаз, участвующих в катаболизме гликозаминогликанов. Характеризуются избыточным накоплением гликозаминогликанов в тканях, приводящим к деформации скелета

Слайд 42БИОХИМИЯ МЫШЦ

БИОХИМИЯ МЫШЦ

Слайд 43Функции мышц
Локомоторная

2. Обеспечение подвижности организма и сопротивление механической силе, в

том числе и статическим нагрузкам

3. Теплопродукции

4. Место утилизации глюкозы и

нейтральных жиров (ТАГ)

5. Резерв белков

6. Место депонирования кислорода (миоглобин)


Функции мышцЛокомоторная2. Обеспечение подвижности организма и сопротивление механической силе, в том числе и статическим нагрузкам3. Теплопродукции4. Место

Слайд 45СХЕМА СТРОЕНИЯ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ

СХЕМА СТРОЕНИЯ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ

Слайд 46ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТЫХ МЫШЦ

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТЫХ МЫШЦ

Слайд 47МИОЗИН- гексамер, фибриллярный белок
Функции миозина:
▪структурная ▪каталитическая ▪контактная

МИОЗИН- гексамер, фибриллярный белокФункции миозина:▪структурная ▪каталитическая ▪контактная

Слайд 48АКТИН

АКТИН

Слайд 49Тропомиозин состоит из двух α-спиралей закрученных друг относительно друга. Располагается

в бороздках, идущих вдоль обеих сторон актина.
Функции:
1)стабилизация структуры F-актина,
2)

закрывает участок связывания с миозином- препятствует образованию комплекса между актином и миозином

Тропонин состоит из 3 субъединиц:
ТнС — для связывания с ионами кальция;
ТнI — ингибиторная, блокирует соединение головок миозина с актином;
ТнТ — для связывания с тропомиозином.

ТРОПОНИН, ТРОПОМИОЗИН

Тропомиозин состоит из двух α-спиралей закрученных друг относительно друга. Располагается в бороздках, идущих вдоль обеих сторон актина.

Слайд 51Сокращение и расслабление мышц- энергозависимые процессы. Непосредственным источником для работы

мышц является АТФ. Модель скользящих нитей- весельная модель Хаксли, 1953

(Нобелевская премия в 1963). Сокращение мышечных волокон обусловлено продольным скольжением тонких актиновых нитей вдоль миозиновых нитей, что ведет к сокращению саркомера. Сокращение саркомера сопровождается гидролизом АФТ и регулируется кальцием.
Сокращение и расслабление мышц- энергозависимые процессы. Непосредственным источником для работы мышц является АТФ. Модель скользящих нитей- весельная

Слайд 52Состояние покоя- нет контакта актина с миозином, так как тропомиозин

закрывает участок связывания. Головка миозина содержит связанную молекулу АТФ, но

не обладает АТФ-азной активностью- концентрация кальция невелика- 10-7 М- в состоянии покоя. Весь кальций находится в цистернах ЭПР в связанном состоянии.
Состояние покоя- нет контакта актина с миозином, так как тропомиозин закрывает участок связывания. Головка миозина содержит связанную

Слайд 53Поступает сигнал- импульсы двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что вызывает

деполяризацию мембран. Происходит высвобождение ионов Са 2+ из саркоплазматического ретикулума,

концентрация кальция в саркоплазме резко повышается

ПРОЦЕСС МЫЩЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

Поступает сигнал- импульсы двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что вызывает деполяризацию мембран. Происходит высвобождение ионов Са 2+

Слайд 54Под действием импульса двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что приводит

к активации фермента аденилатциклазы, который катализирует образование цАМФ. цАМФ в

свою очередь активирует протеинкиназу, которая фосфорилирует тропонин I субъединицу (ингибирующую). Изменение конформации тропонин I субъединицы приводит к увеличению сродства Са-связывающей субъединицы тропонина к кальцию
Под действием импульса двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что приводит к активации фермента аденилатциклазы, который катализирует образование

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика