БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ

сосудов

равновесия

Защитная функция

Депонирующая функция

Основные белки
соединительной ткани:
-Коллаген,
-Эластин,
-Гликопротеины,
-Протеогликаны.

волокон
Самый прочный белок
Водонерастворимый, но набухающий белок
Мультимерный белок(субъединица–тропоколлаген)
Выполняет структурную и минерализующую

функцию

глицин,
-содержание пролина и гидроксипролина колеблется от 14 до 23%,
- высока

доля лизина и гидрокслизина
-наиболее часто повторяемый фрагмент первичной структуры – [гли-про-Х], где Х – какая-либо из остальных аминокислот.

один виток спирали приходится 3 аминокислотных остатка, а не 3,6,

как это характерно для вторичной структуры глобулярных белков.

спираль из трёх α-цепей, соединенных друг с другом водородными связями

за счет остатков гидроксипролина (тройная спираль)

укладки молекул тропоколлагена в пространстве в виде фибриллярных структур

из 100 аминокислотных остатков, синтезируется на прикрепленных к эндоплазматическому ретикулуму

рибосомах.

пространство эндоплазматического ретикулума, происходит отщепление сигнальной последовательности под действием специфической

протеиназы. Образуется проколлаген.

гидроксилазы, О2 , витамин С , α-кетоглутарат

О-гликозидными связями. Чаще всего углеводными компонентами являются галактоза или дисахарид

галактозилглюкоза.

С-концевыми последовательностями полипептидных цепей формируются межцепочечные дисульфидные связи
б) Каждая

пептидная цепь проколлагена соединяется водородными связями с двумя другими цепями образуя тройную спираль проколлагена

проколлагена перемещаются к наружной поверхности клетки через комплекс Гольджи,
включаются в

секреторные пузырьки и секретируются в межклеточное пространство экзоцитозом.

амино- и карбоксипептидазы), отщепляют на N-и С- концах последовательности аминокислот

с молекулярной массой 20 и 30-35 кДа, в результате чего образуются молекулы тропоколлагена

«конец в конец» (ионные связи)
б) Ковалентное объединение молекул тропоколлагена

по типу «бок о бок» (кислород, Сu2+, лизилоксидаза) с образованием нерастворимого коллагена.

Образовавшиеся альдегиды участвуют в формировании ковалентных связей между собой, а также с другими остатками лизина или гидроксилизина соседних молекул тропоколлагена, и в результате возникают поперечные сшивки, стабилизирующие фибриллы коллагена

стенок кровеносных сосудов,
связок, лёгких, желчного пузыря,
мочевого пузыря,

кишечника,
(тканей, которые могут растягиваться).

преобладают аминокислоты с неполярными радикалами: глицин, валин, аланин

много пролина и лизина

нет гидроксилизина

мало гидроксипролина

- не формируют регулярные вторичную и третичную структуры

тургора ткани,
Минерализационная роль (связывание Ca2+ в кости и зубе),
Формирование гисто-гематических

барьеров,
Противосвертывающая функция (гепарин)
Защитная функция (сайты связывания иммуноглобулинов)

(более длительный период полураспада

по сравнению с другими тканями). Например:
- τ1/2 белков печени, почек, легких ~ 5 дней
- τ1/2 альбуминов плазмы крови ~ 7-26 дней,
- τ1/2 коллагена кости ~ 10 лет

ГАГ,
-снижение отношения ХС/KС (12.0 – дети; 0.95 – старше

60 лет),
-увеличение отношения коллаген/эластин,
-увеличение числа поперечных сшивок в коллагене,
-увеличение резистентности коллагена к протеолизу,
-снижение уровня экскреции оксипролина с мочой,
-снижение содержания воды (тургор),
-аномальное накопление солей кальция и
других труднорастворимых солей,
-накопление липофусцина,
-накопление гликозилированных белков (белков Амадори)
-развитие пародонтоза и выпадение зубов

Врожденные

Приобретенные
-Osteogenesis imperfecta -Цинга
(Мутации коллагена I) (дефицит вит.С в пище)
-Синдром Элерса-Данло и Менкеса -Остеохондроз
(мутации ферментов процес- (дистрофические измене-
синга коллагена, таких как ния костей, хрящей и
лизил-гидроксилаза и лизил-) аномальное накопление
оксидаза солей кальция)
-Мукополисахаридозы -Эндокринные рас-
(мутации ферментов распада стройства (патология
ГАГ) гипофиза, коры
надпочечников,
парашитовидной железы
и др.)
-Рахит
(дефицит вит. D),
-остеопороз (аномальная
деминерализация костной ткани)

Зубы и десны при
синдроме Элерса-Данло
и цинге

гликозаминогликанов в тканях, приводящим к деформации скелета и увеличению органов,

содержащих большие количества внеклеточного матрикса. Проявляются деформациями скелета, поражениями сосудов, помутнением роговицы, нарушениями в умственном развитии детей, уменьшением продолжительности жизни.

том числе и статическим нагрузкам

3. Теплопродукции

4. Место утилизации глюкозы и

нейтральных жиров (ТАГ)

5. Резерв белков

6. Место депонирования кислорода (миоглобин)

в бороздках, идущих вдоль обеих сторон актина.
Функции:
1)стабилизация структуры F-актина,
2)

закрывает участок связывания с миозином- препятствует образованию комплекса между актином и миозином

Тропонин состоит из 3 субъединиц:
ТнС — для связывания с ионами кальция;
ТнI — ингибиторная, блокирует соединение головок миозина с актином;
ТнТ — для связывания с тропомиозином.

ТРОПОНИН, ТРОПОМИОЗИН

мышц является АТФ. Модель скользящих нитей- весельная модель Хаксли, 1953

(Нобелевская премия в 1963). Сокращение мышечных волокон обусловлено продольным скольжением тонких актиновых нитей вдоль миозиновых нитей, что ведет к сокращению саркомера. Сокращение саркомера сопровождается гидролизом АФТ и регулируется кальцием.

закрывает участок связывания. Головка миозина содержит связанную молекулу АТФ, но

не обладает АТФ-азной активностью- концентрация кальция невелика- 10-7 М- в состоянии покоя. Весь кальций находится в цистернах ЭПР в связанном состоянии.

деполяризацию мембран. Происходит высвобождение ионов Са 2+ из саркоплазматического ретикулума,

концентрация кальция в саркоплазме резко повышается

ПРОЦЕСС МЫЩЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

к активации фермента аденилатциклазы, который катализирует образование цАМФ. цАМФ в

свою очередь активирует протеинкиназу, которая фосфорилирует тропонин I субъединицу (ингибирующую). Изменение конформации тропонин I субъединицы приводит к увеличению сродства Са-связывающей субъединицы тропонина к кальцию