Разделы презентаций


S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата

Содержание

S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстратаАрчибальд Хилл1886-1977Английский физиологНобелевская премия по физиологии и медицине1922 г.График зависимости скорости реакции от концентрации субстрата в виде S-образной кривой на примере АКТ-азы: без эффектора,

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1Выявить ферменты с аллостерической регуляцией можно, изучая кинетику этих ферментов.


Эти ферменты не подчиняются законам Михаэлиса-Ментен, они имеют характерную S-образную

кривую зависимости скорости реакции от концентрации субстрата.
Выявить ферменты с аллостерической регуляцией можно, изучая кинетику этих ферментов. Эти ферменты не подчиняются законам Михаэлиса-Ментен, они

Слайд 2

S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата
Арчибальд Хилл
1886-1977
Английский физиолог
Нобелевская

премия по
физиологии и медицине
1922 г.
График зависимости скорости реакции от


концентрации субстрата в виде S-образной
кривой на примере АКТ-азы: без эффектора, с АТР, с СTP. Субстрат – аспартат.

Впервые S-образные функции для насыщения были
получены в 1909 году (А. Хилл)

S-образная кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстратаАрчибальд Хилл1886-1977Английский физиологНобелевская премия по физиологии и медицине1922 г.График зависимости

Слайд 3

Работа регуляторных субъединиц АКТ-азы
Протекание реакции во времени приводит к появлению

СTP – конечного
продукта цепи. По мере накопления СTP и

его связывания с ферментом
сродство к субстратам снижается и фермент включается в работу только
при гораздо больших концентрациях субстрата. АТР конкурирует с СTP
и может устранять его ингибирующее действие. Регуляция является
обратимой и при изменении в клетке концентрации АТР или СTP скорость
работы фермента изменяется.
Таким образом АКТ-аза обеспечивает постоянное присутствие
в клетке нужных количеств СТР.

Регуляторные субъединицы

СTP
Аллостерический
ингибитор


АТР
Аллостерический
активатор

Работа регуляторных субъединиц АКТ-азыПротекание реакции во времени приводит к появлению СTP – конечного продукта цепи. По мере

Слайд 4
Кооперативное связывание
Аллостерические ферменты обладают
свойством кооперативности: взаимодействие эффектора с

аллостерическим центром вызывает последовательное кооперативное изменение конформации всех субъединиц, приводящее

к изменению конформации активного центра и к изменению сродства фермента к субстрату, что снижает или увеличивает каталитическую активность фермента.

Кооперативное связывание 	Аллостерические ферменты обладают 	свойством кооперативности: взаимодействие эффектора с аллостерическим центром вызывает последовательное кооперативное изменение конформации

Слайд 5

Коэффициент Хилла h – безразмерная величина, характеризующая кооперативность связывания лиганда

ферментом


Y – степень насыщения, [L] – равновесная концентрация
лиганда и

[L]0,5 – равновесная концентрация лиганда, при
которой Y=0,5 от максимального насыщения.

Vmax – максимальная скорость при S0→∞, [S]0,5 – концентрация
субстрата при половине максимальной скорости, которая
входит в уравнение вместо константы Михаэлиса KМ.



Коэффициент Хилла h – безразмерная величина, характеризующая кооперативность связывания лиганда ферментомY – степень насыщения, [L] – равновесная

Слайд 6

Графическое определение коэффициента Хилла
lg(v/( Vmax-v)) = h lg[S0] – h

lg[S]0,5

Графическое определение коэффициента Хилла	lg(v/( Vmax-v)) = h lg[S0] – h lg[S]0,5

Слайд 7Для изостерических ферментов, у которых кооперативного взаимодействия между активными центрами

нет, то есть сродство фермента к субстрату не зависит от

уже присоединенных молекул субстрата, h=1.
Положительная кооперативность (h>1) характеризуется тем, что присоединение одной молекулы субстрата к активному центру фермента увеличивает сродство к субстрату остальных активных центров.
S-образные кривые зависимости скорости реакции от концентрации субстрата характерны для положительной кооперативности. Связывание кислорода с гемоглобином, имеющим 4 центра связи, характеризуется параметром Хилла h=2,9.
Отрицательная кооперативность (h<1) характеризуется тем, что присоединение одной молекулы лиганда к активному центру фермента уменьшает сродство к лиганду остальных активных центров.
Для изостерических ферментов, у которых кооперативного взаимодействия между активными центрами нет, то есть сродство фермента к субстрату

Слайд 8Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
- обычно это олигомерные белки,

состоящие из нескольких протомеров (субъединиц);
- они имеют аллостерический центр, пространственно

удалённый от каталитического активного центра;
- эффекторы присоединяются к ферменту нековалентно в аллостерических (регуляторных) центрах;
- аллостерические центры, так же, как и каталитические, могут проявлять различную специфичность по отношению к лигандам: она может быть абсолютной и групповой. Некоторые ферменты имеют несколько аллостерических центров, одни из которых специфичны к активаторам, другие - к ингибиторам.
Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:- обычно это олигомерные белки, состоящие из нескольких протомеров (субъединиц);- они имеют

Слайд 9- аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности;
- регуляция аллостерических ферментов обратима:

отсоединение эффектора от регуляторной субъединицы восстанавливает исходную каталитическую активность фермента;
-

аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции данного метаболического пути.
- аллостерические ферменты обладают свойством кооперативности;- регуляция аллостерических ферментов обратима: отсоединение эффектора от регуляторной субъединицы восстанавливает исходную

Слайд 10Эффект кооперативности:
Присоединение первой молекулы соответствующего лиганда (субстрата к активному центру

или эффектора к аллостерическому центру) сопровождается конформационными изменениями, которые изменяют

его сродство к субстрату или эффектору.
Эффект кооперативности:Присоединение первой молекулы соответствующего лиганда (субстрата к активному центру или эффектора к аллостерическому центру) сопровождается конформационными

Слайд 11Кооперативные эффекты подразделяют на гомотропные и гетеротропные.

Гомотропные эффекты, при

которых взаимодействия с лигандами могут быть кооперативными и антикооперативными, наблюдаются

для идентичных лигандов, например, для молекул субстрата (а также для молекул кофермента или ингибитора).

Гетеротропные эффекты, при которых взаимодействия, также являющиеся либо кооперативными, либо антикооперативными, наблюдаются для молекул различных лигандов.
Кооперативные эффекты подразделяют на гомотропные и гетеротропные. Гомотропные эффекты, при которых взаимодействия с лигандами могут быть кооперативными

Слайд 12У аллостерических ферментов, так же как и у нерегуляторных ферментов,

наблюдается «насыщение» субстратом
Хотя на сигмоидной кривой насыщения субстратом для аллостерических

ферментов можно найти точку, в которой скорость реакции равна половине от максимальной скорости, эта величина не соответствует величине Km, поскольку поведение аллостерических ферментов не описывается гиперболической зависимостью, вытекающей и уравнения Михаэлиса-Ментен.
У аллостерических ферментов, так же как и у нерегуляторных ферментов, наблюдается «насыщение» субстратомХотя на сигмоидной кривой насыщения

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика