Аминокислоты. Пептиды

карбоксильные и аминные группы. Выполняют роль мономеров при построении молекул

белка. Бесцветные кристаллические вещ-ва, растворимые в воде. Многие обладают сладким вкусом. Только 20 аминокислот участвуют в синтезе белка.

валин (ВАЛ,V), фенилаланин (ФЕН, F), триптофан (ТРИ, W), треонин

(ТРЕ, Т), лизин (ЛИЗ, К),
метионин (МЕТ,М).
К заменимым относятся такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен получить аминогруппу с образованием аминокислоты.
Условно заменимые. Их синтез идёт, не в достаточном кол-ве, особенно у детей.

куриное мясо, турецкий горох (нут), яйца, рыба, чечевица, печень, мясо,

рожь, большинство семян, соя.
Лейцин: мясо, рыба, чечевица, орехи, большинство семян, курица, яйца, овёс, бурый (неочищенный) рис.
Лизин: рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи, амарант.
Метионин: молоко, мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя.
Треонин: молочные продукты, яйца, орехи, бобы.
Триптофан: бобовые, овёс, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, кедровые орехи, молоко, йогурт, творог, рыба, курица, индейка, мясо.
Фенилаланин: бобовые, орехи, говядина, куриное мясо, рыба, яйца, творог, молоко. Также образуется в организме при распаде синтетического сахарозаменителя — аспартама, активно используемого в пищевой промышленности.
Аргинин (условно-незаменимая аминокислота): семена тыквы, свинина, говядина, арахис, кунжут, йогурт, швейцарский сыр.
Гистидин: тунец, лосось, свиная вырезка, говяжье филе, куриные грудки, соевые бобы, арахис, чечевица.

Продукты с повышенным содержанием отдельных незаменимых аминокислот

аминоуксусная кислота. Единственная оптически неактивная. Участвует в синтезе белка. Его

атомы входят в состав нуклеотидов, гема и в состав трипептида-глютатиона.
Аланин (АЛА), аминокапроновая к-та. Используется для синтеза глюкозы.
Валин (ВАЛ), лейцин (ЛЕЙ), изолейцин (ИЛЕ) - играют важную роль в формировании белковой молекулы благодаря выраженным гидрофобным свойствам.

в окислительно-восстановительные реакции, защищая клетку от действия окислителей, участвует в

образовании дисульфидных мостиков, стабилизирующих структуру белка.
Метионин(МЕТ) -выполняет функцию донора подвижной метильной группы, необходимой для синтеза биол. активных соединений (холина, нуклеотидов)

с фосфорной кислотой , что бывает необходимо для изменения функциональной

активности белков. Серин (СЕР), треонин (ТРЕ).
Дикарбоновые (содержащие дополн. группу –СООН.) Глутаминовая (ГЛУ), аспарагиновая(АСП). Благодаря -СООН эти кислоты способствуют ионному взаимодействию, придают заряд белковой молекуле, могут образовывать амиды.
Амиды дикарбоновых кислот –глутамин (ГЛИ), аспарагин(АСН), лизин (ЛИЗ), аргинин(АРГ) -участвуют в обезвреживании и транспорте аммиака.
Циклические имеют в своём радикале кольцо. Фенилаланин (ФЕН), тирозин (ТИР)-участвуют в образовании адреналина и тироксина. Триптофан (ТРИ) -используется для синтеза витамина РР, сероторнина, гормонов эпифиза. Гистидин(ГИС) -участвует в образовании гистамина, регулирующего проницаемость капилляров, проявляет своё действие при аллергии.

структуру коллагена.
Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а

не первичного, амина (в связи с чем пролин правильнее называть иминокислотой)[1]. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата.
L-пролин — одна из двадцати протеиногенных аминокислот. Считается, что пролин входит в состав белков всех организмов. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген. В составе белков атом азота в молекуле пролина не связан с атомом водорода, таким образом, пептидная группировка X-Pro не может быть донором водорода при формировании водородной связи. Обладая конформационно жёсткой структурой, пролин сильно изгибает пептидную цепь. Участки белков с высоким содержанием пролина часто формируют вторичную структуру полипролиновой спирали II типа.

соединения , они могут проявлять кислотные свойства, обусловленные карбоксильной группой,

и основные, обусловленные аминогруппой.
Растворы аминокислот обладают свойствами буферных растворов.
Вступают в реакцию этерификации (на примере глицина).

присутствии катализатора.

максимальная доля молекул обладает нулевым зарядом. При таком значении РН

аминокислота наименее подвижна в элктрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, белков и пептидов.

вещества (биогенные амины). Часть гормонов-аминокислоты. Предшественники азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых

кислот и сложных липидов. Предшественники порфиринов, идущих на синтез ГЕМА. Участвуют в биосинтезе медиаторов нервной системы (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин и др.)

из остатков альфа-аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями –С(О)NH-.
2-аминокислоты

-дипептид
3-аминокислоты-трипептид
до 10 аминокислот-олигопептид
>50 аминокислот -полипептиды или белки
Термин “пептид” предложен нем. химиком Германом Фишером. Пептиды впервые выделены из гидролизата белков, полученных с помощью ферментирования. В 1905 г. Г.Фишер разработал метод синтеза пептидов. В 1953 г. Дю Виньо – синтезировал окситоцин (первый полипептидный гормон). Позже был получен синтетический инсулин и некоторые ферменты.

Пептиды постоянно синтезируются во всех живых организмах. Свойства пептидов зависят

от их первичной структуры – последовательности аминокислот, а также от строения молеклы и её конфигурации в пространстве.

аминогрупы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Такая реакция

наз. реакцией конденсации , идёт с выделением воды, связь –пептидная C-N.

пептидную связь своей гамма-карбоксильной группой. Это гамма-глутаминилпептиды. К ним относится

глутатион-трипептид, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях. Обладают антиоксидантными свойствами.
Пептиды-кинины. Регуляторы тонуса сосудов. Представители ангиотензины I и II.
Пептиды-регуляторы функций гипофиза –либерины и статины. Посредники между гипоталамусом и эндокринной системой.
Пептиды-гормоны-продукты секреци желез внутренней секреции (инсулин, глюкагон)

(“субстанция Р”).
6. Нейропептиды –секретируются нервными клетками, оказывают

обезболивающий эффект (энкефалины, эндорфины). Пептид-скотофобин, вызывает у животных чувство страха от темноты.
7. Пептиды –антибиотики -вырабатываются микроорганизмами. Используются как регуляторы синтеза белка, проницаемости мембран.
8. Пептиды-токсины –выделены из растений, грибов и т.д. Вызывают отравления (бледная поганка, яды насекомых).

(табл. 3.6). Разделение зависит от относительной способности содержащихся в смеси

молекул к более прочной ассоциации с одной или другой фазой.
Здесь мы рассмотрим в основном методы разделения аминокислот, однако применение этих методов ни в коей мере не ограничивается данными молекулами.
Хроматография на бумаге
Сейчас этот метод в значительной мере вытеснен более совершенными методами, однако он все же применяется для разделения аминокислот. Образцы наносят на бумагу в заранее отмеченную точку, отступив примерно 5 см от верхнего края полоски фильтровальной бумаги. Затем полоску подвешивают в закрытом сосуде, на дно которого налита смесь растворителей (рис. 3.9).
Для разделения аминокислот используют полярные растворители в виде бинарных, тройных и более сложных смесей воды, спиртов, кислот и оснований. Более полярные компоненты растворителя ассоциируются с целлюлозой и образуют стационарную

в том, что каплю смеси аминокислот или гидролизата белка наносят на полоску фильтровальной бумаги, конец которой опускают

в подходящий органический растворитель. Растворитель насасывается полоской фильтровальной бумаги и увлекает за собой нанесенные на бумагу аминокислоты. Скорость перемещения аминокислот на бумаге зависит от химического строения аминокислот и от их способности растворяться в подвижном и неподвижном растворителе. В качестве подвижного растворителя употребляют, например, водонасыщенный фенол (или н. бутиловый спирт, амиловый спирт и др.). Неподвижным растворителем является вода, пары которой насыщают фильтровальную бумагу (внешне бумага остается сухой). Чем меньше растворимость аминокислот в воде и чем больше их растворимость в феноле, тем быстрее они движутся вслед за фронтом органического растворителя.