Кровь – ткань из форменных элементов и плазмы.
Состав крови:
плазма - 55%,
эритроциты - 44%,
остальные клетки – 1%.
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Белки плазмы крови
Содержание
- 1. Белки плазмы крови
- 2. Слайд 2
- 3. Клетки крови
- 4. Функции крови дыхательная, транспортная, трофическая, выделительная, регуляторная,
- 5. Функции крови
- 6. Онкотическое давление Выходу слишком большого количества жидкости
- 7. Отличия плазмы и сыворотки крови Плазма содержит
- 8. Состав плазмы кровиВ плазме содержится
- 9. Состав плазмы крови
- 10. Функции белков плазмы крови1. Регуляция агрегатного
- 11. Концентрация белков плазмы Стабильные белки: альбумины. Нестабильные
- 12. Синтез белков В печени синтезируются
- 13. Катаболизм белков плазмы происходит: в клетках эндотелия капилляров, в мононуклеарных фагоцитах, в клетках почечных канальцев.
- 14. В сыворотке крови при электрофорезе набумаге выделено
- 15. Электрофорез
- 16. Белки плазмы крови 65-85 г/л. альбумины 37-55 г/л, глобулины 20-30 г/л, фибриноген 2-4 г/л.
- 17. Слайд 17
- 18. Преальбумин (0,18 -0,37 г/л) транспортирует тироксин, витамин
- 19. Альбумины (37-55 г/л) 50-60% белков плазмы
- 20. Функции альбуминов Связывание воды. Поддерживают
- 21. Снижаются альбумины при нефротическом синдроме, заболеваниях печени, нарушениях функции ЖКТ.
- 22. Глобулины грубодисперсные белки, не растворимы в воде,
- 23. α1-глобулины составляют 2-5% орозомукоид, α1 – антитрипсин,
- 24. α1 – антитрипсин (α1-АТ) (2-5 г/л)
- 25. Физиологическая роль α1 – АТЗащита организма от
- 26. При врождённом дефиците α1 – АТ наблюдаются:
- 27. α1 – гликопротеин (орозомукоид)
- 28. α-фетопротеин относится к α1 –
- 29. Слайд 29
- 30. α2-глобулины составляют 7-13% церулоплазмин, гаптоглобин, α2 –макроглобулин.
- 31. α2 –макроглобулин цинксодержащий белок, включающий
- 32. α2 –макроглобулин осуществляет: ингибирование трипсина, тромбина, химотрипсина,
- 33. α2 –макроглобулин повышается при: циррозе печени, нефротическом
- 34. Церулоплазмин голубой белок, молекула содержит 8 атомов меди, в норме концентрация этого белка 0,25-0,45 г/л.
- 35. Функции церулоплазмина: переносчик ионов меди, основной антиоксидант
- 36. Уровень церулоплазмина повышается при: беременности, остром воспалении,
- 37. Гаптоглобин (0,0-0,35 г/л) Молекула белка состоит из
- 38. В кровотоке свободный гемоглобин и гем комплексируются
- 39. β-глобулины (8-14%) трансферрин, гемопексин, ЛПНП, СРП, β2-микроглобулин, С3 и С4 – компоненты комплемента.
- 40. Трансферрин транспортирует Fe в крови, 2-4
- 41. Гемопексин связывает гем, порфирин и гемосодержащие хромопротеины,
- 42. Снижен гемопексин при: гемолитической анемии, заболеваниях печени,
- 43. Стероид-связывающий
- 44. СРБ синтезируется в печени и клетками иммунной
- 45. Преимущества СРБ
- 46. Показатели СРБ
- 47. Белки острой фазыПонятие «белки острой фазы» объединяет
- 48. Схема реакции
- 49. Белки острой фазы синтезируются в печени. являются
- 50. Регуляторы синтеза белков острой фазы в печени
- 51. Регуляция синтеза БОФ в печени
- 52. Особенности белков острой фазы неспецифичность, высокая корреляция
- 53. Классификация БОФ по степени увеличения их концентрации1.
- 54. 3. Незначительное увеличение концентрации на 20-60% в
- 55. Значение белков острой фазы Все белки
- 56. Тесты на белки острой фазы, применяемые в
- 57. Фибриноген растворимый гликопротеин плазмы, синтезируется в печени,
- 58. Из фибриногена образуется фибрин, который заполняет
- 59. Слайд 59
- 60. γ-глобулины составляют 12-22%Включают в себя антитела,
- 61. Классы иммуноглобулинов
- 62. Вариабельность иммуноглобулинов
- 63. Причины разнообразия антител
- 64. Ig G составляют 75% всех Ig, поздние
- 65. Синтез иммуноглобулинов
- 66. Структура Ig G
- 67. Ig A составляют 10-15% всех Ig, отвечают
- 68. Транспорт и секреция Ig A
- 69. Ig E связываются с рецепторами на поверхности
- 70. Ig D – рецепторы В-лимфоцитов.Ig M имеет
- 71. Диспротеинемия – изменения процентного соотношения белковых фракций,
- 72. ГипопротеинемияОтносительная – при гипергидремиях. Абсолютная – часто
- 73. Первичные гипопротеинемии Гипоальбуминемия физиологическая у недоношенных детей
- 74. Гипоальбуминемия при: белковой алиментарной недостаточности, заболеваниях печени,
- 75. Уменьшение α-глобулинов наблюдается при тяжёлых дистрофических процессах в печени, циррозах, миеломе, лимфолейкозе.
- 76. Увеличение α-глобулинов характерно для всех острых воспалительных
- 77. β-глобулины увеличиваются при застойной желтухе, нефрозе, циррозе
- 78. γ-глобулиныСнижение γ-глобулинов может быть физиологическим в возрасте
- 79. Первичные дефекты В-клеток Инфантильная а-γ-глобулинемия приводит к
- 80. Комбинированные иммунодефициты с поражением Т- и В-лимфоцитов
- 81. Приобретённая гипо-γ-глобулинемия при иммунодефицитных заболеваниях, хронической инфекции,
- 82. ГиперпротеинемияОтносительная гиперпротеинемия
- 83. Криоглобулины относятся к фракции γ-глобулинов преципитируют при
- 84. Парапротеины белки, образующиеся в организме при некоторых
- 85. Виды парапротеинемий1. Злокачественная парапротеинемия миеломная болезнь,
- 86. Дефектопротеинемии генетически обусловленные нарушения, связанные с мутацией структурного гена или гена-регулятора с повышенными потерями белка.Дефицит антител.Гемофилии.
- 87. Плазмацитома (миеломная болезнь) боли, переломы костей, костные
- 88. Макроглобулинемия Вальденштрема - сочетание гиперглобулинемии типа Ig
- 89. Пироглобулинемии - тип диспротеинемии, характеризующийся появлением в
- 90. При циррозе печени: понижены альбумины, повышены γ-глобулины,
- 91. Изменения электрофореграммы белков сыворотки крови при некоторых
- 92. Калликреин-кининовая системаКинины пептиды, местные гормоны, освобождаются
- 93. Эффекты кининов гипотензивный,
- 94. Схема превращений основных компонентов калликреин-кининовой системы высокомолекулярныйкининоген
- 95. В норме кининов в плазме мало
- 96. Основные эффекты брадикинина вызывает дилатацию резистивных сосудов,
- 97. Функции плазменного калликреина атака кининогена и активация
- 98. Регуляция плазменного протеолизагемокоагуляцияренин-ангиотензиновая системакалликреин-кининовая системасистема комплементафибринолиз
- 99. Скачать презентанцию
Кровь – ткань из форменных элементов и плазмы.
Слайды и текст этой презентации
Слайд 4Функции крови
дыхательная,
транспортная,
трофическая,
выделительная,
регуляторная,
защитная,
поддержание постоянства
внутренней среды организма:
изоосмия – постоянство осмотического и онкотического
давления (7,8 – 8,1 атм) ,изогидрия – постоянство рН (рН 7,36),
изотермия – постоянство температуры (37-37,5),
изоиония – поддержание ионного состава.
Слайд 6Онкотическое давление
Выходу слишком большого количества жидкости из сосудов во
внесосудистое тканевое пространство противодействует онкотическое давление , создаваемое белками плазмы.
Отёк мягких тканей при гипоальбуминемии связан с понижением онкотического давления. 
Слайд 7Отличия плазмы и сыворотки крови
Плазма содержит ряд факторов, которые
расходуются в процессе свёртывания и в сыворотке отсутствуют.
Сыворотка содержит
продукты деградации этих факторов свёртывания, а в плазме этих продуктов в норме нет. 
Слайд 8Состав плазмы крови
В плазме содержится
90% - воды,
10% - сухого остатка.фосфолипиды
холестерин
глюкоза
Плазма
Билирубин
Кинины
Креатинин
Полипептиды
Креатин
Мочевая кислота
Белки
65-85 г/л
Азотистые
небелковые
соединения
Безазотистые
соединения
Минеральные
вещества
АМК
Мочевина
Слайд 10Функции белков плазмы крови
1. Регуляция агрегатного состояния крови:
свёртывание,
фибринолиз,
калликреин-кининовая система,
система комплемента.
2. Транспортная функция.
3. Защитная
функция (антитела).4. Регуляторная функция.
5. Ферменты.
6. Резерв аминокислот.
7. Поддержание рН крови.
8. Регуляция распределения внеклеточной жидкости.
9. Буферная функция.
10. Поддержание онкотического давления.
Слайд 11Концентрация белков плазмы
Стабильные белки: альбумины.
Нестабильные белки:
иммуноглобулины Е,
иммуноглобулины D.
Концентрация нестабильных белков может возрастать в
миллион раз. 
Слайд 12Синтез белков
В печени синтезируются
альбумины, фибриноген, 80% глобулинов (все α-глобулины и частично β-глобулины).
В-лимфоциты синтезируют иммуноглобулины.
Макрофаги синтезируют α2-макроглобулины, белки системы комплемента.
Эритропоэтин синтезируется клетками почек.
Слайд 13Катаболизм белков плазмы
происходит:
в клетках эндотелия капилляров,
в мононуклеарных фагоцитах,
в клетках почечных канальцев.
Слайд 14В сыворотке крови при электрофорезе на
бумаге выделено 5 фракций белков:
альбумины,
α1-глобулины,
α2-глобулины,
β-глобулины,
γ-глобулины.
При электрофорезе в
ПААГ – 16-17 фракций.При диск-электрофорезе – 29 фракций.
При иммуно-электрофорезе – более 30 фракций.
электрофореграмма
Слайд 18Преальбумин (0,18 -0,37 г/л)
транспортирует тироксин, витамин А.
Концентрация преальбумина снижается при
циррозе печени, хронических гепатитах.
Концентрация преальбумина возрастает при нефротическом синдроме.
Преальбумин
– индикатор нарушения белоксинтезирующей функции печени.Это первый пик на диск-электрофореграмме.
Молекулярная масса – 21 кДл.
Слайд 19Альбумины (37-55 г/л)
50-60% белков плазмы крови,
молекулярная масса –
70 000,
растворимы в дистиллированной воде, в солях,
истинные белки,
без углеводного компонента,синтезируются в печени,
в норме не проходят через почки.
Слайд 20Функции альбуминов
Связывание воды.
Поддерживают онкотическое давление
плазмы.
Снижение до 3% приводит к отёкам.
Транспорт
магния, кальция, билирубина, жирных кислот, лизолецитина, прогестерона, лекарств (антибиотики, сердечные гликозиды).Депо белка в организме.
Запас пластического материала.
Слайд 21Снижаются альбумины при
нефротическом синдроме,
заболеваниях печени,
нарушениях функции ЖКТ.
Слайд 22Глобулины
грубодисперсные белки,
не растворимы в воде,
синтезируются в печени,
лимфоидной ткани,
появляются в моче при грубой патологии печени и
почек,связаны с небелковым компонентом,
представлены рядом фракций:
α1-глобулины,
α2-глобулины,
β-глобулины,
γ-глобулины
Слайд 23α1-глобулины составляют 2-5%
орозомукоид,
α1 – антитрипсин,
α1 – серомукоид,
протромбин,
транскортин,
ТСБ,
ретинолсвязывающий белок,
ЛПВП,
α – фетопротеин.
Слайд 24α1 – антитрипсин (α1-АТ) (2-5 г/л)
гликопротеин,
ингибитор протеиназ: трипсина,
химотрипсина, плазмина, калликреина, эластазы.
92% ингибиторной активности плазмы,
синтезируется клетками печени,
содержится в слюне, слезе, бронхиальном и назальном секретах, спинномозговой жидкости, дуоденальном содержимом,
возможны потери через ЖКТ, почки.
Слайд 25Физиологическая роль α1 – АТ
Защита организма от действия протеолитических
ферментов эндогенного
и экзогенного
происхождения:
протеиназ крови, тканей,
бактерий
грибков.
Сыворотка крови обладает
мощным антипротеиназным действием:
1мл сыворотки ингибирует 1 мг трипсина.
Слайд 26При врождённом дефиците α1 – АТ наблюдаются:
эмфизема лёгких,
цирроз
печени,
желтуха,
холестаз.
Активность α1 – АТ возрастает при
воспалениях,
механических повреждениях тканей,
панкреатите.
При ожоговой болезни снижается активность α1 – АТ,
но возрастает протеолитическая активность.
Слайд 27α1 – гликопротеин (орозомукоид)
(0,5 -1,4 г/л)
содержит до
40% углеводов,не осаждается ТХУ,
участвует в транспорте стероидов,
активность возрастает при острых и хронических воспалениях, опухоли,
активность уменьшается при циррозе печени.
иммуномодулятор,
подавляет киллерную активность.
Слайд 28 α-фетопротеин
относится к α1 – глобулинам.
у доношенного здорового
ребёнка не выявляется.
α-фетопротеин повышается при
карциномах печени, тератокарциномах. После удаления карцином исчезает,
а при метастазах появляется вновь.
Слайд 31α2 –макроглобулин
цинксодержащий белок, включающий
углеводный компонент
(до 11%),
синтезируется вне печени,
составляет 10% всей протеиназной активности.
В
сыворотке крови содержится 4 ингибитора трипсина: α1 – антитрипсин,
α2 –макроглобулин,
интер-α-ингибитор трипсина,
термокислотостабильный ингибитор трипсина.
Слайд 32α2 –макроглобулин осуществляет:
ингибирование трипсина, тромбина, химотрипсина, плазмина, калликреина,
регуляцию
свёртывающей,
фибринолитической,
калликреиновой систем.
Слайд 33α2 –макроглобулин повышается при:
циррозе печени,
нефротическом синдроме,
микседеме,
сахарном
диабете,
α2 –макроглобулин не меняется при остром воспалении.
α2 –макроглобулин снижается при:
парапротеинозах, ревматическом полиартрите,
остром панкреатите.
Слайд 34Церулоплазмин
голубой белок,
молекула содержит 8 атомов меди,
в норме
концентрация этого белка 0,25-0,45 г/л.
Слайд 35Функции церулоплазмина:
переносчик ионов меди,
основной антиоксидант плазмы, перехватчик
,
обладает ферментативными свойствами, осуществляет окисление Fe
в Fe ,увеличивает всасывание железа и способствует включению железа в трансферрин,
активатор гемопоэза,
белок острой фазы,
детоксикационная функция (окисляет диамины и полифенолы),
участвует в обмене адреналина, норадреналина, серотонина,
повышает пероксидазную активность плазмы и бактерицидные свойства крови.
3+.
2+
Слайд 36Уровень церулоплазмина повышается при:
беременности,
остром воспалении,
холестазе,
ревматоидном артрите,
неоплазме.
Уровень церулоплазмина снижается при:
циррозе печени,
хроническом гепатите,
болезни
курчавых волос,болезни Вильсона-Коновалова (медь накапливается, а церулоплазмин функционально не активен).
Слайд 37Гаптоглобин (0,0-0,35 г/л)
Молекула белка состоит из двух субъединиц, каждая
из которых содержит 4 полипептидные цепи.
Гаптоглобин связывает и транспортирует свободный
гемоглобин в клетки ретикулоэндотелия.Гаптоглобин является ассенизатором. Он связывает гемоглобин, препятствуя гемосидерозу тканей, почек.
Комплекс (Нв+Нр) повышает пероксидазную активность, бактерицидные свойства крови.
Слайд 38В кровотоке свободный гемоглобин и гем комплексируются со специальными белками
плазмы: гаптоглобином и гемопексином. Эти комплексы удаляются из крови гепатоцитами.
Уровень гаптоглобина и гемопексина – биохимические маркеры степени внутрисосудистого гемолиза. Уровень гаптоглобина повышается при воспалении, неоплазме.
Уровень гаптоглобина снижается при поражениях паренхимы печени, гемолитической анемии.
Слайд 39β-глобулины (8-14%)
трансферрин,
гемопексин,
ЛПНП,
СРП,
β2-микроглобулин,
С3 и С4
– компоненты комплемента.
Слайд 40Трансферрин
транспортирует Fe в крови,
2-4 г/л сыворотки,
уровень
снижается при воспалении, нефротоксическом синдроме, заболеваниях печени или опухолях.
3+.
Слайд 41Гемопексин
связывает гем, порфирин и гемосодержащие хромопротеины, доставляя их в
печень.
В печени распад комплексов гемопексина, где
железо повторно используется.Функция - уменьшение потери железа с мочой.
Слайд 42Снижен гемопексин при:
гемолитической анемии,
заболеваниях печени,
нефротическом синдроме,
экссудативной энтеропатии,
поздней кожной порфирии.
Увеличен гемопексин при:
воспалительных заболеваниях,
опухолях,
неоплазме.
Слайд 43Стероид-связывающий β-глобулин
гликопротеин,
увеличен при:
опухолях,
циррозе печени,
беременности.
цирроз
опухоль
Слайд 44СРБ
синтезируется в печени и клетками иммунной системы,
в 1000
раз увеличивается при острой фазе,
белок острой фазы,
ингибитор агрегации
тромбоцитов,неспецифический опсонин,
активирует комплемент,
связывает фосфатидилхолин, поликатионы, полианионы, липиды, углеводы,
участвует в формировании гемопротеинов и каталазы,
способен связывать компоненты микроорганизмов, токсинов, частиц повреждённых тканей, препятствуя их распространению.
Слайд 45Преимущества СРБ
для клинической практики
быстрое увеличение в первые 6-12 часов, максимальное – на 2-3 сутки,
возрастает в сотни раз,
отсутствие изменений при вирусной инфекции,
быстрая нормализация уровня,
простота и доступность определения.
СРБ назван так, потому, что взаимодействует с С-полисахаридом пневмококков.
Слайд 47Белки острой фазы
Понятие «белки острой фазы» объединяет до 30 белков
плазмы
крови, участвующих в совокупности реакций
воспалительного ответа организма на повреждение.
Белки
острой фазы – маркеры повреждения и воспаления. Их концентрация повышается при
воспалении,
беременности,
онкологических заболеваниях.
Концентрация существенно изменяется и зависит от стадии,
течения заболевания, массивности повреждения.
Концентрация увеличивается в течение первых 24-48 часов.
Слайд 49Белки острой фазы
синтезируются в печени.
являются гликопротеинами по химической
природе,
К белкам острой фазы относятся:
α1 – гликопротеин,
α1 –
АТ,церулоплазмин,
гаптоглобин,
СРП,
гемопексин,
фибриноген.
Слайд 50Регуляторы синтеза белков острой фазы в печени
ИЛ6 и сходные
с ним ИЛ11, онкостатин М,
ИЛ 1 и сходные с
ним ИЛ- α, ИЛ-1β, факторы некроза опухолей,глюкокортикоиды,
факторы роста, инсулин, факторы роста гепатоцитов, фибробластов, тромбоцитов.
Слайд 52Особенности белков острой фазы
неспецифичность,
высокая корреляция концентрации в
крови с активностью заболевания, стадией процесса.
Тест на БОФ
важен для мониторинга течения заболевания и контроля эффективности лечения. 
Слайд 53Классификация БОФ по степени увеличения их концентрации
1. «Главные» реактанты острой
фазы.
Увеличение концентрации в 100-1000 раз
в течение 6-12 часов.
СРБ,
амилоидный белок А сыворотки.
2. Умеренное увеличение концентрации в 2-5 раз в течение 24 часов.
орозомукоид,
α1-антитрипсин,
гаптоглообин,
фибриноген.
Слайд 543. Незначительное увеличение концентрации на 20-60% в течение 48 часов.
церулоплазмин,
С3-комплемент,
С4-комплемент.
4. Нейтральные реактанты острой фазы – белки, принимающие участие в
острой фазе воспаления, а концентрация их остаётся в пределах нормы.Ig G, Ig A, Ig M,
α2 –макроглобулин.
5. «Негативные» реактанты острой фазы. Уровень может снижаться на 30-60% в течение 12-48 часов.
альбумин,
трансферрин,
преальбумин,
α-липопротеин.
Слайд 55Значение белков острой фазы
Все белки острой фазы выполняют
важную роль в месте повреждения или на уровне организма и
участвуют в осуществлении комплекса реакций, направленных на удаление повреждающего фактора, локализацию очага повреждения, восстановление нарушенной структуры и функции.
Слайд 56Тесты на белки острой фазы, применяемые в клинической практике
При острых
заболеваниях: СРБ.
При бактериальных инфекциях СРБ >100 мг/л, а при вирусных < 20 мг/л. Применяют для оценки эффективности антибиотикотерапии.При сопутствующих бактериальных инфекциях. СРБ >100 мг/л, α1-АТ, орозомукоид.
При некрозе тканей (опухоли, инфаркт миокарда).
Применение белков острой фазы используется для контроля эффективности лечения хронических заболеваний. Применяют при ревматических заболеваниях, воспалительных заболеваниях ЖКТ, вторичном амилоидозе, отторжении почечного трансплантата.
Слайд 57Фибриноген
растворимый гликопротеин плазмы,
синтезируется в печени,
молекулярная масса 34000,
молекула состоит из 6 полипептидных цепей,
повышает вязкость крови,
активирует свёртывание.
Слайд 58 Из фибриногена образуется фибрин, который
заполняет повреждённую ткань, защищает
от действия протеиназ.
Фибриноген
фибрин + фибринопептидытромбин
Фибринопептиды обладают противовоспалительным действием.
Фибрин – нерастворимый белок.
Продукты деградации фибриногена обладают антисвёртывающим действием.
Тромбин – сериновая протеаза с молекулярной массой 34000, состоит из двух полипептидных цепей.
Слайд 60 γ-глобулины составляют 12-22%
Включают в себя антитела, вырабатываемые организмом
в ответ на введение чужеродных белков или других веществ
с антигенной активностью.
Выделяют 5 классов иммуноглобулинов:
Ig G,
Ig A,
Ig D,
Ig M,
Ig E.
Основу молекулярной структуры Ig составляют
4 полипептидные цепи: 2 тяжёлые и 2 лёгкие,
соединённые дисульфидными мостиками.
Слайд 64Ig G
составляют 75% всех Ig,
поздние антитела,
синтезируются активированными
В-лимфоцитами в больших
количествах при вторичном иммунном ответе, когда антиген повторно попадает в организм
Слайд 67Ig A
составляют 10-15% всех Ig,
отвечают за местный иммунитет
слизистых оболочек,
присутствуют в секретах желёз организма (слюна, молоко, пищеварительный
сок, секреты дыхательных путей).
Слайд 69Ig E
связываются с рецепторами на поверхности тучных клеток и
базофилов.
После присоединения антигена клетка получает сигнал к секреции биологически активных веществ (серотонина, гистамина).Увеличение количества Ig E может предшествовать развитию аллергических реакций.
Слайд 70Ig D – рецепторы В-лимфоцитов.
Ig M имеет 2 формы:
мембранно-связанная форма
Ig M – первый антиген-распознающий рецептор,
секреторная форма Ig M.
Активированная
система комплемента вызывает гибель бактериальной клетки.
Ig M – ранние антитела.
Слайд 71Диспротеинемия – изменения процентного соотношения белковых фракций, когда общее содержание
белка в сыворотке остаётся в пределах нормы.
α1-глобулины 1-4 г/л
(2-5%), α2-глобулины 4-12 г/л (7-13%),
β-глобулины 5- 11 г/л (8-14%),
γ-глобулины 5-16 г/л (12-22%).
Белки острой фазы повышаются
при всех воспалениях.
Слайд 72Гипопротеинемия
Относительная – при гипергидремиях.
Абсолютная – часто возникает за счёт
гипоальбуминемии.
Может быть первичной и вторичной.
Слайд 73Первичные гипопротеинемии
Гипоальбуминемия физиологическая у недоношенных детей (возникает в связи
с незрелостью гепатоцитов). Развивается отёчность.
Анальбуминемия возникает из-за мутации гена,
контролирующего синтез альбумина в гепатоцитах. Развиваются утомляемость, отёки стоп, артериальная гипотония.Бисальбуминемия – качественная аномалия сывороточных альбуминов генетического характера.
Слайд 74Гипоальбуминемия при:
белковой алиментарной недостаточности,
заболеваниях печени,
заболеваниях почек,
инфекциях,
опухолях,
сердечной недостаточности,
беременности.
Последствия – отёки, гипокальциемия.
Слайд 75Уменьшение α-глобулинов наблюдается при
тяжёлых дистрофических процессах в печени,
циррозах,
миеломе,
лимфолейкозе.
Слайд 76Увеличение α-глобулинов характерно для
всех острых воспалительных процессов,
обострения хронических
гепатитов,
опухолей печени,
острой атаки ревматизма,
заболеваний соединительной ткани,
нефрита,
беременности.При всех острых заболеваниях (инфекции, некрозы) увеличиваются белки острой фазы (α1, α2-глобулины ).
Слайд 77β-глобулины увеличиваются при
застойной желтухе,
нефрозе,
циррозе печени,
болезнях соединительной
ткани,
малярии,
опухолях,
β-миеломе,
дислипопротеинемиях.
Чаще β-глобулины увеличиваются одновременно
с содержанием
α2 или γ-глобулинов.
Слайд 78γ-глобулины
Снижение γ-глобулинов может быть физиологическим в возрасте 2-5 месяцев.
Допустимая гипо-γ-глобулинемия 3,5-4 г/л.
Патологическая гипо-γ-глобулинемия
может быть
врождённой и приобретённой.Синдром дефицита
антител обусловлен
дефектом В-лимфоцитов.
Слайд 79Первичные дефекты В-клеток
Инфантильная а-γ-глобулинемия приводит к рецидивам бактериалных инфекций.
Транзиторная гипо-γ-глобулинемия новорожденных. Нарушен синтез Ig G.
Дефицит Ig А в
бронхиальной или кишечной слизистых оболочках (хронический бронхит или целиакия).
Слайд 80Комбинированные иммунодефициты с поражением Т- и В-лимфоцитов
Иммунодефицит при телеангиэктазии
(склонность к инфекциям из-за дефицита
Ig A и Ig E, дефект клеточной иммунной системы).Иммунодефицит с тромбоцитопенией и экземой. Дефицит Ig М и повышение Ig А.
Слайд 81Приобретённая гипо-γ-глобулинемия
при иммунодефицитных заболеваниях, хронической инфекции, вирусных инфекциях,
болезнях крови, миеломе, болезнях почек, хронических кровотечениях,
при лечении цитостатиками,
иммунодепрессантами, глюкокортикоидами,в результате рентгеновского облучения и влияния радионуклидов.
Слайд 82 Гиперпротеинемия
Относительная гиперпротеинемия
возникает при обезвоживании
организма.
все белки повышены.
Абсолютная (чаще гиперглобулинемия)
при резком повышении Ig
(пневмония, хронические инфекции, аутоиммунные заболевания, γ-миелома, цирроз печени, аллергические, паразитарные заболевания).повышение белков острой фазы,
при парапротеинемии наблюдается появление белков не существующих в норме (белок Бенс-Джонса при миеломе).
Слайд 83Криоглобулины относятся к фракции γ-глобулинов
преципитируют при охлаждении и
вновь растворяются при 37 С.
Количество криоглобулинов повышается при хронических заболеваниях
почек, циррозе печени, туберкулёзе, инфаркте миокарда, малярии, опухолях, лейкозах, миеломной болезни, волчанке.
Слайд 84Парапротеины
белки, образующиеся в организме при некоторых патологических состояниях,
отличаются
по физико-химическим свойствами биологической активности.
Значительное увеличение уровня
β-фракций при низком содержании γ-глобулинов на фоне гиперпротеинемии позволяет сделать вывод о появлении парапротеинов. 
Слайд 85Виды парапротеинемий
1. Злокачественная парапротеинемия
миеломная болезнь,
макроглобулинемия,
хронический лимфолейкоз,
болезни тяжёлых цепей.
2. Доброкачественная парапротеинемия
коллагенозы,
хронические гепатиты,
циррозы.
Слайд 86Дефектопротеинемии
генетически обусловленные нарушения, связанные с мутацией структурного гена или
гена-регулятора с повышенными потерями белка.
Дефицит антител.
Гемофилии.
Слайд 87Плазмацитома (миеломная болезнь)
боли,
переломы костей,
костные опухоли,
гиперпротеинемия,
повышены
иммуноглобулины,
в моче белок Бенс-Джонса.
Миеломный глобулин – протеины фракции Ig
G.
Слайд 88Макроглобулинемия Вальденштрема - сочетание гиперглобулинемии типа Ig М с лимфоидной
злокачественной пролиферацией, затрагивающей все органы.
Болезнь тяжёлых цепей
– врождённое
нарушение синтеза иммуноглобулинов. Неполный синтез тяжёлых цепей.
Слайд 89Пироглобулинемии
- тип диспротеинемии, характеризующийся появлением в крови глобулинов,
которые коагулируют при нагревании до 56 С, но в отличие
от белка Бенс-Джонса не растворяются при 90-100 С. Этот тип белка находят при сифилисе, саркоидозе, злокачественной лимфоме, красной волчанке.При электрофорезе пироглобулины мигрируют вместе с гаптоглобином.
Слайд 90При циррозе печени:
понижены альбумины,
повышены γ-глобулины,
снижены α1- и
α2-глобулины,
слияние β- и γ-глобулинов.
При нефротическом синдроме:
понижены альбумины,
снижены α1- и
γ-глобулины,повышены α2- и β-глобулины.
При остром нефрите повышены α1- и α2-глобулины.
Слайд 91Изменения электрофореграммы белков сыворотки крови при некоторых заболеваниях (по Эммриху)
Острые
инфекции
Острый ревматизм
Острые некрозы
Экссудативный туберкулёз
Нефроз
Карцинома
Застойная желтуха
Гепатит
Нефроз
в-Миеломы
Хронические воспаления
Хронический полиартрит
Болезнь Бека-Шаумана
Ретикулёзы,
циррозы печениγ-Миеломы
Альбумин α1 α2 β- γ-глобулин
Недостаток белков, кахексия, нефроз,
воспаления, инфекции, цирроз печени
Редко анальбуминемия
Приобретённые,
конституциональные
γ-гипоглобулинемии
характерный
признак
Слайд 92Калликреин-кининовая система
Кинины
пептиды,
местные гормоны,
освобождаются из неактивных
предшественников (кининогенов), присутствующих в межтканевой жидкости ряда тканей и в
плазме крови.Важнейшие кинины плазмы крови:
брадикинин,
каллидин,
метионил-лизил-брадикинин.
Слайд 93Эффекты кининов
гипотензивный,
повышают проницаемость сосудов,
вызывают боль в заушной области,
увеличивают приток крови к верхней части туловища,
регулируют тонус гладко-мышечных волокон,
передача сигнала в нервном синапсе,
кооперативные эффекты с простагландинами, участие в развитии воспаления.
Слайд 94Схема превращений основных компонентов калликреин-кининовой системы
высокомолекулярный
кининоген
фактор Хагемана,
плазмин,
трипсин,
адреналин, урокиназа
сдвиг рН в кислую среду
Кинины:
метил-лизил-брадикинин
каллидин (лизил-брадикинин)брадикинин
калликреин
калликреиноген
Слайд 95В норме кининов в плазме мало
(3 нг/мл)
Повышается концентрация кининов при
шоке,
воспалении,
сердечно-сосудистых заболеваниях,
патологии ЖКТ,
опухолях,
ожоговой болезни
сепсисе.
Слайд 96Основные эффекты брадикинина
вызывает дилатацию резистивных сосудов, снижает артериальное давление,
увеличивает скорость локального кровотока,
повышает проницаемость сосудов микроциркуляторного русла,
обладает
прямым сосудорасширяющим эффектом в коронарных сосудах,увеличивает частоту и силу сердечных сокращений,
инициирует болевые ощущения,
стимулирует выработку эндотелием сосудов соединений (простациклина, монооксида азота),
стимулирует миграцию лейкоцитов в зону воспаления,
стимулирует синтез простагландинов,
обладает инсулиноподобным эффектом.
Слайд 97Функции плазменного калликреина
атака кининогена и активация БАВ,
активирует
плазминоген,
активирует компоненты комплемента,
активирует гемокоагуляцию (XII ? XIIA),
активирует фибринолиз,активирует проренин,
мощный регулятор в образовании кининов и ангиотензинов,
участвует в процессинге БАВ: атриоуретического пептида, опиоидных пептидов,
участвует в обмене ЛПНП,
участвует в выделении протеаз из нейтрофилов.
Слайд 98Регуляция плазменного протеолиза
гемокоагуляция
ренин-ангиотензиновая
система
калликреин-кининовая
система
система
комплемента
фибринолиз
