Білки (протеїни)

сполучені пептидними зв'язками.
Індивідуальність білкових молекул визначається порядком чергування амінокислот

і їх кількістю.
Білки мають м.м. від 5 тис. Д і більше.

– білки м'язів і цитоскелету
Захисна – імуноглобуліни
Енергетична
Рецепторна – деякі білки

мембран
Транспортна – білки крові, білки мембран
Гістосумісність – деякі білки мембран
В організмі тварин білків - 18-21%,
у рослин – 0,01-15%

Тварини
Організм – 18-21
М'язи

– 19-23
Печінка – 18-19
Нирки – 16-18
Головний мозок – 8-10
Кістки – 8-9

Рослини
Зерна – 10-16
Стебла – 1,5-3
Листя – 1,2-3

– 6-8
Сульфур – 0,2-3
Фосфор – 1-2
Мікроелементи (Cu, Mn, Zn, J,

Fe та ін. - 0,00001-0,2)

з'єднаних міцними пептидними зв'язками. За рахунок внутрішньомолекулярних взаємодій білки утворюють

певну просторову структуру, що називається «конформація білків». Лінійна послідовність амінокислот в білку містить інформацію про побудову тривимірної просторової структури. Розрізняють 4 рівні структурної організації білків: первинна, вторинна, третинна і четвертинна. Але, в останні роки виділяють ще і надвторинні і доменні структури (проміжні).

(зв'язки – ковалентні пептидні).
• Вторинна структура: поліпептидний ланцюг впорядкований у

просторі або у вигляді α-спіралі або β-складчастої структури (водневі зв'язки, дисульфідні).

• Третинна структура: повна впорядкованість у просторі вторинної структури з формуванням шароподібної форми (глобули) або витягнутої форми (фібрили) (водневі, гідрофобні взаємодії, дисульфідні, естерні).
• Четвертинна структура: об'єднання декількох субодиниць (однакових або різних) у просторі в одну макромолекулу (олігомерний білок)

Рівні просторової
організації біополімерів:

ароматичні
- ациклічні:
а) моноаміномонокарбонові – гліцин, аланін, лейцин, валін, ізолейцин та

ін.
б) диаміномонокарбонові – лізин, аргінін, орнітин
в) моноамінодикарбонові – глутамінова та аспарагінова кислоти

2. Біологічна.
- замінні
- незамінні

В організмі людини і тварин міститься близько 60 АК і

їх похідних, але не всі вони входять до складу білків. Серед них виділено групу з 20 найважливіших АК, які постійно зустрічаються в білкових сполуках. АК, що входять до складу білків, одержали назву протеїногенних. Так звані непротеїногенні білки знаходяться в клітині або у вільному стані, або входять до складу інших небілкових сполук.

Назви АК будуються за замінною номенклатурою органічних кислот, але, як правило, використовуються їх тривіальні назви, які часто пов'язані із джерелом виділення АК або будь-якими іншими ознаками. Н-д: гліцин має солодкий смак (від грец. glycos – солодкий), серин входить до складу білка фіброїну шовку (від лат. serius – шовковистий), тирозин виділений із сиру (грец. tyros – сир), аспарагінова кислота – із паростків спаржі (лат. asparagus – спаржа) тощо.

це форма і ступінь спіралізації поліпептидного ланцюга в просторі (спіральна

конформація) і утворення ділянок β-структур в одному ланцюзі або, в основному, між ланцюгами (шарувато-складчаста конформація).

що для пептидів найвигіднішою конформацією є певна спіральнозакручена структура, яку

вони назвали α-спіраллю. ЇЇ можна уявити як закручену ліворуч або праворуч гвинтову драбину, в якій сходинками служать радикали АК. У природних білках виявлено тільки праві α-спіралі. Зовні α-спіраль має вигляд правильної спіралі, яка йде поверхнею уявного циліндра.
Під час формування α-спіралі водневі зв'язки утворюються в поліпептидному ланцюзі між кожною карбонільною групою і четвертою за ходом ланцюга ‒NH-групою.

Вона формується за допомогою міжпептидних водневих зв'язків у межах окремих

ділянок одного ланцюга, де водневі зв'язки будуть всередині поліпептидного ланцюга.
У більшості випадків складчасті шари містять не більше 6-ти поліпептидних ланцюгів.
Залежно від взаємної орієнтації ланцюгів розрізняють паралельні і антипаралельні β-структури.
У білках можливі переходи α-структур у β-структури і навпаки внаслідок перебудови водневих зв'язків. Такий перехід виявлено в кератині – білку волосся.

двох рівней організації білкової молекули: надвторинна структура і доменні білки

– проміжні між вторинними і третинними структурами.
Надвторинна структура зумовлена наявністю ансамблів взаємодіючих між собою вторинних структур. Це агрегати, у яких α-спіральні і β-структурні ділянки в білках взаємодіють одна з одною і між собою.
Надвторинною структурою є суперспіралізована α-спіраль, у якій два α-спіральні поліпептидні ланцюги скручуються між собою, створюючи ліву суперспіраль.

як і міжланцюгові зв'язки між α-ланцюгами тропоколагену, надають їй жорстокості,

тому колаген стійкий до розтягування.

в ізотонічному розчині NaCl, застосовують як плазмозамінюючий засіб

структури (α-спіралі, β-структури

та їх сполучення), утворені одним і тим же поліпептидним ланцюгом і з'єднані між собою ніби короткими перемичками цього ж ланцюга.

структури у просторі, який досягається за рахунок взаємодії між радикалами

залишків АК.
Визначає форму білкової молекули, утворюючи або глобулу (глобулярні білки) або достатньо витягнуті волокна (фібрилярні білки).

побудована з 4 субодиниць: двох α- і двох β-поліпептидних ланцюгів.

Гемоглобін має 4 групи і являє собою унікальний зразок взаємовідношень між молекулярною структурою і функцією білка, яка полягає в перенесенні кисню з легенів у тканини.

(15%), мало амінокислоти гліцину.
Добре розчинні у воді (гідрофільні), мають еліпсоїдну

форму.
Осаджуються – при 100% насиченні розчину нейтральними солями, наприклад (NH4)2SO4

Складають біля 50% усіх білків плазми.
Під час електрофорезу переміщуються першими.
Основні функції: регуляція осмотичних процесів і транспорт (напр. транспорт ліпідів).
Різновиди: сироватковий (сероальбумін), молочний (лактальбумін), яєчний (овоальбумін).

більше гліцину (≈ 5%), ніж альбуміни.

Нерозчинні у воді, але розчинні

в слабких сольових розчинах.
Осаджуються при 50%-ному насиченні розчину (NH4)2SO4
Різновиди: сироватковий, яєчний, молочний та ін.
Під час електрофорезу йдуть одразу за альбумінами і розділяються на фракції α-, β- і γ- (антитіла).

– 9 (основні, містять 20-30% лужних АК)
Розчиняються у слабких кислотах,

осаджуються спиртом.
Входять до складу хромосом ядер клітин, в природі з'єднані з ДНК і відіграють важливу роль у її стабілізації, регуляції генів.
Співвідношення в хроматині виражається ДНК:гістони як 1:1

лізин) близько 80%, розчиняються в слабких кислотах, не осаджуються при

кип’ятінні.
ІЕТ – 9,0-12,0
Містяться в статевих клітинах, регулюють швидкість біосинтезу білків.

Білки зерен.
ІЕТ - 6-8
До їх складу входить

велика кількість глутамінової кислоти і лізину.
Добре розчинні в лужних розчинах (0,2-2% NaOH).

Глютелін пшениці, орізенін рису, зеїн кукурудзи, гордеїн ячменю та ін.

– 4-5.
До складу входить багато проліну, а також глутамінової кислоти.
Добре

розчинні в 60-80%-ному етиловому спирті.
Утворюють клейковину зерна.

воді, розчинах солей, кислот і лугів.
Багато сірковмісних АК (цистеїн, цистин).
Форма

– фібрилярні.
Представники: колаген, еластин, фіброїн, кератин.
Висока стійкість і еластичність.
Слабко розщеплюються ферментами кишкового тракту, тому погано засвоюються і сприяють процесам гниття в кишечнику.

група)

а) нуклеопротеїни (простий білок + нуклеїнова кислота)
б) хромопротеїни (простий білок

+ забарвлена речовина)
в) фосфопротеїни (простий білок + фосфатна кислота)
г) глікопротеїни (простий білок + вуглевод)
д) ліпопротеїни (простий білок + ліпід)
е) металопротеїни (простий білок + метал)

Протеїни

Нуклеїнові кислоти

гістони ДНК
негістонові білки (ДезоксирибоНуклеоПротеїни – ДНП)


протаміни РНК (РибоНуклеоПротеїни ‒ РНП)

на серцевину із основних білків-гістонів, має діаметр ~11 нм

↓

Протеїн Небілкова речовина,

що надає забарвлення
а) гемвмісні
- гемоглобін
- міоглобін - цитохроми
- каталаза
- пероксидаза
б) флавовмісні (віт. В2)
(флавопротеїни)
в) ретинолвмісні (віт. А)
- родопсин

– 67 - 70 тис. Да
96 % білку і 4

% гему від молекулярної маси.

Складається з 4 субодиниць:
2 α ланцюги зі 141 АК залишків
2 β ланцюги зі 146 АК залишків
Молекула гемоглобіну містить 4 геми. Кожний гем «обернений» одним поліпептидним ланцюгом.

- карбоксигемоглобін (Fe3+);
HbF3+ - метгемоглобін (Fe3+);
СО2 приєднується не до

гему, а до NH2 групи глобіну.

тис., складається з одного поліпептидного ланцюга, що містить 153 АК

залишки, і пов'язаного з ним гему.
75% утворюють 8 правих α – спіралей.
Поліпептидний ланцюг має характерне глобулярне укладання в просторі.
Середній вміст міоглобіну становить 0,3% від маси тіла і підвищується під час тривалих фізичних навантажень.

b, с, а в них – різновиди: а1, а3 і

т.д.
Вони відрізняються величиною окисно-відновного потенціалу.

12 -14 тис.
Містить Fe і Cu.

Пепсин та ін. білки-ферменти
- Іхтулін ікри риб

м.м. молекул
Вуглеводний компонент представлений окремими моно- або олігосахаридними залишками, які

мають лінійну або розгалужену структуру.
Представники:
- фібриноген (згортання крові)
- муцини (структура слизових, захист їх від самопереварювання)
- мукоїди (змащувальні речовини суглобової рідини) та ін.

– муцини, слизові секрети.
Транспорт вітамінів, ліпідів, мінералів.
Імунітет – імуноглобуліни, інтерферони.
Ферменти

– холінестераза, рибонуклеаза В.
Клітинні контакти.
Рецептори.
Гормони – гонадотропін, кортикотропін.

частина більше 50% - це протеоглікани.

міжклітинного матриксу сполучної тканини. Складають до 30% сухої маси.
Лінійні

полімери, які побудовані з дисахаридних одиниць, що повторюються. Завжди зв'язані з білками.
Складаються із залишків глюкозаміну (або галактозаміну) та залишків D-глюкуронової (або L-ідуронової) кислот. Наприклад, гіалуронова кислота (утворення гелю), хондроітинсульфат, дерматансульфат, кератинсульфат, гепарин та ін.

в крові) нерозчинні, тому для транспорту ліпідів кров'ю в організмі

утворюються комплекси ліпідів з білками ‒ ліпопротеїни.

Всі типи ліпопротеїнів мають подібну будову ‒ гідрофобне ядро і гідрофільний шар на поверхні. Гідрофільний шар утворений білками, які називають апопротеїнами, і амфіфільними молекулами ліпідів ‒ фосфоліпідами і холестеролом. Гідрофільні групи цих молекул обернені до водної фази, а гідрофобні частини ‒ до гідрофобного ядра ліпопротеїну, в якому знаходяться ліпіди, що транспортуються.

ліпопротеїни дуже низької щільності (ЛПДНЩ)
3. ліпопротеїни проміжної щільності (ЛППЩ)

4. ліпопротеїни низької щільності (ЛПНЩ)
5. ліпопротеїни високої щільності (ЛПВЩ).

Кожний з типів ЛП утворюється в різних тканинах і транспортує певні ліпіди. Наприклад, ХМ транспортують екзогенні (харчові) жири з кишечника в тканини, тому триацилгліцероли складають до 85% маси цих частин.

– білок + Cu2+
- Карбоангідраза – білок + Zn2+
- Лактатдегідрогеназа

– білок + Zn2+
- Феритин – білок + Fe2+ (23% - депо заліза), маса 747 000 Да, містить 24 субодиниці. Зв'язує до 5 000 атомів Fe.
- Трансферин – білок + Fe2+ - резервний білок.