Слайд 2ПЛАН :
Понятие об оксидоредуктазах
Классификация оксидоредуктаз
Дегидрогеназы, строение, роль
Цитохромы ,строение, роль
Каталазы, пероксидазы, строение, роль
Гидроксилазы, строение, роль
Слайд 3
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ-КАТАЛИЗИРУЮТ ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ РЕАКЦИИ (РЕАКЦИИ ОТЩЕПЛЕНИЯ ИЛИ ПРИСОЕДИНЕНИЯ ВОДОРОДОВ ИЛИ ЭЛЕКТРОНОВ).
Двухкомпонентные ферменты, клеточные.
По способу окисления субстрата различают 4 группы оксидоредуктаз.
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ (анаэроб.,аэроб)
ЦИТОХРОМЫ
КАТАЛАЗА И ПЕРОКСИДАЗА
ГИДРООКСИЛАЗЫ ИЛИ ОКСИГЕНАЗЫ
Слайд 4Дегидрогеназы (ДГ)
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ–окисляют вещества путем дегидрирования(отнятия водорода (Н).
СУЩЕСТВУЮТ В ОКИСЛЕННОЙ
И ВОССТАНОВЛЕННОЙ ФОРМЕ
ПРЕДСТАВИТЕЛИ:
пиридиновые ферменты (ПФ);
флавин
ферменты (ФП);
кофермент Q или убихинон (КоQ)
Слайд 5 ПИРИДИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ПФ)
2 КОМПОНЕНТНЫЕ,
КОФЕРМЕНТЫ:
НАД , НАДФ (никотинамидадениндинуклеотид)
(никотинамидадениндинуклеотидфосфат)
АДЕНИН
НАД=АМФ+Н3РО4+РИБОЗА+НИКОТИНАМИД (ВИТАМИН-РР)
АДЕНИН
НИКОТИНАМИД (ВИТАМИН-РР)
R
Слайд 8 НАДФ+ состоит из молекулы НАД с присоединенной ко С-2
рибозы, входящей в состав АМФ, третьей по счету фосфорной кислоты.
Слайд 9ПФ
Действующей группой в этих
ферментах я/ся входящее в кофермент кольцо пиридина.
Связь между апоферментом
и коферментом непрочная, осуществляется с помощью цинка.
апофермент + кофермент (НАД;НАДФ)
Слайд 10ПФ относятся к первичным дегидрогеназам, поскольку они катализируют отнятие атомов
водорода непосредственно от окисляемого субстрата.
Роль вещества в НАД+, отнимающего водород,
выполняет никотинамид, остальная часть НАДа стабилизирует эту молекулу.
Один водород, отнятый от субстрата, присоединяется к С-4 атому углерода никотинамида, а второй водород расщепляется (НО→Н+ + е-).
Электрон присоединяется к азоту, нейтрализуя его заряд, а Н+ (протон) остается в растворе.В кольце никотинамида меняется количество и расположение двойных связей.
Связь между апоферментом и коферментом разрывается.
Слайд 12ОТЛИЧИЯ НАД ОТ НАДФ:
ПО СТРУКТУРЕ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
Слайд 13
НАД принимает участие в процессе биологического окисления, содержится в митохондриях,
выступая в роли окислительного агента при отщеплении атомов водорода от
субстратов и служит источником энергии для образования АТФ.
НАДФ, находятся, в основном, в цитоплазме. НАДФ восстанавливается до НАДФН2. используется в реакциях восстановительного синтеза, в биологическом окислении участия не принимает. НАДФН2 – это вторая форма сохранения энергии в клетках. Используется как источник энергии и водорода.
Восстановленные формы пиридиновых дегидрогеназ (НАДН2) обычно передают водород флавиновым ферментам.
Слайд 14ФЛАВИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ФП)
2 КОМПОНЕНТНЫЕ. КОФЕРМЕНТЫ:
ФМН ФАД
(ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД)
(ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД )
Слайд 15 ФМН
РИБОФЛАВИН
(ВИТАМИН В2)
ДИМЕТИЛИЗОАЛЛОКСАЗИН
РИБИТОЛ
Н3РО4
Слайд 16ИЗОАЛЛОКСАЗИН РИБИТОЛ
ФАД=ФМН+АМФ
1
10
Слайд 17ФП ОКИСЛЯЮТ СУБСТРАТ ПУТЕМ ДЕГИДРИРОВАНИЯ. Действующей частью фермента является кольцо
диметилизоаллоксазина.
ФП с коферментом ФМН окисляют НАДН2, принимая от него
два водорода,
присоединяются к N1 и N10 . Вместо двух двойных связей в указанных кольцах образуется одна связь
(ФМН)
ФП(ФМНН2 )
1
10
Слайд 18при этом ФП восстанавливается, а НАДН2 окисляется.
ФП(ФМН) называются вторичные
дегидрогеназы, поскольку в качестве окисляемого субстрата для них служит восстановленный
кофермент (НАДН2), а не органическая кислота.
НАДН2 НАД
ФП(ФМН)
ФП(ФМНН2)
2Н
SН2 S
ФП(ФАД)
ФП(ФАДН2)
2. ФП(ФАД) Я/СЯ ПЕРВИЧНЫМИ ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ, т.к. непосредственно окисляет органические кислоты, в частности СДГ действует на янтарную кислоту.
2Н
2Н
Слайд 21Третья разновидность флавинферментов, окисляя вещество, передает водороды от вещества на
кислород с образованием перекиси водорода. Например, ксантиноксидаза ускоряет окисление ксантина
в мочевую кислоту с образованием перекиси водорода. Также действуют моно (МАО) - и диаминоксидазы (ДАО). Этим ФП присуще свойство – аутооксидабельность. Поэтому такие флавинферменты относят к аэробным дегидрогеназам и называют оксидазы.
ФПН2 + О2 ФП+ Н2 О2
Слайд 22ФП(ФАДН2) И ФП(ФМНН2) ОКИСЛЯЕТСЯ ПЕРЕДАВАЯ 2Н НА КоQ.
.
Слайд 23 Убихинон или KoQ.
Убихинон функционирует в цепи переноса электрона, растворим в липидах митохондриальных
мембран. По химической природе — бензохинон, имеющий длинную ненасыщенную изопреноидную боковую цепь. Благодаря длинной боковой цепи убихиноны свободно перемещаются в липидной фазе мембран как в окисленном, так и в восстановленном состоянии. По строению не является настоящим ферментом, т.к. не обнаружен апофермент.
Роль убихинона заключается в том, что он окисляет ФПН2 восстанавливает цхb.
Слайд 25ФП(ФМНН2)
(ФМН)
ФП(ФАДН2) ФП(ФАД)
ОКИСЛЕННЫЙ КоQ
ВОССТАНОВЛЕННЫЙ КоQН2
Слайд 26При окислении восстановленного убихинона атомы водорода распадаются на два протона
и два электрона, убихинон при этом окисляется.
Слайд 27
Цитохромы общая характеристика, роль.
Цитохромы – это двукомпонентные ферменты, в
качестве кофермента имеют гемы различного строения. Железо, входящее в гемы
цитохромов может быть 2- и 3-валентным:
(Fe2+→Fe3+)
b
c1 c a a3 О2
цха
цха
Цх (Fe3+) + e־ Цх (Fe2+)
ферри ферро
Слайд 29Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости от природы гема.
Группы
обозначаются заглавными буквами: А, В, С, Д.
Отличаются цитохромы разных
групп и апоферментом и природой гема. Внутри каждой группы имеются представители, которые обозначаются прописными буквами и отличаются друг от друга только апоферментами, коферменты цитохромов одной группы одинаковы
Слайд 30
Цитохромы окисляют
субстрат путем переноса электронов от одного вещества к другому.
последовательность цх-ов в цепи БО
Цх b → Цх с1 → Цх с → Цх а → Цх а3.
Слайд 31Цитохром b — двухкомпонентный Кофермент - гем, имеющий рациональное название:
1,3,5,8-тетраметил,-2,4-дивинил,-6,7-дипропионовокислый железопорфин и по составу подобен гему гемоглобина.
Слайд 32Биологическая роль Цх b:
Цх b получает электрон, образовавшийся при
окислении KoQН2 и передает его Цх с1:
KoQН2 КоQ+ 2H++ 2е־
цхb(Fe3+) 2 цхb(Fe2+)
КоQ окисляется, цхb восстанавливается.
2
Слайд 33ЦхC, представители, строение, роль.
Представители: Цхс и Цхс1. Это двукомпонентные ферменты,
Цхс и Цхс1 в качестве кофермента имеют одинаковые гемы, разные
апоферменты. Гем имеет рациональное название -1,3,5,8 тетраметил; 2,4,-диэтил; 6,7,- дипропионовокислый железопорфин.Работают попарно.
Слайд 34Биологическая роль Цх с1:
Цх с1 получает
электрон
от восстановленной формы Цх b
и отдает его на Цх с:
2е-
Слайд 35Биологическая роль Цх с
Цх с
получает электрон от восстановленной формы Цх с1 и отдает его
Цх а:
2е-
Цх а и Цх а3 имеют одинаковые коферменты, но
разные апоферменты .
Гем имеет следующее строение: у С1 и С3 - метильные группы, у С2 - радикал, состоящий из 15 углеродных атомов. У С8 - формильная группа, у С4 - винильная группа, у С6 и С7 - остатки пропионовой кислоты.
Слайд 37Биологическая роль Цх а.
Цх а получает электрон от восстановленной формы Цх с и
отдает его на Цх а3:
2
2
2
2
2
2
2
2
Слайд 38Цха 3, получив электрон от восстановленной формы Цх а, отдает
его на молекулярный кислород, восстанавливая его. Однако цх а
и цх а3 находятся в тесной взаимосвязи друг с другом, объединяясь в один комплекс, называемый цитохромоксидазой (ЦХО).
(ЦХО) состоит 2Цх а+4Цх а3 + 6Сu
Слайд 39Гидропероксидазы- это группа ферментов, в которую входят каталаза и пероксидаза.
Эти ферменты, не имеют прямого отношения к окислительно-восстановительным процессам
и катализируют реакции разложения перекиси водорода, образовавшегося в результате окислительных реакций.
Слайд 40Пероксидаза содержит один гем. Пероксидазы распространены, в основном, в растительном
мире, но встречаются и в животных организмах, например, миелопероксидаза в
лейкоцитах, лактатпероксидаза в молоке и т.д.
Пероксидаза катализирует следующую реакцию:
Н202 Н2О + О
Слайд 41Т.о. биологическое значение пероксидаз определяется их участием в окислении различных
субстратов на мембранах митохондрий и микросом опосредовано: вначале способствует образованию
атомарного кислорода, который является сильным окислителем и окисляет субстраты или способствует образованию более реакционноспособных соединений, типа гипохлорной кислоты или пероксинитрита .
Слайд 42Каталаза - двухкомпонентный, кофермент которого содержит 4 тема, по химической
природе соответствующих гему гемоглобина и Цх b, но железо, входящее
в гем каталазы, является трехвалентным.
2Н202 2 Н2О + О2
Присутствие каталазы обеспечивает эффективную защиту клеточных структур от деградации под действием перекиси водорода.
Слайд 43
Гидроксилазы, понятие о строении, виды, каталитическое действие.
Гидроксилазы — это
двухкомпонентные ферменты, состоящие из апофермента и кофермента, в состав которого
входит витамин С.
Гидроксилазы играют важную роль в обмене стероидов, ксенобиотиков и других циклических соединений. Это двукомпонентные ферменты, в состав кофермента входит вит.С – аскорбиновая кислота.
Гидроксилазы делятся на МОНООКСИГЕНАЗЫ И ДИОКСИГЕНАЗЫ:
МОНООКСИГЕНАЗЫ способствуют включению одного атома кислорода в молекулу субстрата, а другого атома кислорода в молекулу воды, т.е. окисляют субстрат монооксигеназным способом. Донатором водорода в этих реакциях является НАДФН2
RH + O2 + HADФН2 → ROH + Н2О + НАДФ+
:
Слайд 44Например, гидроксилирование фенилаланина в тирозин, пролина в оксипролин. Эти ферменты
участвуют в реакциях образования холестерина, адреналина, оксистероидов. Ферменты эти могут
содержаться в цитозоле или же составлять цепи, расположенные в мембранах эндоплазматического ретикулума печеночных клеток или в мембранах митохондрий клеток коры надпочечника.
ДИОКСИГЕНАЗЫ включают в субстрат молекулярный кислород, активируя его за счет электрона атома железа в активном центре, т.е. окисляют субстрат диоксигеназным способом. R + О2 → RО2
Слайд 45Оксигеназы в отличие от гидроксилаз способствуют включению обоих атомов кислорода
в вещество, вызывая окислительное расщепление двойной связи С=С. Например, ненасыщенная
жирная кислота под влиянием этого фермента присоединяет молекулу кислорода, образуя пероксид ненасыщенной жирной кислоты:
Слайд 46Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. «Биологическая химия», 1998 - С.
114-168.
2. . Сеитов 3.С. «Биохимия», ЗОС С. 277-337.
3.
Северин Е.С. «Биохимия», 2008 – с 74-118
4. Строев Е.А. «Биологическая химия»,1986, Москва, Высшая школа, с 122-163
Слайд 47Контрольные вопросы:
Оксидоредуктазы, определение
Классификация окисдоредуктаз
Почему пиридиновые ферменты называются первичными?
Роль каталазы, пероксидазы
Моно
и диоксигеназы, роль