Разделы презентаций


Ферменты. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ \

Содержание

ПЛАН :Понятие об оксидоредуктазахКлассификация оксидоредуктазДегидрогеназы, строение, роль Цитохромы ,строение, роль Каталазы, пероксидазы, строение, рольГидроксилазы, строение, роль

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1
Ферменты.
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
\

Ферменты.ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ\

Слайд 2ПЛАН :
Понятие об оксидоредуктазах
Классификация оксидоредуктаз
Дегидрогеназы, строение, роль
Цитохромы ,строение, роль


Каталазы, пероксидазы, строение, роль
Гидроксилазы, строение, роль


ПЛАН :Понятие об оксидоредуктазахКлассификация оксидоредуктазДегидрогеназы, строение, роль Цитохромы ,строение, роль Каталазы, пероксидазы, строение, рольГидроксилазы, строение, роль

Слайд 3
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ-КАТАЛИЗИРУЮТ ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ РЕАКЦИИ (РЕАКЦИИ ОТЩЕПЛЕНИЯ ИЛИ ПРИСОЕДИНЕНИЯ ВОДОРОДОВ ИЛИ ЭЛЕКТРОНОВ).


Двухкомпонентные ферменты, клеточные.
По способу окисления субстрата различают 4 группы оксидоредуктаз.

ДЕГИДРОГЕНАЗЫ (анаэроб.,аэроб)
ЦИТОХРОМЫ
КАТАЛАЗА И ПЕРОКСИДАЗА
ГИДРООКСИЛАЗЫ ИЛИ ОКСИГЕНАЗЫ


ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ-КАТАЛИЗИРУЮТ ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ РЕАКЦИИ (РЕАКЦИИ ОТЩЕПЛЕНИЯ ИЛИ ПРИСОЕДИНЕНИЯ ВОДОРОДОВ ИЛИ ЭЛЕКТРОНОВ). Двухкомпонентные ферменты, клеточные.По способу окисления субстрата различают

Слайд 4Дегидрогеназы (ДГ)

ДЕГИДРОГЕНАЗЫ–окисляют вещества путем дегидрирования(отнятия водорода (Н).

СУЩЕСТВУЮТ В ОКИСЛЕННОЙ

И ВОССТАНОВЛЕННОЙ ФОРМЕ
ПРЕДСТАВИТЕЛИ:
пиридиновые ферменты (ПФ);
флавин

ферменты (ФП);
кофермент Q или убихинон (КоQ)

Дегидрогеназы (ДГ)ДЕГИДРОГЕНАЗЫ–окисляют вещества путем дегидрирования(отнятия водорода (Н). СУЩЕСТВУЮТ В ОКИСЛЕННОЙ И ВОССТАНОВЛЕННОЙ ФОРМЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ: пиридиновые ферменты (ПФ);

Слайд 5 ПИРИДИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ПФ)
2 КОМПОНЕНТНЫЕ,

КОФЕРМЕНТЫ:

НАД , НАДФ (никотинамидадениндинуклеотид)
(никотинамидадениндинуклеотидфосфат)
ПИРИДИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ПФ) 2 КОМПОНЕНТНЫЕ,   КОФЕРМЕНТЫ:

Слайд 6НИКОТИНАМИД

АДЕНИН
НАД=АМФ+Н3РО4+РИБОЗА+НИКОТИНАМИД (ВИТАМИН-РР)

НИКОТИНАМИД

Слайд 7НИКОТИНАМИД

АДЕНИН
НИКОТИНАМИД (ВИТАМИН-РР)


R

НИКОТИНАМИД

Слайд 8 НАДФ+ состоит из молекулы НАД с присоединенной ко С-2

рибозы, входящей в состав АМФ, третьей по счету фосфорной кислоты.



НАДФ+ состоит из молекулы НАД с присоединенной ко С-2 рибозы, входящей в состав АМФ, третьей по

Слайд 9ПФ

Действующей группой в этих

ферментах я/ся входящее в кофермент кольцо пиридина.
Связь между апоферментом

и коферментом непрочная, осуществляется с помощью цинка.

апофермент + кофермент (НАД;НАДФ)

ПФ      Действующей группой в этих ферментах я/ся входящее в кофермент кольцо пиридина.

Слайд 10ПФ относятся к первичным дегидрогеназам, поскольку они катализируют отнятие атомов

водорода непосредственно от окисляемого субстрата.
Роль вещества в НАД+, отнимающего водород,

выполняет никотинамид, остальная часть НАДа стабилизирует эту молекулу.
Один водород, отнятый от субстрата, присоединяется к С-4 атому углерода никотинамида, а второй водород расщепляется (НО→Н+ + е-).
Электрон присоединяется к азоту, нейтрализуя его заряд, а Н+ (протон) остается в растворе.В кольце никотинамида меняется количество и расположение двойных связей.

Связь между апоферментом и коферментом разрывается.
ПФ относятся к первичным дегидрогеназам, поскольку они катализируют отнятие атомов водорода непосредственно от окисляемого субстрата.Роль вещества в

Слайд 11ОКИСЛЕННАЯ

ВОССТАНОВЛЕННАЯ

ОКИСЛЕННАЯ           ВОССТАНОВЛЕННАЯ 2Н

Слайд 12ОТЛИЧИЯ НАД ОТ НАДФ:
ПО СТРУКТУРЕ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ОТЛИЧИЯ НАД ОТ НАДФ: ПО СТРУКТУРЕ БИОЛОГИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯЛОКАЛИЗАЦИЯ

Слайд 13




НАД принимает участие в процессе биологического окисления, содержится в митохондриях,

выступая в роли окислительного агента при отщеплении атомов водорода от

субстратов и служит источником энергии для образования АТФ.
НАДФ, находятся, в основном, в цитоплазме. НАДФ восстанавливается до НАДФН2. используется в реакциях восстановительного синтеза, в биологическом окислении участия не принимает. НАДФН2 – это вторая форма сохранения энергии в клетках. Используется как источник энергии и водорода.

Восстановленные формы пиридиновых дегидрогеназ (НАДН2) обычно передают водород флавиновым ферментам.
НАД принимает участие в процессе биологического окисления, содержится в митохондриях, выступая в роли окислительного агента при отщеплении

Слайд 14ФЛАВИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ФП)
2 КОМПОНЕНТНЫЕ. КОФЕРМЕНТЫ:

ФМН ФАД

(ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД)

(ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД )
ФЛАВИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ФП) 2 КОМПОНЕНТНЫЕ.   КОФЕРМЕНТЫ:

Слайд 15 ФМН
РИБОФЛАВИН
(ВИТАМИН В2)


ДИМЕТИЛИЗОАЛЛОКСАЗИН

РИБИТОЛ
Н3РО4

ФМНРИБОФЛАВИН(ВИТАМИН В2)ДИМЕТИЛИЗОАЛЛОКСАЗИН        РИБИТОЛ Н3РО4

Слайд 16ИЗОАЛЛОКСАЗИН РИБИТОЛ
ФАД=ФМН+АМФ
1
10

ИЗОАЛЛОКСАЗИН       РИБИТОЛ ФАД=ФМН+АМФ110

Слайд 17ФП ОКИСЛЯЮТ СУБСТРАТ ПУТЕМ ДЕГИДРИРОВАНИЯ. Действующей частью фермента является кольцо

диметилизоаллоксазина.
ФП с коферментом ФМН окисляют НАДН2, принимая от него

два водорода,
присоединяются к N1 и N10 . Вместо двух двойных связей в указанных кольцах образуется одна связь

(ФМН)

ФП(ФМНН2 )

1

10

ФП ОКИСЛЯЮТ СУБСТРАТ ПУТЕМ ДЕГИДРИРОВАНИЯ. Действующей частью фермента является кольцо диметилизоаллоксазина. ФП с коферментом ФМН окисляют НАДН2,

Слайд 18при этом ФП восстанавливается, а НАДН2 окисляется.

ФП(ФМН) называются вторичные

дегидрогеназы, поскольку в качестве окисляемого субстрата для них служит восстановленный

кофермент (НАДН2), а не органическая кислота.
при этом ФП восстанавливается, а НАДН2 окисляется. ФП(ФМН) называются вторичные дегидрогеназы, поскольку в качестве окисляемого субстрата для

Слайд 19

НАДН2 НАД
ФП(ФМН)

ФП(ФМНН2)


НАДН2

Слайд 20

SН2 S
ФП(ФАД)

ФП(ФАДН2)

2. ФП(ФАД) Я/СЯ ПЕРВИЧНЫМИ ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ, т.к. непосредственно окисляет органические кислоты, в частности СДГ действует на янтарную кислоту.



SН2

Слайд 21Третья разновидность флавинферментов, окисляя вещество, передает водороды от вещества на

кислород с образованием перекиси водорода. Например, ксантиноксидаза ускоряет окисление ксантина

в мочевую кислоту с образованием перекиси водорода. Также действуют моно (МАО) - и диаминоксидазы (ДАО). Этим ФП присуще свойство – аутооксидабельность. Поэтому такие флавинферменты относят к аэробным дегидрогеназам и называют оксидазы.

ФПН2 + О2 ФП+ Н2 О2

Третья разновидность флавинферментов, окисляя вещество, передает водороды от вещества на кислород с образованием перекиси водорода. Например, ксантиноксидаза

Слайд 22ФП(ФАДН2) И ФП(ФМНН2) ОКИСЛЯЕТСЯ ПЕРЕДАВАЯ 2Н НА КоQ.
.

ФП(ФАДН2) И ФП(ФМНН2) ОКИСЛЯЕТСЯ ПЕРЕДАВАЯ 2Н НА КоQ..

Слайд 23 Убихинон или KoQ.

Убихинон функционирует в цепи переноса электрона, растворим в липидах митохондриальных

мембран. По химической природе — бензохинон, имеющий длинную ненасыщенную изопреноидную боковую цепь. Благодаря длинной боковой цепи убихиноны свободно перемещаются в липидной фазе мембран как в окисленном, так и в восстановленном состоянии. По строению не является настоящим ферментом, т.к. не обнаружен апофермент.
Роль убихинона заключается в том, что он окисляет ФПН2 восстанавливает цхb.
Убихинон или KoQ. Убихинон функционирует в цепи переноса электрона, растворим

Слайд 25ФП(ФМНН2)
(ФМН)
ФП(ФАДН2) ФП(ФАД)
ОКИСЛЕННЫЙ КоQ

ВОССТАНОВЛЕННЫЙ КоQН2

ФП(ФМНН2)(ФМН)ФП(ФАДН2)   ФП(ФАД)ОКИСЛЕННЫЙ КоQ         ВОССТАНОВЛЕННЫЙ КоQН2

Слайд 26При окислении восстановленного убихинона атомы водорода распадаются на два протона

и два электрона, убихинон при этом окисляется.

При окислении восстановленного убихинона атомы водорода распадаются на два протона и два электрона, убихинон при этом окисляется.

Слайд 27
Цитохромы общая характеристика, роль.
Цитохромы – это двукомпонентные ферменты, в

качестве кофермента имеют гемы различного строения. Железо, входящее в гемы

цитохромов может быть 2- и 3-валентным:
(Fe2+→Fe3+)
Цитохромы общая характеристика, роль.Цитохромы – это двукомпонентные ферменты, в качестве кофермента имеют гемы различного строения. Железо,

Слайд 28

b

c1 c a a3 О2

цха

цха

Цх (Fe3+) + e־  Цх (Fe2+)
ферри ферро


Слайд 29Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости от природы гема.
Группы

обозначаются заглавными буквами: А, В, С, Д.
Отличаются цитохромы разных

групп и апоферментом и природой гема. Внутри каждой группы имеются представители, которые обозначаются прописными буквами и отличаются друг от друга только апоферментами, коферменты цитохромов одной группы одинаковы
Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости от природы гема.Группы обозначаются заглавными буквами: А, В, С, Д.

Слайд 30
Цитохромы окисляют

субстрат путем переноса электронов от одного вещества к другому.



последовательность цх-ов в цепи БО
Цх b → Цх с1 → Цх с → Цх а → Цх а3.

Цитохромы окисляют субстрат путем переноса электронов от одного вещества

Слайд 31Цитохром b — двухкомпонентный Кофермент - гем, имеющий рациональное название:


1,3,5,8-тетраметил,-2,4-дивинил,-6,7-дипропионовокислый железопорфин и по составу подобен гему гемоглобина.


Цитохром b — двухкомпонентный Кофермент - гем, имеющий рациональное название: 1,3,5,8-тетраметил,-2,4-дивинил,-6,7-дипропионовокислый железопорфин и по составу подобен гему

Слайд 32Биологическая роль Цх b:

Цх b получает электрон, образовавшийся при

окислении KoQН2 и передает его Цх с1:


KoQН2 КоQ+ 2H++ 2е־
цхb(Fe3+) 2 цхb(Fe2+)

КоQ окисляется, цхb восстанавливается.

2

Биологическая роль Цх b: Цх b получает электрон, образовавшийся при окислении  KoQН2 и передает его Цх

Слайд 33ЦхC, представители, строение, роль.
Представители: Цхс и Цхс1. Это двукомпонентные ферменты,

Цхс и Цхс1 в качестве кофермента имеют одинаковые гемы, разные

апоферменты. Гем имеет рациональное название -1,3,5,8 тетраметил; 2,4,-диэтил; 6,7,- дипропионовокислый железопорфин.Работают попарно.
ЦхC, представители, строение, роль.Представители: Цхс и Цхс1. Это двукомпонентные ферменты, Цхс и Цхс1 в качестве кофермента имеют

Слайд 34Биологическая роль Цх с1:

Цх с1 получает

электрон
от восстановленной формы Цх b


и отдает его на Цх с:

2е-

Биологическая роль Цх с1:    Цх с1 получает электрон     от восстановленной

Слайд 35Биологическая роль Цх с
Цх с

получает электрон от восстановленной формы Цх с1 и отдает его

Цх а:

2е-

Биологическая роль Цх с    Цх с получает электрон от восстановленной формы Цх с1 и

Слайд 36Цх а и Цх а3

Цх а и Цх а3 имеют одинаковые коферменты, но

разные апоферменты .
Гем имеет следующее строение: у С1 и С3 - метильные группы, у С2 - радикал, состоящий из 15 углеродных атомов. У С8 - формильная группа, у С4 - винильная группа, у С6 и С7 - остатки пропионовой кислоты.
Цх а и Цх а3       Цх а и Цх а3 имеют

Слайд 37Биологическая роль Цх а.

Цх а получает электрон от восстановленной формы Цх с и

отдает его на Цх а3:

2

2

2

2

2

2

2

2

Биологическая роль Цх а.       Цх а получает электрон от восстановленной формы

Слайд 38Цха 3, получив электрон от восстановленной формы Цх а, отдает

его на молекулярный кислород, восстанавливая его. Однако цх а

и цх а3 находятся в тесной взаимосвязи друг с другом, объединяясь в один комплекс, называемый цитохромоксидазой (ЦХО).

(ЦХО) состоит 2Цх а+4Цх а3 + 6Сu
Цха 3, получив электрон от восстановленной формы Цх а, отдает его на молекулярный кислород, восстанавливая его. Однако

Слайд 39Гидропероксидазы- это группа ферментов, в которую входят каталаза и пероксидаза.

Эти ферменты, не имеют прямого отношения к окислительно-восстановительным процессам

и катализируют реакции разложения перекиси водорода, образовавшегося в результате окислительных реакций.


Гидропероксидазы- это группа ферментов, в которую входят каталаза и пероксидаза. Эти ферменты, не имеют прямого отношения

Слайд 40Пероксидаза содержит один гем. Пероксидазы распространены, в основном, в растительном

мире, но встречаются и в животных организмах, например, миелопероксидаза в

лейкоцитах, лактатпероксидаза в молоке и т.д.

Пероксидаза катализирует следующую реакцию:
Н202 Н2О + О

Пероксидаза содержит один гем. Пероксидазы распространены, в основном, в растительном мире, но встречаются и в животных организмах,

Слайд 41Т.о. биологическое значение пероксидаз определяется их участием в окислении различных

субстратов на мембранах митохондрий и микросом опосредовано: вначале способствует образованию

атомарного кислорода, который является сильным окислителем и окисляет субстраты или способствует образованию более реакционноспособных соединений, типа гипохлорной кислоты или пероксинитрита .
Т.о. биологическое значение пероксидаз определяется их участием в окислении различных субстратов на мембранах митохондрий и микросом опосредовано:

Слайд 42Каталаза - двухкомпонентный, кофермент которого содержит 4 тема, по химической

природе соответствующих гему гемоглобина и Цх b, но железо, входящее

в гем каталазы, является трехвалентным.

2Н202 2 Н2О + О2

Присутствие каталазы обеспечивает эффективную защиту клеточных структур от деградации под действием перекиси водорода.


Каталаза - двухкомпонентный, кофермент которого содержит 4 тема, по химической природе соответствующих гему гемоглобина и Цх b,

Слайд 43

Гидроксилазы, понятие о строении, виды, каталитическое действие.
Гидроксилазы — это

двухкомпонентные ферменты, состоящие из апофермента и кофермента, в состав которого

входит витамин С.
Гидроксилазы играют важную роль в обмене стероидов, ксенобиотиков и других циклических соединений. Это двукомпонентные ферменты, в состав кофермента входит вит.С – аскорбиновая кислота.

Гидроксилазы делятся на МОНООКСИГЕНАЗЫ И ДИОКСИГЕНАЗЫ:
МОНООКСИГЕНАЗЫ способствуют включению одного атома кислорода в молекулу субстрата, а другого атома кислорода в молекулу воды, т.е. окисляют субстрат монооксигеназным способом. Донатором водорода в этих реакциях является НАДФН2
RH + O2 + HADФН2 → ROH + Н2О + НАДФ+
:
Гидроксилазы, понятие о строении, виды, каталитическое действие. Гидроксилазы — это двухкомпонентные ферменты, состоящие из апофермента и кофермента,

Слайд 44Например, гидроксилирование фенилаланина в тирозин, пролина в оксипролин. Эти ферменты

участвуют в реакциях образования холестерина, адреналина, оксистероидов. Ферменты эти могут

содержаться в цитозоле или же составлять цепи, расположенные в мембранах эндоплазматического ретикулума печеночных клеток или в мембранах мито­хондрий клеток коры надпочечника.


ДИОКСИГЕНАЗЫ включают в субстрат молекулярный кислород, активируя его за счет электрона атома железа в активном центре, т.е. окисляют субстрат диоксигеназным способом. R + О2 → RО2
Например, гидроксилирование фенилаланина в тирозин, пролина в оксипролин. Эти ферменты участвуют в реакциях образования холестерина, адреналина, оксистероидов.

Слайд 45Оксигеназы в отличие от гидроксилаз способствуют вклю­чению обоих атомов кислорода

в вещество, вызывая окислитель­ное расщепление двойной связи С=С. Например, ненасы­щенная

жирная кислота под влиянием этого фермента присоединяет молекулу кислорода, образуя пероксид ненасыщенной жир­ной кислоты:
Оксигеназы в отличие от гидроксилаз способствуют вклю­чению обоих атомов кислорода в вещество, вызывая окислитель­ное расщепление двойной связи

Слайд 46Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. «Биологическая химия», 1998 - С.

114-168.
2. . Сеитов 3.С. «Биохимия», ЗОС С. 277-337.
3.

Северин Е.С. «Биохимия», 2008 – с 74-118
4. Строев Е.А. «Биологическая химия»,1986, Москва, Высшая школа, с 122-163


Литература:1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. «Биологическая химия», 1998 - С. 114-168.2. . Сеитов 3.С. «Биохимия»,  ЗОС

Слайд 47Контрольные вопросы:
Оксидоредуктазы, определение
Классификация окисдоредуктаз
Почему пиридиновые ферменты называются первичными?
Роль каталазы, пероксидазы
Моно

и диоксигеназы, роль

Контрольные вопросы:Оксидоредуктазы, определениеКлассификация окисдоредуктазПочему пиридиновые ферменты называются первичными?Роль каталазы, пероксидазыМоно и диоксигеназы, роль

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика