Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Обмен веществ
Содержание
- 1. Обмен веществ
- 2. Углеводный обмен
- 3. Функции углеводовОбеспечивают около 57% суточного калоригенезаЯвляются составными частями более сложных соединений (НК, ГП, ГЛ и др.)
- 4. Функции углеводовСлужат предшественниками соединений других классов (липиды, заменимые аминокислоты)Выполняют структурообразовательную функциюВыполняют специфические функции
- 5. Этапы катаболизма (схема) Жиры
- 6. Строение крахмала
- 7. Строение гликогена
- 8. Слайд 8
- 9. Роль печени в обмене углеводов Унификация моносахаридовГликогенная
- 10. Активация глюкозы:OHOHHOHОНHHHOCH2 - OHГлюкозaOHOHHOHОHHHHOCH2 - O - PГлюкозо - 6 - фосфатгексокиназаАДФАТФ
- 11. Обмен гликогена ГлюкозаГлюкозо-6-фосфатГлюкозо-1-фосфат(Глюкоза)n+1ФосфоглюкомутазаАТФАДФГексокиназаГлюкозо-6-фосфатазаH3PO4ФосфорилазаH3PO4УДФ - ГлюкозаУТФРРГликогенсинтаза(Глюкоза)nУДФH2Oγ - амилаза
- 12. Значение гликолиза Гликолиз имеет энергетическое значение Преимущества гликолиза: анаэробный процессбыстрыйуниверсальный
- 13. Значение гликолиза Недостатки
- 14. Аэробное окисление глюкозы
- 15. Значение ГНГ Является важным источником глюкозы в
- 16. Глюкозо-лактатный цикл (цикл Кори) МышцыКровьПеченьГлюкозаГлюкозаГлюкозаЛактатЛактатЛактатГликолизГНГ
- 17. Пути образования глюкозо-6-фосфата Глюкозо - 6 - фосфатГлюкозаГликогенФруктоза, галактозаЛактат, пируват, оксалоацетат и др.ВездеПеченьПеченьМышцыПечень,кора почек,тонкий к-к
- 18. Пути использования глюкозо-6-фосфатаГлюкозо - 6 - фосфатГлюкозаГликогенПФПгликолизВездеПеченьМышцыПечень,кора почек,тонкий к-к
- 19. Значение пентозофосфатного пути Амфиболическое –путь распада углеводов
- 20. Значение пентозофосфатного пути2) Энергетическое - образующиеся метаболиты
- 21. Глюкоза крови Нормальная концентрация глюкозы в крови
- 22. Процессы, поставляющие глюкозу в кровьПереваривание углеводов в ЖКТГНГ Распад гликогена печени
- 23. Процессы, использующие глюкозу в тканяхГликолиз Синтез гликогена ПФПСинтез жира
- 24. Регуляция глюкозы крови гормонами Гипогликемический гормон
- 25. Регуляция глюкозы крови гормонамиГипергликемические гормоны (глюкагон, КА,
- 26. 1) алиментарная (пищевая) 2) сахарный диабет 3) патология
- 27. Длительная гипергликемия приводит -
- 28. Длительная гипергликемия Приводит
- 29. Длительная гипергликемия Гликозилирование изменяет
- 30. Причины гипогликемии: 1) алиментарная
- 31. Причины гипогликемии: 6) недостаток гипергликемических гормонов 7)
- 32. Липидный обмен
- 33. Функции жиров Энергетическая: при окислении 1 г
- 34. Этапы катаболизма (схема) Жиры
- 35. Роль желчных кислот в переваривании жира 1.
- 36. Липолиз
- 37. Липолиз CН2 – ОН
- 38. Регуляция липолиза Активаторы: КА, глюкагон, СТГ,
- 39. Активация глицерина Печень:
- 40. Активация жирных кислот
- 41. Липогенез
- 42. Липогенез
- 43. Регуляция липогенеза Активаторы:
- 44. Окисление глицерина:Глицерол
- 45. Окисление жирных кислот Жирная + НS-КоА + АТФ
- 46. Окисление жирных кислот 2. Перенос жирных кислот в митохондрии
- 47. 3. Ход реакций β-окисления жирных кислот
- 48. Общее уравнение β-окисления пальмитиновой кислотыС15Н31СО ~ SКоА
- 49. Регуляция β-окисления жирных кислот активаторы: КА, СТГ, глюкагон инргибиторы: инсулин
- 50. Пути образования ацетил-КоА1. Из пирувата в ходе ПДГ- реакции 2. β-окисление жирных кислот.
- 51. Пути использования ацетил-КоАОкисление в цикле КребсаСинтез жирных
- 52. Кетоновые тела Ацетоацетатβ- гидроксибутират АцетонCH2СН3СOСООНCH2СН3СНOНСООНCH3СН3СO
- 53. Функции кетоновых тел Энергетическая (скелетная и
- 54. Кетоз Кетоз – это накопление кетоновых
- 55. Формула холестерина
- 56. Роль холестерина в организме Входит в состав
- 57. Источники холестерина 1. Пищевые продукты (желток куриного
- 58. Синтез холестерина1-й этап:3 ацетил-КоА
- 59. Регуляция синтеза ХСАктиваторы: КА, СТГ, ГКС, андрогенынасыщенные ЖКпища, богатая углеводамистрессгиподинамия
- 60. Регуляция синтеза ХСИнгибиторы: инсулин, эстрогены ненасыщенные ЖКХС
- 61. Общая характеристика липопротеинов
- 62. Липопротеины хиломикроны (ХМ) Содержат 1-2%
- 63. Липопротеиныпре β-липопротеины (или ЛПОНП)Содержат 10% белка, 90%
- 64. Липопротеины β-липопротеины (ЛПНП)Содержат около 25% белка
- 65. Структура ЛПНП:
- 66. Липопротеины α-липопротеины (ЛПВП) Содержат
- 67. Структура ЛПВП:
- 68. Атеросклероз
- 69. Атеросклероз
- 70. Механизмы защиты сосудов от атеросклерозаДействие липопротеинлипазы в стенке сосудаНаличие ЛПВП в крови
- 71. Биохимические причины атеросклерозаУвеличение атерогенных липопротеинов (ЛПОНП и
- 72. Факторы риска развития атеросклероза Курение Стресс
- 73. Факторы риска развития атеросклероза Эндокринные факторы:
- 74. Факторы риска развития атеросклероза Хронические гипоксии Гиподинамия Семейно-наследственные факторы
- 75. Коэффициент атерогенности Общий ХС – ХС ЛПВП ХС
- 76. Ожирение Ожирение – это состояние, когда масса
- 77. Липидозы Болезнь Тея-Сакса (ганглиозидоз) Накопление
- 78. Белковый обмен
- 79. Этапы катаболизма (схема) Жиры
- 80. Секреция соляной кислоты в желудке
- 81. Роль НСl Превращение препепсина в пепсинОптимум рН для работы пепсинаДенатурация пищевых белковБактерицидное действие
- 82. Источники аминокислотПереваривание пищевых белков в ЖКТРасщепление клеточных
- 83. Пути использования аминокислот Синтез белков Синтез биологически
- 84. Декарбоксилирование аминокислот RCHNH2COOHCO2RCH2NH2B6декарбоксилазаАминокислотаАмин
- 85. Трансаминирование (переаминирование) аминокислот
- 86. Окислительное дезаминирование глутамата .
- 87. Регуляция ГДГ
- 88. Непрямое дезаминирование
- 89. Продукты непрямого дезаминирования: α-кетокислота, которая может
- 90. Восстановительное аминирование COOHC=OCH2CH2COOHNH3COOHCOHNH2CH2CH2COOHCOOHC=NHCH2CH2COOHCOOHCH2CH2CHNH2COOHГлутаматГДГНАДФHНАДФ+2-оксоглутаратИминоглутаратHOH
- 91. Источники аммиака : Реакции дезаминированияаминокислотбиогенных аминов (ГА,
- 92. Причины токсичности аммиака 1) Легко проникает через
- 93. Причины токсичности аммиака 4)
- 94. Обезвреживание аммиака 1. Восстановительное аминирование2. Образование амидов
- 95. Суммарное уравнение синтеза мочевины:CO2 + NH3
- 96. Классификация аминокислот по судьбе безазотистого остатка
- 97. Обмен ароматических аминокислот
- 98. Биологическая роль креатинаВ мышцах:Креатин+АТФКреатинфосфат+АДФКреатинкиназаВ покоящейся мышцеВ работающей мышце
- 99. Метаболизм креатинфосфатаКреатинфосфатNH ~ PO3H2C=NHN - CH3CH2COOHH3PO4HN C=NHN - CH3CH2COКреатинин
- 100. Диагностическое значение:
- 101. Диагностическое значение: Определение
- 102. Азотистый обмен
- 103. Этапы катаболизма нуклеопротеидовНуклеопротеидыHCLПепсинБелкиПептидазыАминокислотыНуклеиновые кислотыНуклеазыНуклеотидыНуклеотидазы,Неспецифические фосфатазыНуклеозидыНуклеозидазыАзотистые основанияПентозы
- 104. Подагра
- 105. ПодаграМножественные тофусы результат длительной не леченной подагрыОстрый артрит первого плюснефаланогового сустава
- 106. Подагрический тофус
- 107. ХРОМОПРОТЕИДЫ – сложные белки, небелковой частью которых являются окрашенные веществаФЛАВОПРОТЕИДЫГЕМПРОТЕИДЫРОДОПСИН И ЙОДОПСИНХЛОРОФИЛЛКОБАМИДНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
- 108. ГЕМОГЛОБИН
- 109. Слайд 109
- 110. Структура 1 субъединицы гемоглобина
- 111. ДЛЯ СИНТЕЗА ГЕМА ТРЕБУЕТСЯ:ГЛИЦИНСУКЦИНИЛ-КоАВИТАМИНЫ В6, В12, В9 (ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА)Fe2+
- 112. ПОРФИРИИ
- 113. Распад гемоглобинаГЕМОГЛОБИН
- 114. БИЛИРУБИН
- 115. БИЛИРУБИН
- 116. ФОРМЫ БИЛИРУБИНА:СВОБОДНЫЙ БИЛИРУБИН (несвязанный, неконъюгированный, непрямой):Не дает
- 117. СВЯЗАННЫЙ БИЛИРУБИН (конъюгированный, прямой)Дает прямую реакцию
- 118. Слайд 118
- 119. БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИальбумины 42г/л - 57%глобулины 31г/л - 42%фибриноген 3 г/л - 1%
- 120. Фракции глобулиновα1-глобулины 3%
- 121. Функции альбуминов:Поддержание онкотического давления Транспорт НЭЖК, билирубина, холестерина, некоторых гормонов, лекарствРезерв аминокислот
- 122. Нарушения белкового состава крови Гиперпротеинемия – увеличение концентрации
- 123. Нарушения белкового состава крови Гипопротеинемия – понижение концентрации
- 124. Нарушения белкового состава крови Диспротеинемия – изменение соотношения
- 125. Отдельные белки крови:Белки-ферментыБелки-переносчикиБелки-ингибиторы ферментов
- 126. Белки-переносчикиЦерулоплазмин ТрансферринГаптоглобинПреальбумин Специфический гликопротеид беременных
- 127. Белки –ингибиторы ферментов α1- антитрипсинα2- макроглобулинИнтер- α-трипсиновый ингибитор
- 128. Белки острой фазы ГаптоглобинЦерулоплазминТрансферринС- реактивный белокИнтерферонФибриноген
- 129. Белки острой фазы С- реактивный белок
- 130. Фракции остаточного азотаМочевина - 50%Аминокислоты - 25%Эрготионеин
- 131. Гиперазотемиии ретенционная продукционнаяпочечная внепочечная
- 132. Скачать презентанцию
Углеводный обмен
Слайды и текст этой презентации
Слайд 3Функции углеводов
Обеспечивают около 57% суточного калоригенеза
Являются составными частями более сложных
соединений (НК, ГП, ГЛ и др.)
Слайд 4Функции углеводов
Служат предшественниками соединений других классов (липиды, заменимые аминокислоты)
Выполняют структурообразовательную
функцию
Выполняют специфические функции
Слайд 5Этапы катаболизма (схема)
Жиры
Полисахариды Белки
Жирные Глицерин
Моносахариды Аминокислоты кислоты
Пируват
Ацетил-КоА
HS-КоА
CO2 H2
Цикл
Кребса
Дыхательная цепь
H2O
АТФ
АТФ
оксалоацетат
2оксоглутарат
Слайд 9Роль печени в обмене углеводов
Унификация моносахаридов
Гликогенная функция
Синтез углеводов из
неуглеводных предшественников (глюконеогенез)
4. Синтез гликопротеинов крови
5. Образование глюкуроновой кислоты
Слайд 10Активация глюкозы:
O
H
OH
H
OH
ОН
H
H
HO
CH2 - OH
Глюкозa
O
H
OH
H
OH
ОH
H
H
HO
CH2 - O - P
Глюкозо - 6
- фосфат
гексокиназа
АДФ
АТФ
Слайд 11Обмен гликогена
Глюкоза
Глюкозо-6-фосфат
Глюкозо-1-фосфат
(Глюкоза)n+1
Фосфоглюкомутаза
АТФ
АДФ
Гексокиназа
Глюкозо-6-фосфатаза
H3PO4
Фосфорилаза
H3PO4
УДФ - Глюкоза
УТФ
РР
Гликогенсинтаза
(Глюкоза)n
УДФ
H2O
γ - амилаза
Слайд 12Значение гликолиза
Гликолиз имеет энергетическое значение
Преимущества гликолиза:
анаэробный процесс
быстрый
универсальный
Слайд 13Значение гликолиза
Недостатки гликолиза:
малоэффективный процесс
продуктом гликолиза
является лактат, накопление которого вызывает метаболиче-ский ацидоз.
Слайд 14Аэробное окисление глюкозы
гликолиз
ПДГ
Глюкоза 2 пируват
2 НАД+ 2 НАДН+Н+ 2 НАД+ 2 НАДН+Н +
2АТФ (3х2=6) (3х2=6)
ЦТК + ДЦ
2 ацетил-КоА СО2 + Н2О
12 х 2 = 24 АТФ
Слайд 15Значение ГНГ
Является важным источником глюкозы в организме
Удаляет большую
часть лактата, что предохраняет клетки от метаболического ацидоза
Слайд 16Глюкозо-лактатный цикл (цикл Кори)
Мышцы
Кровь
Печень
Глюкоза
Глюкоза
Глюкоза
Лактат
Лактат
Лактат
Гликолиз
ГНГ
Слайд 17Пути образования глюкозо-6-фосфата
Глюкозо - 6 - фосфат
Глюкоза
Гликоген
Фруктоза, галактоза
Лактат, пируват,
оксалоацетат и др.
Везде
Печень
Печень
Мышцы
Печень,
кора почек,
тонкий к-к
Слайд 18Пути использования глюкозо-6-фосфата
Глюкозо - 6 - фосфат
Глюкоза
Гликоген
ПФП
гликолиз
Везде
Печень
Мышцы
Печень,
кора почек,
тонкий к-к
Слайд 19Значение пентозофосфатного пути
Амфиболическое –путь распада углеводов и одновременно -
образования веществ, используемых в синтетических реакциях (НАДФН и рибозо-5-фосфата)
Слайд 20Значение пентозофосфатного пути
2) Энергетическое - образующиеся метаболиты окислительной части могут
использоваться в гликолизе
3) Синтетическое - связано с использованием рибозо-5-фосфата
и НАДФН
Слайд 21Глюкоза крови
Нормальная концентрация глюкозы в крови составляет 3,3 -
5,5 ммоль/л
Постоянство глюкозы обеспечивается двумя противоположно направленными процессами:
- Поставляющими глюкозу в кровь- Использующими глюкозу
Повышение концентрации глюкозы в крови (> 9 – 10 ммоль/л), сопровождается глюкозурией
Слайд 22Процессы, поставляющие глюкозу в кровь
Переваривание углеводов в ЖКТ
ГНГ
Распад гликогена
печени
Слайд 24Регуляция глюкозы крови гормонами
Гипогликемический гормон
(инсулин)
Увеличение проницаемости клеточных мембран для глюкозы
Ингибирование процессов,
поставляющих глюкозу (ГНГ, распад гликогена печени)Активация процессов, использующих глюкозу (гликолиз, синтез гликогена, ПФП, синтез жира)
Слайд 25Регуляция глюкозы крови гормонами
Гипергликемические гормоны (глюкагон, КА, ГКС и СТГ)
Активация распада гликогена в печени
Стимуляция ГНГ
Слайд 26 1) алиментарная (пищевая)
2) сахарный диабет
3) патология ЦНС (менингит, энцефалит)
4)
стресс
5) избыток гипергликемических гормонов
6) повреждение островков поджелудочной железы (панкреатит,
кровоизлияния)Невысокая и кратковременная гипергликемия не опасна.
Причины гипергликемии:
Слайд 27
Длительная гипергликемия приводит
- К истощению запасов
инсулина (что является одной из причин сахарного диабета)
- К потере воды тканями, поступлению ее в кровь, увеличению кровяного давления, увеличению диуреза.Гипергликемия в 50-60 ммоль/л может привести к гиперосмолярной коме.
Слайд 28Длительная гипергликемия
Приводит к неферментативному гликозилированию
белков
- плазмы крови
- эритроцитов - кровеносных сосудов
- почечных канальцев
- нейронов
- хрусталика
- коллагена
Слайд 29Длительная гипергликемия
Гликозилирование изменяет свойства белков и
является причиной тяжелых осложнений:
тканевых гипоксий
склерозирования сосудов катаракты
почечной недостаточности
нарушения нервной проводимости
снижения срока жизни эритроцитов и т.д.
Слайд 30
Причины гипогликемии:
1) алиментарная (пищевая)
2) усиленное использование глюкозы (при тяжелой мышечной работе)
3) патология ЖКТ (воспалительные процессы) 4) патология печени
5) патология ЦНС
Слайд 31Причины гипогликемии:
6) недостаток гипергликемических гормонов
7) избыток инсулина (опухоль
поджелудочной железы, передозировка инсулина)
Гипогликемия очень опасна, так как приводит
к гипогликемической коме
Слайд 33Функции жиров
Энергетическая: при окислении 1 г жира выделяется около
9,3 ккал энергии
2. Резерв эндогенной воды: при окислении
1 г жира образуется 1,07 г водыИсточник жирорастворимых витаминов
Терморегуляторная
5. Защитная
Слайд 34Этапы катаболизма (схема)
Жиры
Полисахариды Белки
Жирные Глицерин
Моносахариды Аминокислоты кислоты
Пируват
Ацетил-КоА
HS-КоА
CO2 H2
Цикл
Кребса
Дыхательная цепь
H2O
АТФ
АТФ
оксалоацетат
2оксоглутарат
Слайд 35Роль желчных кислот в переваривании жира
1. Эмульгирование жира
2. Активация панкреатической липазы
3. Необходимы для всасывания продуктов переваривания жира,
жирорастворимых витаминов
Слайд 36Липолиз
СН2–О–СО–R1
СН2–ОН | ТГ липаза | ДГ липаза
CН–О–СО–R2 CН–О–СО–R2
| - R1–CООН | - R3–CООН
СН2–О–СО–R3 СН2–О–СО–R3
ТАГ ДАГ
Слайд 37Липолиз
CН2 – ОН
CН2 – ОН
| МГ липаза |
CН – О – СО – R2 CН – ОН
| - R2 – CООН |
CН2 – ОН CН2 – ОН
МАГ Глицерин
Слайд 38Регуляция липолиза
Активаторы:
КА, глюкагон, СТГ, АКТГ, тироксин, липотропин
гипофиза, цАМФ
Ингибиторы: инсулин
Слайд 39Активация глицерина
Печень:
Жировая
ткань:
глицерол-
киназа ДГ
Глицерол глицерол- ДОАФ
3-фосфат
АТФ АДФ НАД+ НАДН
Слайд 41Липогенез
ацил-КоА-
трансфераза
Глицерол-3- + 2 ацил-КоА Фосфатидная
фосфат кислота
- 2 НS-КоА
Слайд 43Регуляция липогенеза
Активаторы:
инсулин, эстрогены и АТФ
Ингибиторы :КА, СТГ, ЙТ, АКТГ, АДФ
Слайд 44Окисление глицерина:
Глицерол
Глицерол-3-Ф
ДОАФАТФ АДФ ФАД ФАДН2
2 АТФ
Гликолиз ПДГ ЦТК + ДЦ
Пируват Ацетил-КоА СО2 + Н2О
2АТФ
НАДН 12 АТФ
3 АТФ НАД+ НАДН
3 АТФ
Слайд 45Окисление жирных кислот
Жирная + НS-КоА + АТФ
кислота
Ацил-КоА + АМФ + ФФн
ацил-КоА-синтетаза
1. Активация жирных кислот
Слайд 48Общее уравнение β-окисления пальмитиновой кислоты
С15Н31СО ~ SКоА + 7 ФАД
+ 7 НАД+ +
7 НS – КоА
8 СН3 – СО ~ SКоА ++ 7 ФАДН2 + 7 (НАДН + Н+)
Слайд 51Пути использования ацетил-КоА
Окисление в цикле Кребса
Синтез жирных кислот
Синтез холестерина и
кетоновых тел
Слайд 53Функции кетоновых тел
Энергетическая (скелетная и сердечная мышцы, головной
мозг и другие внепеченочные ткани)
2. Кетоновые тела необходимы для образования миелиновых
оболочек нервов и белого вещества головного мозга 
Слайд 54Кетоз
Кетоз – это накопление кетоновых тел в организме.
Сопровождается кетонемией и кетонурией
Различают: 1. Физиологический кетоз (голодание, длительная мышечная работа, у новорожденных)
2. Патологический кетоз (сахарный диабет)
Слайд 56Роль холестерина в организме
Входит в состав клеточных мембран и
обеспечивает их текучесть
Синтез желчных кислот в печени
Синтез витамина D
в кожеСинтез стероидных гормонов (половые гормоны, минералокортикоиды, ГКС)
Слайд 57Источники холестерина
1. Пищевые продукты (желток куриного яйца, головной мозг,
печень животных, сливочное масло и др.)
2. Синтез из ацетил-КоА :
-
в печени (50%)- в слизистой тонкого кишечника (15-20%)
- в коже, коре надпочечников, половых
железах (30-35%)
Слайд 58Синтез холестерина
1-й этап:
3 ацетил-КоА ГМГ-КоА мевалоновая
кислота
2-й этап:
Мевалоновая кислота сквален
3-й этап:
Сквален
ланостерин ХС
Слайд 59Регуляция синтеза ХС
Активаторы:
КА, СТГ, ГКС, андрогены
насыщенные ЖК
пища, богатая углеводами
стресс
гиподинамия
Слайд 60Регуляция синтеза ХС
Ингибиторы:
инсулин, эстрогены
ненасыщенные ЖК
ХС (по принципу отрицательной
обратной связи)
желчные кислоты
физическая нагрузка
Слайд 62Липопротеины
хиломикроны (ХМ)
Содержат 1-2% белка и 98-99%
липидов
имеют наименьшую плотность
Образуются в стенке кишечника
Транспортируют пищевые липиды
Метаболизируются липопротеинлипазой
Слайд 63Липопротеины
пре β-липопротеины (или ЛПОНП)
Содержат 10% белка, 90% липидов
Образуются в печени
и очень мало – в тощем кишечнике
Транспортируют эндогенные липиды (в
основном жиры) в жировую тканьЧастично превращаются в кровяном русле в ЛПНП под действием липопротеинлипазы
Слайд 64Липопротеины
β-липопротеины (ЛПНП)
Содержат около 25% белка и 75% липидов
Главный
поставщик ХС в ткани
На клеточных мембранах имеются рецепторы для ЛПНП
Слайд 66Липопротеины
α-липопротеины (ЛПВП)
Содержат 50% белков, 25%
фосфолипидов, 20% эфиров ХС и очень мало триацилглицеринов
Образуются главным образом
в печени Участвуют в переносе ХС из тканей в печень
Содержат лецитинхолестерол-ацилтрансферазу (ЛХАТ)
ЛПОНП и ЛПНП считают атерогенными,
то есть вызывающими атеросклероз
ЛПВП - антитиатерогенными
Слайд 70Механизмы защиты сосудов
от атеросклероза
Действие липопротеинлипазы в стенке сосуда
Наличие ЛПВП
в крови
Слайд 71Биохимические причины атеросклероза
Увеличение атерогенных липопротеинов (ЛПОНП и ЛПНП)
Снижение антиатерогенных ЛПВП
Снижение
активности липопротеинлипазы
Снижение количества и/или чувствительности рецепторов к ЛПНП
Слайд 72Факторы риска развития атеросклероза
Курение
Стресс
Переедание (пища, богатая
насыщенными ЖК и углеводами)
Слайд 73Факторы риска развития атеросклероза
Эндокринные факторы:
- гипотиреоз
- сахарный диабет- андрогены
- климакс
- гиперфункция гипофиза
- гиперфункция надпочечников
Слайд 74Факторы риска развития атеросклероза
Хронические гипоксии
Гиподинамия
Семейно-наследственные факторы
Слайд 75Коэффициент атерогенности
Общий ХС – ХС ЛПВП
ХС ЛПВП
У
здоровых людей это соотношение не должно превышать 3
Если выше – имеется риск ИБС 
Слайд 76Ожирение
Ожирение – это состояние, когда масса тела превышает 20%
от «идеальной» для данного человека
Причины первичного ожирения:
Генетические нарушения
(до 80% случаев)Состав и количество потребляемой пищи, метод питания в семье. Переедание
Низкий уровень физической активности
Психологические факторы
Слайд 77Липидозы
Болезнь Тея-Сакса (ганглиозидоз)
Накопление ганглиозидов в клетках
мозга, меньше в других тканях
Болезнь Гоше (цереброзидоз)
Накопление глюкоцереброзидов в лизосомах печени, селезенки, костного мозга Болезнь Нимана-Пика
Накопление лецитинов и сфингомиелинов в лизосомах печени и селезенки
Слайд 79Этапы катаболизма (схема)
Жиры
Полисахариды Белки
Жирные Глицерин
Моносахариды Аминокислоты кислоты
Пируват
Ацетил-КоА
HS-КоА
CO2 H2
Цикл
Кребса
Дыхательная цепь
H2O
АТФ
АТФ
оксалоацетат
2оксоглутарат
Слайд 81Роль НСl
Превращение препепсина в пепсин
Оптимум рН для работы пепсина
Денатурация
пищевых белков
Бактерицидное действие
Слайд 82Источники аминокислот
Переваривание пищевых белков в ЖКТ
Расщепление клеточных белков лизосомальными пептидазами
(катепсинами)
Синтез из других аминокислот
Образование из безазотистых соединений (кетокислот)
Слайд 83Пути использования аминокислот
Синтез белков
Синтез биологически важных соединений (пуринов,
пиримидинов, гормонов, порфиринов и др.)
Дезаминирование аминокислот с образованием кетокислот
Слайд 89Продукты непрямого дезаминирования:
α-кетокислота, которая может
1)
окисляться в цикле Кребса
2) использоваться в ГНГ на
синтез глюкозы3) превращаться в кетоновые тела
НАДН
NН3
Слайд 90Восстановительное аминирование
COOH
C=O
CH2
CH2
COOH
NH3
COOH
C
OH
NH2
CH2
CH2
COOH
COOH
C=NH
CH2
CH2
COOH
COOH
CH2
CH2
CHNH2
COOH
Глутамат
ГДГ
НАДФH
НАДФ+
2-оксоглутарат
Иминоглутарат
HOH
Слайд 91Источники аммиака :
Реакции дезаминирования
аминокислот
биогенных аминов (ГА, СТ, КА и др.)
пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований
амидов (глутамина, аспарагина)
2) Образование
в кишечнике в результате деятельности микрофлоры (гниение белков) всасывается в кровь воротной вены
Слайд 92Причины токсичности аммиака
1) Легко проникает через клеточные мембраны
2) Связывается с 2-оксоглутаратом, угнетает обмен аминокислот
(переаминирование) и цикл Кребса3) Усиливает синтез глутамина из глутамата в нервной ткани. В результате снижается синтез ГАМК ,что нарушает проведение нервного импульса и вызывает судороги
Слайд 93Причины токсичности аммиака
4) Накопление иона NH4+
нарушает трансмембранный перенос ионов Na+ и К+, что влияет на
проведение нервного импульса5) Сдвиг рН в щелочную сторону - метаболический алкалоз
Слайд 94Обезвреживание аммиака
1. Восстановительное аминирование
2. Образование амидов (глутамина и аспарагина)
3. Образование аланина в мышцах
4. Синтез мочевины в печени
Слайд 95 Суммарное уравнение синтеза мочевины:
CO2 + NH3 + Аспартат +
3 АТФ + 2H2O =
Мочевина + Фумарат +
2(АДФ + H3PO4) + АМФ + H4P2O7
Слайд 97Обмен ароматических аминокислот
Йодтиронины
гидроксилаза
фенилаланин тирозин ДОФА меланин
фенилпируват гидроксифенил- катехоламины
пируват (А, НА, ДА)
фениллактат гомогентизиновая
кислота
фумарат ацетоацетат
Слайд 98Биологическая роль креатина
В мышцах:
Креатин
+
АТФ
Креатинфосфат
+
АДФ
Креатинкиназа
В покоящейся мышце
В работающей мышце
Слайд 99Метаболизм креатинфосфата
Креатинфосфат
NH ~ PO3H2
C=NH
N - CH3
CH2
COOH
H3PO4
H
N
C=NH
N - CH3
CH2
C
O
Креатинин
Слайд 100Диагностическое значение:
Креатинин мочи
Клиренс = -------------------------
х диурез (мин)Креатинин крови
Слайд 101Диагностическое значение:
Определение активности КК и
ее изоферментов в крови используется для диагностики инфаркта миокарда, миопатий,
мышечных дистрофий и др.
Слайд 103Этапы катаболизма нуклеопротеидов
Нуклеопротеиды
HCL
Пепсин
Белки
Пептидазы
Аминокислоты
Нуклеиновые кислоты
Нуклеазы
Нуклеотиды
Нуклеотидазы,
Неспецифические фосфатазы
Нуклеозиды
Нуклеозидазы
Азотистые основания
Пентозы
Слайд 105Подагра
Множественные тофусы результат длительной не леченной подагры
Острый артрит первого плюснефаланогового
сустава
Слайд 107ХРОМОПРОТЕИДЫ – сложные белки, небелковой частью которых являются окрашенные вещества
ФЛАВОПРОТЕИДЫ
ГЕМПРОТЕИДЫ
РОДОПСИН
И ЙОДОПСИН
ХЛОРОФИЛЛ
КОБАМИДНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
Слайд 113Распад гемоглобина
ГЕМОГЛОБИН
Fe 2+ Fe 3+
МЕТГЕМОГЛОБИН
НАДФ-Н2
НАДФ+
ВЕРДОГЛОБИН
- Fe 3+
- ГЛОБИН
БИЛИВЕРДИН
НАДФ-Н2
О2
Н2О
НАДФ-Н2
БИЛИРУБИН
КЛЕТКИ РЭС
Слайд 114БИЛИРУБИН
УДФ-ГЛЮКУРОНИЛ
ТРАНСФЕРАЗА
БИЛИРУБИНГЛЮКУРОНИД
- ГЛЮКУРОНОВАЯ КИСЛОТА
БИЛИРУБИН
П Е Ч Е Н Ь
Распад гемоглобина
Слайд 115БИЛИРУБИН
МЕЗОБИЛИРУБИН
МЕЗОБИЛИРУБИНОГЕН
(УРОБИЛИНОГЕН)
СТЕРКОБИЛИНОГЕН
СТЕРКОБИЛИН
(ФЕКАЛИИ)
КИШЕЧНИК
Распад гемоглобина
Слайд 116ФОРМЫ БИЛИРУБИНА:
СВОБОДНЫЙ БИЛИРУБИН (несвязанный, неконъюгированный, непрямой):
Не дает прямой реакции с
реактивом Эрлиха
Не растворим в воде
Высоко токсичен
Не проходит через мембраны
В крови
свободного билирубина – 75%
Слайд 117 СВЯЗАННЫЙ БИЛИРУБИН
(конъюгированный, прямой)
Дает прямую реакцию с реактивом Эрлиха
Мало
токсичен
Растворим в воде
Легко проходит через мембраны
В крови связанного билирубина
– 25%
Слайд 120Фракции глобулинов
α1-глобулины 3%
3г/л
α2-глобулины 9% 6г/л
β- глобулины 13% 9г/лγ -глобулины 16% 15 г/л
Слайд 121Функции альбуминов:
Поддержание онкотического давления
Транспорт НЭЖК, билирубина, холестерина, некоторых гормонов,
лекарств
Резерв аминокислот
Слайд 122Нарушения белкового состава крови
Гиперпротеинемия – увеличение концентрации белка в крови
(почти всегда связана с гиперглобулинемией):
относительная (при дегидратации)
абсолютая (при активации
иммунного ответа, миелопролиферативных заболеваниях)
Слайд 123Нарушения белкового состава крови
Гипопротеинемия – понижение концентрации белка в крови
(почти всегда связана с гипоальбуминемией) – возникает при нефротическом синдроме,
печеночно-клеточной недостаточности, голодании, ожоговой болезни, патологии ЖКТ
Слайд 124Нарушения белкового состава крови
Диспротеинемия – изменение соотношения различных фракций белков
плазмы крови
Парапротеинемия – появление аномальных форм белков, например, специфических белков
при миеломной болезни,представляющих собой цепи иммуноглобулинов
Слайд 126Белки-переносчики
Церулоплазмин
Трансферрин
Гаптоглобин
Преальбумин
Специфический гликопротеид беременных
Слайд 128Белки острой фазы
Гаптоглобин
Церулоплазмин
Трансферрин
С- реактивный белок
Интерферон
Фибриноген
Слайд 130Фракции остаточного азота
Мочевина - 50%
Аминокислоты - 25%
Эрготионеин - 8%
Мочевая кислота
- 4%
Креатин – 5%
Креатинин - 2,5%
Аммиак – 0,2%
Индикан – 0,3%
Прочие
– 5%
