ввел термин protéine
prôtos – первый, жизненно
необходимый
(1802-1880)
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Строение и физико-химические свойства белков
Содержание
- 1. Строение и физико-химические свойства белков
- 2. Gerardus Johannes Mulder1835 г открыты белки1838 г
- 3. Пептидная связьБелки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические
- 4. Функции белков Структурная (белки мембран)Каталитическая (пепсин, амилаза,
- 5. Особенности белковБесконечное разнообразие структуры и высокая видовая
- 6. Принципы классификации белков
- 7. Формы белковых молекулСпираль коллагенаα - кератининсулин
- 8. Классификация белков по молекулярной массеПептидысодержат от
- 9. Структуры белковых молекулКаждый белок имеет биологически активную
- 10. Первичная структура белка – это порядок чередования
- 11. Яичный белокБиуретовая реакция
- 12. Вторичная структура белка – это способ укладки
- 13. Спираль правозакрученнаяФормируется самопроизвольноУдерживается водородными связями, расположенными параллельно
- 14. Слайд 14
- 15. Третичная структура белков – способ укладки полипептидной
- 16. Слайд 16
- 17. Миоглобин
- 18. Четвертичная структура белка – это способ
- 19. Четвертичная структура (надмолекулярная - супрамолекулярная)
- 20. Слайд 20
- 21. Формирование нативной структуры белка обеспечивают молекулярные шапероныБелки
- 22. Основные физико-химические свойства белковГидрофильность и растворимостьКислотно-основные свойства, буферные свойстваОсаждение белков (высаливание и денатурация)
- 23. Физико- химические свойстваРастворимость – это способность белка
- 24. Гидрофильные группы в молекуле белкаПолярные (не ионогенные)
- 25. ФОРМИРОВАНИЕ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКАГидратная оболочка – главный фактор устойчивости белковых молекул в растворе
- 26. Состояние белковых молекул в водном раствореГидратная оболочка
- 27. Амфотерность белков (кислотно-основные свойства)Белки обладают кислотными и
- 28. ЗАРЯД БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ – ДОПОЛНИТЕЛЬНЫЙ ФАКТОР УСТОЙЧИВОСТИ
- 29. Осаждение белка из растворов. Обратимое осаждение (высаливание).Высаливание
- 30. Необратимое осаждение белкаДенатурация - любое негидролитическое разрушение
- 31. Биологическая роль высаливания и денатурацииВысаливаниеПолучение белков в
- 32. Благодарю за Ваше внимание!
- 33. Скачать презентанцию
Gerardus Johannes Mulder1835 г открыты белки1838 г Jöns Jacob Berzelius ввел термин protéine prôtos – первый, жизненно
Слайды и текст этой презентации
Слайд 2Gerardus Johannes Mulder
1835 г открыты белки
1838 г Jöns Jacob Berzelius
жизненно
необходимый
Слайд 3Пептидная связь
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, построенные из
остатков ɑ-аминокислот, соединенных пептидными связями, имеющие сложную структурную организацию и
выполняющие в организме многочисленные функции
Слайд 4Функции белков
Структурная (белки мембран)
Каталитическая (пепсин, амилаза, каталаза и др.)
Транспортная (гемоглобин,
трансферрин и др.)
Опорно-механическая (коллаген, эластин)
Сократительная (актин, миозин)
Буферная (белки крови)
Трофическая (альбумины,
казеин, глютелины)Регуляторная (инсулин, гормоны гипофиза и др.)
Генно-регуляторная (гистоны)
Иммунная защита (иммуноглобулины, интерфероны)
Обезвреживающая (альбумины крови, цтхP450)
Гемостатическая (фибрин)
Рецепторная (родопсин)
Энергетическая
Слайд 5Особенности белков
Бесконечное разнообразие структуры и высокая видовая специфичность.
Динамическая структура молекулы.
3.
Способность изменять конформацию под действием внешних факторов и восстанавливать ее
после прекращения воздействия.4. Наличие биокаталитических свойств.
5. Многообразие физических и химических свойств.
Слайд 8Классификация белков
по молекулярной массе
Пептиды
содержат
от 3 до 10 АМК
(глутатион,
эндорфины)
Полипептиды
содержат
от 10 до 50 АМК
(продукты гидролиза белков)
Собственно белки
содержат
свыше 50 АМК
(лизоцим, гемоглобин,
фибриноген)
Слайд 9Структуры белковых молекул
Каждый белок имеет биологически активную струтуру, нативную структуру
(конформацию)
Нативная структура белка – это пространственная конформация полипептидной
цепи в пространстве (последовательная ее компактизация, приводящая к формированию вторичной, третичной и четвертичной структур), обеспечивающая выполнение белком его биологических функций.
Слайд 10Первичная структура белка – это порядок чередования ɑ-аминокислотных остатков в
полипептидной цепи, соединенных пептидными связями
0,132 нм
Слайд 12Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в
виде ɑ-спирали или β-структуры, образованных за счет водородных связей между
пептидными группировками полипептидных цепей
Слайд 13Спираль правозакрученная
Формируется самопроизвольно
Удерживается водородными связями, расположенными параллельно оси спирали
В образовании
водородных связей принимают участие все АМК, кроме пролина и гидроксипролина
Радикалы
обращены наружуВнутри спирали нет свободного пространства
Спираль стабильна по всей длине
Характеристики: d = 0,6 нм
Высота АМК=0,15нм
Высота витка=0,54нм
Виток включает 3,6 АМК остатка
Период регулярности=2,7нм
Слайд 15Третичная структура белков – способ укладки полипептидной цепи в форме
α-спирали или β-структуры в ограниченном объеме пространства за счет взаимодействия
между радикалами аминокислот
Слайд 18 Четвертичная структура белка – это способ укладки нескольких полипептидных
цепей, каждая из которых имеет третичную структуру (протомер), в единую
функциональную белковую молекулу (олигомер).
Слайд 21Формирование нативной структуры белка
обеспечивают молекулярные шапероны
Белки шапероны были открыты
Артуром Горовицем (Arthur Horwich, Yale, États-Unis) а также Говардом Хагисом
(Howard Hughes) и Францем Хартлом (Franz-Ulrich Hartl)в начале 1990 г.
Слайд 22Основные физико-химические свойства белков
Гидрофильность и растворимость
Кислотно-основные свойства, буферные свойства
Осаждение белков
(высаливание и денатурация)
Слайд 23Физико- химические свойства
Растворимость – это способность белка равномерно располагаться (распространяться)
между молекулами растворителя. Белки формируют коллоидные растворы, что обусловлено размером
частиц (0,1-0,001мкм), низкое осмотическое давление, высокая вязкость, низкая способность к диффузии не способность к диализу и гидрофильность.Гидрофильность – способность молекул белка взаимодействовать с диполями воды, равномерно распределяя и строго ориентируя их , образуя при этом гидратную оболочку, за счет наличия гидрофильных групп на поверхности белковой молекулы.
Слайд 24Гидрофильные группы в молекуле белка
Полярные (не ионогенные) группы:
- ОН
(сер, тре, тир)
SН (цис),
Амидная (глн, асн),
Пептидные группировки
Полярные (ионогенные) группы:
СОО- (асп, глу),
NН3+ (лиз, арг),
N -гис)
Слайд 25ФОРМИРОВАНИЕ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА
Гидратная оболочка – главный фактор устойчивости
белковых молекул в растворе
Слайд 26Состояние белковых молекул в водном растворе
Гидратная оболочка (главный фактор устойчивости
белковых молекул в растворе) предотвращает агрегацию белковых молекул и образование
осадка
Слайд 27Амфотерность белков (кислотно-основные свойства)
Белки обладают кислотными и основными свойствами из-за
присутствия -СООН и -NН2 групп
Для них характерны ИЭС и ИЭТ
Белки
амфотерные полиэлектролитыАмфион
Слайд 28ЗАРЯД БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ – ДОПОЛНИТЕЛЬНЫЙ ФАКТОР УСТОЙЧИВОСТИ БЕЛКА В РАСТВОРЕ
Одноименно
заряженные молекулы белка отталкиваются друг от друга, что предотвращает агрегацию
молекул белка и образование осадка.
Слайд 29Осаждение белка из растворов.
Обратимое осаждение (высаливание).
Высаливание процесс обратимого осаждения белков
с помощью концентрированных растворов нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
(сульфата натрия, калия и др).Этот процесс объясняется дегидратацией молекул белка, нейтрализацией заряда солями, что приводит к агрегации и осаждению, но при этом нативная конформация белка не разрушается.
Слайд 30Необратимое осаждение белка
Денатурация - любое негидролитическое разрушение нативной конформации белка,
сопровождающееся потерей физико-химических свойств и биологической активности и приводящее к
необратимому осаждению белка.Факторы денатурации
Физические: высокая температура (выше 50-600С, высокое давление, все виды излучений, механические воздействия (вибрация, резкое встряхивание и т.д)
Химические: соли тяжелых металлов, концентрированные минеральные и органические кислоты , пикриновая кислота, мочевина и др.
Биологические: яды змей, растительные токсины, белки-прионы.
Слайд 31Биологическая роль высаливания и денатурации
Высаливание
Получение белков в кристаллическом виде
Разделение белков
на фракции (альбуминов и глобулинов сыворотки крови)
Денатурация и необратимое осаждение
Асептика
и антисептикаДенатурированные белки легко подвергаются гидролизу в ЖКТ
Для получения безбелковых фильтратов в биохимических методах
Для обнаружения белка в биологических жидкостях
В хирургии для обработки и прижигания ран, удаления новообразований,
При лечении опухолей методом облучения
