Разделы презентаций


Белки химия

Содержание

СодержаниеОпределениеФункции белковИсточники аминокислотСтроение полипептидной цепиСтруктура белкаХимические свойстваПревращения белков в организмеИсточники информации

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1Белки
Учитель химии МОУ лицея №6
Дробот Светлана Сергеевна
pptcloud.ru

БелкиУчитель химии МОУ лицея №6Дробот Светлана Сергеевнаpptcloud.ru

Слайд 2Содержание
Определение
Функции белков
Источники аминокислот
Строение полипептидной цепи
Структура белка
Химические свойства
Превращения белков в организме
Источники

информации

СодержаниеОпределениеФункции белковИсточники аминокислотСтроение полипептидной цепиСтруктура белкаХимические свойстваПревращения белков в организмеИсточники информации

Слайд 3Определение
Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из

остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

ОпределениеПептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными

Слайд 4Функции белков
1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а

в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.
2) Каталитическая

– все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.
Функции белков1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в

Слайд 53) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков

образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе

(пример: миоглобин, сывороточный альбумин).
4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример:
актин, миозин).
3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по

Слайд 65) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют

белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ).
6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются

белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят
мукопротеиды.
5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ). 6) Защитная –

Слайд 77) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей

образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин).
8)

Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.
9) Рецепторная – многие белки
участвуют в процесса избирательного
узнавания(рецепторы).
7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей  образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген,

Слайд 8Источники аминокислот
Основным источником α- аминокислот для живого организма служат пищевые

белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают

α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми.
К ним относятся:
валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.
Источники аминокислот		Основным источником α- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в

Слайд 9Аминокислоты, участвующие в создании белков.
Глицин

Аланин

Валин

Лейцин

Изолейцин Серин
Треонин
Цистеин
Аминокислоты, участвующие в создании белков. Глицин          Аланин Валин

Слайд 10МЕТИОНИН



ЛИЗИН


АРГИНИН

АСПАРАГИН


АСПАРАГИНОВАЯ
КИСЛОТА

ГЛУТАМИНОВАЯ
КИСЛОТА
МЕТИОНИН           ЛИЗИН АРГИНИН

Слайд 11ГЛУТАМИН

ФЕНИЛАЛАНИН

ТИРОЗИН

ТРИПТОФАН

ГИСТИДИН

ПРОЛИН


ГЛУТАМИНФЕНИЛАЛАНИН ТИРОЗИН ТРИПТОФАН ГИСТИДИН

Слайд 12Строение полипептидной цепи
Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из

чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи

заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.
Строение полипептидной цепи	Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп.

Слайд 13Последовательное
соединение аминокислот
при образовании белковой
молекулы. В качестве
основного направления
полимерной цепи

выбран
путь от концевой
аминогруппы H2N к
концевой карбоксильной
группе COOH.

Последовательное соединение аминокислот при образовании белковоймолекулы. В качествеосновного направленияполимерной цепи выбранпуть от концевой аминогруппы H2N кконцевой карбоксильнойгруппе

Слайд 14Структура белка
Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок

чередования α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Структура белкаПервичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Слайд 15Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания

цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH

и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α- спираль.
Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей

Слайд 16Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная

главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных

и ионных взаимодействий.
Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-,

Слайд 17Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы),

образованные за счет взаимодействия разных
полипептидных цепей

Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных  полипептидных

Слайд 18Химические свойства
1)      Амфотерность связана с наличием в молекуле

белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу.

Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).
Химические свойства  1)      Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих

Слайд 19 2) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей

его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка

– это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.
2) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки

Слайд 20 При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий

(молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и

третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.
При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит

Слайд 21 Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой

(так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом

воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.
Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой

Слайд 223) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием

кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из

которых он был составлен.
3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию

Слайд 234) Качественные реакции на белки:
a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание

при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию

дают все соединения, содержащие пептидную связь.
4) Качественные реакции на белки:a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном

Слайд 24б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной

азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических

Слайд 25Превращения белков в организме

Превращения белков в организме

Слайд 26 Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные

аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие,

затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).
Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты

Слайд 27Источники информации
1.http://www.kirensky.ru/books/book/Biochemistry/chapter_02.htm
2.http://www.krugosvet.ru/articles/118/1011840/print.htm
3.http://www.ximicat.com/info.php?id=8
4. http://rrc.dgu.ru/res/1september/22-10.htm

Источники информации1.http://www.kirensky.ru/books/book/Biochemistry/chapter_02.htm2.http://www.krugosvet.ru/articles/118/1011840/print.htm3.http://www.ximicat.com/info.php?id=84. http://rrc.dgu.ru/res/1september/22-10.htm

Слайд 285.http://www.chemistry.ssu.samara.ru/chem6/hm63.htm
6. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия. Учебник

для вузов./ Под ред. Петрова А.А. – М.: Высшая школа,1981.
7.

Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы. – М.: ООO «Издательство Новая Волна», 2002.
8. Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических веществ. Пособие для учащихся 10 кл. – М.: Просвещение, 1980.

5.http://www.chemistry.ssu.samara.ru/chem6/hm63.htm6. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия. Учебник для вузов./ Под ред. Петрова А.А. –

Слайд 299. Оганесян Э.Т. Руководство по
химии поступающим в

вузы. Справочное пособие. М.: Высшая школа,1991.
10. Иванова Р.Г., Осокина Г.Н.

Изучение химии в 9-10 классах. Книга для учителя. – М.:
Просвещение, 1983.
11. Денисов В.Г. Химия. 10 класс. Поурочные планы. – Волгоград:
Учитель, 2004.
9. Оганесян Э.Т. Руководство по  химии поступающим в вузы. Справочное пособие. М.: Высшая школа,1991.10. Иванова Р.Г.,

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика