Белки

массового обследования населения с целью ранней диагностики
следить за ходом болезни
контролировать

эффективность лечения

связью. Являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой

процессов жизнедеятельности.

3. Рецепторная




4. Транспортная

5. Структурная 6. Защитная




7. Сократительная 8. Резервная

Коллаген

Иммуноглобулин М

цепи.
Неразветвленная полипептидная цепь формируется многократно повторяющимися 20 аминокислотами.
Расположение аминокислот

в полипептидной цепи определяется последовательностью нуклеотидов в молекуле ДНК.
<10 аминокислот- олигопептид

до 50 аминокислот-
полипептид




>51аминокислоты- белок (инсулин)

Глутатион: γ-глутамилцистеинилглицин

Инсулин (51аминокислота)

Глюкагон- 29 аминокислот

молекулы, и соответственно функциональную активность белка.

взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидной связи, с

образованием спиральной структуры (α-спираль) или плоского слоя (β-складчатость), а также аморфных участков. Стабилизируются водородными связями.

участков одной полипептидной цепи, которые имеют вторичную структуру.
Супервторичная структура
"α-спираль-поворот-α-спираль"

ДНК-связывающего белка в большой бороздке ДНК

с определенной конформацией, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот,

которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

структуры приобрёл независимо от других участков той же цепи конформацию

глобулярного белка; обособленные глобулярные участки, соединенные друг с другом короткими шарнирными участками полипептидной цепи. Характерны для белков, состоящих из более чем 200 аминокислот (полидоменные белки).

в составе молекулы белка

образуется множество слабых связей (водородных, ионных)
Олигомерный белок- белок, содержащий в

своём составе несколько полипептидных цепей. Имеют большую молекулярную массу (более 50кДа).

Лактатдегидрогеназа- тетрамер, М=144кДа

Протомеры или субъединицы- отдельные полипептидные цепи в олигомерном белке носят название протомеров, или субъединиц.

Комплементарность - пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей.

ФОЛДИНГ- процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру, т.е.

формирования нативной структуры белка.

Hsp 100- М от 100 до 110 кДа
Hsp 90- М от 83 до 90 кДа
Hsp 70- М от 66 до 78 кДа
Hsp 60
Hsp 40
низкомолекулярные шапероны- М от 15 до 30 кДа

желудочно-кишечного тракта и органов дыхания;
мекониевая непроходимость кишечника;
атипичные и стертые формы

времени. Свинец может аккумулироваться в трубчатых костях, вымываться из них

и циркулировать в крови в связанной с гемоглобином форме. Такая особенность токсического действия свинца указывает на возможность его передачи во время беременности через плаценту к плоду. Воздействие свинца на детей в низких концентрациях вызывает снижение интеллектуального развития, внимания, к проявлению агрессивности, гиперактивности, отставании в умственном и физическом развитии.
При хронической свинцовой интоксикации наблюдается слабость, утомляемость, нарушение сна, потливость, брадикардия. В тяжелых случаях отмечается энцефалопатия, снижение интеллекта, психозы.
Биохимические исследования при свинцовой интоксикации показали:
- нарушение белкового обмена
- снижение активности ферментов
-снижение синтеза гема, и, следовательно, гемоглобина

Соли тяжелых металлов являются денатурирующими агентами. Они образуют прочные связи с полярными тиоловыми группами белков и тем самым разрывают систему водородных и ионных связей в белке. Это приводит к нарушению свойств белков и денатурации.