Бихимия мышц

(механическую)
В организме позвоночных существует три типа мышц: скелетные, сердечные

и гладкие.
На долю мышечной ткани при рождении приходится 25%, у людей среднего возраста – более 40%, а у пожилых – менее 30% от общей массы тела.

из двух типов параллельных нитей: толстых и тонких нитей.

субъединиц: двух тяжелых цепей (223 кДа) и четырех легких, цепей

(20 кДа). Головка миозина обладает Са2+-зависимой АТФ-азной активностью, которая регулируется малыми субъединицами.

физиологической величине ионной силы и в присутствии магния G-актин полимеризуется

с образованием нерастворимого F-актина – филамента. имеющего двойную спираль. Тропомиозин (64 кДа) и тропонин (78 кДа), состоящий из Т, С, I – являются регуляторными белками.

друг друга.
АТФ-аза головок миозина гидролизует АТФ на АДФ и

неорганический фосфат. Гидролиз АТФ вызывает аллостерические изменения в миозиновой головке.
Головка миозина образует мостик с молекулой актина.
Актин ускоряет выброс продуктов АТФ-азной реакции из активного центра миозина. Что приводит к изменению конформации головки миозина, которая действует подобно «удару весла» (модель весельной лодки).
Цикл повторяется до тех пор, пока имеется АТФ

счет переноса фосфатной группы креатинфосфата

на АДФ в реакции, катализируемой креатинкиназой.
Гликолиз. Энергетическим резервом является гликоген. При недостаточном поступлении О2 пируват восстанавливается в молочную кислоту (лактат), которая диффундирует в кровь (цикл Кори).
Окислительное фосфорилирование. Субстратами служат глюкоза, жирные кислоты и кетоновые тела.
2АДФ →АТФ + АМФ, реакция катализируется аденилаткиназой (миокиназой). Образовавшийся АМФ за счет дезаминирования частично превращается в ИМФ, что сдвигает реакцию в нужном направлении.

10-7–10-5 М. В саркоплазме имеются цистерны и поперечные трубочки Т-системы

СР, в которых Са2+ связан с кальсеквестрином (55 кДа). В СР высокий уровень Са2+ (10-3) поддерживается Са2+-АТФ-азами. Т-система способствует переносу ПД на СР. Деполяризация мембраны передается на потенциал-управляемый белок SR-foot, который открывает Са2+-каналы. Результатом является выброс Са2+ из СР в пространство между филаментами актина и миозина. Увеличение уровня Са2+ до уровня >10-5 является пусковым механизмом сокращения миофибрилл

валин и изолейцин. Одновременно идет ресинтез и высвобождение в кровь

аланина и глутамина. Эти аминокислоты переносят азот, образующийся при расщеплении белков, в печень (цикл аланина) и почки.
При голодании мышечные белки служат энергетическим резервом организма.
Синтез и расщепление мышечных белков контролируются гормонами.

7200 л крови.
В сравнении со скелетными мышцами миокард содержит больше

миоглобина, фосфоглицеринов, белков стромы, миоальбумина, митохондрий
В миокарде преобладает аэробный метаболизм. АТФ синтезируется в результате окисления ВЖК (18 г/сутки), глюкозы (11 г/сутки), лактата (10 г/сутки), ПВК (0,6 г/сутки)
Креатинфосфата в миокарде в 4-8 раз больше, чем АТФ, и он выполняет 2 функции: участвует в ресинтезе АТФ и переносе энергии из митохондрий в цитозоль, где расположены миофибриллы.
Особенностью миокарда является активный пентозофосфатный путь превращения глюкозы.

Ферментативная
Энзимодиагностика: при

инфаркте возрастает активность ЛДГ (изоферментов ЛДГ1 ЛДГ2, АсАТ, КФК (КФК МВ).
Неферментативная
Возрастает концентрация кардиоспецифических тропонинов I и Т
Возрастает концентрация миоглобина, «средних молекул» (пептидов), нуклеиновых кислот, белков острой фазы.