Слайд 1Биохимия соединительной ткани
Лекция № 34
Дмн, проф. А.И. Грицук
Слайд 2Особенности строения СТ
Относительно мало клеток
Много межклеточного вещества
Наличие специфических волокнистых структур
- коллаген
- эластин
- ретикулин
Слайд 3Особенности структуры коллагена
Первичная – каждая 3 АК
– гли, каждая 4 – про, о-про,
имеется о-лиз, мало- гис, мет, тир, отсутствует - цис, трп,
Вторичная – на виток спирали не 3.6 АК 3, т.е более туго закрученная спираль
Третичная – тропоколлаген образованный 3-мя вторичными цепями, связанными межфибриллярными водородными и ковалентными связями.
Четвертичная гликозилированный тропоколлаген
Слайд 4Ориентация волокон коллагена в тканях
В разных тканях ориентация коллагена различна
– кости и сухожилия продольная,
– хрящ фибриллярная сеть,
–
в коже специфическая ориентация,
– в заживающей ране хаотично
Слайд 5Катаболизм коллагена
Тканевая коллагеназа –Zn содержащий фермент, активаторы плазмин, калликреин, катепсин
В. Нарушение катаболизма ведет к фиброзу внутр органов (печени и
легких). При аутоиммунных заболеваниях интенсивный б/с коллагеназы
Бактериальная коллагеназа – синтезируется
возбудителем газовой гангрены
Скорость распада оценивают по экскреции о-про
с мочой
Слайд 6Эластин
Основной белок эластических волокон, которые в большом кол-ве содержатся в
коже, стенке сосудов, связках, легких
Обладает резиноподобными свойствами
Гликопротеид (70kD) 800
АК, преобладают неполярные – гли, ала,вал, много про, лиз, мало о-про, нет о-лиз
Лиз 3 или 4 пептидных цепей образуют десмозин или изо-десмозин, образующих поперечные сшивки
Синтезируется как водорастворимый предшественник – тропоэластин, с образованием поперечных сшивок образует нерастворимую форму эластин с очень низкой скоростью обмена
Слайд 7Структура десмозина (4 остатка лиз)
Слайд 8Катаболизм эластина
В ЖКТ медленно гидролизуется эластазой (эндопептидаза)
В тканях при участии
эластазы нейтрофилов, которая ингибируется а-1 антитрипсином (а-1 АТ), основное кол-во
которого синтезируется в печени и находятся в крови, в легких образуется в альвеолярных макрофагах
При курении, дефиците а-1 АТ активируется эластаза нейтрофилов и возрастает риск развития эмфиземы легких
Слайд 9Протеогликаны
По форме - бутылочный ершик
Крупные протеогликаны – агрекан огромная
молекула к одной ПП цепи которой присоединены до 100 цепей
ХС
В хряще основу составляет гиалуроновая к-та к которой при помощи связующего белка присоединен коровый белок
Малые протеогликаны содержатся в сухожилиях, хрящах, связках, менисках – имеют небольшой коровый белок, которому присоединены 1 или 2 ГАГ
Слайд 10Структура агрекана
10% веса исходной ткани
25% сухого веса хрящевого матрикса
Хондроитинсульфат (~100
цепей)
Кератансульфат (~30 цепей)
Коровый белок, (220 kD), G1, G2, G3 –
его домены
ГК – гиалуроновая кислота
Слайд 11Антиадгезивные белки- играют роль в эмбриогенезе, морфогенезе, развитии ответа на
повреждение
Остеонектин (ВМ-40, SPARC) – кислый Б, богат цис
Тенасцин (антиген мышечных
сухожилий) –сост из 2-х субъединиц, похож на осьминога (гексабрахион)
Тромбоспондин – связывается с Са2+ и др. ионами, ГАГ, коллагеном, фибронектином, ламинином