Білки, протеїни (від грец. protos – перший, найважливіший) – природні органічні

найважливіший) – природні органічні високомолекулярні сполуки, які у вигляді мономерних

ланок містять залишки протеїногенних амінокислот, сполучених пептидним зв'язком. Білки є досить важливими у біологічному відношенні та досить складними за структурою сполуками. Вони зустрічаються в усіх живих організмах і є основою їх життєдіяльності.
Кожний білок характеризується специфічною амінокислотною послідовністю й індивідуальною просторовою структурою (конформацією). На частку білків доводиться не менш 50% сухої маси органічних сполук тваринної клітини, і в організмі людини налічується до 5 млн. різних видів білків. Функціонування білка лежить в основі найважливіших процесів життєдіяльності організму.

Б І Л К И

С
Кристали трипсину бика

м'язове скорочення, нервова провідність і життя клітини в цілому нерозривно

пов'язані з активністю ферментів – високоспецифічних каталізаторів біохімічних реакцій, які є білками.

Будівельна. Основою кісткової й сполучної тканин, вовни, рогових утворень є структурні білки. Вони ж формують кістяк клітинних органел (мітохондрій, мембран та ін.).

Скорочувальна. Розходження хромосом при розподілі клітини, рух джгутиків, робота м'язів тварин і людини здійснюються за єдиним механізмом за допомогою білків скорочувальної системи (актину й міозину).

Регуляторна. Важливою групою є регуляторні білки, які контролюють біосинтез білка й нуклеїнових кислот. До регуляторних білків належать також пептидно-білкові гормони, які секретуються ендокринними залозами.

Рецепторна. Інформація про стан зовнішнього середовища, різні регуляторні сигнали (у т.ч. гормональні) сприймаються клітиною за допомогою спеціальних рецепторних білків, що розташовуються на зовнішній поверхні плазматичної мембрани. Ці білки відіграють важливу роль у передачі нервового збудження й в орієнтованому русі клітини (хемотаксисі).

біологічні мембрани беруть участь транспортні білки, або білки-переносники. До них

відносяться також гемоглобін і міоглобін, що здійснюють перенос кисню.

Захисна. Захисні системи вищих організмів формуються захисними білками, до яких відносяться імуноглобуліни (відповідальні за імунітет), білки комплемента (відповідальні за лізис чужорідних клітин і активацію імунологічної функції), білки системи згортання крові (наприклад, тромбін, фібрин) і противірусний білок інтерферон.

Спеціальна. Перетворення й утилізація енергії, що надходить в організм із харчуванням, а також енергії сонячного випромінювання відбуваються при участі білків біоенергетичної системи (наприклад, родопсин, цитохроми).

Живильна. Велике значення мають харчові й запасні білки (наприклад, казеїн, проламіни), які відіграють важливу роль у розвитку й функціонуванні організмів.

БІОЛОГІЧНІ ФУНКЦІЇ БІЛКІВ

І Я Б І Л К І В (за

біологічними функціями)

амінокислотних залишків і складні. Складні можуть включати іони металу (металопротеїди)

або пігмент (хромопротеїди), утворювати міцні комплекси з ліпідами (ліпопротеїди), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїди), а також ковалентно зв'язувати залишок фосфорної кислоти (фосфопротеїди), вуглеводу (глікопротеїди) або нуклеїнової кислоти (геноми деяких вірусів).

К Л А С И Ф І К А Ц І Я Б І Л К І В

Л К И
ПРОСТІ БІЛКИ
Ф і б р и л я

р н і

Альбуміни
Глобуліни
Протаміни
Гістони
Проламіни

Г л о б у л я р н і

Актин
Міозин

Розчинні

Кератин
Колагени
Еластин
Фіброїн

Нерозчинні

компактна структура.
П Р О С Т І

Б І Л К И

Фібрилярні білки

Фібрилярні білки – довгі нитковидні молекули, поліпептидні ланцюги яких витягнуті вздовж однієї осі. На рисунку показані три молекули кератину, навиті одна на одну на зразок канату.

Л К И
Нуклео-
протеїни
СКЛАДНІ
БІЛКИ
Гліко-
протеїни
Хіломікрони
Ліпопротеїди різної густини
Ліпопротеїни
Гемоглобін
Міоглобін
Хромопротеїни
Казеїн
Фосфопротеїни
Феритин
Цитохроми
Металопротеїни

Л К И

– третинна структура
Г – четвертинна структура

вигляді первинної структури, тобто розташованих у певній кількості й певній

послідовності амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками, утвореними карбоксильною і -аміногрупами сусідніх амінокислотних залишків.

Пептидний зв'язок – жорсткий, ковалентний, генетично детермінований. У структурних формулах зображується у вигляді ординарного зв'язку, однак насправді цей зв'язок між вуглецем і азотом носить характер частково подвійного зв'язку.
Навколо нього обертання неможливо й всі чотири атоми лежать в одній площині, тобто компаларні. Обертання ж інших зв'язків навколо поліпептидного кістяка досить вільне.

- несе вільну аміно-групу першої амінокислоти; С-кінець – несе карбоксильну

групу останньої амінокислоти

Первинна структура інсуліну

Номенклатура пептидів

ПЕРВИННА СТРУКТУРА ТА ПЕПТИДНИЙ ЗВ'ЯЗОК

дисульфідний місток

дисульфідний місток

В-ланцюг

А-ланцюг

С

С

N

N

Наведена послідовність для молекули бичачого інсуліну, яка складається з двох поліпептидних ланцюгів (А- та В-), сполучених дисульфідними містками

N-кінець
ланцюга

С-кінець
ланцюга

мезомерії (резонансно стабілізований) і тому є практично плоским (планарним)
Мезомерія пептидного

зв'язку

Кожний амінокислотний залишок, за винятком кінцевих, бере участь в утворенні двох пептидних зв'язків. Оскільки обертання навколо зв'язку С – N утруднено, повороти можливі тільки навколо зв'язків N – С та С - С. Такі повороти вимірюються двогранними кутами  і 

Конформація поліпептидного ланцюга

(R). Структура стабілізована майже лінійними водневими зв'язками (червоний пунктир) між

NН-групою і СО-групою кожного четвертого амінокислотного залишку.

На відміну від -спіралі утворення водневих містків тут неможливо. Структура стабілізована за рахунок скручування трьох пептидних ланцюгів у праву потрійну спіраль

-спіраль

Спіраль колагену

часто знаходиться -петля. Пред-ставлені структури стабі-лізовані водневим містком між 1

і 4 залишками.

Витягнуті конформації пептид-ного ланцюга називаються "β-складчастим листом". Така специфічна назва обумовлена тим, що площини пептидних зв'язків розташовані в просторі подібно рівномірним складкам листа паперу. У складчастих структурах також утворюються поперечні міжланцюгові водне-ві зв'язки

А

Б

А - антипаралельний складчастий лист (φ = - 139, ψ = + 135);
Б - паралельний складчастий лист (φ = - 119, ψ = + 113)

Тип І

Тип ІІ

Б І Л К И
Основний в кількісному відношенні білок

в організмі ссавців. Має незвичний амінокислотний склад: 1/3 складає гліцин (Глі), приблизно 10% пролін (Про), а також гідроксипролін (Гпр) і гідроксилізин (Глн).

Колаген

Потрійна спіраль
(фрагмент)

Глі

Потрійна спіраль
(вид зверху)

Типовий триплет

Р Н І Б І Л К И
β-кератин
У кератинах

велика частина пептидного ланцюга закручена в праву -спіраль. Два пептидних ланцюги становлять єдину ліву суперспіраль. Суперспіралізовані димери кератину об'єднуються в тетрамери, які здатні агрегувати з утворенням протофібрил діаметром 3 нм.
8 протофібрил утворюють мікрофібрили діаметром 10 нм.

3 нм

Б І Л К И
Фіброїн шовку
Має структуру антипарале-льного складчастого

листа, причому самі листи розта-шовуються паралельно один одному, утворюючи чисельні шари. Фактично фіброїн скла-дається на 60 % із гліцину (Глі), аланіну (Ала) й серину (Сер).

Об'ємне зображення

Схематичне зображення

0,57 нм

0,35 нм

Ала

Ала

Ала

Ала

Ала

Глі

Глі

Глі

Глі

Сер

Глі

Глі

стабілізують третинну структуру
1 – іонний зв'язок
2 – водневий зв'язок
3 –

гідрофобний зв'язок

4 – дисульфідний зв'язок

1

1

2

2

3

3

4

Структура цитохрому С

солей. При високій іонній силі молекули білків втрачають гідратовані оболонки,

що призводить до агрегації та випадання білків в осад (висолювання)

засолювання

висолювання

Висолювання

Розчинність

Концентрація солі

ВИДІЛЕННЯ Й АНАЛІЗУ БІЛКА
розчин білка
мішалка
діалізний мішечок
буферний розчин

Поділ проводять у хроматографічних колонках заповнених сферичними частинками набухлого гелю

із полімерних матеріалів. Білкові молекули, які не здатні проникати в гранули гелю, будуть переміщатися з високою швидкістю.
Середні та невеликі білки будуть утримуватися гранулами гелю

МЕТОДИ ВИДІЛЕННЯ Й АНАЛІЗУ БІЛКА

Визначення
молекулярної маси

Графік елюювання

канал

частинка гелю
(у розрізі)

мікронасос

елюючий
буфер

властивості заряджених часток (молекул) переміщатися під дією електричного поля
Електрофорез проводять

у тонкому шарі поліакриламіду

На схемі приведена електрофореграма трьох препаратів: клітинного екстракту, що містить сотні білків (а), виділеного з екстракту гомогенного білка (б), контрольної суміші білків із відомими молекулярними масами (в)

ДСН

нативний білок

денатурований білок

катод

зразок

верхній резервуар з буфером

поліакриламіднийгель

анод

нижній резервуар з буфером

Визначення
молекулярної маси

Забарвлений
гель

а

б

в

Маса, кДа

печінки
у кров
Пепсин (рН 1,5)
Трипсин
Хімотрипсин (рН ~ 7,8)
Амінопептидази

в білку становить 80 – 100 г. Чим ближче амінокислотний

склад білків їжі до складу білка нашого організму, тим він цінніше.

М'ясо. Цінний харчовий продукт, високе джерело повноцінних тваринних білків, що містять всі незамінні амінокислоти в значних кількостях і найбільш сприятливих співвідношеннях. Про біологічну цінність м'яса судять в основному по кількості й якості білків, що містяться в ньому. Найбільш багаті білками (до 20 %) яловичина, свинина, а також м'ясо кролика й птахів.

Риба. Поряд з м'ясом є одним із кращих джерел високоякісного білка. Білки риби містять всі необхідні організму незамінні амінокислоти. На відміну від м'яса, у білку риби міститься у великій кількості така важлива незамінна амінокислота, як метіонін. Перевагою білків риб також є низький вміст сполучнотканинних утворень. Білки риби засвоюються на 93 – 98 %, у той час як білки м'яса - на 87 - 89%.

Куряче яйце. У порівнянні з іншими тваринними продуктами, самий повноцінний білок, що практично повністю засвоюється організмом і містить в оптимальних співвідношеннях всі незамінні амінокислоти.

Продукти рослинного походження. Із продуктів рослинного походження повноцінні білки містять соя, квасоля, рис, горох, кукурудза, хліб.