Фермент. Ферменттерді ауруларды диагностикалауға және емдеуге қолдану

Р. Ф.
Тобы:ЖМ 17-27-02

емдеуде қолданылуы
4. Қорытынды
5.Қолданылған әдебиеттер

ашытқылар) – тірі ағзаның биохимиялық реакциясын тездететін (катализдеу), ақуыз молекулаларынан

(протеиндерден), РНҚ немесе олардың комплексті қосылыстарынан тұратын биологиялық активті органикалық заттар. *Реакция соңында еш өзгеріссіз қалады

болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum – ашу; грек.

en – ішінде, zim – ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін­де анықталған зат. Энзимология, ферментология – ферменттерді зерттейтін ғылым саласы.

Ян Баптист ван Гельмонт

қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу

үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих фермент­тер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтер­ін организмнің барлық мүшелерінде атқарады

Луи Пастер

Юстас Либих

Марселен Бертло

Клод Бернар

да көрсетеді.
ферменттердің табиғаты белоктық болғандықтан, олар белоктың он түрлі қасиеттерін

көрсетеді;
ферменттердің құрылысы өте күрделі;
ферменттер өте жоғары субстраттық және абсолюттік арнайылықты көрсетеді;
ферменттер өте жоғары биологиялық белсенділікті көрсетеді, ол ферменттің субстратқа деген ынтықтығынан туады және олар активтену энергиясын өте қатты төмендетеді. ферменттің белсенділі-гінің өлшем бірлігі – катал;
ферменттер өте жайлы жағдайда әсер етеді;
ферменттер – белсенділіктері реттелетін катализаторлар

өзінің әсер етуші заты – субстратпен (S) ферменттік реакция жүргенде

фермент-субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекулалары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналады. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді: S + E → S·E → EP → E + P

энзимология жас сала болып табылады.
Кез-келген органикалық немесе бейорганикалық полимерлі тасымалдаушыға

(матрицаға) ковалентті түрде бекітілген фермент иммобилдендірілген деп аталады.

саласына айналды. Орыс ғалымдары (академиктер В.А. Энгельхардт, А.Б. Браунштейн, С.Р.Мардашев,

И.В. Березин және басқалар) ферменттер құрылымы мен функцияларын, ферментативті катализ және реттеу механизмдерін зерттеуге әлемдік ғылымға үлкен үлес қосты фермент белсенділігі және синтезі; Бұл адами ауруларды диагностикалау, емдеу және алдын-алу әдістерін айтарлықтай жақсартуға мүмкіндік берді.

В.А. Энгельхардт

А.Б. Браунштейн

С.Р.Мардашев

И.В. Березин

сөліндегі және басқа биологиялық сұйықтықтардағы қалыпты және патологиялық заттардың мөлшерін

анықтауға негізделген. Сонымен қатар патология кезіндегі биологиялық сұйықтықтардағы ферменттердің активтілігінің өзгеруі энзимодиагностикалық әдістемелерімен анықталады

Диагностикалық энзимология үлкен жетістікке қол жеткізді, дәрігерге аурудың дұрыс диагнозын қою және аурудың ауырлық дәрежесін анықтау ғана емес, сондай-ақ таңдаған емдеу әдісінің дұрыстығын анықтауға көмектеседі. Қазіргі кезде биологиялық сұйықтықтарда анықталған көптеген түрлі ферменттерді әртүрлі органдардың зақымдануымен сандық әдістер жасалды. Осы ферменттердің әрқайсысы үшін белсенділіктің бақылау деңгейлері (деңгейлері) және ауытқу шектері сарысуда және органның өзінде қалыпты болып табылады.

анықтау үшін:
Жасушалық;
Секреторлық;
Экскреторлық деп жіктеледі
Қандағы ферменттердің активтілік дәрежесі:
Гиперферментемия
Гипоферментемия
Дисферментемия

нәтижелеріне сілтеме жасай аламыз: aspartate aminotransferase (клиникалық әдебиетте ол glutamate

oxaloacetate transaminase - GOT ретінде жақсы белгілі) және alanine aminotransferase (glutamate pyruvate transaminase - GPT); Бұл ферменттердің сарысу белсенділігінің деңгейі әдетте 5-40 халықаралық бірліктен тұрады. Жүрек жеткіліксіздігінде жүректің ишемиялық ауруы кезінде пациенттің сарысуындағы трансаминаздардың белсенділігі статистикалық тұрғыдан едәуір жоғарырақ болса да, сәл ғана азаяды; Алайда, миокард инфарктісінің басталғаннан кейін, 20 минуттан соң сарысудағы трансаминаздардың белсенділігі ондаған және жүздеген рет күрт, сау адамның қанындағы бақылау мәндерінен асып түседі

ферменттерге ие миокард инфарктісі лактат дегидрогеназа және креатинді фосфокиназалық сынамалар

болып табылады, сондай-ақ некротикалық ферменттер әдістеріне жатады. Бұл жүректің бұлшық еттерінің бір бөлігі қан тамыры арқылы коронарлық артерияның зақымданып, ыдыраса, ферменттерді қоса алғанда, ыдырау өнімдері қансыз аймақтарданағып кетеді. Сондай-ақ, аурудың емдеудегі қолайлы нәтижесі болған кезде, ферменттерінің деңгейі инфаркттан кейін 2-3 күннен кейін қалыпты жағдайға қайта оралғанын атап өту керек. Сонымен қатар, аурудың бірінші аптасында жүретін жиі қайталанатын миокард инфарктісі бар болса, электрокардиограмма жиі қайталанатын инфаркты анықтамайды, ал фермент тесттері сарысу деңгейінің қайталанып және күрт артуымен көрсете алады.

синтезделеді [3]; ЛДГ екі түрі бар: H типті жүрек түрі

(ағылшын жүрегі) және бұлшықет түрі, M-түрі (ағылшын бұлшықетінен); Олардың әрқайсысы сәйкесінше сандармен белгіленген төрт бөліктен тұрады. Егер ЛДГ молекуласында барлық төрт бөлік H типті болса, ол ЛДГ H4 деп белгіленеді; егер барлық қосалқы бөлшектер M типті болса, онда фермент M4 деп белгіленеді. H және М молекулаларының әрқайсысы екі типтегі болғандықтан, H- және M-түрлерінен жалпы төрт бөлімше құрылады. Осылайша, H және M түрлерінен тұратын 5 ЛДГ изоферменттері бар:

тек лактаттың дегидрогеназының жалпы мөлшерін ғана емес, сонымен бірге дәл

диагностикалау үшін өте маңызды болып табылады, бұл көбінесе H4 және H3M1
Диагностикалық мәні, әсіресе миокард инфарктісінде екінші фермент креатин фосфокиназа (КФК) болып табылады, ол креатин фосфатын креатиннің және ATФ-дің теңдеуге сәйкес биосинтезін катализдейді

железы
Кислая фосфатаза Простата, эритроциты Рак простаты
Щелочная фосфатаза Печень, кость,

слизистая оболочка кишечника, плацента, почки Болезни костной ткани, болезни печени
АЛТ Печень, скелетная мышца, сердце Гепатиты
АСТ Печень, скелетная мышца, сердце, почки, эритроциты Инфаркт миокарда, Гепатиты, болезни мышц
Холинэстераза Печень Отравление фосфорорганическими инсектицидами, болезни печени

мышцы, мозг, сердце, Инфаркт миокарда, болезни мышц
ГГТП Печень, почки

Гепатобилиарные болезни, алкоголизм
ЛДГ Сердце, печень, скелетная мышца, и ее изоформы эритроциты, тромбоциты, лимфоузлы Инфаркт миокарда, гемолиз, Гепатиты
5 ' нуклеозидаза. Гепатобилиарный тракт Гепатобилиарные болезни
Трипсин (оген) Панкреас Заболевания поджелудочной железы

терапиясы (фесталь, мезим және т.б.)
Суару түріндегі кешенді терапия кезінде іріңді

жараларды, қуыстарды (протеаздар, нуклеаздар және басқа гидролаздар)
Тромболиз (стрептолий, стрептодэказа, урокиназ)
Лейкемияны емдеу үшін (аспарагиназа)
Вирустық конъюнктивит пен кератит (РНК-аза және ДНҚ-аза) емдеу үшін,

ғана емес, сонымен қатар бүйрек, ұйқы безі, асқазан, ішек және

өкпе ауруларын диагностикалауда айтарлықтай жетістікке қол жеткізді. Клиникалық тәжірибеде кеңінен қолданылады, мысалы, сарысудағы трансамидиназды анықтау - тек бүйрек және ұйқы безінің тінінде ашық фермент; немесе тек бауырдың жасушаларында және терінің эпидермисінен табылған фермент гистидазасының қызметін анықтайды. Тиісінше, бұл органдардың органикалық зақымдануы, қабыну процестері, жарақаттар және хирургиялық араласу кезінде көрсетілген ферменттер сарысуда әдетте жоқ науқастардың сарысуында пайда болады.

1987.
2. Мардашев С.Р. Биохимические проблемы медицины. М., 1975.
3. Зильва М.,

Пэннел Г. Клиническая химия в диагностике и лечении. М.: Медицина, 1984.
4. Панченко Н.И., Гусева Н.Р., Масленникова Н.К. и др. // Лаб. диагностика. 1993. ╧ 4. С. 37 - 41.