Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Фолдинг белка. Физико-химические свойства белков
Содержание
- 1. Фолдинг белка. Физико-химические свойства белков
- 2. ШапероныКонститутивные – участвуют в фолдинге белкаИндуцибельные –
- 3. ШапероныСемейства:Hsp 100Hsp 90Hsp 70Hsp 60 (шаперонины)Малые шапероны (Hsps, sHsps и др.)
- 4. ШапероныHsp 40Hsp 70
- 5. Шапероны Hsp 40
- 6. Шапероны. Hsp 60 (шаперонины)
- 7. Шапероны. Hsp 60 (шаперонины)
- 8. Слайд 8
- 9. ШапероныФункции шаперонов:фолдинг белка (3-я и 4-я структуры)транспорт
- 10. Прионы
- 11. Белковые растворыСвойстваСамопроизвольное растворение (без стабилизатора)Гомогенность
- 12. Белковые растворы. Свойства коллоидов:Высокая вязкостьМедленное диффундированиеНабуханиеЭффект ТиндаляНе
- 13. Растворимость белков в зависимости от рН среды
- 14. Слайд 14
- 15. Дегидратация (высаливание) белка Факторы:а) соли щелочных, щелочно-земельных
- 16. Денатурирующие факторыфизическиеТемпература (˃ 60)ДавлениеУФИонизацияУльтразвуквибрацияхимическиеСильные кислоты и щелочи
- 17. Спектры поглощения белков в инфракрасной области (для
- 18. Скачать презентанцию
ШапероныКонститутивные – участвуют в фолдинге белкаИндуцибельные – их синтез связан с ответом на стрессовые реакции (гипертермия, гипербария и т.д) Белки теплового шока (БТШ), heat shock proteins (Hsp)
Слайды и текст этой презентации
Слайд 2Шапероны
Конститутивные – участвуют в фолдинге белка
Индуцибельные – их синтез связан
с ответом на стрессовые реакции (гипертермия, гипербария и т.д)
Белки теплового шока (БТШ), heat shock proteins (Hsp)
Слайд 9Шапероны
Функции шаперонов:
фолдинг белка (3-я и 4-я структуры)
транспорт белка через мембраны
(из ядра, из митохондрий)
участие в сигнальной трансдукции
регуляция клеточного цикла
регуляция апоптоза
защита
белков от агрегации и потери нативной конформации
Слайд 11Белковые растворы
Свойства
Самопроизвольное растворение
(без стабилизатора)
Гомогенность
(диффузия до
единичных молекул)
Термодинамически стабильны, равновесны
Образование гидратной оболочки
Н2О OH COO- Н2О
Н2О СOO-
H2O COO NH3+ Н2О
Слайд 12Белковые растворы.
Свойства коллоидов:
Высокая вязкость
Медленное диффундирование
Набухание
Эффект Тиндаля
Не диализируются
Золь Гель Коацервация Синерезис
Слайд 13Растворимость белков в зависимости от рН среды
растворимость
min max
Нейтральные белки рН 7,0 ˂7,0˃
Кислые белки рН˂7,0 рН˃7,0
Основные белки рН˃7,0 рН˂7,0
Минимальная растворимость при pH=pI
Слайд 15Дегидратация (высаливание) белка
Факторы:
а) соли щелочных, щелочно-земельных металлов, соли аммония
лиотропные ряды : Li + ˃ Na+ ˃ NH4+
˃ K+ ˃Mg2+˃ Ca2+SO4- ˃ F- ˃ CH3COO־˃ Cl-˃ NO3-˃ I-
б) спирт до 70 , ацетон
в) мочевина ( низкие концентрации)
NH2 C NH2
O
Слайд 16Денатурирующие факторы
физические
Температура (˃ 60)
Давление
УФ
Ионизация
Ультразвук
вибрация
химические
Сильные кислоты и щелочи - ТХУ,
HCL, NaOH
Тяжелые металлы - Hg, Pb
Окислители - H2O2, KMnO4
Восстановители – KI
Детергенты (ионные) – додецилсульфат Na
Слайд 17Спектры поглощения белков
в инфракрасной области (для всех белков)
УФ в
трех зонах (для всех белков):
а) λ= 280
нм (ароматические АК) б) λ= 210-250 нм (ароматические АК, водородные связи,
α-спираль)
в) λ= 186 нм (пептидные связи)
В видимой области спектра (хромопротеины)
