Вміст вільних амінокислот у крові в середньому дорівнює 35 -
65 мг/дл.Більша частина амінокислот входить до складу білків, кількість яких в організмі дорослої людини нормальної статури складає приблизно 15 кг.
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Фонд вільних амінокислот
Содержание
- 1. Фонд вільних амінокислот
- 2. Джерела амінокислот1. Білки корму (екзогенні амінокислоти).2. Білки
- 3. Шляхи використання амінокислот в організміБіосинтез білків, специфічних
- 4. Слайд 4
- 5. КАТАБОЛІЗМ АМІНОКИСЛОТАмінокислоти, які утворилися в результаті перетравлення
- 6. ДезамінуванняНайбільш розповсюдженим видом перетворення амінокислот є їх
- 7. 1. Відновлювальне дезамінування
- 8. 2. Гідролітичне дезамінуванняЦі два шляхи дезамінування характерні
- 9. 3. Внутрішньомолекулярне дезамінуванняЦей вид дезамінування є характерним
- 10. В печінці уроканінова кислота перетворюється в імідазолонпропіонову кислоту при
- 11. 4. Окисне дезамінуванняОкисне дезамінування – переважний тип
- 12. Процес окисного дезамінування відбувається в два етапи.
- 13. В тканинах достатньо активною є дегідрогеназа, яка
- 14. Трансамінування – непрямий шлях дезамінування Трансамінування ‒ реакція
- 15. Найчастіше за все в реакціях трансамінування приймають
- 16. Вступати в реакції трансамінування можуть майже всі амінокислоти, за винятком лізину, треоніну та проліну.
- 17. Для амінотрансфераз характерною є субстратна специфічність до
- 18. АланінамінотрансферазаАЛТ (АлАТ) каталізує реакцію трансамінування між аланіном
- 19. ACT (АсАТ) каталізує реакцію трансамінування між аспартатом
- 20. Біологічне значення трансамінуванняРеакції трансамінування відіграють велику роль
- 21. Специфічні шляхи катаболізму амінокислот
- 22. Синтез креатинінуКреатин є необхідним для утворення в
- 23. Потім гуанідинацетат транспортується в печінку, де відбувається реакція його
- 24. Креатин з кровотоком переноситься у м'язи і
- 25. Якщо потреба в енергії стає великою (при
- 26. Креатинфосфат відіграє важливу роль у забезпеченні енергією
- 27. Визначення вмісту креатину і креатиніну в крові
- 28. Глікогенні і кетогенні амінокислотиАмінокислоти, які в процесі
- 29. Слайд 29
- 30. ДЕКАРБОКСИЛУВАННЯ АМІНОКИСЛОТПроцес відщеплення карбоксильної групи амінокислот у
- 31. Декарбоксилування амінокислот відбувається під впливом декарбоксилаз, коферментом
- 32. При декарбоксилуванні гістидину утворюється гістамін, який має
- 33. Біологічна роль гістамінуБагато синтезується в місці запалення:
- 34. В результаті декарбоксилування глутамінової кислоти утворюється γ‑аміномасляна
- 35. В організмі аміни окиснюються моноамінооксигеназами до альдегідів
- 36. Токсичність амоніакуАмоніак легко проникає через мембрани в
- 37. Підвищення концентрації амоніаку в крові змінює рН
- 38. Шляхи знезараження амоніакуТимчасове знезараження (у всіх тканинах):-
- 39. Синтез амонійних солей органічних кислот відбувається тільки
- 40. Знезараження амоніаку в місці його утворення (печінка,
- 41. Амоніак у складі аспарагіну і глутаміну надходить до печінки, де використовується для синтезу сечовини.
- 42. Глутамін — основний донор Нітрогену в організмі.Високий
- 43. Орнітиновий цикл Сечовина − основний кінцевий продукт
- 44. Перша стадія синтезу сечовини заключається в утворенні
- 45. Карбамоїлфосфат за участі ферменту орнітинкарбамоїл-трансферази перетворюється в амінокислоту цитрулін:
- 46. В присутності ферменту аргінінсукцинатсинтетази і АТФ цитрулін
- 47. Аргінінянтарна кислота при дії ферменту аргінінсукцинат-ліази розщеплюється на аргінін і фумарову кислоту:
- 48. Аргінін при дії аргінази перетворюється в орнітин
- 49. Фумарова кислота при цьому перетворюється в яблучну
- 50. У жуйних частина її виділяється із сечею,
- 51. При утворенні сечовини використовуєтьсяА) амоніак – одна
- 52. Слайд 52
- 53. Анаболічна фаза обміну білківСинтез замінних амінокислот.Синтез специфічних
- 54. Синтез замінних амінокислотВуглецевий скелет замінних амінокислот утворюється
- 55. Відновлювальне амінування α-кетокислот
- 56. Трансамінування
- 57. Попередники замінних амінокислот
- 58. Утворення амінокислот з вуглеводівСН3СО · S ·
- 59. Скачать презентанцию
Джерела амінокислот1. Білки корму (екзогенні амінокислоти).2. Білки тканин при розпаді в процесі їх оновлення (за участі ферментів катепсинів) – ендогенні амінокислоти.3. Синтез замінних амінокислот з інших сполук (ендогенні амінокислоти).
Слайды и текст этой презентации
Слайд 1Фонд вільних амінокислот
Фонд вільних амінокислот організму складає приблизно 35 г.
Більша частина амінокислот входить до складу білків, кількість яких в організмі дорослої людини нормальної статури складає приблизно 15 кг.
Слайд 2Джерела амінокислот
1. Білки корму (екзогенні амінокислоти).
2. Білки тканин при розпаді
в процесі їх оновлення (за участі ферментів катепсинів) – ендогенні
амінокислоти.3. Синтез замінних амінокислот з інших сполук (ендогенні амінокислоти).
Слайд 3Шляхи використання амінокислот в організмі
Біосинтез білків, специфічних для даного організму.
Синтез
біологічно активних речовин (ферментів, гормонів, деяких вітамінів та ін.).
Синтез вуглеводів,
ліпідів.Окиснення для отримання енергії (при окисненні 1 г білку виділяється 17,1 кДж енергії).
Слайд 5КАТАБОЛІЗМ АМІНОКИСЛОТ
Амінокислоти, які утворилися в результаті перетравлення білків і потрапили
в клітини тканин, підлягають катаболізму та анаболізму, а також специфічним
реакціям, в результаті яких синтезуються біологічно активні сполуки.Катаболізм більшості амінокислот починається з відщеплення α-аміногрупи. Амінокислота втрачає аміногрупу в результаті двох типів реакцій: трансамінування, дезамінування.
Слайд 6Дезамінування
Найбільш розповсюдженим видом перетворення амінокислот є їх дезамінування з утворенням
кетокислот і амоніаку.
Амоніак є токсичним для ЦНС, тому в
організмі людини і ссавців він перетворюється в нетоксичну добре розчинну сполуку — сечовину. Існує декілька шляхів дезамінування:
Слайд 82. Гідролітичне дезамінування
Ці два шляхи дезамінування характерні для більшості бактерій,
особливо тих, які містяться в передшлунках жуйних і товстому відділі
кишечника інших видів тварин, а також для деяких рослин.
Слайд 93. Внутрішньомолекулярне дезамінування
Цей вид дезамінування є характерним для деяких рослин
і бактерій, а в тваринному організмі таким шляхом дезамінується тільки
амінокислота гістидин.Для цього існує і виділений у чистому вигляді фермент гістидиндезаміназа, яка дезамінує цю амінокислоту з утворенням амоніаку та уроканінової кислоти. Є припущення, що реакція відбувається в нирках за наступною схемою:
Слайд 10
В печінці уроканінова кислота перетворюється в імідазолонпропіонову кислоту при дії уроканінази. Подальші перетворення
в ході серії реакцій закінчуються утворенням амоніаку, глутамату та одновуглецевого фрагменту,
сполученого з тетрагідрофолієвою кислотою.
Слайд 114. Окисне дезамінування
Окисне дезамінування – переважний тип дезамінування амінокислот в
організмі ссавців та більшості аеробних мікроорганізмів.
В реакціях дезамінування приймають
участь спеціальні ферменти – оксидази або дегідрогенази амінокислот.Проміжним акцептором Гідрогену для більшості амінокислот є НАД і ФАД.
Слайд 13В тканинах достатньо активною є дегідрогеназа, яка специфічно дезамінує α-глутамінову
кислоту, перетворюючи її в α-кетоглутарову кислоту і амоніак. Глутаматдегідрогеназа міститься
в багатьох органах и тканинах (печінка, м'язи, нирки, мозок та ін.)В глутаматдегідрогеназі коферментом є НАД або НАДФ:
Слайд 14Трансамінування – непрямий шлях дезамінування
Трансамінування ‒ реакція перенесення α-аміногрупи
з амінокислоти на α-кетокислоту, в результаті чого утворюються нова кетокислота
і нова амінокислота. Процес трансамінування є легко зворотним.Реакції каталізують ферменти амінотрансферази, коферментом яких є піридоксальфосфат (ПФ) — похідне вітаміну В6 (піридоксину).
Слайд 15Найчастіше за все в реакціях трансамінування приймають участь амінокислоти, вміст
яких у тканинах значно вище за інших ‒ глутамат, аланін,
аспартат та відповідні їм кетокислоти – α-кетоглутарат, піруват і оксалоацетат. Основним донором аміногрупи є глутамат.Акцептором аміногрупи любої амінокислоти, яка підлягає трансамінуванню, є α-кетоглутарат.
Приймаючи аміногрупу, він перетворюється в глутамат, який здатний передавати цю групу любій α-кетокислоті з утворенням іншої амінокислоти.
Слайд 16
Вступати в реакції трансамінування можуть майже всі амінокислоти, за винятком
лізину, треоніну та проліну.
Слайд 17Для амінотрансфераз характерною є субстратна специфічність до різних амінокислот. В
тканинах людини виявлено більше 10 різних амінотрансфераз. Найбільш розповсюдженими ферментами
в більшості тканин ссавців є аланінамінотрансфераза (АЛТ) і аспартатамінотрансфераза (ACT).Специфічність амінотрансфераз
Слайд 18Аланінамінотрансфераза
АЛТ (АлАТ) каталізує реакцію трансамінування між аланіном і α-кетоглутаратом.
Локалізований цей
фермент у цитозолі клітин багатьох органів, але найбільша його кількість
виявлена в клітинах печінки та серцевого м'язу.
Слайд 19ACT (АсАТ) каталізує реакцію трансамінування між аспартатом та α-кетоглутаратом аналогічно
попередній.
В результаті утворюються оксалоацетат і глугамат. ACT має як цитоплазматичну,
так і мітохондріальну форми. Найбільша кількість цього ферменту виявлено в клітинах серцевого м'язу та печінки.При інфаркті міокарду відзначають значне підвищення активності АСТ, а при захворюваннях печінки збільшується активність АЛТ.
Аспартатамінотрансфераза
Слайд 20Біологічне значення трансамінування
Реакції трансамінування відіграють велику роль в обміні амінокислот.
Оскільки цей процес є зворотним, ферменти амінотрансферази функціонують як в
процесах катаболізму, так і біосинтезу амінокислот. Трансамінування ‒ заключний етап синтезу замінних амінокислот із відповідних кетокислот, якщо вони в даний момент необхідні клітинам. В результаті відбувається перерозподіл амінного Нітрогену в тканинах організму.Трансамінування ‒ перша стадія дезамінування більшості амінокислот, тобто початковий етап їх катаболізму.
Слайд 22Синтез креатиніну
Креатин є необхідним для утворення в м'язах високоенергетичної сполуки
– креатинфосфату. Синтез креатину проходить у 2 стадії за участі
3 амінокислот: аргініну, гліцину та метионіну.В нирках утворюється гуанідинацетат при дії гліцинамідинотрансферази.
Слайд 23Потім гуанідинацетат транспортується в печінку, де відбувається реакція його метилювання.
Гуанідинацетат
Метіонін Креатин
Гомоцистеїн
Слайд 24Креатин з кровотоком переноситься у м'язи і клітини мозку, де
з нього утворюється високоенергетична сполука – креатинфосфат.
Креатин
Креатинфосфат
Слайд 25Якщо потреба в енергії стає великою (при м'язовому скороченні) креатинфосфат
передає свій фосфат на АДФ для одержання АТФ, забезпечуючи зв'язок
між мітохондріями і актоміозиновими комплексами.Креатинфосфат Креатинін
Слайд 26Креатинфосфат відіграє важливу роль у забезпеченні енергією м'язу, що працює,
в початковий період. В результаті неферментативного дефосфорилування, головним чином у
м'язах, креатинфосфат перетворюється в креатинін, що виводиться з сечею. Добове виділення креатиніну в кожного індивідууму є постійним і пропорційне загальній м'язовій масі.
Слайд 27Визначення вмісту креатину і креатиніну в крові та сечі використовується
для характеристики інтенсивності роботи м'язів у спортивній медицині і при
деяких патологічних станах.Визначення активності ферменту креатинкінази застосовують в медицині для діагностики інфаркту міокарду, міопатії, м'язових дистрофій та ін.
Слайд 28Глікогенні і кетогенні амінокислоти
Амінокислоти, які в процесі катаболізму перетворюються в
піруват, оксалоацетат (ЩОК) і фосфоєнолпіруват, можуть бути використані для синтезу
глюкози (глюконеогенез) і називаються глиікогенними.Ті амінокислоти, з яких синтез вуглеводів неможливий, бо в ході катаболізму вони перетворюються в ацетоацетат і ацетил-КоА, називають кетогенними.
Слайд 30ДЕКАРБОКСИЛУВАННЯ АМІНОКИСЛОТ
Процес відщеплення карбоксильної групи амінокислот у вигляді СО2 одержав
назву декарбоксилування. Продукти реакції, що утворилися – біогенні аміни –
мають сильну фармакологічну дію на безліч фізіологічних функцій людини і тварин.У тваринних тканинах встановлено декарбоксилування наступних амінокислот і їх похідних: тирозину, гістидину, глутамінової кислоти, 5‑окситриптофану, 3,4-диоксифенілаланіну та цистеїнової кислоти.
Слайд 31Декарбоксилування амінокислот відбувається під впливом декарбоксилаз, коферментом яких є переважно
фосфопіридоксаль (вітамін В6). Декарбоксилуванню підлягають лише
α-амінокислоти.При окисненні цистеїну може утворюватися цистеїнова кислота, яка в результаті декарбоксилування перетворюється в таурин, необхідний для синтезу жовчних кислот:
Слайд 32При декарбоксилуванні гістидину утворюється гістамін, який має сильну фармакологічну дію
на кровоносні судини та кров'яний тиск (розширює капіляри, знижує кров'яний
тиск), а також підсилює у 8-10 разів виділення шлункового соку.
Слайд 33Біологічна роль гістаміну
Багато синтезується в місці запалення: має судинорозширюючу дію,
прискорює приплив лейкоцитів і активує захисні сили в боротьбі з
інфекцією.Утворюється в слизовій шлунку, де активує секрецію пепсиногену і НСl.
Депонується в тучних клітинах сполучної тканини у вигляді білково-гепаринового комплексу.
Більшість протизапальних засобів за механізмом дії є антигістамінними.
Слайд 34В результаті декарбоксилування глутамінової кислоти утворюється γ‑аміномасляна кислота, метаболіт, який
синтезується в нервовій тканині, необхідний для регулювання швидкості проведення нервових
імпульсів (природний транквілізатор):
Слайд 35В організмі аміни окиснюються моноамінооксигеназами до альдегідів і виводяться нирками.
В
результаті декарбоксилування амінокислот виділяється третій кінцевий продукт їх обміну СО2,
тобто в результаті дезамінування і декарбоксилування амінокислот в тканинах утворюється вода, вуглекислий газ і амоніак. Останній є отруйною речовиною для організму і знешкоджується ним.
Слайд 36Токсичність амоніаку
Амоніак легко проникає через мембрани в клітини і в
мітохондріях змінює напрям реакції, яка каталізується глутаматдегідрогеназою, в бік утворення
глутамату:α-Кетоглутарат + NADH•Н+ + NH3 → Глутамат + NAD+.
Зменшення концентрації α-кетоглутарату викликає:
пригнічення обміну амінокислот (реакції трансамінування) і, як наслідок, синтезу з них нейромедіаторів (ацетилхоліну, дофаміну та ін.);
гіпоенергетичний стан в результаті зниження швидкості ЦТК.
Слайд 37Підвищення концентрації амоніаку в крові змінює рН у лужну сторону
(виникає алкалоз). Це, в свою чергу, підвищує спорідненість гемоглобіну до
кисню, що призводить до гіпоксії тканин, накопиченню СО2 і гіпоенергетичного стану, від якого головним чином страждає головний мозок.Високі концентрації амоніаку стимулюють синтез глутаміну з глутамату в нервовій тканині (за участі глутамінсинтетази):
Глутамат + NH3 + АТФ → Глутамін + АДФ + Н3Р04.
Накопичення глутаміну в клітинах нейроглії призводить до підвищення осмотичного тиску в них, набухання астроцитів і у великих концентраціях може викликати набряк мозку.
Слайд 38Шляхи знезараження амоніаку
Тимчасове знезараження (у всіх тканинах):
- утворення амонійних солей;
-
утворення амідів дикарбонових амінокислот (глутаміну та аспарагіну).
Кінцеве (остаточне) знезараження (в
печінці):- синтез сечовини (орнітиновий цикл).
Слайд 39Синтез амонійних солей органічних кислот відбувається тільки в нирках і
займає незначне місце у всьому процесі детоксикації амоніаку. При ацидотичних
станах організму кількість амонійних солей, які виводяться із сечею, збільшується. Це явище розглядають як додаткове захисне пристосування при ацидозах різного походження (кетонемія, цукровий діабет, надлишок в раціоні силосу та ін.) Механізм цього процесу можна представити так:R―COOH + NH4OH → R―COONH4 + H2O
Слайд 40Знезараження амоніаку в місці його утворення (печінка, нирки, мозок, м'язи
та ін.) відбувається, головним чином, за рахунок реакцій між амоніаком,
глутаміновою і аспарагіновою кислотами, які при цьому переходять в аміди глутамін і аспарагін:
Слайд 41
Амоніак у складі аспарагіну і глутаміну надходить до печінки, де
використовується для синтезу сечовини.
Слайд 42Глутамін — основний донор Нітрогену в організмі.
Високий рівень глутаміну в
крові та легкість його надходження в клітини обумовлює використання глутаміну
в багатьох анаболічних процесах.Амідний Нітроген глутаміну необхідний для синтезу пуринових і піримідинових нуклеотидів, аспарагіну, амінопохідних вуглеводів та інших сполук.
Слайд 43Орнітиновий цикл
Сечовина − основний кінцевий продукт азотистого обміну, в складі
якого з організму виділяється до 90% всього Нітрогену, що виводиться.
Екскреція сечовини в нормі складає − 25 г/добу. При підвищенні кількості білків, які надходять з їжею, екскреція сечовини збільшується. Сечовина синтезується тільки в печінці.
Слайд 44Перша стадія синтезу сечовини заключається в утворенні карбамоїлфосфату за участі
АТФ і
N-ацетилглутамінової кислоти, яка є кофактором карбамоїлфосфатсинтетази і відноситься до підкласу фосфотрансфераз:
Слайд 45Карбамоїлфосфат за участі ферменту орнітинкарбамоїл-трансферази перетворюється в амінокислоту цитрулін:
Слайд 46В присутності ферменту аргінінсукцинатсинтетази і АТФ цитрулін вступає в реакцію
конденсації з аспарагіновою кислотою, в результаті чого утворюється аргінінянтарна кислота:
Слайд 47Аргінінянтарна кислота при дії ферменту аргінінсукцинат-ліази розщеплюється на аргінін і
фумарову кислоту:
Слайд 48Аргінін при дії аргінази перетворюється в орнітин і сечовину. Орнітин
може включатися в новий цикл знезараження амоніаку, а сечовина виділяється
із сечею:
Слайд 49Фумарова кислота при цьому перетворюється в яблучну і щавлевооцтову, а
остання в результаті трансамінування або відновлювального амінування може перетворюватися в
аспарагінову кислоту.З усього Нітрогену сечі вміст Нітрогену сечовини у тварин складає від 80 до 90%, Нітрогену амонійних солей – до 6%. При надлишковій білковій годівлі частка Нітрогену сечовини збільшується, а при недостатній або неповноцінній білковій годівлі ця величина зменшується до 56-60%. Синтезована сечовина виділяється з організму переважно в складі сечі.
Слайд 50У жуйних частина її виділяється із сечею, а інша частина
через слинні залози в складі слини потрапляє в ротову порожнину,
а потім в передшлунки, де і використовується бактеріями для синтезу амінокислот, які потім входять до складу бактеріальних білків. Після перетравлення бактеріями Нітроген сечовини (нових амінокислот) знову потрапляє в кров і використовується тканинами організму тварин.
Слайд 51При утворенні сечовини використовується
А) амоніак – одна молекула
Б) СО2 –
одна молекула
В) аміногрупа аспарагінової кислоти – одна молекула
При утворенні однієї
молекули сечовини витрачається три молекули АТФ. 
Слайд 53Анаболічна фаза обміну білків
Синтез замінних амінокислот.
Синтез специфічних білків.
Синтез азотвмісних речовин:
-
біогенні аміни;
- гормони білкової і поліпептидної природи;
- гем та ін.
Слайд 54Синтез замінних амінокислот
Вуглецевий скелет замінних амінокислот утворюється з проміжних метаболітів
гліколізу, пентозофосфатного шляху, циклу трикарбонових кислот.
Шляхи біосинтезу амінокислот:
- пряме (відновлювальне)
амінування α-кетокислот;
- реакції трансамінування.
Слайд 58Утворення амінокислот з вуглеводів
СН3СО · S · КоА
глюкоза
молочна кислота
жирЩОК
α-кетоглутарат
амінокислоти
