Классификация белков

природе соединениями. В зависимости от ее строения и свойств сложные

белки подразделяются:

хромопротеины – содержат в качестве небелковой части окрашенный компонент (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, хлорофилл);
гликопротеины – содержат углеводы;
нуклеопротеины – содержат нуклеиновые кислоты;
липопротеины – содержат липиды;
фосфопротеины – содержат остаток ортофосфорной кислоты;
металлопротеины – содержат комплексно связанный металл.

протеиноиды.
Альбумин
Глобулин

(наибольшее количество в плазме крови).
относительно небольшая Мr 25000-70000;
кислый характер(содержат большое

количество аспарагиновой и глутаминовой кислот);
растворяются в воде и разбавленных растворах кислот, щелочей и солей; при кипячении свертываются и выпадают в осадок (пена на молоке, при варке овощей, загустение содержимого яиц);

белка,
миоальбумин мышц животных,
а также лейкозин пшеницы, ржи и

ячменя, легуменин гречихи и сои, рицин касторовых бобов.

способностью: адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль (транспортируют

гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция).
Связывают токсичные соединения – алкалоиды, тяжелые металлы, билирубин.
Обладают высокой гидрофильностью, небольшим размерам молекул.
Обеспечивают на 80% осмотическое давление крови от всех других сывороточных белков.

Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются.

чем у альбуминов;
слабокислые или нейтральные белки.
растворимы в слабых солевых растворах,

не растворимы в дистиллированной ;
при нагревании свертываются.

много в пищевых продуктах:
в горохе содержится белок легумин,
в сое – глиципин,
в семенах фасоли - фазеолин,
в картофеле -

туберин,
в крови - фибриноген,
в молоке - лактоглобулин,
в яйцах - яичный глобулин,
в конопле – эдестин.

транспортируют холестерин, фосфолипиды, триглицериды, ионы железа (Fe2+), меди (Cu2+), витамин

В12.
В молоке лактоглобулины и лактальбумины также выполняют транспортную функцию.
Глобулины вырабатываются печенью и иммунной системой.

аргинина;
хорошо растворяются в воде, кислой и нейтральной среде;
не осаждаются при

кипячении.

Протамины содержатся в сперме некоторых видов рыб (сальмин – семга, клупеин – сельдь, скумбрин – скумбрия).
Протамины являются составной частью многих важных сложных белков (нуклеопротеидов), входящих в состав клеточных ядер(находятся в комплексе с ДНК).

аргинина и лизина), молекулы полярны, гидрофильны;
образуют нуклеопротеиды;
белки хромосом, они входят

в структуру хроматина (положительно заряженные гистоны связаны с отрицательно заряженными ДНК
в составе хроматина);
Основные функции – регуляторная (способны блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК) и структурная – гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно хроматина, хромосом и нуклеосом.

выполняют роль запасных белков. 
в составе большое количество глутаминовой кислоты и 

пролина, почти не содержат глицина и лизина(невысокая пищевая ценность);
не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, хорошо растворимы в 60-80% растворе этилового спирта (из-за неполярной аминокислоты пролина).
К ним относятся:
глиадин (белок пшеницы, ржи),
гордеин (белок ячменя),
зеин (белок кукурузы),
авенин (белокян овса),
эдестин (белок конопли).
Проламины практически отсутствуют в бобовых и масличных культурах.

важную роль в питании человека( высокая питательная ценность);
растворяются в разбавленных

кислотах и щелочах, не растворяются в воде, спирте и разбавленных солевых растворах.
К ним относятся:
оризенин (белок риса),
глютелин (белок кукурузы);
глютенин (белок пшеницы).

У риса 80% всего белка приходится на глютелины (оризенин), этим можно объяснить высокое содержание лизина в белке рисового зерна.
Эти белки в ржаной муке не образуют клейковины, что обусловлено качественным различием белков ржи и пшеницы.

животного происхождения, богаты глицином, пролином, цистином;
белки опорных тканей (костей, хрящей,

сухожилий, связок);
не растворяются в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах;
не перевариваются в желудочно-кишечном тракте большинства животных и человека.
К протеиноидам относятся коллаген – основной белок кожи, костей и хрящей, эластин – белок сухожилий и соединительной ткани, кератин – белок волос, шерсти, копыт, рогов и фиброин шелка.

белковых нитей, закрученных в спираль;
защищает ткани от механических воздействий,

поддерживая прочность кожного покрова;
широко распространённый в организме белок, составляет около 1/3 всех белков организма.

Более 80% всего коллагена организма находится в межклеточном веществе соединительной ткани кожи, костей, связок, сухожилий, хрящей. Эти ткани обладают малой растяжимостью и высокой прочностью. Коллаген, долго нагреваемый в воде при 56-1000С, переходит в растворимый клей, или глютин (желатин), который охлаждаясь, застывает и образует студень. На этом свойстве желатина основано приготовление заливных блюд.

могут растягиваться в несколько раз по сравнению с исходной длиной,

сохраняя при этом высокую прочность на разрыв, и возвращаться в первоначальное состояние после снятия нагрузки (большое количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина);
не растворим в воде, не способен к набуханию;
в составе много гидрофобных аминокислот — глицина, валина, аланина, лейцина, пролина.

и копыта животных состоят главным образом из кератина;
Кератины могут иметь

α-структуру и β-структуру.
α-Кератин - структурный белок, построенный преимущественно в виде α-спирали.
В α-кератинах три α-спирали объединяются в суперспираль, ориентированы параллельно и соединены дисульфидными связями (содержат много цистеина), что придает прочность структуре.

шелкопряда).
β-структура состоит из антипараллельных полипептидных цепей, связанных между собой водородными

связями. Фиброин состоит в основном из глицина, аланина, серина, тирозина.

«Ферменты пищеварительной системы и их действие»