БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

и сократимостью. Поперечно-полосатая состоит из огромных клеток, слившихся в симпласт (многоядерных,

с миофибриллами толстыми и тонкими) и миосателлитов (одноядерных клеток-спутниц). Миозиновые филламенты постоянно полимеризованы, образуют с актином стабильные комплексы. Низкодифференцированные миосателлиты являются постнатальными стволовыми клетками, начинают делится и обеспечивать рост симпласта в случае повреждения мышцы или усиленной нагрузки.

с миофибриллами, как в скелетных симпластах 2. атипичные (пейсмейкеры, образующие проводящую

систему) 3. секреторные (выделяют натрийуретический фактор). Механизм сокращения сходен со скелетными мышцами, но регуляция работы – другая. Стволовых клеток в миокарде нет, погибающие клетки замещаются соединительнотканными элементами.

развит слабо), миозиновые филламенты вне сокращения деполимеризованы, актиновые нити образуют

сеть. Ионы Ca2+освобождаются из пузырьков плазмалеммы, запускают полимеризацию филламентов и сокращение мышцы. Стволовые клетки-предшественники уже детерминированы и мигрируют к местам закладки соответствующих органов. Миоциты растут, увеличивают количество филламентов (возможна как рабочая гипертрофия, так и пролиферация клеток)

длине миофибриллы. Состоит из упорядоченно расположенных миозиновых и актиновых нитей. Укорочение

длины саркомера происходит по модели скользящих нитей (Хаксли, Нидергерк, Хэнсон, 1950). Рентгеноструктурный анализ.

высокой ионной силой. Больше всего в симпластах скелетных мышц, менее

всего – в гладких миоцитах.
Саркоплазматические (миоглобин,ферменты, кальсеквестрин). Осаждаются в растворах с низкой ионной силой.
Белки стромы (коллаген, эластин). Больше всего в гладких мышцах и миокарде.
Другие белки саркомеров(a-актинин, тайтин).
Формируют правильную сборку саркомеров.
Гистидинсодержащие дипептиды (карнозин и ансерин) –увеличивают АТФ-азную активность миозина, важны для поддержания буферной емкости в миоцитах.

Да. 2 полипептидные (тяжелые) цепи по 2000 аминокислот и «головки»

по 150-200 аминокислот, ассоциированные с «легкими» цепями. Головки обладают АТФ-азной активностью (Энгельгардт, Любимова). Актин образует светлые диски (I) саркомеров, М.м 42000 Да, глобулярный белок(G) п присутствии АТФ и Mg2+ образует полимер(F) из двух нитей. Тропомиозин – 2 цепи по 284 аминокислоты. Располагается в бороздке полимеризованного актина, стабилизируя тонкие нити саркомера. Тропонин –комплекс из 3 субъединиц: 2 глобулярные I и C и 1 фибриллярная субъединица Т. Тропонин Т связывает комплекс с актином (на каждой 7 глобуле), тропонин I ингибирует реакцию между актином и миозином, тропонин С – связывает Са2+ (4 катиона), ингибируя действие тропонина I.

миозин+АДФ+Ф с актином
3. Высвобождение АДФ и Ф из актомиозинового комплекса
4.

Связывание комплекса миозин – актин с новой молекулой АТФ
5. Расслабление – отделение миозин+АТФ от актина

кальция во внеклеточной
жидкости сердечная деятельность
прекращается.
Скелетная мышца в этих условиях

может сокращаться часами.

Na+, а для Са2+,который поступает в клетку через наружную мембрану

(Т- системы канальцев нет).
Далее, Са2+ связывается не с тропонином С, а с кальмодулином и активирует киназу миозина. Фосфорилированный миозин взаимодействует с актином.

тропонин-тропомиозинового комплекса, тем самым освобождает активный центр актина.
Взаимодействие Са2+ в

головкой миозина нейтрализует его отрицательный заряд и сближает АТФ с активным центром АТФ-азы миозина.
Са2+ увеличивает активность креатинфосфокиназы (т.е. увеличивает образование АТФ в первые секунды сокращения)
Са2+активирует киназу фосфорилазы (т.е. увеличивает распад гликогена и концентрацию глюкозы.

насоса клеточной мембраны по перемещению ионов калия и натрия против

градиента и обеспечение потенциала +50 мВ.
Еще более существенные затраты АТФ – на возвращение ионных градиентов к исходному уровню.
2. Са2+- насос саркоплазматического ретикулума
3. Превращение химической энергии гидролиза АТФ в механическую энергию сокращения.

реакция
Гликогенолиз, гликолиз
Аэробное окисление глюкозы, жирных кислот, кетоновых тел
Аденилаткиназная реакция
Природа

метаболического топлива различна: в скелетной мышце –окисление жирных кислот в покое и при неинтенсивных сокращениях, анаэробный гликолиз – при экстремальных сокращениях, в сердечной –в большей степени окисление кетоновых тел.

несколько секунд запас АТФ поддерживает КРЕАТИНФОСФАТ(запас его в покое в

5 раз больше, чем АТФ).
2. Образующийся АДФ вступает в аденилаткиназную реакцию.
Кроме дополнительного источника АТФ, эти низкоэргические фосфаты (АДФ, АМФ) мощно стимулируют активность ферментов гликогенолиза, гликолиза и окисления жирных кислот, ЦТК и окислительное фосфорилирование.

мышечные волокна, отличающиеся формами миозина, АТФ-азной активностью и т.д.
SLOW-ME -

медленные, красные волокна. Много миоглобина, волокон,митохондрий.
FAST- ME- быстрые, белые. Больше гликогена, мало миоглобина:
FR – быстро сокращаются , устойчивы к утомлению, много митохондрий.
FF – быстоутомляемые, митохондрий меньше, активен гликолиз (анаэробный метаболизм).

под влиянием инсулина. В покое – биосинтез гликогена, при работе

– гликолиз или тканевое дыхание и образование АТФ.
Миоциты (особенно медленносокращающиеся –гладкие, сердечная) ,поглощают глюкозу незначительно. При голодании мышцы прекращают использовать глюкозу. Км гексокиназы на 3 порядка ниже, чем в печени. Фосфорилирование глюкозы необратимо.
(гл-6-фосфатазы нет).

в печени.
Гликолиз практически необратим, ферментов глюконеогенеза нет.
Пентозофосфатный путь также

практически не функционирует (НАДФН в мышцах почти не требуется).
В скелетных мышцах: глю ? ПВК? лактат (ЛДГ5 )? кровь. В печени –глюконеогенез (цикл Кори, снижение лактатацидоза!), в других органах – окисление и образование АТФ.
В сердечной – глю-->ПВК? ацетилКоА;
Лактат (из крови)?ПВК (ЛДГ1 )? ацетил КоА.

(1-2% от массы ткани). 15 мин бега – распадается 100

г гликогена.
Ключевой фермент гликогенолиза –гликогенфосфорилаза активируется фосфорилированием киназой фосфорилазы.
В покое (низкая концентрация Са2+.адреналина и цАМФ) – гликогенфосфорилаза аллостерически активируется АМФ и Фн.
Умеренные нагрузки: раздражение нерва--->повышение конц. Са2+->аллост. активация киназы .фосфорилазы.
Экстрим. сокращение: адреналин->цАМФ->ФПК->фосфорилирование киназы фосфорилазы – активация гликогенфосфорилазы.
Разная степень активации гликогенолиза в соответствием с потребностями в энергии!!!

мышцах тканях. В миоцитах биосинтеза жирных кислот и ТАГ не

происходит. В покое и при длительной аэробной работе – окисление жирных кислот.
Гладкие мышцы и сердечная и в покое предпочитают глюкозе жирные кислоты и кетоновые тела.
Адреналин в начале работы стимулирует не только гликолиз в мышцах, но и липолиз в жировых депо.
В печени – неполное окисление жирных кислот->кетогенез. Более всего кетоновые тела окисляются сердечной мышцей.

др. органах.
Синтезируется в печени и почках из лиз и

мет при участии витаминов С, В3, В6, В9, В12, Fe.
Потребность для взрослых до 300 мг/сут, увеличивается в 5-10 раз при серьезных! физических нагрузках.
Содержится в белковых продуктах (мясных. молочных).

голодании организм использует мышечные белки как резерв аминокислот (для глюконеогенеза

в печени или как источник энергии).
Мерой деградации мышечных белков может служить выделение с мочой метилгистидина (минорная аминокислота, характерная для мышц)

цепью.
В кровь активно поступают глутамин (глутаминсинтазная реакция) и аланин

(переаминирование с ПВК), унося азот аммиака в печень и почки.
Удаление ПВК (в виде аланина), как и лактата – предотвращает закисление среды в мышцах и метаболический ацидоз в крови.

массу (до 50% веса тела) играют огромную роль в обмене

веществ всего организма.
Физическая нагрузка приводит к изменению концентрации электролитов (Na+, K+, Ca2+), глюкозы, кислотно-щелочного баланса.
Адреналин способствует перераспределению кровотока и соответственно снабжению О2 работающих мышц.
Инсулин усиливает поступление в миоциты аминокислот, глюкозы, жирных кислот.
В крови увеличивается концентрация аминокислот, органоспецифичных ферментов мышц, лактата. Ацетилхолина, Са2+.

В.Ю.Сереброва. – Томск: СибГМУ, 2006.-318с. (Статья Тимина О.Е.)
Биохимия. Версия 1.0

/Электрон. ресурс/: Электронное учебное пособие/ Т.Н. Замай, Н.М. Титова и др. –Красноярск: ИПК СФУ, 2008.-
Чиркин А.А., Данченко Е.О. Биохимия

и силовой).
3. Обмен нуклеиновых кислот и белков. Гипертрофия и гиперплазия

мышечных волокон.
4. Спортивное питание.