соединенных между собой пептидными связями.
Все природные белки содержат 5 химических
элементов:C, Н, О, N,S.
Определение
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Белки
Содержание
- 1. Белки
- 2. Белки-это природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из
- 3. Слайд 3
- 4. Полипептидная цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот.
- 5. Полипептидная цепь имеет неразветвленное строение и состоит
- 6. Глицин
- 7. ГЛУТАМИНФЕНИЛАЛАНИН ТИРОЗИН ТРИПТОФАН ГИСТИДИНПРОЛИН
- 8. МЕТИОНИН
- 9. Заменимые- могут синтезироваться в организме человека: гли,
- 10. Аминокислоты незаменимыеТриптофан Фенилаланин Лизин Треонин Метионин Лейцин Изолейцин Валин
- 11. Простые (протеины):состоят в основном из 20 остатков
- 12. Протеин-белок куриного яйца- альбумин.Протеид-гемоглобин. Состав гемоглобина выражается
- 13. Первичная структура белка – это число и последовательность α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.Структура белка
- 14. Нарушение последовательности чередования аминокислот в цепи резко
- 15. Один из первых белков, первичная структура которого
- 16. Инсулин как полипептид
- 17. Вторичная структура белка – это α- спираль
- 18. В одном витке спирали содержится 3,6 аминокислотных
- 19. Третичная структура белка – это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь.
- 20. Спиралевидная цепь способна сворачиваться в клубок. Она
- 21. Разные способы изображения трёхмерной структуры белка
- 22. Четвертичная структура белка – это соединенные друг
- 23. По растворимости:фибриллярные и глобулярные.Фибриллярные белки нерастворимы в
- 24. По агрегатному состоянию различают твердые, жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки.
- 25. Белки содержат различные функциональные группы, поэтому их
- 26. 1.Гидролиз- необратимое разрушение первичной структуры. Гидролиз бывает
- 27. Ферментативный гидролиз протекает селективно, т.е. ферменты расщепляют
- 28. Гидролиз белков в организме
- 29. 2) денатурация – нарушение природной структуры белка
- 30. При действии органических растворителей, продуктов
- 31. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация
- 32. Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков,
- 33. Биуретовая реакция Определяет наличие пептидной связи в
- 34. Определяет присутствие в белке ароматических и гетероциклических
- 35. При действии концентрированной НNО3 на раствор белка образуется нитросоединение, окрашенное в желтый цвет.
- 36. Цистеиновая реакция.
- 37. Слайд 37
- 38. Слайд 38
- 39. Слайд 39
- 40. Слайд 40
- 41. Скачать презентанцию
Белки-это природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.Все природные белки содержат 5 химических элементов: C,
Слайды и текст этой презентации
Слайд 2Белки-это природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот,
соединенных между собой пептидными связями.
элементов:C, Н, О, N,S.
Слайд 4Полипептидная цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот. Ее записывают, начиная
с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту,а
остальные аминокислоты указывают как заместители с суффиксом «ил», перечисляя их последовательно.
Слайд 5 Полипептидная цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых
(CH) и пептидных (CO-NH) групп. Различия такой цепи заключаются в
боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.
Слайд 6Глицин
Аланин
Валин
ЛейцинИзолейцин Серин
Треонин
Цистеин
Аминокислоты, участвующие в создании белков.
Слайд 9Заменимые- могут синтезироваться в организме человека: гли, ала, сер, цис,
тир, асп, глу.
Незаменимые- не могут синтезироваться в организме человека; должны
поступать в организм в составе белков пищи: фен, вал, лиз.Природные аминокислоты делятся на:
Слайд 11Простые (протеины):состоят в основном из 20 остатков аминокислот.
Сложные (протеиды):помимо остатков
аминокислот в них входят вещества небелковой природы (катионы металлов, остатки
полисахаридов, ортофосфорной кислоты,нуклеиновые кислоты)Классификация белков
Слайд 12Протеин-белок куриного яйца- альбумин.
Протеид-гемоглобин. Состав гемоглобина выражается формулой
(C738H1166O208N203S2Fe)4
Примеры простых и сложных белков.
Слайд 13Первичная структура белка – это число и последовательность α- аминокислотных
остатков в полипептидной цепи.
Структура белка
Слайд 14Нарушение последовательности чередования аминокислот в цепи резко изменяет свойство белка.
Например, если в молекуле гемоглобина, состоящей из 574 остатков аминокислот,
изменится взаимное расположение хотя бы только глутаминовой кислоты и валина, то человек окажется тяжелобольным.
Слайд 15Один из первых белков, первичная структура которого была установлена- гормон
инсулин, регулирующий содержание сахара в крови. 10 лет понадобилось английскому
биохимику Фредерику Сангеру для определения аминокислотной последовательности белка инсулина. За это ему была присуждена в 1958 г.Нобелевская премия.
Слайд 17Вторичная структура белка –
это α- спираль (наподобие винтовой лестницы),которая
образуется в результате скручивания полипептидной цепи. Удерживается за счет водородных
связей между группами NH и CO, находящихся на соседних витках спирали.
Слайд 18В одном витке спирали содержится 3,6 аминокислотных остатка.
Все боковые радикалы
находятся снаружи спирали.
Вторичная структура белка была установлена американским химиком Полингом
в 1951 году.
Слайд 19Третичная структура белка – это конфигурация, которую принимает в пространстве
закрученная в спираль полипептидная цепь.
Слайд 20Спиралевидная цепь способна сворачиваться в клубок. Она поддерживается за счет
взаимодействия различных функциональных групп: сложноэфирных мостиков, дисульфидных мостиков, водородных связей.
Слайд 22Четвертичная структура белка – это соединенные друг с другом макромолекулы
белков. Они образуют комплекс. Например, гемоглобин представляет собой комплекс из
4-х макромолекул.
Слайд 23По растворимости:
фибриллярные и глобулярные.
Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Они имеют
линейное строение. Пример- кератин. Из него состоят волосы, ногти, перья,
роговые ткани.Глобулярные белки (альбумин) растворимы в воде или образуют коллоидные растворы. Имею сложную трехмерную структуру, свернуты в компактные клубочки.
Физические свойства белков.
Слайд 25Белки содержат различные функциональные группы, поэтому их нельзя отнести к
определенному классу соединений. Это полифункциональные вещества.
Белки- это высшая форма существования
органических веществ.Белки обладают амфотерными свойствами.
Химические свойства белков.
Слайд 261.Гидролиз- необратимое разрушение первичной структуры. Гидролиз бывает щелочной, кислотный или
ферментативный. Щелочной и кислотный гидролиз протекает только при кипячении.
Слайд 27Ферментативный гидролиз протекает селективно, т.е. ферменты расщепляют строго определенные участки
цепи; образующиеся при этом аминокислоты используются для синтеза белков, необходимых
данному организму.
Слайд 292) денатурация – нарушение природной структуры белка (под действием нагревания
и химических реагентов)
Слайд 30 При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий
(молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и
третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.
Слайд 31 Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой
(так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом
воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.
Слайд 32Для аминокислот, постоянно встречающихся в составе белков, разработано множество цветных
(в том числе именных) реакций. Многие из них высокоспецифичны, что
позволяет определять ничтожные количества той или иной аминокислоты.Надо помнить, что все качественные реакции – это реакции не собственно на белки, а на определенные аминокислоты, входящие в их состав.
Качественные реакции на белки.
Слайд 33Биуретовая реакция
Определяет наличие пептидной связи в растворе исследуемого соединения.
Белок + CuSО4 + ОН→фиолетовое окрашивание раствора
пептидная связь
Слайд 34Определяет присутствие в белке ароматических и гетероциклических - аминокислот
:
триптофана,
фенилаланина,
тирозина,
гистидина.
Ксантопротеиновая реакция
Слайд 35При действии концентрированной НNО3 на раствор белка образуется нитросоединение, окрашенное
в желтый цвет.
