Биохимия
Ишмухаметова Диляра Галимовна
профессор каф. биохимии
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Биохимия Ишмухаметова Диляра Галимовна профессор каф. биохимии
Содержание
- 1. Биохимия Ишмухаметова Диляра Галимовна профессор каф. биохимии
- 2. Слайд 2
- 3. Биохимия (1 часть)Статическая биохимияБелки. ФерментыНуклеиновые кислоты УглеводыЛипидыВитамины
- 4. Динамическая биохимия.
- 5. Обмен веществ(метаболизм)1. Биохимические реакции катаболические
- 6. Слайд 6
- 7. 1. Элементный
- 8. Вода. Значение для живых организмов. (около 90% массы клеток приходится на долю воды)
- 9. Вода диполь молекулы воды (связь О—Н полярна)
- 10. АминокислотыОбщая формула аминокислотαRаргинин
- 11. Аминокислоты – производные карбоновых кислот Глицин
- 12. 10 незаменимых аминокислот:АргининВалинГистидинЛизин ИзолейцинЛейцинМетионинТреонинТриптофан Фенилаланин
- 13. Классификация аминокислот Аминокислоты линейныеСодержат атом серы:Содержат ОН-группу:глициналанинВалинЛейцинизолейцинСеринтреонинцистеинметионин(крометого, лизин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты)
- 14. фенилаланинтирозинтриптофанпролин(иминокислота)Аминокислоты с циклическим радикалом ОН
- 15. Классификация по числу амино- и карбоксильных групп:
- 16. диаминомонокарбоновые (щелочные,положительнозаряженные)моноаминодикарбоновые (кислыеотрицательно заряженные)амиды
- 17. NH2COOHNH2COOHNH2COOHCOOHNH2цистин два цистеина Образование дисульфидной связи
- 18. Аминокислоты хорошо растворимы в воде. В водных
- 19. В кислой среде аминогруппа присоединяет протон, получает
- 20. Титрование карбоксильной и аминогруппы у аминокислотУ аминокислоты
- 21. Для каждой аминокислоты существует своя изоэлектрическая точка
- 22. Стереоизомерия аминокислотL- изомер
- 23. H2N –CO – NH – CO –
- 24. Слайд 24
- 25. Названия пептидов – с N -конца
- 26. Пептиды:
- 27. Пептидная связьУровни структуры белковой молекулыПервичная структура ( удерживается пептидной связью)
- 28. Вторичная структура Величина торсионных углов зависит от природы соседних аминокислотных остатков
- 29. φψВеличина торсионных углов зависит от природы соседних аминокислотных остатков
- 30. Конформационные карты Рамачандранаβα
- 31. Вторичная структура α-спираль удерживается внутрицепьевыми водородными
- 32. Степень спирализации глобулярных белков составляет около 60-70%Факторы,
- 33. Слайд 33
- 34. Слайд 34
- 35. β-складчатая структура удерживается межцепьевыми водородными связями.образующимися между
- 36. Образованию β- складчатой структуры способствуютаминокислотные остатки с
- 37. Схемы структуры коллагена и эластинаКоллаген
- 38. ЭЛАСТИН. Цепи укладываются в пространстве в виде
- 39. Более сложные уровни организации вторичной структуры - домены
- 40. Третичная структура – это трехмерная ориентация полипептидных
- 41. Слайд 41
- 42. Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белковой молекулы:1.
- 43. Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белковой молекулы
- 44. Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белковой молекулы:
- 45. Слайд 45
- 46. Лизоцим яичного белка
- 47. Слайд 47
- 48. Слайд 48
- 49. Четвертичная структура. Стабилизируется как нековалентными связями, так и дисльфидными мостиками
- 50. Схема четвертичной структуры иммуноглобулина, возможность ее регенерации Лактатдегидрогеназа,фосфорилаза и др.
- 51. Вирус табачной мозаики (ВТМ) –огромная олигомерная Молекула:
- 52. Олигомерный белок ВТМ
- 53. Четвертичная структура
- 54. Слайд 54
- 55. Некоторые исследователи склонны рассматривать, и не без
- 56. Слайд 56
- 57. Слайд 57
- 58. Слайд 58
- 59. Функции белков:Каталитическая функцияТранспортная (альбумины, гемоглобин, пермеазы)Резервная функция
- 60. Ферменты – глобулярные белки.Сложные ферменты (холофермент) состоят
- 61. Классификация ферментовОксиредуктазы (окислительно- восстановительные реакции) Трансферазы (перенос
- 62. Слайд 62
- 63. Слайд 63
- 64. TВзаимодействие фермента и субстратаМодель «ключ- замок»При связывании с субстратомактивный центр фермента модифицируется (D.E.Koshland,1958) Динамическое взаимодействие
- 65. Слайд 65
- 66. Взаимодействие фермента и субстратасубстратфермент
- 67. Активный центр ферментаВ состав активного центра входит
- 68. Скорость ферментативных реакцийФакторы, от которых зависит начальная
- 69. Различие между конкурентным и неконкурентным ингибитором
- 70. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата
- 71. Слайд 71
- 72. Скорость ферментативных реакций 1. Активность фермента
- 73. Слайд 73
- 74. Ферменты – глобулярные белки.Сложные ферменты (холофермент) состоят
- 75. Скачать презентанцию
Биохимия (1 часть)Статическая биохимияБиохимия (2 часть)Динамическая биохимия Контрольная работа N1 по
Слайды и текст этой презентации
Слайд 2
Биохимия (1 часть)
Статическая биохимия
Биохимия (2 часть)
Динамическая биохимия
Контрольная работа N1 по завершении 1 части
Контрольная работа N2 по завершении 2 части
Слайд 3 Биохимия (1 часть)
Статическая биохимия
Белки. Ферменты
Нуклеиновые кислоты
Углеводы
Липиды
Витамины
Слайд 5
Обмен веществ
(метаболизм)
1. Биохимические реакции
катаболические анаболические
2.
Взаимосвязь.
Слайд 7 1. Элементный состав живых организмов
Макроэлементы:
C, N,O,H, P,
S, Cl, K, Na, Ca, Mg, Fe и др.Микроэлементы:
Cu, Mg, Co, B, Zn, Mo, I, Se и др.
C, N,O,H составляют 98%массы биосферы земли.
2. Вода. Значение для живых организмов.
(около 90% массы клеток приходится на долю воды)
Слайд 9Вода
диполь молекулы воды
(связь О—Н полярна)
Влияние воды на
водородную связь
между карбонильной и аминогруппой у амидов
или
Слайд 11Аминокислоты – производные карбоновых кислот
Глицин ( α –
аминоуксусная)
Аланин
(α – аминопропионовая)
Серин (α – амино-β-оксипропионовая)
Треонин
(α – амино-
β-оксимасляная
Цистеин (α – амино- β-тиопропионовая)
β
α
β
α
Слайд 1210 незаменимых аминокислот:
Аргинин
Валин
Гистидин
Лизин
Изолейцин
Лейцин
Метионин
Треонин
Триптофан
Фенилаланин
Слайд 13Классификация аминокислот
Аминокислоты линейные
Содержат атом серы:
Содержат ОН-группу:
глицин
аланин
Валин
Лейцин
изолейцин
Серин
треонин
цистеин
метионин
(крометого, лизин, аргинин, аспарагиновая
и
глутаминовая кислоты)
Слайд 15Классификация по числу амино- и карбоксильных групп:
моноаминомонокарбоновые (глицин,
аланин, серин, цистеин, треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин
диаминомонокарбоновые (лизин,
аргинин, гистидин)моноаминодикарбоновые (аспарагиновая,
глутаминовая кислоты )
Слайд 16диаминомонокарбоновые
(щелочные,положительно
заряженные)
моноаминодикарбоновые (кислые
отрицательно заряженные)
амиды
Слайд 18Аминокислоты хорошо растворимы в воде. В водных растворах они существуют
в виде биполярных ионов:
В кислой среде аминогруппа присоединяет протон,
получает +заряд и становится катионом ( а-к-та ведет себя как основание)В щелочной среде а-к-та ведет себя как кислота - отдает протон приобретает – заряд, т.е становится анионом
Свойства аминокислот
Аминокислоты обладают буферными свойствами
Слайд 19В кислой среде аминогруппа присоединяет протон, получает +заряд и становится
катионом ( а-к-та ведет себя как основание)
В щелочной среде а-к-та
ведет себя как кислота - отдает протон приобретает –заряд, т.е становится аниономрН
Слайд 20Титрование карбоксильной и аминогруппы у аминокислот
У аминокислоты ( глицина) две
ионизируемые группы
у них разная константа диссоциации:
СООН (рК=2,4)
– NH3 (рК=9,8)
Слайд 21Для каждой аминокислоты существует своя изоэлектрическая точка (ИЭТ), т.е значение
рН, при котором сумма +зарядов равна сумме –зарядов молекулы аминокислоты.
ИЭТ длямоноамино –монокарбоновых имеет нейтральные значения,
моноаминодикарбоновых-кислые,
диаминомонокарбоновых щелочные значения рН
Изоэлектрическая точка
Слайд 23H2N –CO – NH – CO – NH2
H2N –CO
-NH2
А.Я. Данилевский.
1888
Гипотеза о пептидной связи аминокислот
в белках
Э.Фишер. 1902.Полипептидная теория
строения
белков 
Слайд 26Пептиды:
число а-к-тных остатков
Ди- трипептиды 2-3
Олигопептиды 10-20
Полипептиды 20-50
Белки (способны 50 и более
самостоятельно
стабилизировать
пространственную
структуру)
Белки низкомолекулярные 50 - 150
высокомолекулярные 150-1000 и более
Примеры:
Инсулин 51 а-к-тных остатков
РНКаза 120 а-к-тных остатков
Лизоцим 500 а-к-тных остатков
Иммуноглобулин 1300 а-к-тных остатков
Белок ВТМ 40 млн. а-к-тных остатков
Слайд 27Пептидная связь
Уровни структуры белковой молекулы
Первичная структура ( удерживается пептидной связью)
Слайд 28Вторичная структура
Величина торсионных углов зависит от природы соседних аминокислотных
остатков
Слайд 31 Вторичная структура
α-спираль удерживается внутрицепьевыми водородными связями, которые образуются
между
СО- группой каждой пептидной связи и NH- группой четвертой пептидной
связи по ходу цепи. В результате этого полипептидная цепь принимает правую винтообразную форму, (4 а-ктного остатка на виток).L-аминокислоты образуют только правые α-спирали.
Боковые радикалы расположены по обе стороны оси
Слайд 32Степень спирализации глобулярных белков составляет около 60-70%
Факторы, затрудняющие спирализацию:
взаимное отталкивание
одинаково заряженных группировок
большие размеры радикалов, присутствие пролина
Атом азота в
пролине входит всостав жесткого кольца и это
исключает возможность
вращения вокруг N C связи
в полипептидной цепи
Пролин
иминокислота
Цистеин способствует упрочению α-структур
из-за образования поперечных дисульфидных
связей между полипептидными цепями
цистеин
Слайд 35β-складчатая структура удерживается межцепьевыми водородными связями.образующимися между пептидными группами соседних
цепей
Водородная связь
Водородная связьпараллельные цепи
антипараллельные цепи
Слайд 36Образованию β- складчатой структуры способствуют
аминокислотные остатки с малыми размерами радикалов:
глицин, аланин и др.
β -структуры характерны для фибриллярных белков:
фиброин
шелка (50% глицина)белок паутины
кератин волос (в β- кератинах нет цистеина),
кератин ногтей (α- кератины)
панцырные белки
Слайд 37
Схемы структуры коллагена и эластина
Коллаген и эластин
- фибриллярные белки с участками α- структур. В них много
пролина, нет цистеина
Слайд 38ЭЛАСТИН. Цепи укладываются в пространстве в виде глобул.
Глобула из
одной полипептидной цепи называется альфа-эластин.
В нем до 90%
гидрофобных аминокислот. Много лизина, есть участки со строго определенной последовательностью расположения
аминокислот..
Структура ДЕСМОЗИНА (элемент эластина). - это структура пиридина, которая
образуется при взаимодействии лизина 4-х молекул альфа-эластина.
Слайд 40Третичная структура – это трехмерная
ориентация полипептидных цепей.
При образовании третичной
структуры молекула белка принимает термодинамически наиболее устойчивую конфигурацию
Слайд 42Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белковой молекулы:
1. Гидрофобные взаимодействия между
неполярными радикалами.
2. Дисульфидные связи (ковалентные)
3. Электростатические взаимодействия или ионные связи
между NH3+ и COO-4. Водородные связи:
между NH- и CO- групп пептидных связей
между кислородом СОО- групп и
водородом -OH групп
Слайд 49Четвертичная структура. Стабилизируется как
нековалентными связями, так и дисльфидными
мостиками
Слайд 50Схема четвертичной структуры
иммуноглобулина, возможность ее регенерации
Лактатдегидрогеназа,фосфорилаза и др.
Слайд 51Вирус табачной мозаики (ВТМ) –огромная олигомерная
Молекула: состоит из 1
молекулы РНК и более 2000 белковых
субъединиц. Белки нанизаны вокруг
РНК. 
Слайд 55Некоторые исследователи склонны рассматривать,
и не без основания, существование пятого
уровня
структурной организации белков.
Речь идет о полифункциональных макромолекулярных
комплексах,
или ассоциатах из разных ферментов,получивших название метаболических олигомеров,
или метаболонов, и катализирующих весь путь
превращений субстрата (синтетазы высших жирных кислот,
пируватдегидрогеназный комплекс, дыхательная цепь
Слайд 59Функции белков:
Каталитическая функция
Транспортная (альбумины, гемоглобин, пермеазы)
Резервная функция (проламины, глютелины, овальбумин,
лактоальбумин, белки икры)
Защитные белки (иммуноглобулины, яды насекомых, змей, токсины у
бактерий, токсичные белки растений)Сократительные белки (актин и миозин мышечной ткани, тубулин в составе ресничек и жгутиков)
Структурные белки (коллаген, кератин, липопротеиды клеточных мембран)
Регуляторная функция (гистоны и протамины, гормоны белковой природы - инсулин, тиреоглобулин, фитогормоны,регуляторные белки у микроорганизмов)
“Белки выполняют самые различные функции и делают это
с необыкновенной легкостью и изяществом” (Френсис Крик)
Какие свойства молекул белка позволяют им выполнять широкий спектр функций?
Способность спонтанно образовать трехмерную конформацию.
Наличие большого количества функциональных групп (спиртовые, тиоловые, карбоксильные, карбоксиамидные , аминогруппы).
Способность взаимодействовать с другими макромолекулами, образуя комплексы.
Гибкость, эластичность, ригидность и прочность молекул белка.
Слайд 60Ферменты – глобулярные белки.
Сложные ферменты (холофермент) состоят из
белкового и
небелкового компонентов:
апофермента и кофермента (кофактор ).
Прочно связанные кофакторы называются
простетическими группами
В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов.
У большинства холоферментов кофакторами являются производные водорастворимых витаминов
Отличия ферментов от химических катализаторов:
высокая специфичность
чрезвычайно высокая скорость реакций
ферментативные реакции происходят при физиологических значениях рН, температуры, давления и т. п.
активность ферментов регулируется сообразно потребностям клетки
Ферменты
Слайд 61Классификация ферментов
Оксиредуктазы (окислительно- восстановительные реакции)
Трансферазы (перенос функциональных групп)
Гидролазы (гидролиз
с присоединением воды)
Лиазы (добавление к двойным связям или удаление от
них функциональных групп)Изомеразы (внутримолекулярный перенос групп)
Лигазы (связывание двух субстратов с расходом энергии АТФ)
Слайд 64T
Взаимодействие фермента и субстрата
Модель
«ключ- замок»
При связывании с субстратом
активный центр
фермента
модифицируется
(D.E.Koshland,1958)
Динамическое взаимодействие
Слайд 67Активный центр фермента
В состав активного центра входит лишь небольшое число
а-к-тных остатков.
Их взаимное расположение зависит от первичной структуры
всей молекулы
ферментного белка. В создании активного центра участвуюти прочно связанные с белком
простетические группы
Слайд 68Скорость ферментативных реакций
Факторы, от которых зависит начальная скорость ферментативных реакций:
1. Активность фермента (Е).
1
М/нар. ед-ца активности: количество ф-та, которое
катализирует превращение 1мкМ субстрата за 1 мин.в оптимальных усл. для данного ф-та (рН, t-ра и др.)
1ед. акт = 1мкМ /мин.
1 катал = 1М/сек
Удельная активность = Е/мг белка
2. Концентрация фермента ( мкМ/л )
3. Концентрация субстрата ( мкМ/л )
4. Температура, рН, активаторы и
ингибиторы (ионы металлов)
Слайд 72Скорость ферментативных реакций
1. Активность фермента (Е).
1
М/нар. единица
активности: количество фермента, которое катализирует превращение 1мкМ субстрата за 1
мин. в оптимальных условиях для данного ф-та (рН, t-ра и др.)1ед. акт = 1мкМ /мин.
Удельная активность = Е/мг белка
2. Концентрация фермента ( мкМ/л )
3. Концентрация субстрата ( мкМ/л )
4. Температура, рН, активаторы и
ингибиторы (ионы металлов)
1 катал = 1М/сек
Слайд 74Ферменты – глобулярные белки.
Сложные ферменты (холофермент) состоят из
белкового и
небелкового компонентов:
апофермента и кофермента (кофактор ).
Прочно связанные кофакторы называются
простетическими группами
В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов.
У большинства холоферментов кофакторами являются производные водорастворимых витаминов
Отличия ферментов от химических катализаторов:
высокая специфичность
чрезвычайно высокая скорость реакций
ферментативные реакции происходят при физиологических значениях рН, температуры, давления и т. п.
активность ферментов регулируется сообразно потребностям клетки
Ферменты
