Ферменты

природы, ускоряющие химические реакции в живых организмах и вне их.
В

1926 году Джеймс Самнер впервые получил фермент уреазу в чистом виде и доказал, что действие ферментов не связано с клеткой.
Кроме него , в ферментологию, или энзимологию, учение о ферментах – значительный вклад внесли как
отечественные (К.С. Кирхгоф, И.П.Павлов, С.Е. Северин, В.А. Энгельгард и др.), так и
зарубежные (Э. Фишер, Дж. Нортрон, А. Спаланцини, М. Дюкло и др.).

ферменты


однокомпанентные двухкомпанентные
( простые белки) (белок + активная группа)

активная группа



Кофермент простетическая группа
( определяет каталитическую
активность, белковая часть)

ФЕРМЕНТЫ (по типу катализируемой реакции)

Оксидоредуктазы- окислительно-восстановительные ферменты.

Трансферазы – ферменты переноса. Переносят отдельные группы, радикалы и атомы, как между отдельными молекулами, так и внутри их.

Гидролазы – ферменты, ускоряющие реакции гидролиза, т.е. процесс расщепления сложных веществ на более простые с присоединением молекулы воды.

Лиазы – ферменты, отщепляющие от субстратов гидролитическим путем различных групп.

Изомеразы – ферменты, ускоряющие изомеризацию органических соединений (внутримолекулярные перегруппировки).

Лигазы – ферменты, ускоряющие синтез сложных соединений из более простых за счет распада пирофосфатных связей (АТФ).

фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и

условиях.

субстрата в 10 8 - 1012 раз.
Стабильность
Способность сохранять каталитическую

активность
Специфичность

при температуре человеческого тела, т.е. приблизительно при

Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столько из-за того, что его убила болезнь, а столько из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно прекращаются обменные процессы, которые и определяют существование организма.
Зависимость от рН среды
Ферменты наиболее эффективно
действуют на субстрат
при строго
определенной среде раствора.

тысячи ферментативных реакций.
- Фермент амилаза, который содержится

в слюне и в соке тонкого кишечника, помогает превращению крахмала в мальтозу.
- Затем мальтоза превращается в глюкозу в тонком кишечнике с помощью фермента мальтазы.
- В желудке и тонком кишечнике такие ферменты, как пепсин и трепсин, превращают белки в более простые соединения – пептиды.
- Пептиды растворяются в тонком кишечнике до аминокислот под действием ферментов – пептидаз.
- На жиры (липиды) в тонком кишечнике действует фермент липаза, расщепляющий их до глицерина и жирных кислот.

2. Чем отличается действие ферментов от действия неорганических катализаторов?
3.Перечислите

факторы, которые влияют на скорость ферментативной реакции.
4.При какой температуре ферменты проявляют наибольшую активность: 26, 36, 56 С?
5.Как классифицируют ферменты и как образуют их тривиальные названия?
6.Назовите области применения ферментов в промышленности.
7.Лимонную кислоту в промышленности получают при микробиологическом (ферментативном) брожении раствора сахарозы согласно уравнению