ФИЗИЧЕСКАЯ ХИМИЯ БИОПОЛИМЕРОВ

истинными растворами низкомолекулярных веществ.
Многие высокомолекулярные соединения (ВМС) являются полимерами с

молекулярной массой > 104. Молекулы полимеров состоят из большого числа мономерных звеньев − повторяющихся одинаковых групп атомов. Структурные единицы ВМС − макромолекулы (104-106 г/моль).

кислоты, полисахариды, пектины, натуральный каучук. Природные ВМС характеризуются постоянным значением

молекулярной массы.
Синтетические полимеры получаются в результате реакции полимеризации или поликонденсации. К ним относятся: полиэтилен, синтетический каучук, фенолформальдегидные смолы. Синтетические полимеры состоят из смеси макромолекул, различных по длине и массе. Таким образом, ВМС − это обычные органические вещества, молекулы которых имеют очень большой размер.

(амилопектин, гликоген) и пространственную (сетчатую) - фенолформальдегидные смолы





Линейной формой

макромолекул определяются типичные свойства полимеров: каучукоподобная эластичность, способность образовывать прочные пленки и нити, набухать, давать при растворении вязкие растворы.

в увеличении объема и массы полимера за счет поглощения им

некоторого количества растворителя. При контакте полимера с растворителем начинается взаимная диффузия молекул растворителя в полимер, а макромолекул полимера − в растворитель. Резкое различие в подвижностях молекул растворителя и макромолекул ВМС является причиной набухания.
Количественной мерой набухания является степень набухания α, которая может иметь объемное или массовое выражение:



где V0, V, m0, m – соответственно объемы и массы исходного и набухшего полимера.

ограниченным (1) или неограниченным (2)
Неограниченное набухание приводит к растворению полимера.

Ограниченно набухший полимер называется студнем.

:


или ηуд = ηотн – 1, где
η —

вязкость раствора;
η0 — вязкость растворителя.
Приведённая вязкость:

вязкостью:


где [η] — характеристическая вязкость.
Штаудингер
ηуд = К •

М • С, где
К — константа, характерная для данного гомологического ряда полимеров, не зависящая от природы растворителя.
Определяют М лишь только для коротких цепей или более жёстких.
Уравнение Эйнштейна:
η = η0(1+ 2,5 φ), где φ-объемная концентрация

групп и белки будут заряжаться положительно, в щелочной среде белки

будут заряжены отрицательно:








Заряд белковой молекулы будет зависеть от следующих факторов:
1. От реакции среды.
2. От соотношения свободных карбоксильных и аминных групп, которое у каждого белка будет индивидуальным.
3. От степени диссоциации ионогенных групп белка. Если взять показатели констант диссоциации рКСООН и рКNH2, то чем их величина меньше, тем больше будет соответствующая диссоциация.
Состояние белка, когда заряд равен нулю, называется изоэлектрическим состоянием белка [ИЭС].
Значение рН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой белка [ИЭТ].

первичная структуры белка. В первичной структуре белка атомы связаны прочными

ковалентными связями.
2. Под вторичной структурой белка понимают конфигурацию полипептидной цепи в пространстве- В 1951 г. Полинг и Кори ( спиральная конфигурация).
Дисульфидные мостики, но основную роль играют водородные связи.
белки [β-кератин волос, фиброин шёлка] образуют не α-спираль, а β‑структуру. Они имеют несколько полипептидных цепей, расположенных параллельно.

её третичную структуру : закручивается в клубок α‑спираль, и β-структура.

Так образуется глобулярная структура [у глобулярных белков].
У фибриллярных [нитевидных] белков третичная структура характеризуется:
а/ объединением α-спиралей в многожильный пучок —вторичную спираль;
б/ объединением лент β-структур в многослойную ленту.
Третичную структуру поддерживают:
1. Ионные связи.
2. Водородные связи.
3. Дисульфидные связи.
4. Ван-дер-Ваальсово взаимодействие.
5. Взаимодействие полярных групп с водой.

к диссоциации. и поддерживается теми же связями и силами, что и

третичная структура.

— 68 000
Растительный вирус — 10 600 000
Неточно М определяют:
π

осм.= CRT= m/M RT
криоскопический метод ∆t зам. = m/M∙Kкр; (Kкр=1.85 для Н2О)
Наиболее точными - рентгеноструктурный анализ и метод ультрацентрифугирования.
, где
R — газовая постоянная;
Т — абсолютная температура;
S — константа, выражающая скорость седиментации;
D — коэффициент диффузии;
ρ — плотность среды;
V — увеличение объёма при добавлении 1 г белка, или удельный объём

следующими методами:
1. По величине набухания - Наименьшее набухание будет в

изоэлектрической точке.
2. По скорости желатинирования. Быстрее всего желатинирование происходит в изоэлектрической точке.
3. По степени коагуляции -Наиболее выраженное помутнение раствора будет в изоэлектрической точке.
4. По электрофоретической подвижности -В растворе, где  рН  соответствует изоэлектрической точке белка, белок будет электронейтральным и перемещаться в электрическом поле не будет.
5. Потенциометрическое титрование в сочетании с определением максимальной степени коагуляции.

электропроводность;
7/ дзета-потенциал.
Максимальны:
1/ степень коагуляции;
2/ желатинирование.

для растворов ВМС не выполняется из-за теплового движения отдельных участков

молекул
____
Онкотическое давление - часть осмотического давления крови, обусловленная ВМС(белками) [0,04105 Па]
Уравнение Галлера –


где
С — весовая концентрация полимера;
М — молекулярная масса,
К — константа.
1. ↑t в большей мере↑ P из-за увеличения числа частиц т.к.:
а/ повышается степень диссоциации ионогенных групп белков -- -соон ↔ -соо -+ Н+;
б/ нарушается 4-ая структура белков: макроглобулы распадаются на субъединицы.
2.рН среды - В ИЭТ Р min т.к. min диссоциация ионогенных групп

голодании,
2. При нарушении деятельности пищеварительного тракта, когда белки поступают

в организм, но недостаточно хорошо перевариваются и усваиваются.
3. при заболеваниях почек, когда нарушается процесс ультрафильтрации и в мочу попадают альбумины крови и выводятся из организма.

водной оболочки частиц водоотнимающим средством [например, спиртом];
б/ снятие заряда частиц

при добавлении электролита,
главным фактором устойчивости у них является водная оболочка

перестроив структуру. Таким процессом является денатурация.
2. Отнять у частицы гидратационную

воду, не лишая частицу свойства гидрофильности. Таким процессом является высаливание белков.
Денатурация — это любое негидролитическое нарушение структуры нативного белка, которое приводит к изменению физических, химических и биологических свойств, присущих данному белку.
Гидролитическое нарушение – разрушение первичной структуры

2. Уменьшение растворимости [за счет развертывания молекул и появления снаружи

гидрофобных гомополярных группировок].
3. Изменение формы и размеров молекул.
4. Изменение удельной оптической активности.
5. Изменение реактивности некоторых химических группировок [например, сульфгидрильных групп, образующихся вместо дисульфидных групп].
6. Уменьшение или потеря биологической активности [в образовании активных центров ферментов участвует третичная структура, а при денатурации эта структура нарушается].
7. При денатурации увеличивается вязкость и
8. утрачивается способность к набуханию.

и оттаивание;
г/ высокое давление;
д/ ультрафиолетовое и ионизирующее излучения;
е/ действие солей

тяжелых металлов;
ж/ изменение рН среды;
з/ действие кислот;
и/ действие алкалоидных реактивов;
к/ действие мочевины и т.д.
Денатурации обычно сопровождается коагуляцией и седиментацией.

неорганических кислот. -Чувствительной реакцией на белок является реакция с сульфосалициловой кислотой,

-на втором месте по чувствительности стоит реакция с концентрированной азотной кислотой.
-Алкалоидные реактивы [например, танин] т.к. в белках содержатся гетероциклы, характерные для алкалоидов.
- действием солей тяжелых металлов
-не применяют концентрированную соляную и концентрированную серную кислоту, так как образующиеся осадки растворяются в избытке растворителя.

солей (не подвергающихся гидролизу)
Отличие от коагуляции - при высаливании частицы

осаждаются не укрупняясь. К высаливанию совершенно неприменимо правило Шульце-Гарди.

в лиотропных рядах Гофмейстера (все ионы слева от хлора обладают

высаливающим действием)
C2O42- > SO42- > СН3СОО- > CI- > Br - > I- > CNS-
2/ от рН среды [в ИЭТ max - плотная глобулярная структура, плохо удерживающая воду — ионогенные группы и полярные группы спрятаны];
3/ от концентрации электролита;
4/ от температуры [при повышенной температуре дегидратируется и белок, и соль, тут важно, что больше.

рН, под действием солей является процесс коацервации. От высаливания коацервация

отличается тем, что ВМС не выделяется сразу в виде хлопьев, которые уплотняются в осадок.

действию электролитов, растворы ВМС, будучи прибавлены в определенном количестве к

золям, значительно повышают их агрегативную устойчивость. Это явление получило название защитного действия или защиты. Защитное действие растворов ВМС зависит от природы вещества и природы защищаемого им золя. Количественно оно характеризуется так называемым золотым числом, которое выражается минимальным числом миллиграммов сухого ВМС, которое предохраняет 10см3 красного гидрозоля золота от перемены окраски при добавлении к нему 1 см3 10%-ного раствора хлорида натрия.

растворов, разделенных мембраной, непроницаемой хотя бы для 1 вида ионов

[Kt+]BH [An-]BH = [Kt+]Hap [Ап-]нар

за собой катионов Na+.
-движение катионов обусловлено не только диффузией,

но и их электростатическим взаимодействием с анионами.
-этот переход будет осуществляться до тех пор, пока произведение количества подвижных ионов по обе стороны мембраны не выровняется

Количество ионов, которые проходят внутрь клетки
X= c2 нар. /2Снар + С внутр.
Эффект Доннана :
-к повышению осмотического давления в клетке и уменьшению его снаружи (поддерживается в состоянии тургора).
- за счет присутствия в клетке солей белка сумма концентраций подвижных ионов внутри клетки всегда будет больше, чем в наружном растворе - возникает мембранный потенциал..