Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Содержание
- 1. Лекция № 15 Аминокислоты, белки
- 2. Аминокислоты — бифункциональные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и амино- группы.
- 3. Несуществующая в природе формаБиполярный ион (цвиттер-ион), внутренняя сольОСНОВНЫЙ ЦЕНТРКИСЛОТНЫЙЦЕНТР
- 4. pH 1 Заряд +1pH 7 Заряд 0pH 13 Заряд -1Цвиттерион (нейтральный)Анионная формаКатионная формаКислотно-основные свойства аминокислот
- 5. Кислотно-основные взаимодействияА-Н + :В ↔
- 6. [НСОО-]×[Н3О+] К= [НСООН]×[Н2О]Ка
- 7. Чем ниже кислотность, тем выше рКаКа = 1,75×10-5 рКа = -lg Ка = 4,75
- 8. Кислотно-основные свойства Физические и химические свойства
- 9. СТЕРЕОИЗОМЕРИЯИзомерами называются соединения с одинаковым составом, отличающиеся
- 10. Термины конфигурация и конформация не являются синонимамиПод
- 11. Н СООН
- 12. Слайд 12
- 13. Если подходить к молекуле как к
- 14. Конфигурационные изомеры3-метилгексан
- 15. Понятие хирального центраХиральный центр или ассиметричный угле-родный
- 16. СООН СООНН С
- 17. Зеркало Венеры (1898), Edward Burne-Jones
- 18. L,-D-номенклатураL-гидроксикислоты (Х = ОН)
- 19. Энантиомеры Изомерия аминокислот
- 20. Энантиомеры и диастереомерыВсе природные a- аминокислоты относятся
- 21. Классификация аминокислот1. Различают α-, β- , γ-
- 22. Классификации аминокислот, исходя из количества карбокси-
- 23. Классификация аминокислот по степени полярности боковых цепейНЕПОЛЯРНЫЕ
- 24. Неполярные ароматические, гидрокси- и серосодержащие аминокислоты фенилаланин
- 25. Неполярные амино- и иминокислоты (триптофан -Try, пролин –Pro)
- 26. полярные заряженные аминокислоты: Аминокислоты, содержащие вторую
- 27. Основные аминокислоты, имеющие дополнительные амино-группы, которые несут
- 28. Нейтральные аминокислоты – представляют собой амидные производные
- 29. Классификации ОН-содержащих аминокислот
- 30. Незаменимые аминокислоты1. В организме не синтезируются ,
- 31. Образование дипептидов (по принципу голова-хвост)Аминокислота 1 (С-конец)Аминокислота 2 (N-конец)Дипептид
- 32. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА ПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ
- 33. СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВ
- 34. СИНТЕЗ ПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ
- 35. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ(Строение пептидной группы)
- 36. Классификация пептидов в зависимости от количества
- 37. Дипептиды, полипептиды Биологическая роль1. Эндогенные биорегуляторы (органоспецифичны) 2. Гормоны (более 100 гормонов)3. Токсические пептиды
- 38. Дипептиды Карнозин (-аланил-L-гистидин) Ансерин(-аланил-N-метил-L-гистидин) СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВ
- 39. Трипептиды СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВ
- 40. Трипептиды СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВ
- 41. Эпиталон – гормон шишковидной железы Ala-Glu-Asp-Gly (аланил-глутаминил-аспарагинил-глицин)
- 42. Слайд 42
- 43. Гормоны гипофизаКортикотропин (адренокортикотропный гормон (АКТГ )– 39
- 44. Слайд 44
- 45. Нейропептиды Эндорфины мозга – это
- 46. Нейропептиды СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВСуществует также группа поведенческих
- 47. Пептиды, определяющие пищевое поведение человека
- 48. Ангиотензин I декапептид - синтезируется в печени.
- 49. Пептидные гормоны В. Дю Виньо (1953 г.)СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВ
- 50. Токсические пептиды Пептиды пчелиного яда -
- 51. Пептидные токсины СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВзмеиного яда и моллюсков
- 52. Сывороточный фактор тимуса - нанопептид
- 53. Грамицидин S - антибиотик, оказывающим бактериостатическое и
- 54. Грамицидин А обладает свойством образовывать ионселективный трансмембранный
- 55. Валиномицин представляет собой полипептид, повышающий проницаемость мембраны
- 56. Актиномицин D (Дактиномицин) – один из группы противоопухолевых антибиотиков. Подавляет точки роста, вызывает апоптоз опухолевых клеток.
- 57. Антимикробные пептиды – возможная альтернатива традиционным антибиотикикамАнтимикробные
- 58. Белки- наиболее распространенные биополимерыПоследовательность аминокислот, связанных в
- 59. ПротеомикаПротеомика –наука, исследующая протеом — совокупность всех
- 60. Функции белков1. Структурообразующие функции. Отвечают за поддержание
- 61. Модель строения спирали коллагена Структурообразующие функции. Структурные
- 62. Слайд 62
- 63. Первичная структура белкаПервичная структура белка - это
- 64. Вторичная структура белка Вторичная структура белка
- 65. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ(Вторичная структура – α-спираль)
- 66. Слайд 66
- 67. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ(Вторичная структура – β-складчатые структуры)
- 68. Третичная структура белка - расположение элементов вторичной
- 69. Что же заставляет белки сворачиваться? Гидрофобные взаимодействия.
- 70. Третичная структура полностью задается первичной структурой белкаОпределяющими
- 71. Механизм образования дисульфидных мостиков при окислении остатков цистеина
- 72. Структура инсулина (дисульфидные мостики между цепями)
- 73. Образование водородных связей между карбонильной и амидной группами
- 74. Слайд 74
- 75. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ(Третичная структура)
- 76. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ(Третичная структура)
- 77. Белок при попадании в водный раствор
- 78. У людей есть аналог болезни коровьего бешенства.
- 79. РНК-полимераза
- 80. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ(Четвертичная структура гемоглобина)Гемоглобин
- 81. На рисунке представлена первичная структура белка аполипопротеина
- 82. Есть мутация в этом белке, которая меняет
- 83. Функция аполипопротеида заключается в переносе липидов и
- 84. Структуры белка
- 85. Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции
- 86. Расшифровка белка- крайне трудоемкий процесс. На расшифровку
- 87. Образование эфировглицин — кристаллическое вещество с Тпл=292°Сметиловый
- 88. Образование галогенангидридов Физические и химические свойства
- 89. Образование N-ацильных производных Карбобензоксизащита (1932 г)карбобензоксихлорид (бензиловый эфир хлормуравьиной кислоты). Физические и химические свойства
- 90. Реакции с участием только аминогруппы Алкилирование Простейший
- 91. Ацилирование Ацилирование в условиях Шоттена-БауманнаилиФизические и химические свойства
- 92. Образование оснований Шиффа Физические и химические свойства
- 93. «Нингидриновая реакция»Физические и химические свойства
- 94. Дезаминирование аминокислот Метод Ван-Слайка А. Внутримолекулярное дезаминирование(таким
- 95. Г. Дегидратазное дезаминирование (этот тип дезаминирования характерен
- 96. Образование ДНФ-производных Физические и химические свойства
- 97. Отношение аминокислот к нагреванию -аминокислоты Физические и химические свойства
- 98. Отношение аминокислот к нагреванию -аминокислоты Физические и химические свойства
- 99. Отношение аминокислот к нагреванию -аминокислоты Физические и химические свойства
- 100. Отношение аминокислот к нагреванию -аминокислоты Физические и химические свойства
- 101. Биологически важные химические реакции
- 102. Биологически важные химические реакции
- 103. Биологически важные химические реакции Трансаминирование
- 104. Биологически важные химические реакции Перенос аминогруппы
- 105. Биологически важные химические реакции Декарбоксилирование
- 106. Биологически важные химические реакции Перенос аминогруппы
- 107. Биологически важные химические реакции Декарбоксилирование в организме
- 108. Биологически важные химические реакции Элиминирование элиминирование-гидратация
- 109. Биологически важные химические реакции Элиминирование
- 110. Биологически важные химические реакции Окислительное дезаминирование
- 111. Скачать презентанцию
Аминокислоты — бифункциональные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и амино- группы.
Слайды и текст этой презентации
Слайд 2Аминокислоты — бифункциональные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные
и амино- группы.
Слайд 3Несуществующая
в природе форма
Биполярный ион
(цвиттер-ион),
внутренняя соль
ОСНОВНЫЙ
ЦЕНТР
КИСЛОТНЫЙ
ЦЕНТР
Слайд 4pH 1 Заряд +1
pH 7 Заряд 0
pH 13 Заряд -1
Цвиттерион
(нейтральный)
Анионная форма
Катионная форма
Кислотно-основные свойства аминокислот
Слайд 5Кислотно-основные взаимодействия
А-Н + :В ↔ А- +
В-Н
кислота основание
сопряженное сопряженнаяоснование кислота
По теории Бренстеда-Лоури
Кислоты - доноры протонов,
основания- акцепторы протонов
+
![[НСОО-]×[Н3О+] К= [НСООН]×[Н2О]Ка = К×[Н2О] [НСОО-]×[Н3О+] Кa= [НСООН]](/img/thumbs/2b5a31a27984823d1ab3c4e1c0d63e1d-800x.jpg "Лекция № 15 Аминокислоты, белки [НСОО-]×[Н3О+] К= [НСООН]×[Н2О]Ка = К×[Н2О] [НСОО-]×[Н3О+] Кa= [НСООН]")
Слайд 9СТЕРЕОИЗОМЕРИЯ
Изомерами называются соединения с одинаковым составом, отличающиеся между собой последовательностью
связывания атомов и (или) расположением их в пространстве.
подразделяется на :
1.
Конфигурационную 2. Конформационную
Слайд 10Термины конфигурация и конформация не являются синонимами
Под конфигурацией понимают пространственную
организацию молекулы, определяемую наличием в ней:
1. двойных связей, вокруг которых
изменение положения заместителей возможно лишь при условии разрыва связи2. наличие хиральных центров с расположенными вокруг них в определенной последовательности замещающими группами
Слайд 11 Н СООН
С =
С
НООС
НФумаровая кислота (транс-изомер)
НООС СООН
С = С
Н Н
Малеиновая кислота (цис-изомер)
Слайд 13 Если подходить к молекуле как к геометрическому телу, то
молекулa с атомом С в sp3-гибридизации, имеющим одинаковые заместители (СН4,
СCl4 и др.) представляет собой правильный тетраэдр с валентными углами равными 109°28'.Если с центральным углеродным атомом связаны разные заместители, то валентные углы могут отклоняться от этой величины; разными оказываются и длины связей - тетраэдр становится неправильной пирамидой.
Слайд 15Понятие хирального центра
Хиральный центр или ассиметричный угле-родный атом – это
атом в SP3 – гибридизации, имеющий 4 различных заместителя.
Слайд 16 СООН СООН
Н С NH2
H2N C H
CH3 CH3 D-изомер L-изомер
Конфигурационные изомеры α аланина
(ЭНАНТИОМЕРЫ)
Конфигурационные изомеры нельзя превратить один в другой без разрыва связей
Слайд 18L,-D-номенклатура
L-гидроксикислоты (Х = ОН) D-гидроксикислоты (Х =
ОН)
L-аминокислоты (Х = NH2) D-аминокислоты (Х
= NH2)
Слайд 20Энантиомеры и диастереомеры
Все природные a- аминокислоты относятся к L– ряду.
Число стереоизомеров равно 2 в степени n
Слайд 21Классификация аминокислот
1. Различают α-, β- , γ- , δ- аминокислоты.
Природные аминокислоты - α-строения.
2. Аминокислоты различают по количеству амино- и
карбоксильных групп.3. Аминокислоты различают по природе радикала у α-углеродного атома
Слайд 22Классификации аминокислот,
исходя из количества карбокси- и аминогрупп (примеры)
Глицин,
моноаминомонокарбоновая
кислота
Аспаргиновая кислота,
моноаминодикарбоновая
кислота
Лизин,
диаминомонокарбоновая
кислота
Слайд 23Классификация аминокислот по степени полярности боковых цепей
НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ (
то есть не имеющие заряда и не имеющие групп, которые
можно было бы ионизировать)глицин -Gly
α- аланин - Ala
валин - Val
лейцин - Leu
изолейцин - ILe
Слайд 24Неполярные ароматические, гидрокси- и серосодержащие аминокислоты
фенилаланин -Phe
метионин – Met
цистеин -
Cis
тирозин – Tir
серин - Ser
треонин - Thr
Слайд 26полярные заряженные аминокислоты: Аминокислоты, содержащие вторую карбоксильную группу, которая может
ионизироваться и нести на себе отрицательный заряд
Аспарагиновая кислота -Asp
Глутаминовая
кислота -Glu
Слайд 27Основные аминокислоты, имеющие дополнительные амино-группы, которые несут с собой в
растворах положительный заряд
Аргинин - Arg
Гистидин - His
Лизин -Lis
Слайд 28Нейтральные аминокислоты – представляют собой амидные производные аспарагиновой и глутаминовой
кислот (Asn, Gln)
Аспарагин - Asp
Глутамин - Gln
Слайд 30Незаменимые аминокислоты
1. В организме не синтезируются , являются важным алиментарным
фактором (фактором питания)
2. Являются предшественниками биосинтеза важных биорегуляторов, гормонов
Слайд 31Образование дипептидов
(по принципу голова-хвост)
Аминокислота 1 (С-конец)
Аминокислота 2 (N-конец)
Дипептид
Слайд 36Классификация пептидов
в зависимости от количества остатков аминокислот
1. Дипептиды (2 аминокислоты)
2.
Олигопептиды (до 10 аминокислот)
3. Полипептиды (от 11 до 100 аминокислот)
4.
Белки (свыше 100 аминокислот)
Слайд 37Дипептиды, полипептиды
Биологическая роль
1. Эндогенные биорегуляторы (органоспецифичны)
2. Гормоны
(более 100
гормонов)
3. Токсические пептиды
Слайд 38Дипептиды
Карнозин
(-аланил-L-гистидин)
Ансерин
(-аланил-N-метил-L-гистидин)
СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВ
Слайд 43Гормоны гипофиза
Кортикотропин (адренокортикотропный гормон (АКТГ )– 39 аминокислот
ά- Меланотропин (
-меланостимулирующий гормон) – 18 аминокислот
Окситоцин – 9 аминокислот
Вазопрессин – 9
аминокислот
Слайд 45Нейропептиды Эндорфины мозга – это гормоны, обладающие морфиноподобным, анальгизирующим действием.
Эндорфины - собственный опий организма. Их действие связано с пептидом
(энкефалином), расположенным с N-конца молекулы эфдорфина.СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВ
Слайд 46Нейропептиды
СТРОЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ПЕПТИДОВ
Существует также группа поведенческих пептидов.
Скотофобин –
особый пептид (из 15 аминокислот), вызывающий светобоязнь.
Слайд 48Ангиотензин I декапептид - синтезируется в печени. В мембране кровеносных
сосудов, особенно в легких под действием ферментов он превращается в
ангиотензин II. Этот октапептид является гормоном и одновременно нейромедиатором. Ангиотензин II благодаря выраженному суживающему действию на сосуды повышает кровяное давление, в почках способствует уменьшению выведения ионов Na+ и воды.Эритропоэтин — полипептидный гормон, образуется в основном в почках и печени. Гормон контролирует дифференцировку стволовых клеток костного мозга и обеспечивает превращение их в эритроциты. Секреция эритропоэтина стимулируется при гипоксии (pO2↓).
Слайд 50
Токсические пептиды
Пептиды пчелиного яда - продукта ядовитых желез пчелы (апамин,
мелитин, пептид 401 (МСД-пептид), адолапин, протеазные ингибиторы, секапин, терциапин и
др.)Пептиды- токсины ядовитых грибов
Аматоксины (35 видов) определяют токсическое действие грибов. Смертельно опасная доза составляет 0,1 мг/кг массы тела человека
Фаллотоксины - токсины бледной поганки и близких к ней видов ядовитых грибов Фаллотоксины оказывают специфическое гепатотоксическое действие.
Токсины моллюсков (коннотоксины) - группа пептидов, выделенных из яда хищных морских моллюсков рода Conus. Токсины используются моллюсками для защиты, жертва лишается чувствительности.
На основе коннотоксинов получен новый класс обезболивающих средств.
Токсины змеиного яда –
нейротоксины - парализуют нервную систему жертвы.
геморрагины - разрушают эндотелий сосудов, вызывают кровоточивость, нарушающие свертывание крови, некроз тканей и дисфункцию многих органов, снижение сердечного выброса;
Многие змеиные яды вызывают полиорганную недостаточность
Бактериальные токсины –например, дифтерийный токсин.
Слайд 53Грамицидин S - антибиотик, оказывающим бактериостатическое и бактерицидное действие на
стрептококки, стафилококки, пневмококки, возбудителей анаэробной инфекции и другие микроорганизмы. Продуцируется
споровой палочкой Bacillus brevis var. G.-B.
Слайд 54Грамицидин А обладает свойством образовывать ионселективный трансмембранный канал, не уступающий
по характеристикам белковым каналам, которые представлены, например, в нервной системе.
Слайд 55Валиномицин представляет собой полипептид, повышающий проницаемость мембраны для ионов калия.
Во внутренней полярной области как раз может поместиться один ион
калия.
Слайд 56Актиномицин D (Дактиномицин) – один из группы противоопухолевых антибиотиков. Подавляет
точки роста, вызывает апоптоз опухолевых клеток.
Слайд 57Антимикробные пептиды – возможная альтернатива традиционным антибиотикикам
Антимикробные пептиды – это
относительно короткие молекулы (в среднем 30-40 аминокислот), способные убивать клетки
микроорганизмов.Являются первичным эшелоном защиты от патогенов и задействованы в системе врожденного иммунитета. Открыто 800 таких пептидов.
Ряд пептидов производится собственно микроорганизмами. Например, Lactococus casea, молочнокислые бактерии – продуцирует высокоактивный пептид низин (популярная добавка ко всем «иммунизирующим» иогуртам типа Актимель)
Слайд 58Белки- наиболее распространенные биополимеры
Последовательность аминокислот, связанных в белке пептидными связями,
составляет его первичную структуру.
При записи первичной структуры аминокислоты обозначают обычно
трехбуквенным кодом, по первым трем буквам названия, либо используют однобуквенный код. 
Слайд 59Протеомика
Протеомика –наука, исследующая протеом — совокупность всех протеиновых (белковых, пептидных)
молекул, которые имеются в клетке. Рrotos означает «первый, первенствую-щий». В
мифологии известен бог Протей способный превращаться в любое существо и владеющий даром прорицания.
Слайд 60Функции белков
1. Структурообразующие функции. Отвечают за поддержание формы клеток и
тканей ( коллаген).
Транспортные функции
(гемоглобин, трансферрин, церуллоплазмин, преальбумин, ионные
каналы, интегральные белки). Защитные функции.
Белки имунной системы ( иммуноглобулины).
Регуляторные функции.
Гормоны (соматотропин, инсулина и др. ).
Каталитические функции. 2100 белков – ферментов (супероксиддисмутаза, каталаза, алкогольдегидрогеназа) .
Двигательные функции. Белки – отвечающие за мышечное сокращение (актин, миозин, тропомиозин).
Запасные функции. Запасные белки, которые мобилизуются при крайней необходимости (казеин).
Слайд 61Модель строения спирали коллагена
Структурообразующие функции. Структурные белки отвечают за
поддержание формы и стабильности клеток и тканей. Например, коллаген.
Слайд 63Первичная структура белка
Первичная структура белка - это последовательность расположения аминокислотных
остатков в полипептидной цепи
Последовательность аминокислот в белке определяется структурой
ДНК.
Слайд 64Вторичная структура белка
Вторичная структура белка - это упорядоченное строение
полипептидных цепей, обусловленное образованием водородных связей между группами С=О и
N-H разных аминокислот. Вторичная структура может быть регулярной – α- или β-спиралью и нерегулярной -складчатой структурой. В -спирали NH группа 1-ого аминокислотного остатка взаимодей-ствует с С=О группой (n-4)-ого аминокислотно-го остатка. На один виток -спирали с диаметром 10.1Å приходится 3,6 аминокислотных остатков. Период идентичности регулярной -спирали - 18 аминокислот (5 витков).
Слайд 67ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ
(Вторичная структура – β-складчатые структуры)
Слайд 68Третичная структура белка - расположение элементов вторичной структуры (альфа-спиралей) в
пространстве относительно друг друга (пространственная конформация полипептида) (формирование глобулы)
Слайд 69Что же заставляет белки сворачиваться?
Гидрофобные взаимодействия. Существуют полярные и
неполярные аминокислоты. В водном окружении гидрофобные (неполярные) аминокислоты прячутся внутрь
спирали, образуя структуру с минимальной потенциальной энергией.Ионные взаимодействия. Заряженные разноименные остатки аминокислотные остатки притягиваются друг к другу, а разноименные – отталкиваюися. Наличие гидрофобных или заряженных участков в полипептидной цепи, определяет то, как белок свернется.
Ковалентные связи между остатками двух цистеинов (дисульфидные мостики), образующиеся а счет окисления аминокислоты цистеина.
Водородные связи. Участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы.
Слайд 70Третичная структура полностью задается первичной структурой белка
Определяющими являются гидрофобные взаимодействия
аминокислот в силу их многочисленности. Гидрофобное ядро существует у большинства
белков.На поверхности третичной структуры белка находятся, как правило –SH –группы цистеина.
Слайд 77 Белок при попадании в водный раствор принимает ту конформацию, в
которой он должен работать. Если в первичной структуре белков имеются
нарушения, то белки сворачиваются неправильно, то это может иметь катастрофические последствия. ПРИОННЫЕ БЕЛКИ.(Болезнь -коровье бешенство - губчатая энцефалопатия)
Только в Англии в 2005 г. было уничтожено 12 млн., в 2008 – 4 млн. коров.
Коровье бешенство вызывается не вирусом и не бактерией, а особым клеточным агентом – неправильно свернутым белком.
Это происходит потому, что белки, которые в норме в клетке взаимодействовали бы с этим белком, не могут этого сделать, так как он свернут неправильно, и поэтому клетка начинает неправильно функционировать.
Слайд 78У людей есть аналог болезни коровьего бешенства. Это заболевание куру.
Оно описано у народов, имеющих привычку съедать мозги умерших предков
(из уважения к последним). В них как раз и находились инфекционные белки.Известны наследственные заболевания, обусловленные мутацией по 1 или 2 аминокислотам.
Серповидно-клеточная анемия как пример влияния первичной структуры на третичную и четвертичную. В эритроцитах содержится гемоглобин - комплекс белка глобина с небелковой железосодержащей частью - гемом. Глобин состоит из двух альфа- и двух бета- полипептидных цепей. В белковой части глогина 574 аминокислоты, в результате мутации заменяется 2 аминокислоты.
Такой гемоглобин теряет растворимость, образуется волокнистый осадок, деформирующий эритроцит.
Дети - рецессивные гомозиготы по такому аллелю не доживают до двух лет (в популяции – 25%). У гетерозигот 85% нормальных и 15% дефектных эритроцитов.
Слайд 80ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ
(Четвертичная структура гемоглобина)
Гемоглобин
Слайд 81На рисунке представлена первичная структура белка аполипопротеина Е, он занимается
транспортом холестерина, это человеческий белок. На рисунке однобуквенным кодом записана
последовательность аминокислот (первичная структура).
Слайд 82Есть мутация в этом белке, которая меняет заряд одной аминокислоты.
В результате меняются ионные взаимодействия внутри молекулы белка. Это меняет
сродство белка к липидам разных классов.
Слайд 83Функция аполипопротеида заключается в переносе липидов и холестерина.
У
людей с такой мутацией более высокий уровень холестерина и выше
уровень риска развития старческого слабоумия.Примерно у 15% европейцев и американцев отмечается такая мутация, у бушменов же это число достигает 40%, но старческого слабоумия у них не бывает, так как у них низко холестериновая диета и много физических нагрузок. У людей же с западной «диетой» - проявляются последствия мутации - возникает гиперхолестеринемия.
Слайд 85Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во
время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют
кристаллы, которые используют для получения модели данного белка.
Слайд 86
Расшифровка белка- крайне трудоемкий процесс. На расшифровку гемоглобина потребовалось 26
лет.
В настоящее время ежегодно расшифровывают 60-70 белков, на это
тратится 80-90 млд. долларов и усилия многих химиков, биохимиков и молекулярных биологов. Изучая первичную структуру белков можно определить участок ДНК, кодирующий определенный белок.
Слайд 87Образование эфиров
глицин — кристаллическое вещество с Тпл=292°С
метиловый эфир глицина —
жидкость с Ткип=130°С.
Э. Фишер (1901)
химические свойства аминокислот
Слайд 89Образование N-ацильных производных
Карбобензоксизащита (1932 г)
карбобензоксихлорид
(бензиловый эфир хлормуравьиной кислоты).
Физические и химические свойства
Слайд 90Реакции с участием только аминогруппы
Алкилирование
Простейший бетаин - производное
глицина - был впервые обнаружен в соке столовой свеклы Beta
vulgarisФизические и химические свойства
Слайд 94Дезаминирование аминокислот
Метод Ван-Слайка
А. Внутримолекулярное дезаминирование
(таким образом у некоторых
микроорганизмов и высших растений аспарагиновая кислота превращается в фумаровую)
Физические
и химические свойства
Слайд 95Г. Дегидратазное дезаминирование
(этот тип дезаминирования характерен для таких аминокислот,
как серин, треонин, цистеин, гомоцистеин)
Физические и химические свойства
