Аминокислоты,
белки
«Жизнь есть форма существования
белковых тел»Фридрих Энгельс
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Лекция № 15 Аминокислоты, белки
Содержание
- 1. Лекция № 15 Аминокислоты, белки
- 2. Аминокислоты — бифункциональные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и амино- группы.
- 3. 1. Различают α-, β- , γ- ,
- 4. pH 1 Заряд +1pH 7 Заряд 0pH 13 Заряд -1Цвиттерион (нейтральный)Анионная формаКатионная формаКислотно-основные свойства аминокислот
- 5. Амфотерные свойства аминокислот диполярный ион катионная формадиполярный ион анионная форма
- 6. Несуществующая в природе формаБиполярный ион (цвиттер-ион), внутренняя сольОСНОВНЫЙ ЦЕНТРКИСЛОТНЫЙЦЕНТР
- 7. Кислотно-основные свойства Физические и химические свойства
- 8. Энантиомеры Изомерия аминокислот
- 9. Энантиомерия
- 10. Аминоуксусная кислота (глицин)- Аминопропионовая кислота
- 11. Аспаргиновая кислота, моноаминодикарбоновая кислота Лизин, диаминомонокарбоновая кислота
- 12. Трилон В - этилендиамминтетрауксусная кислотаПредставляет собой белый
- 13. Аминобензойные кислоты:Антраниловая кислотаПроизводные антраниловой кислоты применяются в производстве красителей и синтетических душистых веществ.Получение:
- 14. Производные парааминобензойной
- 15. Новокаин— лекарственное средство с умеренной анестезирующей активностью.
- 16. пара-аминосалициловая кислота(ПАСК)
- 17. АспарагинБетаиновая структура: Благодаря наличию хирального центра, существует
- 18. Н е з а м е н
- 19. ЛейцинЛизинТреонин
- 20. ТриптофанФениаланин
- 21. АргининГистидин
- 22. глицин -Glyα- аланин - Alaвалин - Valлейцин
- 23. Неполярные ароматические, гидрокси- и серосодержащие аминокислоты фенилаланин
- 24. Неполярные амино- и иминокислоты (триптофан -Try, пролин –Pro)
- 25. Полярные заряженные аминокислоты: Аспарагиновая кислота -AspГлутаминовая
- 26. Аргинин - ArgГистидин - HisЛизин -LisОсновные аминокислоты,
- 27. Классификации ОН-содержащих аминокислот
- 28. Образование функциональных производных
- 29. Реакции амино группы
- 30. Слайд 30
- 31. Отношение к нагреванию
- 32. Конденсация аминокислот:Реакции конденсации с альдегидами:дикетопиперазин
- 33. Поликондесацией можно получить нейлон из адипиновой кислоты:
- 34. Белки – это высокомолекулярные органические соединения, представляющие
- 35. Функции белков: каталитическая (ферменты) строительная (кератин волос,
- 36. Содержание белков в органах и тканях:в мышцах
- 37. Источники белка для человека:мясо животных (до 20%)рыба
- 38. Элементарный состав белков (в % на сухой вес):
- 39. Источник - АК – белок пищевых
- 40. Условно заменимые
- 41. Время обновления белков:до 10 дней - печени
- 42. Состояние белкового обмена зависит:от недостатка или отсутствия
- 43. Средняя суточная физиологическая потребность человека в белке
- 44. Классификация белков1) по форме молекул: фибриллярные или
- 45. Протеины:Альбумины - белок яйцаГлобулины - мышечные волокна,
- 46. Протеиды (ядра протоплазмы клеток):Лиnonpoтеиды — гидролизуются на
- 47. Химические связи:1) В первичной цепипептидные - (взаимодействие
- 48. Образование дипептидов (по принципу голова-хвост)Аминокислота 1 (С-конец)Аминокислота 2 (N-конец)Дипептид
- 49. Структура белкаПервичная структура – это полипептидная цепь
- 50. Вторичная структура белка-способ скручивания полипептидной цепи в
- 51. Слайд 51
- 52. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ(Вторичная структура – β-складчатые структуры)
- 53. Третичная структура белка – реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве
- 54. Образование водородных связей между карбонильнойамидной группами
- 55. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ(Третичная структура)
- 56. ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ(Третичная структура)
- 57. Четвертичная структура белка – тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями
- 58. РНК-полимераза
- 59. Многие белки растворимы:в воде щелочах кислотахНе растворимыв
- 60. Амфотерные электролиты:в щелочном растворе проявляют кислотные свойства
- 61. Денатурация белка:при действии на белоксильных кислот щелочей
- 62. Что же заставляет белки сворачиваться? Гидрофобные
- 63. Гидролиз белков:под действием кислотщелочей протеолитических ферментов протекает
- 64. Биуретовая реакция - обнаружение пептидной связи
- 65. Фиолетовое окрашивание
- 66. Ксантопротеиновая реакция - обнаружение ароматических колец Желтый
- 67. Сульфгидрильная реакция (реакция Фоля ) — обнаружение
- 68. Микробиологическая деструкция АК:декарбоксилирование (амины, фенолы, спирты –
- 69. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения пространственной структуры данного белка.
- 70. Скачать презентанцию
Аминокислоты — бифункциональные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и амино- группы.
Слайды и текст этой презентации
Слайд 2Аминокислоты — бифункциональные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные
и амино- группы.
Слайд 31. Различают α-, β- , γ- , δ- аминокислоты. Природные
аминокислоты - α-строения.
2. Аминокислоты различают по количеству амино- и карбоксильных
групп.3. Аминокислоты различают по природе радикала у α-углеродного атома
Классификация аминокислот
Слайд 4pH 1 Заряд +1
pH 7 Заряд 0
pH 13 Заряд -1
Цвиттерион
(нейтральный)
Анионная форма
Катионная форма
Кислотно-основные свойства аминокислот
Слайд 6Несуществующая
в природе форма
Биполярный ион
(цвиттер-ион),
внутренняя соль
ОСНОВНЫЙ
ЦЕНТР
КИСЛОТНЫЙ
ЦЕНТР
Слайд 10Аминоуксусная кислота (глицин)
- Аминопропионовая кислота
(аланин)
- Аминомасляная кислота
Аминокислоты,
образующиеся в живых организмах в процессе метаболизма белков.
Слайд 11Аспаргиновая кислота, моноаминодикарбоновая
кислота
Лизин,
диаминомонокарбоновая кислота
Встречается во всех
организмах в свободном виде и в составе белков.
Кроме того, выполняет
роль нейромедиатора в ЦНС.Это незаменимая аминокислота, необходима для роста, восстановления тканей, производства антител, гормонов, ферментов, альбуминов.
Слайд 12Трилон В - этилендиамминтетрауксусная кислота
Представляет собой белый кристаллический порошок или
кристаллы белого цвета, хорошо растворимые в воде и щелочах, очень малорастворимые
в спирте.в аналитической химии для определениямногих катионов и
Анионов:Ca, Mg, Cu, Со, Ni, Zn, Fe, Mo, Al,
Слайд 13Аминобензойные кислоты:
Антраниловая кислота
Производные антраниловой кислоты применяются в производстве красителей и синтетических душистых веществ.
Получение:
Слайд 16пара-аминосалициловая
кислота(ПАСК)
Кислота пара-аминосалициловая (ПАСК) в форме натриевой соли — туберкулостатическое средство
Слайд 17Аспарагин
Бетаиновая структура:
Благодаря наличию хирального центра, существует два энантиомера (S),
участвующих в построении белков, (R) и их смеси, вплоть до
смеси с равным количеством — рацемат.Аспарагин легко образует внутреннюю соль — бетаин.
(R )
(S)
Слайд 22глицин -Gly
α- аланин - Ala
валин - Val
лейцин - Leu
изолейцин -
ILe
Классификация аминокислот по степени полярности боковых цепей
НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ (
то есть не имеющие заряда и не имеющие групп, которые можно было бы ионизировать)
Слайд 23Неполярные ароматические, гидрокси- и серосодержащие аминокислоты
фенилаланин -Phe
метионин – Met
цистеин -
Cis
тирозин – Tir
серин - Ser
треонин - Thr
Слайд 25Полярные заряженные аминокислоты:
Аспарагиновая кислота -Asp
Глутаминовая кислота -Glu
Аминокислоты, содержащие вторую
карбоксильную группу, которая может ионизироваться и нести на себе отрицательный
заряд
Слайд 26Аргинин - Arg
Гистидин - His
Лизин -Lis
Основные аминокислоты, имеющие дополнительные амино-группы,
которые несут с собой в растворах положительный заряд
Слайд 34Белки – это высокомолекулярные органические соединения, представляющие собой биополимер, состоящий
из мономеров, которыми являются аминокислоты соединенные пептидной связью.
Слайд 35Функции белков:
каталитическая (ферменты)
строительная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной
ткани, эластин, муцины слизистых выделений)
гормональная(инсулин поджелудочной железы, гормон роста,
гастрит желудка)защитная (антитела, фибриноген крови)
транспортная (гемоглобин, миоглобин, альбумины сыворотки)
резервная (альбумин яйца, казеин молока, ферритин селезенки, глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы)
Слайд 36Содержание белков в органах и тканях:
в мышцах 18—23%
в мозгу
8—9%
сердце 16—18%
крови 7—8,5%
В растениях - от 5 до
20 % белковых веществ 
Слайд 37Источники белка для человека:
мясо животных (до 20%)
рыба (до 18%)
молоко (до
3%)
сыр (до 22,5%)
пшеничный хлеб (до 8%)
изделия из круп (10%)
Слайд 39Источник - АК – белок пищевых продуктов
Белок полноценный (содержит
все незаменимые - АК):
молочные, рыбные, мясные продукты
кальмар, крабы, яйца
соя,
горох, фасоль
Слайд 40 Условно заменимые АК
тирозин, цистеин
(для синтеза нужны незаменимые АК)
В молодом растущем организме скорость синтеза белков превышает скорость распада
при тяжелых заболеваниях или голодании - наоборот.
Слайд 41Время обновления белков:
до 10 дней - печени и слизистой оболочки
кишечника
до 180 дней - белки мышц (миозин), соединительной ткани (коллаген)
и мозга (миелин)несколько мин - инсулин
Скорость обновления белков выражается временем (Т) , необходимым для обмена половины всех молекул (Т=1/2) 3 недели. Общая скорость синтеза белков у человека достигает 500 г в день.
Слайд 42Состояние белкового обмена зависит:
от недостатка или отсутствия незаменимых аминокислот
активности патогенной
микрофлорой
Баланс азота -
разность между количеством поступающего с пищей
азота и количеством азота, выводимого в виде конечных продуктов обмена,
выраженными в одних и тех же единицах (г/сут).
положительный азотистый баланс
отрицательный азотистый баланс
нулевой азотистый баланс (азотистое равновесие)
Слайд 43Средняя суточная физиологическая потребность человека в белке составляет 60-100 г
в сутки
или 12-15% от общей калорийности пищи.
В пересчете на
1 кг массы тела потребность белка в сутки у взрослого человека в среднем равняется около 1 г,тогда как для детей, в зависимости от возраста, она колеблется от 1 до 4 г
Рекомендуемые нормы потребления для мужчин 73-120 г белка в сутки и 60-90 г для женщин,
в том числе белка животного происхождения
43-65 и 43-49 г, соответственно.
Слайд 44Классификация белков
1) по форме молекул:
фибриллярные или нитевидные (фиброин шелка)
глобулярные
или шаровидные (казеин)
2) по составу:
протеины (простые белки), состоящие
только из
остатков аминокислот;протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты, фосфорную кислоту, углеводы, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты
Слайд 45Протеины:
Альбумины - белок яйца
Глобулины - мышечные волокна, кровь, молоко, яйца,
семяна
Проламины - семяна злаков
Глютелины - семена пшеницы, риса, кукурузы
Протамины -
только в молоках рыб. Протеиноиды - состав шелка, волос, рогов, ногтей, копыт и сухожилий
Фосфопротеины - казеин (белок молока)
Слайд 46Протеиды (ядра протоплазмы клеток):
Лиnonpoтеиды — гидролизуются на белок и липиды
(хлорофилл и протоплазм)
Глюкопротеиды — гидролизуются на белки и углеводы
(слизистых выделениях животных) Хромопротеиды — гндролизуются на белки и красящие вещества (гемоглобин крови)
Нуклеопротеиды — гидролизуются на белки и нуклеиновые кислоты
Слайд 47Химические связи:
1) В первичной цепи
пептидные - (взаимодействие амино- и карбоксильной
групп)
2) Между участками первичной цепи
дисульфидные - (—S—S—)
солевые - (взаимодействие
амино- карбоксильной групп разных кислот)водородные связи
Слайд 48Образование дипептидов
(по принципу голова-хвост)
Аминокислота 1 (С-конец)
Аминокислота 2 (N-конец)
Дипептид
Слайд 49Структура белка
Первичная структура – это полипептидная цепь линейной формы из
последовательно соединенных пептидной связью (– CO – NH –) аминокислот.
– NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH – CH –
R1 R2 R3
Слайд 50Вторичная структура белка-
способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (водородные связи
между –NH-, > CO через 4 фрагмента АК остатков):
-
структура (правозакрученная спираль)-структура (складчатая форма)
Слайд 52ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ
(Вторичная структура – β-складчатые структуры)
Слайд 53Третичная структура белка – реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной
цепи в пространстве
Слайд 59Многие белки растворимы:
в воде
щелочах
кислотах
Не растворимы
в органических растворителях
В
растворах белки представляют собой высокомолекулярные коллоиды и обладают многими свойствами
коллоидных растворов.
Слайд 60Амфотерные электролиты:
в щелочном растворе проявляют кислотные свойства (за счет карбоксильной
группы)
в кислом растворе проявляют основные (за счет амино группы)
при пропускании
электрического тока через щелочной раствор белка его молекулы будут двигаться к аноду(+).при пропускании через кислый раствор к катоду(-)
при изоэлектрическая точке - количество положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка будет одинаковым
Слайд 61Денатурация белка:
при действии на белок
сильных кислот
щелочей
высоких температур
некоторых
других
воздействиях
нарушается структура белка, изменяются
его физико-химические свойства. В процессе приготовления куриных яиц происходит денатурация яичных белков
Слайд 62 Что же заставляет белки сворачиваться?
Гидрофобные взаимодействия. Существуют полярные
и неполярные аминокислоты. В водном окружении гидрофобные (неполярные) аминокислоты прячутся
внутрь спирали, образуя структуру с минимальной потенциальной энергией.Ионные взаимодействия. Заряженные разноименные остатки аминокислотные остатки притягиваются друг к другу, а разноименные – отталкиваюися. Наличие гидрофобных или заряженных участков в полипептидной цепи, определяет то, как белок свернется.
Ковалентные связи между остатками двух цистеинов (дисульфидные мостики), образующиеся а счет окисления аминокислоты цистеина.
Водородные связи. Участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы.
Слайд 63Гидролиз белков:
под действием кислот
щелочей
протеолитических ферментов
протекает ступенчато:
белок
альбумозы (пептоны) полипептнды дипептиды -аминокислоты
Слайд 67Сульфгидрильная реакция (реакция Фоля ) — обнаружение сульфгидрильных групп
Миллонова
реакция — обнаружение фенольных гидроксилов
(вишнево-красное окрашивание при действии нитрата
ртути в азотистой кислоте) 
Слайд 68Микробиологическая деструкция АК:
декарбоксилирование (амины, фенолы, спирты – яды: путресцеин, кадаверин,
фенилэтиламин, индолэтиламин, фенол, скатол, индол, п-крезол)
дезаминирование (кислоты, кетокислоты, оксикислоты)
сероводород, метилмеркаптан
Слайд 69 Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для
изучения пространственной структуры данного белка.
