Молекулярная биофизика

мышцах) содержит один гем и одну полипептидную цепь, включающую 153

остатка, которые распределены в основном по 8 а-спиральным участкам (А — Н). Гем, в центре которого расположен атом Fe, находится между спиралями Е и F.

орбиталям высокоспинового (расщепление Δ мало) и низко спинового (расщепление Δ

велико) состояний иона Fe2+ (II)

тексте) (по Д. Мецлеру, 1980)

двухатомной молекулы:
U — потенциальная энергия; г — межъядерное расстояние; I

— интенсивность поглощения; X — длина волны; 0-5 — колебательные подуровни ядерных состояний

р — вероятность переходов в единицу времени на основной уровень

с испусканием флуорисценции, qi—то же, без излучения; г — вероятность конверсии и триплетное состояние.
Молекула обладает системой триплетных T1, Т2,... и синглетных возбужденных уровней S 1, S2,..., Sn. При переходе на один из высших возбужденных синглетных уровней избыток энергии быстро (10-12 с) диссипирует; молекула попадает на низший возбужденный синглетный уровень S1, с которого и происходит переход (S1 → S0) или внутримолекулярная конверсия (S1 → Т1). Суммарная вероятность (P) дезактивации определяется суммой величину, qi, r:
Р = р + qi + r

метки, введенной в белок, либо собственной люминисценции триптофана белка от

температуры
Характеристика подвижности окружения метки
t=10-2-10-6 c
=10-1-10-2 c
*=10-8-10-9 c

II кобры (II) от температуры при рН 6,5 (по Е.

А. Пермякову, 1977)

поле (Н)

(спин 1/2); Б — три электрона (максимальное значение спина 3/2;

величина постоянного магнитного поля Н, которая плавно меняется при постоянной

частоте СВЧ-поля до достижения значений, соответствующих условию резонансного поглощения

– время спин-спинового взаимодействия
Для свободных радикалов: Т1 >> Т2

t=26°C) (по Г.И. Лихтенштейну, 1971):
h-1, h0, h+1—интенсивность компонентов, соответствующих M=

—1;0;+1; ΔH0—ширина центрального компонента

времени вращения метки, на которой наблюдается резонанс
Оценка подвижности белковых структур

в состав которых входят «резонирующие» протоны
Изучение некоторых видов внутримолекулярного движения в белках
Информация о химической структуре молекулы

СН3
по А.Керрингтону, Э. Мак-Лечлану, 1970

характеристиках движений в белке (средние величины смещений атомов в структуре

белка за
t=10-7-10-9 c)
Основан на резонансном поглощении -квантов тяжелым ядром атома
Эффект Мёссбауэра

уширения пропорционально скорости источника (v)

небольших сфер разного цвета: красные - кислород, белые - углерод,

синие - азот, желтые - сера. Атомы водорода очень слабо рассеивают рентгеновские лучи и на изображении их нет. Красные сферы по краям белковой молекулы - это кислородные атомы структурированной воды, прочно связанной с белковой глобулой.
2 - общий ход полипептидной цепи. Участки a-спирали выделены красным цветом, неструктурированные петли цепи - белым цветом.
3 - спиральные структуры в виде лент.
4 - атомы даны как сферы с радиусами Ван-дер-Ваальса.
Рассматривая рисунки 1-3, можно подумать, что полипептидная цепь уложена рыхло и потому обладает большой подвижностью. Но это не так: белковая глобула выглядит как плотная гроздь атомов, лишенных возможности свободного перемещения (4).