Обмен белков. Декарбоксилированние карбоновых кислот, обмен по амино-группе

белка (протеина) состоит большая часть наших клеток. Это основа жизне-деятельности

организма и его строи-тельный материал.

несколько карбоксильных групп. Карбоксильная группа  (сокращенно —COOH) - функциональная группа карбоновых кислот

- состоит из карбонильной группы и связанной с ней гидроксильной группы. По числу карбоксильных групп карбоновые кислоты делятся на одноосновные, двухосновные и т.д. Общая формула одноосновных карбоновых кислот R—COOH. Пример двухосновной кислоты - щавелевая кислота HOOC—COOH.

их солей.
Декарбоксилирование проводят путем нагревания в присутствии кислот или оснований.

При этом, как правило, происходит замещение карбоксильной группы на атом водорода.

в организме.

животных тканях, образующиеся продукты реакции – биогенные амины – оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических

функций человека и животных.
В животных тканях установлено  декарбоксилирование 
следующих аминокислот и их производных: тирозина, триптофана, 5-окситриптофана, валина, серина, гистидина, глу-таминовой и γ-оксиглутаминовой кислот, 3,4-диоксифенилаланина, цис-теина, аргинина, орнитина, S-аденозилметионина и α-аминомалоновой кислоты. Помимо этого, у микроорганизмов и растений открыто декарбоксилирование ряда других аминокислот.

соседству с α-углеродным_атомом. Продуктами реакции являются СО2 и биогенные амины:

в клетки, подвергаются катаболизму. Катаболизм большинства аминокислот начинается с отщепления

a-аминогруппы.
Аминокислоты теряют аминогруппу в результате двух типов реакций: трансаминирования (переаминирования) и дезаминирования – прямого для глутамата и непрямого – для остальных аминокислот.

на a-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая

аминокислота. Процесс протекает без промежуточного образования аммиака. Катализируют реакции ферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат – производное витамина В6. Ами­нотрансферазы обладают субстратной специфичностью. Наиболее распространенными фермен­тами являются аланинаминотрансфераза (АЛТ), которая катализирует реакцию переаминирования между аланином и a-кетоглутаратом, и аспартатаминотрансфераза (АСТ), которая катализирует реакцию переаминирования между аспартатом и a-кетоглутаратом. Активность АЛТ наиболее велика в ткани печени, а АСТ – в сердечной мышце. Поэтому повышение в крови активности АЛТ характерно для заболеваний печени, а повышение активности АСТ – для инфаркта миокарда. Иногда для диагностики используют коэффициент де Ритиса (отношение активности АСТ/ АЛТ). В норме он равен 1,33±0,42. Отношение менее 1,0 характерно для острого вирусного гепатита. При инфаркте миокарда коэффициент возрастает.

в результате чего образуется a-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула

аммиака.

Дезаминирование бывает окислительным и непрямым.

подобно глутамату. Аминогруппы таких аминокислот в результате переаминирования пе­реносятся на

a-кетоглутарат с образованием глутамата, который затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии по­лучил название непрямого дезаминирования. Оно протекает при участии 2 ферментов: ами­нотрансфераз и глутаматдегидрогеназы.

Обмен по амино- группе

начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в

ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. Переаминирование – это заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам