С пектр белков и ферментов ротовой жидкости

1857

Слюну получают из выводных протоков слюнных желез. Протоковая слюна отдельных

слюнных желез отличается по физико-химическим свойствам. Ротовая жидкость кроме слюны, выделяемой большими и малыми слюнными железами, содержит ряд других компонентов: слюнные тельца – видоизмененные клетки (эпителиальные, нейтрофилы, лимфоциты), слизь носоглотки, микроорганизмы и остатки пищи. В 1 мм3 ротовой жидкости содержится около 2000-4000 лейкоцитов и около 40000 живых микроорганизмов. Обычно термин “слюна” распространяется на ротовую жидкость и смешанную слюну.

белки (альбумины, глобулины, муцин, иммуноглобулины, ферменты), липиды (холестерол и его

эфиры, свободные жир- ные кислоты, глицеролипиды), углеводы (моно- и дисахариды, свободные гликозаминогликаны), небелковые азотсодержащие вещества, витамины, циклические нуклеотиды и другие соединения.

Концентрация белка в слюне околоушной железы выше, чем в подчелюстной.

Слюна содержит те же белковые фракции, что и сыворотка крови, – альбумины, α-, β-, γ-глобулины. Однако среди них значительно меньше альбуминов и в 4 раза больше β-глобулинов. Альбумины в слюне составляют до 10% от суммарного содержания белка. Специфические белки слюны стабилизируют минеральные вещества и способствуют их поступлению в эмаль. Белки слюны участвуют в образовании слюнной пелликулы на поверхности эмали, осуществляют ее защиту, агглютинацию бактерий и играют важную роль в предупреждении кариеса.

сложным белком – муцином. Муцин относится к защитным белкам, стабилизирует

минеральные вещества слюны, поддерживая ее мицеллярный состав, и образует защитную пленку на эмали зубов – пелликулу. Полагают, что ионные связи, возникающие между кальцием и белками, препятствуют осаждению солей кальция. В присутствии муцина ионы Са2+ и НРО4 2- не способны образовывать пересыщенные растворы (Леонтьев В.К., 1991). Благодаря наличию углеводного компонента муцин придает слюне густой слизистый характер. На долю углеводного компонента в составе муцина приходится 60%, белковая часть составляет 40%. Различают сиало- и сульфомуцины, отрицательный заряд которых обусловлен наличием дикарбоновых, сиаловых кислот и сульфата. Олигосахариды муцина образуют о-гликозидные связи с гидроксильными группами серина и треонина в полипептидной цепи. Удаление сиаловых кислот существенно снижает вязкость растворов муцина. Отрицательный заряд сиаломуцинов обеспечивает их адсорбцию гидроксиапатитами поверхности эмали зубов.

Слюна богата секреторным Ig A (sIg A), основным источником которого

являются околоушные железы. sIg A образуется при взаимодействии плазматических клеток, синтези- рующих Ig A, и секреторного компонента, синтез которого осуществляют эпителиальные клетки протоков слюнных желез. Секреторный Ig A име- ет более высокую молекулярную массу по сравнению с сывороточным Ig A (390000 Да и 150000 Да соответственно). Он защищает слизистые по- кровы и предотвращает проникновение микроорганизмов в ткани. Ан- тиадгезивные свойства sIg A обусловливают его антибактериальные и антиаллергенные свойства (Хаитов Р.М., Пинегин Б.В., 2000). sIgA пре- пятствует адгезии аллергенов, микроорганизмов и их токсинов на по- верхности эпителия слизистых оболочек, что блокирует их проникнове- ние во внутреннюю среду организма.

ферментов слюны включает амилазу, лизоцим, гликолитические фер- менты, гиалуронидазу, ферменты

цикла трикарбоновых кислот, фермен- ты тканевого дыхания, щелочную и кислую фосфатазы, аргиназу, липа- зу, ферменты антиоксидантного действия и др

слюны пред- ставляет собой металлофермент, имеющий четвертичную структуру. Фермент гидролизует

1,4 – гликозидные связи в молекулах крахмала и гликогена, в результате чего образуются олигосахариды, мальтоза и мальтотриозы. Коферментом α – амилазы является Са2+, который ста- билизурует её вторичную и третичную структуры. Удаление кальция по- чти лишает фермент каталитической активности. Значительное влияние на активность α – амилазы оказывает присутствие хлорид – иона. Сl - рассматривается как естественный активатор фермента. α – Амилаза слюны обладает также антибактериальной активностью, так как способ- на расщеплять полисахариды мембран некоторых бактерий. Околоуш- ные железы синтезируют 70% фермента.

между остатками N-ацетилмурамовой кислоты и 2-ацетамино-2-дезокси-D-глюкозы глюкозаминогликанов и протеоглика- нов.

Он является основным белком, состоящим из 129 аминокислотных остатков. Молекулярная масса лизоцима равна в среднем 15000 Да.Расщепляя плазматическую мембрану бактериальной стенки, ли- зоцим защищает слизистую оболочку полости рта от патогенных бакте- рий. Источником лизоцима являются околоушные и поднижнечелюстные слюнные железы. Содержание фермента в секрете подчелюстных желез выше, чем в околоушных. В смешанной слюне лизоцима содержится больше, чем в других жидкостях человека

антибактериального действия. Ферменты 12 окисляют субстраты, используя перекись водорода в

качестве окислите- ля. Пероксидаза слюны имеет несколько изоформ. По химическим и им- мунологическим свойствам фермент похож на пероксидазу, выделенную из молока, поэтому называется лактопероксидазой. Слюна отличается высокой активностью пероксидазы.
Аргиназа [КФ.3.5.3.1.] – фермент, гидролизующий L-аргинин. В слюне обнаружены также липаза, нейраминидаза, альдолаза, лактатдегидрогеназа, рибонуклеаза, холинэстераза, аденозинтрифос- фотаза, глюкуронидаза, карбоангидраза и другие ферменты.
Таким образом, слюна отличается богатым набором ферментов с широким спектром действия.