Строение и функции белков

связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем

какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явление жизни».
Ф. Энгельс

г. Ижевска
Миниахметова Г.Д.

(азот) – 15-17% (≈ 16%);
Н (водород) – 6-8%;
S (сера)–

0-2%.
Азот - это постоянный компонент белков и по его количеству можно определить содержание белка в тканях.

Содержание белков в органах человека составляет в среднем 18-20% сырой массы ткани.
В пересчете на сухой остаток - мышцы – до 80%, сердце – 60%, печень – 72%, легкие , селезенка – 82 – 84%.

из около 170 известных.
Как из 33 букв алфавита мы

можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

счет поступления белков пищи.
К заменимым аминокислотам относятся аланин, аспарагин, аспарагиновая

кислота, глицин, глютамин, глютаминовая кислота,тирозин, цистеин, цистин и др.

Незаменимые

Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н.
Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.

Не могут быть синтезированы в организме.

незаменимых аминокислот

БЕЛКИ

Простые Сложные
(протеины) (протеиды)
только из аминокислот белок +
небелковая часть
альбумины, глобулины гемоглобин,
нуклеопротеид

кислоты)
Липопротеиды (аминокислоты+липиды)
Хромопротеиды (аминокислоты + окрашенными простетические группы различной

химической природы)

Металлопротеиды (аминокислоты+ металлы)

Сложные белки

белки.
Образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей.
Например кератин

и коллаген.

Мембранные белки —
выполняют функцию рецепторов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ.

Глобулярные белки.
Например, глобулярный белок, триозофосфатизомераза.

(каталитических, транспортных и т.д.) вследствие изменения структуры белковой молекулы.
Денатурацию

вызывают:
физические факторы (высокая температура, ионизирующее излучение),
химические факторы (концентрированные кислоты, щелочи, реакционно-активные соединения, тяжелые металлы ).

активность.
Необратимая
происходит необратимое нарушение первичной структуры белка

полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные, а следовательно очень прочные

связей между группами N-H и С=О.
Одна из моделей вторичной

структуры - a-спираль.

стабилизируется в пространстве благодаря образованию дисульфидных и большого количества водородных

связей между аминокислотами полипептидной цепи оси спирали.

Например – кератин.

Β - спираль

β – спираль (складчатая)– две параллельные полипептидные цепи, соединены между собой с помощью водородных связей,перпендикулярно цепям.

Подобную структуру имеют фибриллярные белки (коллаген, фиброин (белок шелка)).

заряженные ионогенные группы (ионные связи);
2. водородные связи между полярными (гидрофильными)

R-группами;
3. гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-
группами;
4. дисульфидные (ковалентные) связи между радикалами двух молекул цистеина. Они повышают стабильность третичной структуры, но в ряде белков они могут вообще отсутствовать.

комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.
В стабилизации четвертичной

структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

участвуют в большинстве жизненных процессов клетки.
Белки осуществляют обмен веществ

и энергетические превращения.
Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.

клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток.

Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Микротрубочки из эндотелиальных клеток крупного рогатого скота

тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также

гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость (белки-каналы и белки-переносчики).
Белки-каналы содержат внутренние, заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану.
Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ.

2 — липидный бислой;
3 — интегральный белок;
4 —

«головки» фосфолипидов;
5 — периферический белок;
6 — холестерин;
7 — жирнокислотные «хвосты» фосфолипидов.

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков.
Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с молекулами ферментов.

ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных

тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоев кожи (дермы);
кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса.

он мог выйти из организма.
Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами

может обеспечивать их детоксикацию.
Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так

и на атаку патогенов.
Иммуноглобулины нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.
Антитела, входящие в состав иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения.
Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами .

белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами

и разными организмами.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.
Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию.

встраиваться в клеточную мембрану.
Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал,

которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы.
При воздействии сигнала на определённый участок молекулы белок-рецептор происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.

химических реакций.
Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то

есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций.
Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК.
Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как, например, пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных

оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию.

в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например,

амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).

наружной мембраной клетки, придавая ей упругость и прочность.
Пучки микрофиламентов

образуются на переднем конце движущейся амебы, именно они выпячивают ложноножку (псевдоподию).

По ним движутся органеллы от одного участка клетки к другому

(другие белки прикрепляют органеллы к наружной стороне «трубы» и обеспечивают движение).
Во время митоза они обеспечивают расхождение хромосом к полюсам клетки.

17,6 кДж.
Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до

конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

животного происхождения, способные угнетать физиологические функции, что приводит к заболеванию

или гибели животных и человека. По химической природе все токсины— белки или полипептиды.

аминокислот. 4. Соединение, сочетающее в себе признаки кислот и оснований. 5. Пространственная

конфигурация представляющая третичную структуру белка. 6. Высокомолекулярные органические непериодические полимеры, состоящие из аминокислот. 7. Химические связи, соединяющие аминокислоты в первичной структуре белка. 8. Форма, образующая вторичную структуру белковой молекулы. 9.Транспортный белок, для которого характерна четвертичная структура. 10.Двигательный белок. 11. Белки, являющиеся биокатализаторами. 12. Белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки от чужих.

∞
УРОВНИ:
1-ичная

пептидная (послед-ть А/К)
2- ая Н - связи
3-ая гидрофобные
Н – связи
-S-S- связи

4-ая
Hb

11

1!

1
Функции:
1.Каталитическая (ферменты)
2. Защитная (иммуноглобулин)
3. Сигнальная(родопсин)
4. Транспортная (гемоглобин)
5.Структурная( коллаген, кератин)
6. Двигательная (актин, миозин)
7. Е (1гр.- 17,6 кДж)
8. Регуляторная (инсулин,гистоны)
9.Запасающая ( казеин)

ренатурация

необратимая

примеров белков, выполняющих различные функции.