Ферменты

Что это?
Ферменты, или энзимы- это органические катализаторы

белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов
Известно более 2000

И.П.Павлов.

«Фермены - возбудители жизни». И.П.Павлов. «Фермены - возбудители жизни». И.П.Павлов.

1849- 1936

Ферменты
Простые
(протеины)
.
Сложные
(протеиды)

организма
Углеводы (пищи) - простые сахара - углеводы организма
Жиры

(пищи) - жирные кислоты, глицерин - жиры организма

друг к другу «как ключ к замку»

37º)
Среды раствора (от рН) Пепсин

(рН – от 1,5 до 2,5 –кислая среда)
Трипсин кишечного сока(рН = 8-9 –щелочная среда)
Амилаза ( рН = 7 –нейтральная среда)

фермента в живых и мертвых тканях растений и животных.
Обосновать

значение фермента каталазы в клетках растений и животных.

исследование « Фермент - каталаза»

пронумеруйте их
2 – сырая печень
3 – вареная печень
4 – сырой

картофель

5 – вареный картофель

Практическая часть:

Результаты исследования

рождении. Этот ограниченный запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее

вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается.
Для людей основным источником «дополнительных» ферментов  является пища. Она должна содержать их «определенный набор». Если ферменты присутствуют в еде, то они сами осуществляют значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу, прошедшую термическую обработку, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.

установлена А. Гэрродом в 1910-е гг. Гэррод назвал заболевания, связанные

с дефектами ферментов, «врожденными ошибками метаболизма».
Если происходит мутация в гене, кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтез темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.

Медицинское значение

Оглавление

у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма.

Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов

иммунной системе их распознать. Удалить эту оболочку могут только ферменты,

разоблачая, таким образом, злокачественные клетки. Вот почему онкологическим больным в их диете ограничивают мясо или исключают его вовсе: этим самым сберегают ферменты, уходящие на расщепление мяса, дают им возможность участвовать в разоблачении раковых клеток

Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей.

потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин.
Определение

активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

ферментами и катализаторами неорганической природы?
2. Что понимают под селективностью ферментов?

Какую роль в селективности играют пространственные факторы?
3. Гидролиз сахарозы катализирует как соляная кислота, так и фермент сахараза. В каком случае реакция протекает с большей скоростью?
4. Какие факторы влияют на каталитическую активность ферментов? Почему большинство биохимических реакций невозможны при температурах выше 50 °С?

Контрольные вопросы

протекающих в организме, б) природные катализаторы белковой природы, ускоряющие биохимические

процессы,
в)биологически активные вещества, которые вырабатываются железами внутренней секреции и регулируют деятельность органов и тканей живого организма,
г)биологически активные вещества, угнетающие жизнедеятельность болезнетворных микроорганизмов.
2. Соотнесите:
природа катализатора: 1) органический, 2) неорганический;
характерное свойство: а)высокая селективность,
б)небольшая относительная молекулярная масса, в) белковая природа, г) высокая эффективность.
3. Активность фермента зависит от:
а) температуры, б) кислотности среды, в) присутствия кофермента,
г) все предыдущие ответы верны.

А> Б; А

кислоты, при 100°; Б. Скорость гидролиза крахмала в присутствии амилазы, при 37°. (А < Б) 2.  А. Каталитическая активность каталазы в реакции разложения Н2О2 ; Б. Каталитическая активность железа в реакции разложения Н2О2. (А > Б) 3.  А. Температурный оптимум для ферментов.  Б. Температурный оптимум для неорганических катализаторов. (А < Б)