Презентация по теме"Белки"

остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.
2) Каталитическая

– все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.

образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе

(пример: миоглобин, сывороточный альбумин).
4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример:
актин, миозин).

белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ).
6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются

белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят
мукопротеиды.

образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин).
8)

Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.
9) Рецепторная – многие белки
участвуют в процесса избирательного
узнавания(рецепторы).

белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают

α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми.
К ним относятся:
валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.

чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи

заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.

чередования α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH

и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α- спираль.

главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных

и ионных взаимодействий.

образованные за счет взаимодействия разных
полипептидных цепей

белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу.

Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка

– это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.

Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина

при варке яиц.

кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из

которых он был составлен.

при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию

дают все соединения, содержащие пептидную связь.

азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие,

затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).

для вузов./ Под ред. Петрова А.А. – М.: Высшая школа,1981.
7.

Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы. – М.: ООO «Издательство Новая Волна», 2002.
8. Оганесян Э.Т. Руководство по
химии поступающим в вузы. Справочное пособие. М.: Высшая школа,1991.
9. Иванова Р.Г., Осокина Г.Н. Изучение химии в 9-10 классах. Книга для учителя. – М.:
Просвещение, 1983.