Ферменты

высокой скоростью различных химических реакций
Слово ≪фермент≫ происходит от слова ≪fermentatio≫

- брожение, а энзим – от ≪enzyme≫, что означает закваска в дрожжах. Наука, изучающая ферменты, называется энзимологией.

КИРХГОФ
Константин Сигизмундович
(1764 –1833)
русский химик

1814г.- показано, что солод ячменя вызывает брожение крахмала

Джеймс Бэчеллер Самнер
(1887–1955)
американский химик

1926- очищен и выделен фермент уреаза

called the active site, which is the site of substrate

binding and catalysis. It is in a cleft, crevice, or cavity in the enzyme molecule.

Активный
центр

Субстрат

Фермент

Е – фермент
S – субстрат – вещество, которое подвергается преобразованию под действием фермента
Р – продукт реакции – вещество, образовавшееся в результате ферментативной реакции

Трехмерная модель структуры фермента

в в присоединении и превращении субстрата.
Это трехмерная структура(впадина, щель,

карман), выстланная остатками аминокислот, сближенными друг с другом во время формирования третичной структуры белка-фермента.
Наиболее часто в состав активных центров ферментов входят функциональные группы таких аминокислот:
ОН – группы серина, треонина, тирозина;
SН – группы цистеина;
NН – группа гистидина;
СООН – группы глутамата и аспартата;
NН2 – группы аргинина и лизина.

Участок связывания (контактный, якорный, адсорбционный) представлен радикалами аминокислот, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата.
Каталитический участок образован радикалами аминокислотных остатков, функциональные группы которых обеспечивают химическое превращение субстрата.

ориентации субстрата относительно активного центра фермента; II - образование фермент-субстратного

комплекса (ES) в результате индуцированного соответствия; III - деформация субстрата и образование нестабильного комплекса фермент-продукт (ЕР); IV- распад комплекса (ЕР) с высвобождением продуктов реакции из активного центра фермента и освобождением фермента.

вещества в активированное (переходное) состояние, из которого превращается в продукты

реакции уже самопроизвольно

Причины снижения энергии активации:
-в активном центре повышается вероятность контакта реагирующих веществ,
-эффект ориентации субстрата (ов) в активном центре,
-растяжение (деформации) субстрата - феномен "дыбы", ослабление связей.

субстрата
РОЛЬ КОФАКТОРА :
1) Способствует формированию третичной структуры белка,

обеспечивает комплементарность между ферментом и субстратом;
2) принимает непосредственное участие в реакции в качестве косубстрата.

сложными. Сложные ферменты помимо белковой части (апофермента) содержат небелковый компонент

(кофактор), включенный в активный центр и участвующий в катализе. Кофакторами могут быть либо неорганические ионы (например,ионы металлов), либо органические молекулы. У ряда ферментов органические кофакторы присоединены к апоферменту непрочно и могут быть отделены от него. Такие непрочно присоединяемые кофакторы называются коферментами. Примерами коферментов являются НАД, НАДФ, коэнзим А и др.
В других случаях органический кофактор прочно связан с молекулой апофермента и не может быть от него отделен. Такие кофакторы получили название простетическая группа. Примерами простетических групп могут служить ФМН, ФАД, гем-содержащие кофакторы и др.

энергетически возможные реакции
ускоряют наступление равновесия в обратимых реакциях, но не

сдвигают его
не меняют направление реакции

ОТЛИЧИЯ
ферментов от неорганических катализаторов:
ферменты- белки, поэтому катализируемые ими реакции протекают в более мягких условиях: температуре 37 °С, постоянном атмосферном давлении и физиологическом значении рН
скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами
скорость ферментативной реакции может регулироваться
ферменты обладают высокой специфичностью

группу близких по структуре субстратов, осуществляя определенный тип химического превращения

субстрата.

Эмиль Фишер

Механизм действия ферментов. Теория ключа и замка

водорода с одного субстрата на другой)
подкласс Дегидрогеназы: катализируют реакции

дегидрирования (отщепления водорода)

подкласс Оксидазы: акцептором электрона служит молекулярный кислород


подкласс Оксигеназы: атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату
рабочее - субстрат-подкласс оксидоредуктаз

к другому
Подразделяют в зависимости от переносимой группы: аминотрансферазы, ацилтрансферазы,

метилтрансферазы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфотрансферазы).
Название этих ферментов составляют по формуле
"донор: ацептор-экспортируемая группа-трансфераза".

молекулы воды по месту разрыва).
В зависимости от расщепляемой связи

подразделяют на эстеразы, фосфатазы, пептидазы и др.
Наименование ферментов составляют по формуле "субстрат-гидролаза" или прямым присоединением к названию субстрата суффикса "аза", например протеаза, липаза, фосфолипаза, рибонуклеаза

(при этом могут отщепляться СО2, Н2О, NH2,SН2 и др.) или

присоединяющие молекулу по двойной связи.

Наименование ферментов составляют по формуле
"субстрат-отщепляемая или присоединяемая группировка".

класса применяют термин «изомеразы»

с образованием ковалентной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной

связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений

глюканогидролаза)
4. Номерная (напр. 3.2.1.1)
Номенклатура ферментов

среды и полном насыщении фермента субстратом скорость катализируемой реакции пропорциональна

концентрации фермента.

Стандартная международная единица (Е или U): за единицу активности любого фермента принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин).

СИ: в каталах (кат, kat): 1 кат -каталитическая активность, способная осуществлять реакцию со скоростью, равной 1 молю в 1 с (1 моль/с).
1 U фермента соответствует 16,67 нкат.