Слайд 2Органические соединения, в молекулах которых содержатся карбоксильная группа СООН
и аминогруппа NH2, связанные углеводородным радикалом R
Слайд 3Аминокислоты – производные карбоновых кислот, которые можно рассматривать как продукты
замещения одного или более атомов водорода в их радикалах на
одну или более аминогрупп
Слайд 4Аминокислоты – гетерофункциональные(бифункциональные) соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы:
аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу –COOH, связанные с углеводородным
радикалом
Слайд 5Общая формула
NH2 – CH – COOH
|
R
СnH2nO2N
Слайд 6Классификация
По взаимному расположению функциональных групп:
α
С – С- С – С – СООН
| β α
NH2 С – С- С – С – СООН
| NH2
γ β α
С – С- С – С – СООН
|
NH2
С- С – С – СООН
| 5 4 3 2 1 NH2 С – С- С – С – СООН
| NH2
5 4 3 2 1
С – С- С – С – СООН
|
NH2
Слайд 8По количеству функциональных групп :
-моноаминомонокарбоновые
-диаминомонокарбоновые
С-С-С-С-С
–СООН
׀
׀
NH2 NH2
лизин
Слайд 9изомерия
изомерия углеродного скелета
изомерия положения NH2
оптическая изомерия:
Слайд 10 Аминокислоты
Природные
Синтетические
(в живых организмах)
(синтезированы)
протеиногенные
всего около 20 незаменимые
(около половины из)
поступают с пищей
не синтезируются в организме
Слайд 11Физические свойства:
Б/ц кристаллические вещества, температура плавления > 2000, растворимы, сладкие,
горькие, безвкусные (от состава радикала)
Слайд 12Химические свойства
Аминокислоты – амфотерые соедиения
1) Как кислоты
а) с основаниями
NH2-CH-COOH +
NaOH → NH2-CH-COONa + H2O
| |
R R
натриевая соль
аминокислоты
Слайд 13б) со спиртами
NH2-CH-COOH+С2Н5ОН → NH2-CH-COOС2Н5 + H2O
|
|
R R
этиловый эфир
аминокислоты
Слайд 142) Как основания
а) с кислотами
NH2 – CH – COOH +HCl
→ [ NH3 – CH
– COOH]+Сl-
| |
R R
хлороводородная соль
аминокислоты
Слайд 15 3) Растворимость в воде
N+H3 – CH –
COOH N+H3 – CH – COO
-
| |
R R
биполярный ион
Слайд 164) Специфическое - взаимодействие между собой
(Реакция поликонденсации)
NH2–CH2–COOH + NH2–CH2–COOH
→ NH2–CH2–CO-NH–CH2–COOH+Н2О
пептидная связь
полипептид
║
|
-C – N –
пептидная связь(-СО-NH-)
Слайд 18Вывод:
α-аминокислоты – элементарные частицы природных полимеров- белков
Аминокислота1+ Аминокислота2=дипепидид
Аминокислота1+Аминокислота2+Аминокислота3=трипептид…
Слайд 19лабораторный
уксусная кислота →хлоруксусная кислота→аминоуксусная кислота
СН3-СООН + Сl2 → СН2-СООН
|
Cl
СН2-СООН + NH3 → СН2-СООН +HCI
| |
Сl NH2
способы получения
гидролиз белков
промышленный:
Слайд 201806г. Луи Воклен и Пьер Робике
Сок спаржи
выделили белое кристаллическое вещество – аспарагин (первая аминокислота, выделенная химиками
из природных объектов)
1848г. Рафаэль Пириа
Гидролиз аспарагина аспарагиновая кислота
НО-С-СН2-СН-СООН
║ |
О NH2
Слайд 21В живых организмах:
Природные аминокислоты (около 150)
Протеиногенные аминокислоты (около 20) в
белках
Незаменимые:
валин, лейцин, лизин, треонин, цистеин и др.
Антибиотики (пенициллин)
Полиамидные смолы
(капрон, нейлон)
*Добавка к корму
Слайд 221909г. К. Икеда
Сушеные водоросли – усиливают аромат и вкус
пищи – пищевые добавки.
Е 621, Е 620, Е 622-625
Назвать кислоту,
записать уравнения реакций взаимодействия данной аминокислоты с кислотой, основанием, спиртом
СН3 – СН - СООН
|
NH2
NH2 – С2Н4 - СООН
(аланин)
Слайд 23 Белки
Жизнь – это форма существования
белковых тел
Белок – это мышцы, соединительные ткани
(сухожилия, связки, хрящи).
Белковые молекулы включены в состав костной ткани.
Из особых форм белка сотканы волосы, ногти, зубы, кожный покров.
Из белковых молекул образуются отдельные очень важные гормоны, от которых зависит здоровье.
Большинство ферментов также включают белковые фрагменты, а от ферментов зависит качество и интенсивность происходящих в организме физиологических и биохимических процессов.
Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.
Слайд 24Белки – это высокомолекулярные органические соединения,представляющиесобой биополимер, состоящий из мономе ров,которыми являются аминокислоты соединенные пептидной связью
белков входят:
Гемоглобин - С3032H4816O872N780S8Fe4
Mr белка яйца = 36 000,
Mr белка мышц = 1 500 000.
железо
другие элементы
фосфор
сера
азот
кислород
водород
углерод
Слайд 26Основными структурными компонентами белков являются аминокислоты.
Слайд 27Строение белков
В начале 20 века Э.Фишер в
результате гидролиза белковых
молекул
получил смесь аминокислот и выдвинул
полипептидную теорию.
H2N – CH – COОН + Н – N – CH - COOH →
│ │ │
CH3 H CH3
аланин аланин
H2N – CH – C – N – CH – COOH + Н2О
│ ║ | │
CH3 О Н CH3 дипептид
Слайд 28БЕЛКИ - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, структурным компонентом которых
являются α-аминокислоты, связанные пептидными связями.
В состав белков входит 20 различных
аминокислот.
Кроме понятия «белок», в химии встречается термины «ПЕПТИД» и «ПОЛИПЕПТИД».
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
БЕЛКОВ
■ Первичная структура - последовательность
чередования аминокислотных
остатков
( связи пептидные )
( линейная цепь)
Слайд 30■ Вторичная структура – форма полипептидной цепи
в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества
водородных связей)
(спираль)
Слайд 31Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве
закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков –
S–S-связи (бисульфидные связи)
(клубок)
Слайд 32Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют
комплекс.
(Несколько цепей)
Слайд 34 ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
► Строительная – белки участвуют в
образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены
кровеносные сосуды, сухожилия, волосы
► Каталитическая – все клеточные катализаторы –
белки (активные центры фермента).
► Двигательная – сократительные белки вызывают
всякое движение.
► Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
► Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
► Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.
► Рецепторная – реакция на внешний раздражитель.
Слайд 35Химические свойства белков
1. Гидролиз белков
Гидролиз белков
сводится к расщеплению полипептидных связей:
Слайд 36 2. Денатурация белков
Денатурация – нарушение природной
структуры белка под действием нагревания и химических реагентов.
а) высокая или низкая температура
б) механическое воздействие;
в) облучение;
г) яды;
д) действие спирта;
б) действие солей тяжелых металлов (Pb, Hg и др.)
Слайд 37 3. Цветные качественные реакции белков
а) Биуретовая
реакция (Cu(OH)2);
б) ксантопротеиновая реакция (HNO3 конц.);
в)
взаимодействие белка с ацетатом свинца
при нагревании.
г) горение белка
Слайд 39Значение белков
Отдельные белки находят применение в народном хозяйстве, например белки
шерсти, шелка, кожи и рогов животных.
Выяснение структуры белков, их многообразных
функций в организме позволяет понять механизм наследственности, что в свою очередь, имеет большое значение для выведения высокопродуктивных пород животных и сортов растений.
Изучение белков важно и для выяснения природы заболеваний, наблюдаемых у человека и животных