АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

которых амино- и карбоксильная группы связаны с одним и тем

же атомом углерода.
H2N–СН–СООН

R
В зависимости от строения углеводородного радикала природные аминокислоты разделяют на алифатические, ароматические и гетероциклические. Аминокислоты могут быть неполярными (гидрофобными), полярными незаряженными и полярными заряженными.
Обычно используются тривиальные названия -аминокислот, которые связаны с источниками их выделения или свойствами.
Серин входит в состав фиброина шёлка (лат. serieus – шелковистый); тирозин впервые выделен из сыра (греч. tyros - сыр); глутамин – из злаковой клейковины (лат. gluten – клей); аспарагиновая кислота – из ростков спаржи (лат. asparagus – спаржа); глицин – первая аминокислота, обнаруженная в природном материале названа так за сладкий вкус (греч. glycos – сладкий) и т.д.

радикала

заменимых -аминокислот происходит в организме.
Незаменимые -аминокислоты: валин, лейцин, лизин, метионин,

треонин, изолейцин.
Заменимые -аминокислоты: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аргинин, гистидин, аспарагин, глутамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты
Некоторые аминокислоты можно отнести к условно заменимым.
Например, тирозин может синтезироваться в организме из незаменимой кислоты фенилаланина.
В качестве исходных веществ при биосинтезе аминокислот могут выступать другие аминокислоты, а также вещества, относящиеся к другим классам органических соединений (например, кетокислоты)
Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты.
Анализ аминокислотного состава различных белков показывает, что на долю дикарбоновых кислот и их амидов в большинстве белков приходится 25-27 % всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50 % всех аминокислот белков. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин приходится не более 1,5 – 3,5 %.

Заменимые и незаменимые -аминокислоты

этих кислот несимметричны. Следо-
вательно, -аминокислоты существуют в виде двух энантиомеров.

В состав природных белков входят только L-изомеры -аминокислот.
Относительная конфигурация не определяет направление вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Чуть больше половины L--аминокислот являются правовращающими (аланин, изолейцин, глутаминовая кислота, лизин и др.); немного меньше левовращающих кислот (фенилаланин, триптофан, лейцин и др.)

Относительные конфигурации -аминокислот

аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот.
Для

некоторых аминокислот наблюдается связь между их конфигурацией и вкусом, например L-Tрп, L-Фен, L-Tир, L-Лей имеют горький вкус, а их D-энантиомеры сладкие. Сладкий вкус глицина известен давно. L-изомер треонина одним людям кажется сладким, другим – горьким. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты - глутамат натрия - один из важнейших носителей вкусовых качеств, применяемых в пищевой промышленности. Интересно заметить, что производное дипептида из аспарагиновой кислоты и фенилаланина обнаруживает интенсивно сладкий вкус. 
Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире. Это, так же как и высокая температура плавления, указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам).
Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества с очень высокой температурой правления (более 230 °С). Это связано с тем, что молекулы существуют в виде диполярных ионов.

виде внутренних солей – цвиттер-ионов или биполярных ионов.





В кислой среде

молекулы аминокислот - катионы. При пропускании электрического тока через такой раствор катионы аминокислот движутся к катоду и там восстанавливаются.
В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. При пропускании электрического тока через такой раствор анионы аминокислот движутся к аноду и там окисляются.
Значение рН, при котором практически все молекулы аминокислоты представляют собой биполярный ион называется изоэлектрической точкой (рI). При этом значении рН раствор аминокислоты не проводит электрический ток.

Кислотно-основные свойства -аминокислот

же химические реакции и давать те же производные, что и

другие карбоновые кислоты.






Одна из важнейших реакций в организме – декарбоксилирование аминокислот. При отщеплении СО2 под действием особых ферментов - декарбоксилаз -аминокислоты превращаются в амины:



Реакции по углеводородному радикалу: окисление, а точнее гидроксилирование фенилаланина:

Химические свойства -аминокислот

могут реагировать с кислотами, ангидридами и хлорангидридами кислот, азотистой кислотой.









При

нагревании -аминокислот происходит реакция межмолекулярной дегидриратации с участием как амино-, так и карбоксильной группы. В результате образуется циклический дикетопиперазин.

трансаминирования

с другом. Возникающая при этом связь –СО–NН– называется пептидной связью,

по химической природе является амидной.
Продукт взаимодействия аминокислот – пептид. Если в реакцию вступили 2 аминокислоты, получается дипептид; 3 аминокислоты – трипептид и т.д. Пептиды молекулярной массой более 10 000 – полипептиды, или белки.
Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец).
Называют пептид, последовательно перечисляя, начиная с N-конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания строения пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной.

и фибриллярные);
– по молекулярной массе (низко- и высокомолекулярные);
– по составу

или химическому строению (простые и сложные);
– по выполняемым функциям;
– по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические);
– по локализации в организме (белки крови, печени и др.);
– по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
– по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с периодом полупревращения менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, период полупревращения которых исчисляют неделями и месяцами);
– по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

альбумины; еще одна функция – транспорт жирных кислот.
Глобулины. -Глобулины

содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. -Глобулины выполняют защитную функцию.
Протамины – низкомолекулярные белки, обладающие выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК.
Гистоны также являются небольшими белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин (20-30%). Гистоны играют важную роль в регуляции экспрессии генов.
Проламины - белки растительного происхождения, содержатся в основном в семенах злаков. Все белки этой группы при гидролизе дают значительное количество пролина. Проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина. Наиболее изучены оризенин (из риса), глютенин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), и др.
Глютелины - простые белки, содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений. Для глютелинов характерно сравнительно высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина. Глютелины – запасные белки.

Классификация простых белков

в полипептидной цепи. Её определяют, последовательно отщепляя аминокислоты от белка

путём гидролиза.

полипептидной цепи в  – спиральную или  – складчатую

конформациию. Витки спирали или складки удерживаются, в основном, с помощью внутримолекулярный связей, возникающих между атомом водорода (в составе –NН- или –СООН-групп) одного витка спирали или складки и электроотрица-тельным атомом (кислорода или азота) соседнего витка или складки.

спирали или складчатой структуры в определённом объёме.
Различают глобулярную (шарообразную) и

фибриллярную (вытянутую, волокнистую) третичную структуры.
Третичная структура
формируется автоматически,
самопроизвольно и полностью
определяется первичной
структурой белка. При этом
во взаимодействие вступают
боковые радикалы
аминокислотных остатков.
Стабилизация третичной
структуры осуществляется
за счёт образования между
радикалами аминокислот
водородных, ионных,
дисульфидных связей, а также
благодаря ван-дер-ваальсовым
силам притяжения между
неполярными углеводородными радикалами.

– водородные связи,
4 – гидрофобные взаимодействия,
5 – дисульфидные

связи

отдельных полипептидных цепей и формирование структурно и функционально единого
макромолекулярного

образования.Образовавшаяся
молекула –олигомер,
а отдельные полипептидные
цепи, из которых он состоит –
протомеры, мономеры или
субъединицы (их обычно
чётное количество: 2, 4, реже
6 или 8). Например,молекула
гемоглобина состоит из двух – и двух – полипептидных цепей.
Каждая полипептидная цепь окружает группу гема – небелкового пигмента, придающего крови её красный цвет. Именно в составе гема находится катион железа, способный присоединять и транспортировать по организму необходимый для функционирования организма кислород.
Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуно-глобулины, инсулин, ферритин, почти все ДНК- и РНК-полимеразы.

и отдельных аминокислот используют так называемые «цветные реакции».
Универсальная реакция на

пептидную группу – появление красно-фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде (биуретовая реакция).
Реакция на остатки ароматических аминокислот – тирозина и фенилаланина – появление желтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция).
Серусодержащие белки дают черное окрашивание при нагревании с раствором ацетата свинца(II) в щелочной среде (реакция Фоля).
Общая качественная реакция -аминокислот — образование сине-фиолетового окрашивания при
взаимодействии с нингидрином.
Нингидриновую реакцию дают также и белки.

стадии, а скорость составляющих элементарных реакций — их энергией активации

Еа.
Все метаболические реакции протекают в присутствии специфических катализаторов – ферментов, снижающих энергию активации реакции.
Н2О + СО2 ↔ Н2СО3 ↔ HCО3– + Н+
Одна молекула фермента карбоангидразы катализирует каждую минуту гидратацию 3,6107 молекул СО2.

Скорость биологически важных реакций органических соединений

частица) .
Субстрат - вещество, в котором у атома углерода

происходит разрыв старой и образование новой связи с образованием продуктов реакции.
Белок + n Н2О  полипептиды  олигопептиды 
 дипептиды  -аминокислоты








Полное отсутствие, снижение или чрезмерное увеличение активности какого-либо фермента приводит к развитию заболеваний (энзимопатий).
Определение активности ферментов в сыворотке крови, моче, спинно-мозговой и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний.

мочевины уреазой.
Групповая (относительная) специфичность – катализ субстратов с общими структурными особенностями, т.е.

при наличии определенной связи или химической группы:
– наличие пептидной связи: бактериальный фермент субтилизин специфичен к пептидной связи независимо от строения образующих ее аминокислот, пепсин катализирует разрыв пептидной связи, образованной аминогруппами ароматических аминокислот, тромбин расщепляет пептидную связь только между аргинином и глицином.
– наличие ОН-группы: алкогольдегидрогеназа  окисляет до альдегидов одноатомные спирты (этанол, метанол, пропанол).
Стереоспецифичность – катализ только одного из стереоизомеров:
– специфичность к L- или D-аминокислотам – например, почти все ферменты человека взаимодействуют с L-аминокислотами,
– специфичность к цис- и транс-изомерам: например, аспартаза реагирует только с транс-изомером – фумаровой кислотой, но не с малеиновой кислотой (цис-изомер).

Специфичность ферментативного катализа

вынужденного индуцированного
соответствия субстрата и активного центра или теория гибких

эластичных групп активного центра.

Механизм ферментативного катализа

трансферазы
гидролазы
лиазы
изомеразы
лигазы

Классификация ферментов

различных атомов, групп атомов и радикалов.

имеют более простое строение, чем субстрат. Подклассы гидролаз: эстеразы, фосфатазы,

гликозидазы, пептидазы.

отщепления - присоединения различных групп от субстратов негидролитическим путем. Эти

реакции сопровождаются образованием двойной связи и выделением таких простейших продуктов, как СО2, H2O, NH3 и т.д.

молекул с использованием энергии распада АТФ или других веществ.

к развитию заболеваний (энзимопатий)
или гибели организма. Вследствии нарушения
синтеза фермента,

ответственного за превра-
щение галактозы в глюкозу развивается
галактоземия (приводит к умственной
отсталости).
Фенилкетонурия (сопровождается расстройством
психической деятельности) – потеря клетками печени
способности синтезировать фермент,
катализурующий превращение фенилаланина
в тирозин.

Определение активности ферментов в крови,
моче, спинно-мозговой жидкости и других
жидкостях организма , позволяет определить
ряд заболеваний на ранних стадиях (инфаркт
миокарда, вирусный гепатит, панкреатит, нефрит и др.).

Болезни, связанные с нарушением действия ферментов

Так, ловчие сети пауков состоят в основном из фиброина –

белка, выделяемого паутинными бородавками. Это сиропообразное вязкое вещество затвердевает на воздухе, превращаясь в прочную и нерастворимую в воде нить. Шелковинки, образующие спиральную нить паутины, содержат клей, удерживающий добычу. Сам паук свободно бегает по радиальным нитям.
Благодаря специальным клеям мухи и др. насекомые способны проявлять просто чудеса акробатики. Бабочки приклеивают к листьям растений свои яйца, некоторые виды стрижей строят гнезда из застывающих выделений слюнных желез, осетровые крепят икру на придонных камнях.
Некоторые виды улиток на зиму или в периоды засухи снабжают раковины специальной «дверью», которую сама улитка возводит из клейкого твердеющего протеина, содержащего известь. Отгородившись от внешнего мира достаточно твердой преградой, улитка пережидает неблагоприятные времена в раковине. Когда ситуация меняется, она просто съедает ее и перестает жить затворницей.
Клеящие вещества, которыми пользуются подводные жители, должны застывать под водой. Поэтому в их состав входят несколько различных протеинов, отталкивающих воду и взаимодействующих между собой с образованием прочного клея. Клей, которым мидии прикрепляются к камню, не растворяется в воде и вдвое крепче эпоксидной смолы. Сейчас этот протеин пытаются синтезировать в лабораторных условиях. Большинство клеящих веществ не переносят влаги, а белковым клеем мидий можно было бы склеивать кости и зубы. Этот белок не вызывает отторжения организмом, что очень важно для медицинских препаратов.

СН3ООС—СН(СН2С6Н5)—NH—СО— СH(NН2)—СН2—СООН.
Вещество известно под торговым названием «аспартам». Аспартам не

только слаще сахара (в 100-150 раз), но и усиливает его сладкий вкус, особенно в присутствии лимонной кислоты. Сладки и многие из производных аcпартама.
Из ягод Dioscoreophylum cumminsii (русского названия нет), найденных в дебрях Нигерии в 1895 году, выделен белок монелин, который слаще сахара в 1500 - 2000 раз. Еще сильнее — в 4000 раз — превзошел сахарозу белок тауматин, выделенный из ярко-красных мясистых плодов другого африканского растения Thaumatococcus daniellii. Интенсивность сладкого вкуса тауматина еще больше увеличивается при взаимодействии этого белка с ионами алюминия. Образующийся комплекс, с торговым названием талин, слаще сахарозы в 35 000 раз; если же сравнивать не массы талина и сахарозы, а число их молекул, то талин окажется слаще уже в 200 тысяч раз!
Еще один очень сладкий белок — миракулин был выделен в прошлом веке из красных плодов кустарника Synsepalum dulcificum daniellii, которые назвали «чудодейственными»: у пожевавшего эти плоды человека изменяются вкусовые ощущения. Так, у уксуса, появляется приятный винный вкус, лимонный сок превращается в сладкий напиток, причем эффект продолжается длительное время. Маленький кусочек тауматина сможет заменить целый мешок сахарного песка!
В начале 70-х годов было синтезировано соединение, самое сладкое из всех синтезированных. Это дипептид, построенный из остатков двух аминокислот — аспарагиновой и аминомалоновой. В дипептиде две карбоксильные группы остатка аминомалоновой кислоты заменены на сложноэфирные группы, образованные метанолом и фенхолом (он содержится в эфирных маслах растений и добывается из скипидара). Это вещество в примерно в 33 000 раз слаще сахарозы. Чтобы плитка шоколада стала привычно сладкой, достаточно долей миллиграмма этой специи.

У каждого вида животных кератин имеет некоторые особенности, поэтому это

слово употребляют во множественном числе. Кератины — нерастворимые в воде белки позвоночных, образующие их волосы, шерсть, роговой слой кожи, ногти. Под действием воды кератин кожи, волос, ногтей размягчается, разбухает, а после испарения воды снова затвердевает.
Основная химическая особенность кератина заключается в том, что в его составе до 15% содержащей серу аминокислоты цистеина. Атомы серы, присутствующие в цистеиновой части молекулы кератина, легко образуют связи с атомами серы соседней молекулы, возникают дисульфидные мостики, которые соединяют эти макромолекулы.
Кератины относятся к фибриллярным белкам. В тканях они существуют в виде длинных нитей — фибрилл, в которых молекулы расположены пучками, направленными в одну сторону.
В этих нитях отдельные макромолекулы соединены
между собой также химическими связями . Спиральные
нити закручены в тройную спираль, а 11 спиралей
объединены в микрофибриллу, которая
составляет центральную
часть волоса.
Микрофибриллы объединяются в макрофибриллы.

химии все слои волоса идентичны и состоят из одного химического

соединения — кератина. Но в зависимости от степени и типа структурирования кератина существуют слои с различными свойствами: кутикула — поверхностный чешуйчатый слой; волокнистый, или корковый, слой; сердцевина.
Кутикула образуется из плоских клеток, перекрывающих друг друга подобно рыбьей чешуе. С точки зрения косметики это наиболее важный слой волоса. Именно от его состояния зависит внешний вид волос: блеск, упругость или, наоборот, тусклость, посеченность. Состояние кутикулы влияет и на процессы окраски волос и их завивки, так как для проникновения препаратов в более глубокие слои волоса, к пигменту, необходимо размягчить кутикулу.
Кератин, из которого состоят «чешуйки», разбухает под действием влаги, особенно если это сопровождается действием тепла и щелочных препаратов (мыло). С точки зрения химии это объясняется разрывом водородных связей в молекулах кератина, которые при высыхании волос восстанавливаются. При набухании пластинок их края встают вертикально, волос теряет блеск. Размягчение кутикулы уменьшает и механическую прочность волоса: во влажном состоянии его легче повредить. Пространство между краями чешуек заполнено кожным жиром, что придает волосам блеск, мягкость, эластичность.
Волокнистый, или корковый, слой образован длинными веретенообразными ороговевшими клетками, расположенными в одном направлении; от него зависят эластичность и упругость волоса. В этом слое содержится пигмент меланин, «ответственный» за цвет волос. Окраска волоса зависит от присутствия в нем меланина и пузырьков воздуха. Светлые волосы содержат рассеянный пигмент, темные — зернистый.