пептидов и белков входит 20 часто встречающихся (важных) аминокислот, все
они α-аминокислоты.Аминокислоты (АК) - содержат одновременно карбоксильную группу - СООН и аминогруппу -NН2
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
АМИНОКИСЛОТЫ. ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ
Содержание
- 1. АМИНОКИСЛОТЫ. ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ
- 2. В природных объектах их обнаружено около 300,
- 3. КЛАССИФИКАЦИЯ α-АМИНОКИСЛОТСАМОСТОЯТЕЛЬНОЛитература:1. Биоорганическая химия: учебник для
- 4. α - АМИНОКИСЛОТЫЗАМЕНИМЫЕ (СИНТЕЗИРУЕМЫЕ)НЕЗАМЕНИМЫЕ (НЕ СИНТЕЗИРУЕМЫЕ)ВАЛИНЛЕЙЦИНИЗОЛЕЙЦИНТРЕОНИНМЕТИОНИНЛИЗИНФЕНИЛАЛАНИНТРИПТОФАН
- 5. По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят на три
- 6. Изоэлектрическая точка (ИЭТ) – это значение
- 7. Биологически важные реакции α-аминокислот
- 8. Декарбоксилирование – синтез биогенных аминов.
- 9. Дезаминирование – удаления α-АК, которая выделяется в
- 10. Слайд 10
- 11. Слайд 11
- 12. Трансаминирование (переаминирование) - реакция переноса –NH2 с
- 13. Слайд 13
- 14. Образование пептидной связи
- 15. Строение белковой молекулыСАМОСТОЯТЕЛЬНО
- 16. БЕЛКИПРОТЕИНЫ (простые белки)В составе только остатки АКПРОТЕИДЫ
- 17. Скачать презентанцию
В природных объектах их обнаружено около 300, но в состав пептидов и белков входит 20 часто встречающихся (важных) аминокислот, все они α-аминокислоты. Аминокислоты (АК) - содержат одновременно карбоксильную группу - СООН
Слайды и текст этой презентации
Слайд 2В природных объектах их обнаружено около 300, но в состав
Слайд 3КЛАССИФИКАЦИЯ α-АМИНОКИСЛОТ
САМОСТОЯТЕЛЬНО
Литература:
1. Биоорганическая химия: учебник для вузов / Н.А.
Тюкавкина, Ю.И. Бауков – М.: Дрофа, 2005. – С.316 –
317.2. Слесарев В.И. Химия: Основы химии живого: Учебник для вузов – СПб:Химиздат, 2001. С. 529 – 533.
Слайд 4α - АМИНОКИСЛОТЫ
ЗАМЕНИМЫЕ (СИНТЕЗИРУЕМЫЕ)
НЕЗАМЕНИМЫЕ
(НЕ СИНТЕЗИРУЕМЫЕ)
ВАЛИН
ЛЕЙЦИН
ИЗОЛЕЙЦИН
ТРЕОНИН
МЕТИОНИН
ЛИЗИН
ФЕНИЛАЛАНИН
ТРИПТОФАН
Слайд 5По кислотно-основным свойствам аминокислоты делят на три группы:
Кислые -
с карбоксильными группами в боковом радикале:
аспарагиновая и глутаминовая кислоты.
Основные
- в боковом радикале имеющие гуанидиновую, имидазольную или аминогруппы:лизин, аргинин и гистидин.
Все остальные - нейтральные.
Слайд 6Изоэлектрическая точка (ИЭТ) – это значение pH раствора,
при котором молекулы существуют в виде диполярных ионов.
Состояние при котором
белок находится в виде диополярного иона (цвиттер-иона), называется изоэлектрическим состоянием (ИЭС).
Слайд 9Дезаминирование –
удаления α-АК, которая выделяется в виде NH3 и
образования α-кетокислоты. Общее количество АК уменьшается.
Дезаминированию не подвергаются
лизин и
пролин. 
Слайд 12Трансаминирование (переаминирование) - реакция переноса –NH2 с АК на α-кетокислоту,
образуются новая кетокислота и новая АК. Реакция обратима.
Подвергаются все АК,
кроме лизина, треонина и пролина.
Слайд 16БЕЛКИ
ПРОТЕИНЫ
(простые белки)
В составе только остатки АК
ПРОТЕИДЫ
(сложные белки)
В составе
остатки АК и (фосфорная к-та, глюкоза, гетероциклические соединения)
Альбумины Глобулины
Протамины Гистоны
Нуклепротеиды Фосфопротеиды Гликопротеиды Хромопротеиды
