Белки как лиганды

регулирует уровень сахара в крови)
Транспортные белки
(гемоглобин доставляет O2 в ткани)
Структурные

БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

белок «сопряжен»,
и без которой его функционирование невозможно,
называется
простетической

уникальную 3D-конформацию
Каждый белок имеет:

белковой цепи в его «нативную» структуру, содержится
в первичной структуре

Ада Йонат

Кембридж
(Великобритания)

Йельский
Университет (США)

Институт Вейцмана
(Израиль)

Исследования структуры и функции рибосомы

Рибосомы нуклеопротеины, в составе которых отношение
РНК/белок составляет 1:1 у высших животных.
Рибосомы служат для биосинтеза белка из аминокислот
по заданной матрице на основе генетической информации,
предоставляемой РНК.
Этот процесс называется трансляцией.
В эукариотических клетках рибосомы располагаются
на мембранах эндоплазматического ретикулума,
но могут быть локализованы и в цитоплазме.
(Рибосомы также являются мишенью для новых антибиотиков)

1.33 Å –
короче одинарной, длинее двойной
(3) Ca атомы, как

генетическим кодом
Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты,
которые не могут синтезироваться

остатка - трипептид
12-20 остатков - oлигопептид
> 20 остатков - полипептид

полипептидную цепь

Мультимерный белок имеет больше, чем одну цепь

Гомомультимерный

имеют
~ 8000 остатков
MW ~ 1 000 000

аминокислот)


Слабые силы
(водородные связи,
ионные,
ван-дер-Ваальсовы и
гидрофобные взаимодействия)
определяют

группы и атомом N амидной группы
Остатков на виток 3.6
Рост

N

C

транспорт О2

2008.
Осаму Шимомура, Мартин Чалфи и Роджер Циен (США)
Флуоресцирующие белки

Калифорнийский университет
(Сан-Диего)

Колумбийский университет

Принстон

флуорофор зелёного
флуоресцентного белка

ионами металлов

(30% Cys, MW = 500 -14000 Dа).
МТ локализованы в

Функции:

запасание металлов
транспорт металлов
детоксификация металлов

Sigel, A.; Sigel, H.; Sigel, R.K.O., Eds. Metallothioneins and Related Chelators.
In “Metal Ions in Life Sciences”. 2009. Vol. 5. Cambridge: RSC Publishing

(< 20 аминокислот) не образуют спиралей в растворах.
Образование комплекса с

Пептид A:

увеличивается
до 90%
в присутствии
Cd2+,
координация с
Cys и His

J. Am. Chem. Soc. 1990, 112, 1630-1632

Пептид В:

увеличивается
до 90%
в присутствии
Cu2+,
координация с
двумя His

6948 -6949, 1999
Каталитические
центры

J. Am. Chem. Soc., 122 (42), 10488 -10489, 2000

остатками гистидина в пептидах
(25 мM HEPES буфер, pH =

Cu

Cu

Cu

and
metal-triggered assembly:
amino acid sequence of

Metal-Triggered Radial Self-Assembly of Collagen Peptide Fibers

J. Am. Chem. Soc., 130 (38), 12610–12611, 2008

of Pim-1 with the enantiomerically pure Ru complex (S)-6
bound

Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45, 1580-1585 (2006)

t_GH with complex 2
Isothermal Titration Calorimetry (ITC) Experiments
Copper complexes
were

Fe(II); (b) dynamic light scattering of H-byp (1 mM), in

mM), in HEPES (10 mM pH 7.0).
Metal-Triggered Radial Self-Assembly