БИОСИНТЕЗ БЕЛКА

на рибосомах с участием молекул мРНК и тРНК.

аминокислоту- триплет.
Каждый триплет кодирует 1 аминокислоту.
ЦАУ-УАУ-УУУ

молекулы ДНК одноцепочечной молекулы РНК, последовательность нуклеотидов который точно соответствует

последовательности нуклеотидов матрицы-полинуклеотидной цепи ДНК

, мРНК ), осуществяемый рибосомой

субъединица рибосомы соединяется с самой первой т-РНК. Эта рибонуклеиновая кислота

несет на себе аминокислоту – метионин. Трансляция всегда начинается именно с этой аминокислоты, так как стартовым кодоном является АУГ, который и кодирует этот первый мономер в белковой цепи
Для того чтобы рибосома узнала стартовый кодон и не начала синтез с середины гена, где последовательность АУГ тоже может оказаться, вокруг начального кодона располагается специальная последовательность нуклеотидов. Именно по ним рибосома узнает то место, на которое должна сесть ее малая субъединица.

цепочки. Продолжительность элонгации зависит от количества аминокислот в белке
Первым делом

к малой субъединице рибосомы присоединяется большая. И начальная т-РНК оказывается в ней целиком. Снаружи остается только метионин. Далее в большую субъединицу заходит вторая т-РНК, несущая другую аминокислоту.
После этого рибосома передвигается по м-РНК ровно на три нуклеотида (один кодон), первая т-РНК отсоединяет от себя метионин и отделяется от комплекса. На ее месте оказывается вторая т-РНК, на конце которой висит уже две аминокислоты

от рибосомы.
Сама органелла может либо распасться на две субъединицы, либо

продолжить свой путь по м-РНК в поисках нового стартового кодона. На одной м-РНК могут находиться сразу несколько рибосом. Каждая из них - на своей стадии трансляции

пептидной связью.

структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие

определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка

гидрофобных взаимодействий
локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже

приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков

водородными связями и гидрофобными взаимодействиями
ковалентные связи (между двумя остатками цистеина

— дисульфидные мостики);
ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
водородные связи;
гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

белкового комплекса
Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул