Эволюция белков

у высших эукариот. На их примере можно рассмотреть эволюцию белков

в целом.

друг с другом. Для этого в некоторой последовательности иногда бывает

необходимо включить пропуски (например, в положении F10 при совмещении последовательности ά – и β – цепей гемоглобина с последовательностью миоглобина).

называется инвариантным. Инвариантность почти всегда является следствием того, что данный

остаток играет особую функциональную или структурную роль. Так, во всех миоглобинах и гемоглобинах в положении F8 обнаруживается гистидин, поскольку он должен образовать ковалентную связь с железом гема.

ее с другой обозначается термином замена . При консервативных заменах

сохраняются химические свойства боковых цепей. Например, во всех глобинах остатки в положении F6 имеют полярные боковые цепи. Боковые цепи, находящиеся во внутренней части белковой глобулы, почти всегда неполярны, и эта неполярность сохраняется на протяжении всей эволюции белков. Остатки, расположенные на поверхности белков, подвергаются более частым и разнообразным заменам, поскольку в большинстве случаев на химические свойства их боковых цепей не налагается жестких ограничений.

совмещая соответствующие последовательности, а результаты таких подсчетов для всего семейства

глобинов могут быть представлены в виде таблицы. Для простоты часто считают, что каждый единичный пропуск эквивалентен одной замене. К примеру, при совмещении последовательности миоглобина и ά – и β – цепей гемоглобина сравнивают 155 положений и найденной число различий заносят в таблицу.

числа различий в аминокислотных остатках. В результате длина «пути» от

белка из одного вида до общего предшественника (точка разветвления) и затем до белка из другого вида оказывается пропорциональной числу аминокислотных различий в сравниваемых последовательностях.

β – цепь гемоглобина лошади равно 47, а для пары

β – цепь гемоглобина человека / β – цепь гемоглобина лошади составляет 24.

изменение в нуклеотидной последовательности определенного гена. Наиболее часто происходят так

называемые точковые мутации, связанные с изменением одного азотистого основания, что влечет за собой изменение типа аминокислотного остатка в одном положении полипептидной цепи.

аминокислотных остатков. Особым типом мутации является удвоение гена, в результате

чего в организме появляются две копи одного и того же гена. Согласно теории естественного отбора, в популяции фиксируются предпочтительно выгодные мутации, т. е. мутации, дающие организму какое – то преимущество.

от одного общего предка. Эволюция глобинов происходила, очевидно, по дивергентному

пути с помощью мутаций. Число различий в аминокислотных последовательностях между любыми двумя белками непосредственно связано с числом мутаций, зафиксированных после того, как эти два белка разошлись от своего общего предка. Поэтому древо родственных связей служит схематическим изображением эволюционного процесса и является филогенетическим древом.

в него гемогруппой. Он уже обладал некоторой способностью переносить кислород.

В результате удвоения гена появились две его идентичные копии, которые, последовательно подвергаясь мутациям, дали начало двум разным белкам.

и гемоглобина, а разделение на ά – и β –

цепи произошло позднее, после удвоения гена примитивного гемоглобина (между ά – и β – цепями гемоглобина существует меньше различий, чем между каждым из этих полипептидов и миоглобином).

проследить пути развития различных биологических видов от их общего предка.

Рассмотрим с этой точки зрения ту часть филогенетического древа глобинов, которая касается β-цепей. β-цепи лошади и человека различаются меньше, чем β-цепи цыплёнка и человека. Это означает, что в эволюционном отношении человек находится ближе к лошади, чем к цыплёнку.

анализа β-цепей, довольно хорошо согласуются с соответствующими данными классической биологической

таксономии. Фактически число аминокислотных различий между двумя видами может служить мерой времени, прошедшего после дивергенции их от общего предка.

накопление в среднем 1% различий в аминокислотных последовательностях между двумя

белками, дивергировавшими от общего предка. Скорость эволюции белков в пределах одного семейства постоянна, однако, она сильно варьирует для белков, принадлежащих к разным семействам, что, по-видимому, связано с разным давлением отбора.

Любое изменение его аминокислотной последовательности скорее всего нарушило бы его

функцию и оказалось летальным для организма. Поэтому Гистон IV эволюционирует очень медленно (1% изменений в последовательностях за 600 млн. лет).

при превращении его в фибрин в процессе свёртывания крови. Очевидно,

что сохранение определённой последовательности в данном случае не столь важно, поэтому скорость эволюции фибринопетидов весьма высока.

Он принимает участие в транспорте электронов, обнаружен у животных, растений

и у бактерий. Широко распространён в природе, поэтому представляет собой прекрасную модель для изучения скорости эволюции белков.

промежуточное положение между скоростями эволюции фибринопептидов и гистона IV. По

сравнению с гемоглобинами цитохром С эволюционирует медленнее, что говорит о более жестких ограничениях, налагаемых на структуру цитохрома С.