Как Вы понимаете эти слова?

связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем

какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явление жизни».
Ф. Энгельс

организме человека.

белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу

NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал

также продукты их неполного гидролиза, которые содержат не менее двух

пептидных связей. Биуретовая реакция обусловлена присутствием в белках пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с сульфатом меди (ІІ) окрашенные медные солеобразные комплексы.

свойствами и функциями? Гипотеза: От сложного строения белков зависят их

свойства и функции. Цели: Изучить строение, свойства и функции белков в живой клетке. Задачи: 1. 2. 3.

из около 170 известных.

Как из 33 букв алфавита мы

можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

– 15-17% (≈ 16%);
Н (водород) – 6-8%;
S (сера)– 0-2%.
Азот

- это постоянный компонент белков и по его количеству можно определить содержание белка в тканях.
Содержание белков в органах человека составляет в среднем 18-20% сырой массы ткани.

счет поступления белков пищи. (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глютамин,

глютаминовая кислота,тирозин, цистеин, цистин и др.)

Незаменимые

Не могут быть синтезированы в организме.
Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н.
Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.

незаменимых аминокислот

БЕЛКИ

Простые Сложные
(протеины) (протеиды)
только из аминокислот белок + небелковая часть

альбумины, глобулины гемоглобин, нуклеопротеид

остатки фосфорной кислоты)
Липопротеиды (аминокислоты + липиды)
Хромопротеиды (аминокислоты +

окрашенными простетические группы различной химической природы)

Металлопротеиды (аминокислоты + металлы)

Сложные белки

(каталитических, транспортных и т.д.) вследствие изменения структуры белковой молекулы.
Денатурацию

вызывают:
физические факторы (высокая температура, ионизирующее излучение),
химические факторы (концентрированные кислоты, щелочи, реакционно-активные соединения, тяжелые металлы ).

активность.
Необратимая
происходит необратимое нарушение первичной структуры белка

полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные, а следовательно очень прочные

связей между группами N-H и С=О.

α–спираль стабилизируется в пространстве благодаря образованию дисульфидных и большого количества

водородных связей между аминокислотами полипептидной цепи оси спирали.

Например – кератин.

β - спираль

β – спираль (складчатая)– две параллельные полипептидные цепи, соединены между собой с помощью водородных связей, перпендикулярно цепям.
Подобную структуру имеют фибриллярные белки (коллаген, фиброин (белок шелка)).

заряженные ионогенные группы (ионные связи);
2. водородные связи между полярными (гидрофильными)

R-группами;
3. гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;
4. дисульфидные (ковалентные) связи между радикалами двух молекул цистеина. Они повышают стабильность третичной структуры, но в ряде белков они могут вообще отсутствовать.

комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей.
В стабилизации четвертичной

структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

участвуют в большинстве жизненных процессов клетки.
Белки осуществляют обмен веществ

и энергетические превращения.
Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.

клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток.

Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Микротрубочки из эндотелиальных клеток крупного рогатого скота

17,6 кДж.
Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до

конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также

гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость (белки-каналы и белки-переносчики).
Белки-каналы содержат внутренние, заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану.
Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ.

2 — липидный бислой;
3 — интегральный белок;
4 —

«головки» фосфолипидов;
5 — периферический белок;
6 — холестерин;
7 — жирнокислотные «хвосты» фосфолипидов.

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков.
Сплайсинг — процесс вырезания определённых нуклеотидных последовательностей из молекул РНК и соединения последовательностей, сохраняющихся в «зрелой» молекуле, в ходе процессинга РНК.
Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с молекулами ферментов.

в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например,

амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).

ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных

тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоев кожи (дермы);
кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса.

он мог выйти из организма.
Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами

может обеспечивать их детоксикацию.
Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так

и на атаку патогенов.
Иммуноглобулины нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.
Антитела, входящие в состав иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения.
Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами .

химических реакций.
Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то

есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций.
Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК.
Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как, например, пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

оборудование______________________ Объект исследования___________________________ Предмет исследования__________________________ Ход работы. 1. Прилейте по 2 мл. Н2О2 в

пробирке с кусочками мяса, картофелем (сырой, вареный). 2. Запишите наблюдаемые вами явления в таблицу. 3. Дайте объяснения вашим наблюдениям.

разрушилась 3-ая структура белка и это привело в разрушению активного

центра фермента. Выделение кислорода при действии Н2О2 на сырой картофель и мясо свидетельствует о проявлении каталитической функции белка – фермента каталазы. 2Н2О2 = 2Н2О + О2

с его свойствами и функциями? Выводы: Свойства и функции белков отличаются

большим разнообразием, причина которого заключается в колоссальном количестве видов молекул этого соединения.

аминокислот. 4. Соединение, сочетающее в себе признаки кислот и оснований. 5. Пространственная

конфигурация представляющая третичную структуру белка. 6. Высокомолекулярные органические непериодические полимеры, состоящие из аминокислот. 7. Химические связи, соединяющие аминокислоты в первичной структуре белка. 8. Форма, образующая вторичную структуру белковой молекулы. 9.Транспортный белок, для которого характерна четвертичная структура. 10.Двигательный белок. 11. Белки, являющиеся биокатализаторами. 12. Белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки от чужих.

поддерживающая I структуру белков.
Структура белка, представляющая спираль.
Полное разрушение пространственных структур

белков.
Реакция, лежащая в основе получения белков.
Гормон поджелудочной железы.
Биологические катализаторы.
Болезнь, вызываемая недостатком инсулина в организме.
Связи, поддерживающие вторичную структуру белка?
Структура белка, определяющая биологическую активность белка.
Процесс взаимодействия белков с водой.
Структура белка, которая разрушается при нагревании белка с водой.
Структура белка, которая поддерживается эфирными и дисульфидными мостиками.

различные функции.
Изучить параграф 4, повторить 3, ответ на вопросы, выучить

термины и понятия