Разделы презентаций


МЕХАНИЗМ КАТАЛИТИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ

Содержание

Механизм действия ферментов – это последовательность превращений молекул в активном центре фермента, т.е. последовательность стадий катализа:Такая организация катализа отличает ферментативные реакции от не катализируемых превращений.

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1МЕХАНИЗМ КАТАЛИТИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ

МЕХАНИЗМ КАТАЛИТИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ

Слайд 2Механизм действия ферментов – это последовательность превращений молекул в активном

центре фермента, т.е. последовательность стадий катализа:

Такая организация катализа отличает ферментативные

реакции от не катализируемых превращений.

Механизм действия ферментов – это последовательность превращений молекул в активном центре фермента, т.е. последовательность стадий катализа:Такая организация

Слайд 3Механизм действия карбоксипептидазы А
 
Карбоксипептидаза А – протеолитический пищеварительный фермент, катализирующий

специфический гидролиз С-концевого аминокислотного остатка.
Карбоксипептидаза А синтезируется поджелудочной железой в

неактивной форме прокарбоксипептидазы.
Активация фермента происходит под действием трипсина.
Механизм действия карбоксипептидазы А  Карбоксипептидаза А – протеолитический пищеварительный фермент, катализирующий специфический гидролиз С-концевого аминокислотного остатка.Карбоксипептидаза А

Слайд 4Специфичность:
катализирует гидролитическое отщепление С-концевых остатков Тир, Трп и Фен

(при рН > 7 в 12-перстной кишке),
не активна в

отношении Арг, Лиз и Про.

Сывороточная карбоксипептидаза В катализирует специфический гидролиз С-концевых остатков Арг и Лиз.




Специфичность: катализирует гидролитическое отщепление С-концевых остатков Тир, Трп и Фен (при рН > 7  в 12-перстной

Слайд 5Карбоксипептидаза А – металлофермент, содержащий 1 атом цинка, входящий в

состав активного центра.

Активный центр карбоксипептидазы А локализован во впадине

на поверхности апофермента вблизи атома цинка и образован:
Zn2+
Глу-270, Глу-72,
Тир -248,
Арг-145,
Гис-69, Гис-196.

Карбоксипептидаза А – металлофермент, содержащий 1 атом цинка, входящий в состав активного центра. Активный центр карбоксипептидазы А

Слайд 6Zn2+ расположен в углублении вблизи к поверхности фермента и три

координационные связи с двумя остатками гистидина и остатком глутаминовой кислоты

(72), четвертая связь направлена на молекулу воды.
Рядом с ионом цинка есть большой гидрофобный "карман", в котором фиксируется боковая цепь концевого аминокислотного остатка пептидного субстрата.

Zn2+ расположен в углублении вблизи к поверхности фермента и три координационные связи с двумя остатками гистидина и

Слайд 7При связывании субстрата из активного центра вытесняется 5 молекул воды

(эффект десольватации).
Сорбция субстрата в активном центре происходит следующим образом:
свободная карбоксильная

группа субстрата (С-конец) связывается с гуанидиновой группой аргинина 145;
ароматическое кольцо С-концевой аминокислоты помещается в гидрофобный «карман».

При связывании субстрата из активного центра вытесняется 5 молекул воды (эффект десольватации).Сорбция субстрата в активном центре происходит

Слайд 8При связывании субстрата происходит ряд структурных изменений:
Арг-145 сдвигается на 2

Å и взаимодействует с α-СОО--группой расщепляемой пептидной связи;
СОО--группа Глу-270 сдвигается

на 2 Å к субстрату;
связывание субстрата приводит к нарушению водородных связей в апоферменте и Тир-248 сдвигается на 12 Å к гидролизуемой пептидной связи.
В результате этого гидроксильная группа тирозина оказывается возле NH-группы атакуемой связи.
Тир-248, перемещаясь, закрывает зону активного центра.

При связывании субстрата происходит ряд структурных изменений:Арг-145 сдвигается на 2 Å и взаимодействует с α-СОО--группой расщепляемой пептидной

Слайд 9Глу-270 (нуклеофил) образует ангидрид с карбонильной группой расщепляемой пептидной связи.


Zn2+ (электрофил) поляризует кислород этой же карбонильной группы.
Тир-248 взаимодействует

с NH-группой пептидной связи и становится донором водорода для аминогруппы.
Донором протона для гидроксильной группы тирозина является молекула воды.












В результате этих воздействий ангидрид расщепляется.
Глу-270 (нуклеофил) образует ангидрид с карбонильной группой расщепляемой пептидной связи. Zn2+ (электрофил) поляризует кислород этой же карбонильной

Слайд 10В процессе ферментативного гидролитического расщепления пептидной связи карбоксипептидазой А происходит:
сближение

и ориентация субстрата по отношению к функциональным группам активного центра

фермента,
специфическое многоточечное связывание субстрата в активном центре;
индукция конформационных изменений в молекуле фермента;
десольватация зоны активного центра при образовании фермент-субстратного комплекса:
общий кислотно-основный катализ.

В процессе ферментативного гидролитического расщепления пептидной связи карбоксипептидазой А происходит:сближение и ориентация субстрата по отношению к функциональным

Слайд 11МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ СЕРИНОВЫХ ПРОТЕИНАЗ
Сериновые протеазы катализируют специфическое гидролитическое расщепление полипептидных

цепей.
Катализ в сериновых протеазах осуществляется ОН-группой серина.
Кислород в форме

-ОН группы не активен.
Активация кислорода происходит в результате потери Н+ и перехода в форму -О-.

 
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ СЕРИНОВЫХ ПРОТЕИНАЗСериновые протеазы катализируют специфическое гидролитическое расщепление полипептидных цепей.Катализ в сериновых протеазах осуществляется ОН-группой серина.

Слайд 12Отрыв Н+ от Сер-195 осуществляют Гис-57 и Асп-102, образующие вместе

с серином «триаду переноса заряда».

Отрыв Н+ от Сер-195 осуществляют Гис-57 и Асп-102, образующие вместе с серином «триаду переноса заряда».

Слайд 13Субстрат-связывающий центр сериновых протеиназ состоит из:
оксианионовой дыры (образованной функциональными группами

аминокислотных остатков, расположенными в гидрофобном участке), связывающей кислород расщепляемой пептидной

группы,
неспецифической пептид-связывающей площадки, отвечающей (вместе с оксианионовой дырой) за то, чтобы расщепляемая пептидная группа заняла правильное положение относительно активированного атома кислорода Ser195,
специфического субстрат-связывающего кармана, отвечающего за распознавание той аминокислоты, по карбоксилу которой производится расщепление пептида. Этот тип катализа является нуклеофильным.
Субстрат-связывающий центр сериновых протеиназ состоит из:оксианионовой дыры (образованной функциональными группами аминокислотных остатков, расположенными в гидрофобном участке), связывающей

Слайд 14Каталитический центр:
"триада переноса заряда"  — 
Ser195 (оранжевый),
His57 (синий),


Asp102 (малиновый).

Субстрат-связывающий центр:
оксианионовая дыра (зеленый),
неспецифическая субстрат-связывающая площадка (голубой),
субстрат-связывающий

карман (желтый).
Каталитический центр:

Слайд 15Образование фермент-субстратного комплекса
Карбонильная группа расщепляемого пептида атакуется кислородом гидроксигруппы серина.

Образование фермент-субстратного комплексаКарбонильная группа расщепляемого пептида атакуется кислородом гидроксигруппы серина.

Слайд 16Образование С-концевого продукта
Ацильная группа субстрата переносится на ОН-серина и образуется

Р1 (С-концевой продукт).
Гидролиз сложноэфирной связи.

Образование С-концевого продуктаАцильная группа субстрата переносится на ОН-серина и образуется Р1 (С-концевой продукт).Гидролиз сложноэфирной связи.

Слайд 17Образование N-концевого продукта

Образование N-концевого продукта

Слайд 18Ацилферментный активированный комплекс очень не стабилен – это определяется скорость

катализа (гидролиза).
Связывание =СО расщепляемой связи в оксианионовой дыре снижает энергию

переходного состояния.
Ацилферментный активированный комплекс очень не стабилен – это определяется скорость катализа (гидролиза).Связывание =СО расщепляемой связи в оксианионовой

Слайд 19Специфичность сериновых протеиназ:
Химотрипсин – гидролизует связи после ароматических аминокислот.
Эластаза –

гидролизует после нейтральных алифатических аминокислот.
Трипсин – гидролизует после положительно заряженных

аминокислотных остатков.
Специфичность сериновых протеиназ:Химотрипсин – гидролизует связи после ароматических аминокислот.Эластаза – гидролизует после нейтральных алифатических аминокислот.Трипсин – гидролизует

Слайд 20МЕЗАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ РИБОНУКЛЕАЗЫ
Рибонуклеаза А гидролизует 3’,5”-фосфодиэфирные связи в между рибонуклеотидами

в РНК.
В формировании активного центра фермента принимают участие
Глн-11,


Гис-12, Гис-119,
Тре-45,
Фен-120,
Сер-123.
МЕЗАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ РИБОНУКЛЕАЗЫРибонуклеаза А гидролизует 3’,5”-фосфодиэфирные связи в между рибонуклеотидами в РНК. В формировании активного центра фермента

Слайд 21Многоточечное связывание субстрата происходит за счет образования:
шести водородных связей и


гидрофобного взаимодействия пиримидинового основания с бензольным кольцом Фен-120.
 

Многоточечное связывание субстрата происходит за счет образования:шести водородных связей и гидрофобного взаимодействия пиримидинового основания с бензольным кольцом

Слайд 22На первом этапе происходит расщепление связи между остатком фосфорной кислоты

и 5’-гидроксильной группой рибозы.

Реакция протекает по механизму нуклеофильного присоединения

к фосфатной группе.
На первом этапе происходит расщепление связи между остатком фосфорной кислоты и 5’-гидроксильной группой рибозы. Реакция протекает по

Слайд 23.
Донор протона - 2’-гидроксильная группа рибозы.
Акцептор протона -

имидазольное кольцо Гис-12 .
При этом происходит активация кислорода гидроксильной группы

и он приобретает свойства нуклеофила.
. Донор протона - 2’-гидроксильная группа рибозы. Акцептор протона - имидазольное кольцо Гис-12 .При этом происходит активация

Слайд 24Гис-119 отдает протон кислороду 5’-ОН группы. Фосфодиэфирная связь разрывается и образуется

2’,3’-циклофосфат.

Гис-119 отдает протон кислороду 5’-ОН группы.  Фосфодиэфирная связь разрывается и образуется 2’,3’-циклофосфат.

Слайд 25Гис-119 отдает протон кислороду 5’-ОН группы. Фосфодиэфирная связь разрывается и образуется

2’,3’-циклофосфат.
Освобождается продукт – 5’-ОН- олигонуклеотид

Гис-119 отдает протон кислороду  5’-ОН группы.  Фосфодиэфирная связь разрывается  и образуется  2’,3’-циклофосфат.Освобождается продукт

Слайд 26На втором этапе происходит гидролиз образовавшегося циклофосфата.
Донором ОН-группы для

остатка фосфорной кислоты, расщепляемой эфирной связи, является молекула воды.
Донором

водорода для 2’-ОН группы рибозы выступает Гис-12.
На втором этапе происходит гидролиз образовавшегося циклофосфата. Донором ОН-группы для остатка фосфорной кислоты, расщепляемой эфирной связи, является

Слайд 27В результате гидролиза нуклеотидной связи рибонуклеазой А фосфат всегда остается

на
3’-гидроксиле рибозы.
Такая специфичность обеспечивается точной ориентацией гидролизуемого циклофосфата

относительно катализирующих групп.
В результате гидролиза нуклеотидной связи рибонуклеазой А фосфат всегда остается на 3’-гидроксиле рибозы. Такая специфичность обеспечивается точной

Слайд 28В процессе катализа происходит:
многоточечное сорбционное связывание субстрата в активном центре;
реализуются

эффекты сближения и ориентации функциональных групп фермента и субстрата;
полифункциональный катализ

(нуклеофильное присоединение – образование циклофосфата и обобщенный кислотно-основный катализ – расщепление циклофосфатая).
В процессе катализа происходит:многоточечное сорбционное связывание субстрата в активном центре;реализуются эффекты сближения и ориентации функциональных групп фермента

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика