Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Модуль Ферменты Лекция 1 История развития энзимологии. Номенклатура,
Содержание
- 1. Модуль Ферменты Лекция 1 История развития энзимологии. Номенклатура,
- 2. Ферменты или энзимы (Е) – биокатализаторы, от
- 3. В 1783 г. итальянский ученый Спаланцани, изучая
- 4. В 1814 г. русский ученый,
- 5. В 1833 г. французские химики
- 6. Слайд 6
- 7. Ю. Либих и К. Бернар отстаивали химическую
- 8. Слайд 8
- 9. Слайд 9
- 10. После этого стало ясно, что в нем
- 11. Слайд 11
- 12. В 1930 г., норвежец
- 13. С этого периода стало общепринятым утверждение, что все ферменты являются белками
- 14. Большинство ферментов белки Но есть ферменты небелковой природы.
- 15. В 1961 г. в Москве на 5-ом
- 16. Номенклатура ферментов Каждый фермент имеет два
- 17. 1 тип названия находится в зависимости от
- 18. Некоторые ферменты имеют специфическое название: например, пепсин, трипсин и т.д.
- 19. 2 тип включает в себя название субстрата + название реакции, катализируемой данным ферментом Например, лактатдегидрогеназа
- 20. Классификация ферментовВсе ферменты разделены на
- 21. Для каждого фермента существует специальный шифр, состоящий
- 22. Слайд 22
- 23. Например: 1.1.1.1. – алкогольдегидрогеназа
- 24. Классы ферментов:I. ОксидоредуктазыII. ТрансферазыIII. ГидролазыIV. ЛиазыV. ИзомеразыVI. Лигазы (синтетазы)
- 25. I. Оксидоредуктазы Катализируют окислительно-восстановительные реакции
- 26. В классе 17 подклассов. Например:1. Дегидрогеназы
- 27. Пример реакции:
- 28. 2. Оксидазы
- 29. 3. Оксигеназы (гидроксилазы)
- 30. Пример реакции:
- 31. II. Трансферазы Катализируют перенос функциональных групп от одного
- 32. Пример реакции:
- 33. III. Гидролазы Катализилируют реакции гидролиза (расщепление ковалентных связей с
- 34. Например:
- 35. IV. Лиазы Катализируют отщепление от субстратов определенные группы (СО2,
- 36. Примеры реакций:
- 37. Слайд 37
- 38. V. Изомеразы Катализируют р-ции изомеризации Например:
- 39. VI. Лигазы (синтетазы) Катализируют реакции синтеза различных веществ при участии АТФ
- 40. Например:
- 41. Структура ферментовПростые ферменты состоят только из белка
- 42. Если константа диссоциации (Kd) комплекса «белок-кофактор» очень
- 43. Другие термины небелковой части:Кофермент (коэнзим) - часть
- 44. Коферменты:производные витаминов;гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы,
- 45. Убихинон (кофермент Q), участвующий в переносе ē
- 46. Активный центр фермента (А)А – участок ответственный
- 47. 1. Каталитический центр – участок, непосредственно вступающий
- 48. Простой фермент: 1-каталитический участок, 2 - контактный
- 49. Сложный фермент: 1-каталитический участок, 2 – контактный, 3 - кофермент
- 50. Аллостерический (регуляторный) фермент: R - аллостерический (регуляторный) центр
- 51. В активном центре обычно
- 52. Слайд 52
- 53. Слайд 53
- 54. Слайд 54
- 55. У сложных ферментов главную роль контактных и каталитических центров активного центра играет кофермент
- 56. А может содержать различные функциональные группы: NH2
- 57. имидазольные гистидина, тиоэфирные метионина, фенольные группы тирозина, гидрофобные цепи алифатических аминокислот,ароматическое кольцо фенилаланина
- 58. Взаимодействие субстрата с активным центром фермента
- 59. Свойства ферментов. Общность и отличия их от неорганических катализаторов
- 60. Сходство с неорганическими катализаторами : Повышают
- 61. Отличия: Ферменты обладают намного большей активностьюНеорганические
- 62. Ферменты обладают специфичностью, т.е. способностью катализировать строго
- 63. Виды специфичности Абсолютная (индивидуальная) – когда фермент действует только на единственный субстрат
- 64. Групповая (относительная) – когда фермент действует на
- 65. Стереохимическая –
- 66. Выделяют: Стереоспецифичность к одному из оптических стереоизомеров: - к D-сахарам - к L-аминокислотам
- 67. Например:
- 68. Стереоспецифичность
- 69. Пример стереоспецифичности к транс-изомеру
- 70. Различают две основные теории специфичности ферментов: «жесткого соответствия»«индуцированного соответствия»
- 71. 1-ая теория предложена
- 72. Слайд 72
- 73. 2-ую теорию предложил КошлендПо данной теории молекула
- 74. Скачать презентанцию
Ферменты или энзимы (Е) – биокатализаторы, от латинского слова «fermentum» - закваска; от греческого «en zyme» – в дрожжах
Слайды и текст этой презентации
Слайд 1Модуль «Ферменты»
Лекция 1
История развития энзимологии. Номенклатура, классификация,
структура и функции
ферментов.
Слайд 2Ферменты или энзимы (Е) – биокатализаторы, от латинского слова «fermentum»
- закваска; от греческого «en zyme»
– в дрожжах
Слайд 3В 1783 г. итальянский ученый Спаланцани, изучая переваривание мяса у
хищных птиц, показал, что в организме есть катализаторы, расщепляющие мясо.
Сделал вывод, что процессы в живой природе происходят при помощи специфических веществ.
Слайд 4В 1814 г. русский ученый,
К. Кирхгоф впервые установил, что крахмал превращается
в сахар под действием некоторых веществ, находящихся в вытяжке проросших зерен ячменя.
Слайд 5В 1833 г. французские химики А.
Пайен и Ж. Пирсо выделили вещество, расщепляющее крахмал, которое они
назвали диастаза (фермент амилаза)
Слайд 6
Луи Пастер высказал
предположение, что процессы брожения могут вызывать микроорганизмы и,следовательно, связаны лишь с их жизнедеятельностью.
Слайд 7Ю. Либих и К. Бернар отстаивали химическую природу брожения, считая,
что брожение вызывают особые вещества, подобные диастазе (амилазе).
Слайд 8
В 1837 г. шведский
химик Й. Берцелиус показал, что ферменты – это катализаторы, поставляемые живыми клетками. Именно тогда появились термины «фермент» и «энзим»
Слайд 9
В 1897 г. немецкие
ученые Ганс и Эдвард Бухнеры показали, что дрожжевой бесклеточный сок способен Э. Бухнер сбраживать сахар с образованием спирта и СО2
Слайд 10 После этого стало ясно, что в нем содержится смесь ферментов
(«зимаза»), которые функционируют как внутри, так и
вне клеток
Слайд 11
В 1926 г. американский
биохимик Д. Самнер выделил из бобов канавалии фермент уреазу, катализирующий реакцию расщепления мочевины до NH3 и CO2
Слайд 14Большинство ферментов белки
Но есть ферменты небелковой природы.
Н-р, рибозимы, состоящие
из РНК.
Есть ферменты, которые в первую очередь выполняют другие функции.
Н-р, абзимы, являющиеся антителами.
Слайд 15В 1961 г. в Москве на 5-ом биохимическом конгрессе Международная
комиссия по ферментам предложила рекомендации по номенклатуре и классификации ферментов
Слайд 16
Номенклатура ферментов
Каждый фермент имеет два названия:
1 – рабочее (короткое), 2 – систематическое (более полное), применяемое для однозначной идентификации ферментов
Слайд 171 тип названия находится в зависимости от субстрата, на который
действует фермент с добавлением суффикса «аза»
Например, сахараза расщепляет сахарозу,
лактаза – лактозу, мальтаза – мальтозу и т.д.
Слайд 192 тип включает в себя название субстрата + название реакции,
катализируемой данным ферментом
Например, лактатдегидрогеназа
Слайд 20Классификация ферментов
Все ферменты разделены на
6 классов, каждый из которых имеет строго определенный номер.
Классы делятся на подклассы, а те на подподклассы
Слайд 21Для каждого фермента существует специальный шифр, состоящий из 4-х цифр:
1 – номер класса, 2 – номер подкласса, 3 – номер подподкласса, 4 – порядковый номер фермента
Слайд 24Классы ферментов:
I. Оксидоредуктазы
II. Трансферазы
III. Гидролазы
IV. Лиазы
V. Изомеразы
VI. Лигазы (синтетазы)
Слайд 25I. Оксидоредуктазы
Катализируют окислительно-восстановительные реакции с участием
двух субстратов (перенос электронов или атомов водорода с одного субстрата
на другой)
Слайд 26В классе 17 подклассов. Например:
1. Дегидрогеназы
Сюда входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода). В качестве акцепторов водорода используются коферменты: НАД+, НАДФ+, ФАД, ФМН
Слайд 282. Оксидазы
Акцептором ē
служит молекулярный кислород.Пример реакции:
О2 + 4 Н+ + 4 е → 2 Н2О цитохромоксидаза
Слайд 29 3. Оксигеназы (гидроксилазы)
Атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату
Слайд 31II. Трансферазы
Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому.
В зависимости от переносимой группы:
аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтрансферазы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфотрансферазы)
Слайд 33III. Гидролазы
Катализилируют реакции гидролиза (расщепление ковалентных связей с присоединением молекулы воды
по месту разрыва).
Например: протеаза, липаза, фосфолипаза, рибонуклеаза
Слайд 35IV. Лиазы
Катализируют отщепление от субстратов определенные группы (СО2, Н2О, NH2, SH2
и др.) без участия воды или присоединение по двойной связи
молекулы воды
Слайд 41Структура ферментов
Простые ферменты состоят только из белка (пепсин, трипсин, папаин,
рибонуклеаза, фосфатаза, уреаза и др.)
Сложные ферменты -
из белковой части (апофермента) и небелковой (кофактора): низкомолекулярной органической части и/или иона металла
Слайд 42Если константа диссоциации (Kd) комплекса «белок-кофактор» очень мала и обе
части не разделяются при выделении и очистке, то такой фермент
называется холофермент, а кофактор простетической группой
Слайд 43Другие термины небелковой части:
Кофермент (коэнзим) - часть некоторых ферментов, которая
легко отделяется от белковой части фермента и удаляется через полупроницаемую
мембрану при диализе.Кофермент должен быть непосредственно вовлечен в реакцию катализа.
Слайд 44Коферменты:
производные витаминов;
гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы;
нуклеотиды
– доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;
Слайд 45Убихинон (кофермент Q), участвующий в переносе ē и Н+ в
дыхательной цепи;
Фосфоаденозилфосфосульфат (ФАФС), участвующий в переносе сульфата;
S-аденозилметионин (SAM) – донор
метильной группы;глутатион, участвующий в ОВР
Слайд 46Активный центр фермента (А)
А – участок ответственный за присоединение субстрата
(S) и его химическое превращение.
В нем выделяют 2 центра
Слайд 471. Каталитический центр – участок, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие
с субстратом (S)
2. Связывающий центр
(якорная или контактная площадка) – участок обеспечивающий связывание E с S 
Слайд 51В активном центре обычно 12-16 аминокислотных
остатков
АМК А находятся в различных местах полипептидной цепи, нередко на
противоположных концах При пространственной укладке они сближаются и образуют А
Слайд 55У сложных ферментов главную роль контактных и каталитических центров активного
центра играет кофермент
Слайд 56 А может содержать различные функциональные группы:
NH2 (лизина, гуанидиновых групп
аргинина, концевых аминокислот),
COOH (дикарбоновых и концевых аминокислот),
OH (серина
и треонина), SH (цистеина),
Слайд 57имидазольные гистидина,
тиоэфирные метионина,
фенольные группы тирозина,
гидрофобные цепи алифатических
аминокислот,
ароматическое кольцо фенилаланина
Слайд 60
Сходство с неорганическими катализаторами :
Повышают скорость химической реакции, но не
являются их инициаторами и не участвуют в образовании конечных продуктов
(Р)Не сдвигают равновесие химической реакции, ускоряют момент наступления равновесия
Снижают энергию активации
Слайд 61
Отличия:
Ферменты обладают намного большей активностью
Неорганические катализаторы активны в очень жестких
условиях (высокие t, давление, присутствие кислот, щелочей), а ферменты -
в мягких условиях (t тела, атмосферное давление, нейтральное значение pH)
Слайд 62Ферменты обладают специфичностью, т.е. способностью катализировать строго определенные реакции, в
которые вовлечены только субстраты, взаимодействующие с активным центром данного фермента
Слайд 63Виды специфичности
Абсолютная (индивидуальная) – когда фермент действует только на
единственный субстрат
Слайд 64Групповая (относительная) – когда фермент действует на группу субстратов или
на один вид связи.
Например, пепсин действует только на пептидную
связь в различных белках.
Слайд 65Стереохимическая –
когда фермент действует только на один из изомеров.
Самая высокая
специфичность
Слайд 66
Выделяют:
Стереоспецифичность к одному из оптических стереоизомеров:
- к D-сахарам
-
к L-аминокислотам
Слайд 68Стереоспецифичность
к одному из геометрических стереоизомеров:
- к
цис-транс-изомерам- к α- и β-гликозидным связям
(например, фермент амилаза действует только на α-гликозидные связи).
Слайд 70
Различают две основные теории специфичности ферментов:
«жесткого соответствия»
«индуцированного соответствия»
Слайд 711-ая теория предложена
Э. Фишером
предусматривает наличие абсолютного совпадения А и S
(«ключ-замок»): S является как бы «ключом», соответствующим «замку» – А
Слайд 732-ую теорию предложил Кошленд
По данной теории молекула фермента является гибкой,
конформация фермента и активного центра могут изменяться при присоединении субстрата,
т.е. взаимодействие происходит как бы «перчатка на руке»
