Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Презентация по теме : типы химические связи стабилизирующие структуру белка
Содержание
- 1. Презентация по теме : типы химические связи стабилизирующие структуру белка
- 2. Первичная структура белка: порядок чередования аминокислот, соединенных
- 3. Вторичная структура белка: способ укладки полипептидной цепи
- 4. a-cпиральные участки и b-структуры типа складчатого слоя подвергаются
- 5. Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей
- 6. Слайд 6
- 7. Скачать презентанцию
Первичная структура белка: порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке Основа первичной структуры белка: полипептидная цепь Типы связей или взаимодействий которые характерны для первичной структуры белка: связь между α-амино-
Слайды и текст этой презентации
Слайд 1Презентация по теме: типы химические связи стабилизирующие структуру белка
Презентацию выполнил
Слайд 2Первичная структура белка:
порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в
белке
Основа первичной структуры белка:
полипептидная цепь
Типы связей или
взаимодействий которые характерны для первичной структуры белка:
связь между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот
Пептидная связь имеет ряд особенностей, которые в значительной степени влияют на укладку полипептидной цепи в пространстве. В результате взаимодействия неподеленных электронов атома азота, участвующего в образовании пептидной связи, с электронами, образующими расположенную рядом двойную связь
Слайд 3Вторичная структура белка: способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру,
при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними
водородных связей.Если множество последовательно связанных аминокислотных остатков принимает стандартные конформации, формируются вторичные структуры, стабилизированные водородными мостиками в пределах одной пептидной цепи или между соседними цепями. Если такая регулярная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы белка, такой белок образует механически прочные нити или волокна.
Слайд 4a-cпиральные участки и b-структуры типа складчатого слоя подвергаются дальнейшей упаковке, в
результате чего формируется третичная структура белка. Если вторичная структура характеризует
укладку какого-либо участка полипептидной цепи, то третичная структура — это структура всей полипептидной цепи в целом.Растворимые белки обычно бывают глобулярными , то есть их молекулы имеют округлые или эллиптические очертания, хотя среди них встречаются и фибриллярные белки — имеющие форму волокна, или фибриллы.
В принципе, белковая молекула может укладываться различными способами, принимая большое число различных форм (конформаций) в зависимости от условий (рН, температура, наличие ионов).
Слайд 5Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей одинаковой или различной
структуры. Объединение белков становится возможным в том случае, если на
поверхности белка образуется центр связывания для того же самого или другого белка. При объединении нескольких полипептидных цепей образуется белок, для которого характерна четвертичная структура.Связи, которые имеются между субъединицами, как правило, нековалентные (силы гидрофобного взаимодействия, ионные, водородные), хотя в ряде белков (например, белки плазмы крови) субъединицы соединены ковалентными дисульфидными мостиками. Создание белков с четвертичной структурной организацией позволило Природе расширить свои возможности в области качественного разнообразия белков при незначительном увеличении количества генетического материала.
