Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Тканевой обмен аминокислот
Содержание
- 1. Тканевой обмен аминокислот
- 2. Содержание лекции1.Основные реакции обмена аминокислот-реакции по радикалу-реакции
- 3. Слайд 3
- 4. Слайд 4
- 5. Пути утилизации Аминокислот:
- 6. Кроме индивидуальных путей обмена, известен
- 7. Слайд 7
- 8. Слайд 8
- 9. Трансаминирование аминокислот окислительное дезаминирование- прямое
- 10. Первая стадия яв-ся ферментативной с
- 11. ГЛУ+NAD+---?иминоглут кислота + НОН-? ---?α-
- 12. ГДГ- состоит из 6 субъединиц
- 13. Все остальные аминокислоты могут окисляться
- 14. Слайд 14
- 15. Это главный путь удаления азота
- 16. Исключением являются аминокислоты с разветвленным
- 17. Непрямое окислительное дезаминирование. Почти все природные
- 18. Любая а/к α-
- 19. Поскольку обе эти реакции –
- 20. Т.о. можно сказать, что путь синтеза
- 21. Слайд 21
- 22. Слайд 22
- 23. Существует еще один механизм
- 24. Слайд 24
- 25. ГДГ выполняет следующие функции:1.Осуществляет связь обмена а/к
- 26. Слайд 26
- 27. Трансаминирование-это главный путь удаления азота
- 28. Слайд 28
- 29. Исключением являются аминокислоты с разветвленным
- 30. Клиническое значение определения активности трансаминаз
- 31. В сыворотке крови здоровых людей активность
- 32. Наибольшая активность АлАТ приходится на
- 33. Определение активностиАсАТ используется для ранней
- 34. Токсичность аммиака и пути его обезвреживания1.Аммиак в
- 35. 3.Аммиак изменяет соотношение ионов натрия и калия
- 36. Пути обезвреживания аммиака В плазме крови
- 37. 1.Восстановительное аминирование α-КГК + NH3+ NADFH2----------? ГлутаматЦТКГДГ
- 38. Слайд 38
- 39. 2.Образование амидов дикарбоновых
- 40. Слайд 40
- 41. 3. Основная масса ГЛН и АСН захватывается
- 42. Кроме того при ацидозе происходит
- 43. 4. Амидирование свободных карбоксильных групп белков (амидированные формы белков устойчивы к протеазам)
- 44. Биосинтез мочевиныЭто основной механизм обезвреживания аммиака. 90%
- 45. Орнитиновый цикл синтеза мочевины (ОЦСМ) протекает в
- 46. Это еще один путь детоксикации
- 47. Слайд 47
- 48. Слайд 48
- 49. Мочевина- природный антиоксидант, радиопротектор,который взаимодействует
- 50. Энергетическая стоимость ЦСМ ЦСМ
- 51. 2- когда синтез-ся карбомоилфосфат (
- 52. Слайд 52
- 53. Слайд 53
- 54. Биологическая роль ЦСММеханизм детоксикации аммиакаМеханизм регуляции КЩС(
- 55. Слайд 55
- 56. Врожденные дефекты ЦСМ Врожденные дефекты ферментов
- 57. Слайд 57
- 58. Слайд 58
- 59. Слайд 59
- 60. Регуляция ЦСМ Краткосрочная: на уровень 1-го
- 61. Слайд 61
- 62. Пути вступления аминокислот в ЦТКВ процессе детоксикации
- 63. Но в экстремальных ситуациях (диабет,
- 64. Дальше, после истощения запасов
- 65. После истощения запасов липидов наступает терминальная
- 66. Слайд 66
- 67. Слайд 67
- 68. Реакции декарбоксилирования аминокислот лежат в основе образования
- 69. и психических заболеваний оказывают влияние
- 70. Слайд 70
- 71. Слайд 71
- 72. Слайд 72
- 73. Норадреналин - основной нейромедиатор симпатических
- 74. Обмен катехоламинов происходит
- 75. Нарушения метаболизма дофамина служат причиной
- 76. Из триптофана через промежуточный 5-гидрокситриптофан образуется серотонин, соединение с широким спектром действием
- 77. Синтез серотонина, мелатонина
- 78. Серотонин присутствует в самых
- 79. После высвобождения из серотонинергических
- 80. Мелатонин образуется из серотонина в
- 81. Синтез и секреция мелатонина увеличиваются
- 82. Эти суточные колебания синтеза мелатонина
- 83. Слайд 83
- 84. Гистамин образуется путем декарбоксилирования гистидина.
- 85. Эту реакцию катализирует декарбоксилаза ароматических
- 86. Декарбоксилаза in vitro и in
- 87. На первом этапе амин окисляется
- 88. Слайд 88
- 89. Ингибиторы МАО находят применение при лечении гипертонической болезни, депрессивных состояний и т.д.
- 90. Подобно другим биогенным аминам, гистамин
- 91. В головном мозге концентрация аминокислот
- 92. В тканях мозга интенсивно протекают
- 93. g аминомасляная кислота образуется путем декарбоксилирования L-глутамата. Эта реакция катализируется пиридоксальфосфат-зависимым ферментом L-глутамат-декарбоксилазой.
- 94. Она локализована главным образом в
- 95. В особенности важной для нормального
- 96. Биосинтез и деградацию глутамата можно
- 97. Слайд 97
- 98. ГАМК-шунт характерен для клеток центральной нервной
- 99. Декарбоксилирование L- глутамата -
- 100. Катаболизм g-аминобутирата начинается с потери
- 101. ГАМК оказывает тормозящий эффект
- 102. Глутамат, ГАМК, выполняют в нейронах
- 103. Эти аминокислоты образуются в
- 104. Многие моноамины и катехоламины инактивируются
- 105. Слайд 105
- 106. Скачать презентанцию
Содержание лекции1.Основные реакции обмена аминокислот-реакции по радикалу-реакции на карбоксильную группу-реакции на аминогруппу2.Аммиак, пути его образования,токсичность3.Пути детоксикации аммиака4.Пути вступления аминокислот в ЦТК
Слайды и текст этой презентации
Слайд 2Содержание лекции
1.Основные реакции обмена аминокислот
-реакции по радикалу
-реакции на карбоксильную группу
-реакции
на аминогруппу
ЦТК
Слайд 5Пути утилизации Аминокислот:
1.Биосинтез белка
2.Синтез олигопептидов (либеринов, статинов )3.Биогенных аминов
4.Мочевины
5.Креатина, креатинфосфата
6.Азотистые основанания
7.Аминоспирты
8.Никотинамид
9.Желчные кислоты
10.Реакции обезвреживания и энергообмена
АК
Слайд 6 Кроме индивидуальных путей обмена, известен ряд превращений, общий
почти для всех аминокислот. Это реакции:
1.по радикалу (R)- реакции
гидроксилирования ( про----> o-про)разрыва радикала( образование Vit PP и ТРП);
2.Реакции на --СООН группу- декарбоксилирование( образование биогенных аминов, ГИС? гистамин)
3. Реакции на группу NH2- дезаминирование 4х типов:
Слайд 10 Первая стадия яв-ся ферментативной с образованием промежуточного продукта-
иминокислоты, которая спонтанно, без участия фермента, распадается на аммиак и
α- кетокислоту.Этот тип реакций наиболее распространен в тканях
Слайд 11ГЛУ+NAD+---?иминоглут кислота + НОН-?
---?α- кетоглутарат+NADH+H+ + NH3
Первая стадия катализируется ГДГ (анаэробный фермент). Вторая стадия проходит
спонтанно. Реакция- обратима!
Слайд 12 ГДГ- состоит из 6 субъединиц и проявляет свою
активность только в мультимерной форме. При диссоциации ГДГ на субъединицы,
в присутствии NADH2, ГТФ, стероидных гормонов), она теряет свою Глутаматдегидрогеназную функцию, но приобретает способность дезаминировать другие аминокислоты (аланин). ГДГ- регуляторный, аллостерический фермент.
Слайд 13 Все остальные аминокислоты могут окисляться и дезаминироваться только
непрямым путем ( т.е. через дополнительную стадию трансаминирования).
Коферментом
трансаминаз является фосфорилированная форма Vit В6- пиридоксальфосфат, который в процессе реакции обратимо превращается в пиридоксальаминфосфат
Слайд 15 Это главный путь удаления азота у аминокислот. Выделены
трансаминазы, катализирующие переаминирование большинства аминокислот. После поступления пищевых аминокислот из
воротной вены, например, значительная часть их в печени подвергается переаминированию.
Слайд 16 Исключением являются аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом, для
которых в печени нет соответствующих трансаминаз, о чем говорит более
высокая концентрация таких аминокислот в крови, оттекающей от печени по сравнению с концентрацией в крови воротной вены.
Слайд 17 Непрямое окислительное дезаминирование.
Почти все природные а/к сначала реагируют
с α-КГК в реакции трансаминирования с образованием ГЛУ и соответствующей
кетокислоты, а образовавшаяся ГЛУ затем подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием ГДГ.Т.е. все а/к подвергаются дезаминированию непрямым путем, только через стадию образования ГЛУ
Слайд 19 Поскольку обе эти реакции – и трансаминирование, и
прямое дезаминирование- обратимы, то создаются условия для синтеза новой заменимой
а/к, если в организме есть соответствующие кетокислоты. Организм человека не наделен способностью синтезировать углеводные скелеты( т.е. α-кетокислоты) незаменимых а/к. Этой способностью обладают растения.
Слайд 20 Т.о. можно сказать, что путь синтеза заменимых а/к в
организме- это непрямое окислительное дезаминирование, которое запущеное в обратном направлении.
Этот путь называется трансаминированием.
Слайд 23
Существует еще один механизм непрямого дезаминирования
α- а/к, при которм ГЛУ, АСП, и АМФ выполняют роль
системы переноса NН2- группы:
Слайд 25ГДГ выполняет следующие функции:
1.Осуществляет связь обмена а/к с ЦТК через
α-кетоГЛУ
2.Обеспечивает связывание аммиака
3.Обеспечивает синтез всех заменимых аминокислот
4.Обеспечивает перекачку протонов с
NADH на NADFH ( пластическая функция при синтезе а/к)
Слайд 27 Трансаминирование-это главный путь удаления азота у аминокислот. Выделены
трансаминазы, катализирующие переаминирование большинства аминокислот. После поступления пищевых аминокислот из
воротной вены, например, значительная часть их в печени подвергается переаминированию.
Слайд 29 Исключением являются аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом, для
которых в печени нет соответствующих трансаминаз, о чем говорит более
высокая концентрация таких аминокислот в крови, оттекающей от печени по сравнению с концентрацией в крови воротной вены.
Слайд 30
Клиническое значение определения активности трансаминаз
Для клинических целей наибольшее значение
имеют 2 трансаминазы- АсАТ и АлАТ
АсАТАСП + α-КГК ЩУК+ ГЛУ
АлАТ
АЛА + α-КГК ПВК + ГЛУ
Слайд 31 В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в
среднем составляет-15-20 Е., по сравнению с десятками и сотнями тысяч
единиц во внутренних органах и тканях. Поэтому органические поражения при остых и хронических заболеваниях сопровождаются деструкцией клеток, и выходу АсАТ и АлАТ из очага поражения в кровь.
Слайд 32 Наибольшая активность АлАТ приходится на печень, а АсАТ
на миокард. Поэтому определение активности АсАТ в сыворотке крови используется
для ранней диагностики болезней Боткина, а также для ее безжелтушных форм. Высокая активность фермента поддерживается 10-15 дней, затем постепенно снижается.
Слайд 33 Определение активностиАсАТ используется для ранней диагностики ИМ. Причем
увеличение активности наблюдается через 24-36 час. И снижается на 3-7
сутки, при благоприятном исходе.Для дифференциальной диагностики гепатита и ИМ используется коэффициент де Ритиса:
К= АсАТ/ АсАТ = 1.5-2 ( в норме)
Если К>2 – ИМ. Если К < 0.6 ----болезнь Боткина
Слайд 34Токсичность аммиака и пути его обезвреживания
1.Аммиак в тканях протонирован
( NH4+), т.е он связывает Н+, и тем самым изменяект
КЩБ( кислотно- щелочной баланс).2.Аммиак вступает в реакции «насильственного» аминирования α- кетокислот, извлекает из ЦТК важнейшие субстраты и вызывает тем самым низкоэнергетический сдвиг, т.е. состояние близкое к гипоксическому
Слайд 353.Аммиак изменяет соотношение ионов натрия и калия т.к. близок к
ним по физико- химическим свойствам: следовательно нарушается водно- электролитный баланс.
4.Аммиак
обладает нейротоксичностью- изменяет мембранный потенциал нейронов, способен ингибировать биосинтез белка( аминирует белки)
Слайд 36Пути обезвреживания аммиака
В плазме крови содержится 25-40 мМ/л
аммиака. При накоплении последнего возникает тремор, нечленораздельная речь, иногда смерть.
Аммиак- этиологический фактор почечной недостаточности
Слайд 39 2.Образование амидов дикарбоновых
кислот
Т.к.
ГЛН и АСН выделяются с мочой, то они являются транспортной
формой аммиака.ГЛН --? АЛА--? по воротной вене в печень, где аминогруппа идет на синтез мочевины, а углеродные скелеты на ГНГ. Это глюкозо-аланиновый цикл между печенью и мышцами ( цикл Кори)
Слайд 413. Основная масса ГЛН и АСН захватывается почками, где под
действием глутаминазы от них отщепляется аммиак.. Далее он реагирует с
Н+ и дает ион аммония, который экскретируется с мочой. При ацидозе экскреция катиона аммония с мочой увеличивается,т.к. ацидоз активирует глутаминазу и она активно отщепляет аммиак от ГЛН, который в свою очередь активно захватывает протоны и тем самым ликвидирует ацидоз.
Слайд 42 Кроме того при ацидозе происходит потеря Na+ и
K+ с мочой. Это приводит к снижению осмотического давления и
обезвоживанию тканей. Но этот процесс не развивается благодаря образованию NH4+ , который обладает близкими физико- хим. cвойствами с Na+ и K+,замещая их он предотвращает нарушение водно- электролитного баланса. Это аммониогенез
Слайд 43
4. Амидирование свободных карбоксильных групп белков (амидированные
формы белков устойчивы к протеазам)
Слайд 44Биосинтез мочевины
Это основной механизм обезвреживания аммиака. 90% азота организма выводится
в виде мочевины (М)., причем ее количество зависит от количества,
потребляемого белка.. В норме суточное выделение- 25-30г.
Слайд 45Орнитиновый цикл синтеза мочевины (ОЦСМ) протекает в гепатоцитах,т.к. них наиболее
высокая активность ферментов азотного обмена.
Первая р-ция катализируется КФС-1. Существует еще
и КФС-2, которая катализирует такую же р-цию в синтезе пиримидинов. 
Слайд 46 Это еще один путь детоксикации аммиака- синтез пиримидиновых
оснований. Первая и вторая р-ции ЦСМ протекают в МХ. –образуется
цитруллин, затем он выходит в цитоплазму и дальше реакции идут в цитоплазме.
Слайд 49 Мочевина- природный антиоксидант, радиопротектор,который взаимодействует с Fe+2, и
останавливает перекисные процессы. Мочевина изменяет структуру воды, как акцептор а/к
защищает мембраны клеток, блокирует протеолиз и тем самым удлиняет жизнь белков.
Слайд 50 Энергетическая стоимость ЦСМ
ЦСМ « стоит» 3
молекулы АТФ:
2 АТФ на стадии синтеза карбомоилфосфата и 1
атом на стадии синтеза аргининсукцината.Но фактически в процессе используются 4 макроэргических связи АТФ.
Слайд 512- когда синтез-ся карбомоилфосфат
( АТФ—АДФ- 1 макроэр.
связь)
АТФ—АДФ- 1 макроэр. связь
И 2
при синтезе аргининосукцината (АТФ—АДФ—АМФ) – это еще 2 макроэрга.
Слайд 54Биологическая роль ЦСМ
Механизм детоксикации аммиака
Механизм регуляции КЩС( т.к. поставляет СО2.
ЦСМ
поставляет орнитин
Имея митохондриальную локализацию, ЦСМ регулирует потоки а/к по различным
направлениям --- ГНГ, биосинтез белка, липогенез.
Слайд 56Врожденные дефекты ЦСМ
Врожденные дефекты ферментов с 1 по
5. Чем ближе ферментный блок к аммиаку, тем тяжелее клиническая
картина.При недостаточности 1 и 2 ферментов- ярко выраженная гипераммнионемия с летальным исходом.
При недостаточности 3- фермента- повышено содержание цитруллина- цитрулинемия.
При недостаточности 4- ф- аргининоянтарная ацидурия.
Слайд 60Регуляция ЦСМ
Краткосрочная: на уровень 1-го ферменты, который направляет
азот ГЛУ( а значит и всех а/к) в карбомоилфосфат
Долгосрочная: определяется уровнем липолиза, Ацетил-SКоА. Последний при недостатке углеводов, яв-ся наиболее предпочтительным субстратом, чем липиды.
Слайд 62Пути вступления аминокислот в ЦТК
В процессе детоксикации амиака , образующиес
углеродные скелеты могут использоваться в различных потребностях клеток.
Роль а/к в
энергетическом обмене при нормальных условиях невелика, т.к. основными энергетическими субстратами яв-ся все же липиды и углеводы.
Слайд 63 Но в экстремальных ситуациях (диабет, голод, алкогольная интоксикация)
роль аминокислот резко возрастает. На первых этапах главным субстратом яв-ся
мобилизованные при распаде гликогена углеводы (первые 24 часа).
Слайд 64
Дальше, после истощения запасов гликогена, происходит
переключение метаболизма на утилизацию липидов (10-15 дней), с одновременным включением
ГНГ.
Слайд 65 После истощения запасов липидов наступает терминальная стадия- утилизация а/к--?увеличение
аммиака в крови----? увеличению интоксикации----? кома-----? смерть.
Слайд 68Реакции декарбоксилирования аминокислот лежат в основе образования биогенных аминов.
Продукты декарбоксилирования ароматических аминокислот и глутаминовой кислоты выполняют роль нейромедиаторов,и
многие лекарственные препараты, используемые для лечения неврологических
Слайд 69 и психических заболеваний оказывают влияние на метаболизм указанных
соединений. Активная форма витамина В6 является коферментом декарбоксилаз, катализирующих эти
реакции. Реакции декарбоксилирования необратимы
Слайд 73 Норадреналин - основной нейромедиатор симпатических постганглионарных окончаний. И
норадреналин и его метилированное производное, адреналин накапливаются в синаптических отделах
нейронов, которые их секретируют.
Слайд 74
Обмен катехоламинов происходит при участии катехоламин-O-метилтрансферазы,
(КOMT) и тираминазы, (MAO). Оба эти фермента широко распространены в
организме, хотя КОМТ не обнаружен в нервных окончаниях
Слайд 75 Нарушения метаболизма дофамина служат причиной болезни Паркинсона.
Из триптофана через промежуточный 5-гидрокситриптофан образуется серотонин, соединение с широким
спектром действием
Слайд 76Из триптофана через промежуточный 5-гидрокситриптофан образуется серотонин, соединение с широким
спектром действием
Слайд 78
Серотонин присутствует в самых высоких концентрациях
в тромбоцитах и в желудочно-кишечном тракте. Меньшие количества найдены в
ядрах мозга (лимбическая система, новая кора) и сетчатке.
Слайд 79 После высвобождения из серотонинергических нейронов, большая часть
высвобождаемого серотонина возвращается активно секретируемыми клетками. Некоторые антидепрессанты ингибируют этот
механизм, способствуя более длительному пребыванию серотонина в синаптической щели.
Слайд 80 Мелатонин образуется из серотонина в эпифизе и сетчатке,
в которых находится N-ацетилтрансфераза. Парехиматозные клетки эпифиза секретирует мелатонин в
кровь и цереброспинальную жидкость.
Слайд 81 Синтез и секреция мелатонина увеличиваются в течение темнового
периода дня и поддерживаются в низком уровне в течение светлых
часов.
Слайд 82 Эти суточные колебания синтеза мелатонина регулируются с участием
норадреналина, секретируемого постганглионарными симпатическими нервами, иннервирующими эпифиз.
Мелатонин
в свою очередь ингибирует синтез и секрецию других медиаторов (дофамин и ГАМК). 
Слайд 84 Гистамин образуется путем декарбоксилирования гистидина.
Гистамин играет
важную роль в о многих патологических процессах. Он образуется из
гистидина путем декарбоксилирования.
Слайд 85 Эту реакцию катализирует декарбоксилаза ароматических L-аминокислот. Этот фермент
не обладает выраженной субстратной специфичностью и катализирует также декарбоксилирование ДОФА,
5-гидрокситриптофана, фенилаланина, тирозина и триптофана.
Слайд 86 Декарбоксилаза in vitro и in vivo ингибируется а-метиламинокислотами,
применяемыми в клинике в качестве гипотензивных средств. В большинстве клеток
имеется также специфическая декарбоксилаза гистидина.
Слайд 87 На первом этапе амин окисляется с передачей водородов
на ФАД и образованием аммиака и соответствующего альдегида, а на
втором этапе восстановленный кофермент окисляется молекулярным кислородом с образованием пероксида водорода.
Слайд 89 Ингибиторы МАО находят применение при лечении гипертонической болезни,
депрессивных состояний и т.д.
Слайд 90 Подобно другим биогенным аминам, гистамин разрушается путем окислительного
дезаминирования при помощи моноаминоксидаз- флавинзависимых ферментов, локализованных преимущественно в митохондриях
(МАО). Реакция необратима и протекает в два этапа.
Слайд 91 В головном мозге концентрация аминокислот почти в 8
раз выше, чем в плазме крови, и существенно выше, чем
в печени. В особенности высоким является уровень глутамата (примерно 5-10 мМ) и аспартата (2-3 мМ).
Слайд 92 В тканях мозга интенсивно протекают метаболические превращения аминокислот,
такие, как окислительное дезаминирование, трансаминирование, модификация боковой цепи и др.
Слайд 93 g аминомасляная кислота образуется путем декарбоксилирования L-глутамата. Эта реакция катализируется
пиридоксальфосфат-зависимым ферментом L-глутамат-декарбоксилазой.
Слайд 94 Она локализована главным образом в нейронах центральной нервной
системы, преимущественно в сером веществе головного мозга.
Слайд 95 В особенности важной для нормального функционирования головного мозга
является реакция декарбоксилирования, в результате которой образуется γ-аминомасляная кислота (γ-аминобутират)
(ГАМК, GABA) (предшественник — глутамат) и биогенные амины.
Слайд 96 Биосинтез и деградацию глутамата можно рассматривать, как побочный
путь цитратного цикла (ГАМК-шунт), который в отличие от основного цикла
не приводит к синтезу гуанозин-5'-трифосфата.
Слайд 98 ГАМК-шунт характерен для клеток центральной нервной системы, но не
играет существенной роли в других тканях.
Слайд 99 Декарбоксилирование L-
глутамата - это основной путь
биосинтеза g-аминомасляной кислоты. Возможно также ее образованием из путресцина (продукт
дезаминирования орнитина)
Слайд 100 Катаболизм g-аминобутирата начинается с потери аминогруппы и образования
янтарного полуальдегида. Последний может быть восстановлен в g-гидроксибутират при участии
L-лактатдегидрогеназы, либо окислиться с образованием янтарной кислоты и затем в цикле лимонной кислоты до СО2 и Н2О.
Слайд 101
ГАМК оказывает тормозящий эффект на деятельность
ЦНС.
Ее препараты используют при лечении заболеваний ,
сопровождающихся возбуждением коры головного мозга 
Слайд 102 Глутамат, ГАМК, выполняют в нейронах функцию медиаторов. Они
хранятся в синапсах и выделяются при поступлении нервного импульса.
Переносчики индуцируют или ингибируют потенциал действия, контролируя тем самым возбуждение соседних нейронов.
Слайд 103
Эти аминокислоты образуются в реакции трансаминирования
из промежуточных метаболитов цитратного цикла, 2-оксоглутарата и оксалоацетата
Слайд 104
Многие моноамины и катехоламины инактивируются аминоксидазой (моноаминоксидазой, "МАО")
путем дезаминирования с одновременным окислением в альдегиды. Следовательно, ингибиторы МАО
играют важную роль при фармакологическом воздействии на метаболизм нейромедиаторов.
