Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции
Содержание
- 1. Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции
- 2. Кинетика − раздел химии, изучающий механизмы химических
- 3. Для реакции в общем виде aA + bB
- 4. 1. Природа реагирующих веществ: определяется видом частиц
- 5. 3. Температура: описывается правилом Вант-ГоффаДля химических реакцийγ
- 6. Для эффективного взаимодействия частицы должны: 1. столкнуться; 2. иметь
- 7. , где Еа (кДж/моль) − энергия активации. Еа −
- 8. 1. По уравнению Аррениуса. 2. Графический Способы расчёта ЕаϕCAB
- 9. Число молекул реагентов, участвующих в простой одностадийной
- 10. … ∑ всех показателей степеней концентраций реагирующих
- 11. Кинетические уравнения для элементарных реакций 0, I и II порядка
- 12. 1. Метод изолирования Оствальда. 2. Метод подбора кинетических уравнений. 3. Графический tgϕ = ПМетоды определения ПϕCAB
- 13. 4. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к
- 14. Катализа́тор — ……вещество, ускоряющее реакцию, но не
- 15. 1. Гомогенный катализ – катализатор находится в
- 16. ФерментН+СубстратРеагентПродукт
- 17. 2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат
- 18. 3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических
- 19. Эмиль Герман Фишер(1852-1919)В 1890 г. предположил, что
- 20. За счёт образования Е-S комплекса, в котором
- 21. Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для
- 22. Уравнение Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость
- 23. Графическое отображение уравнения Михаэлиса–МентенПри низких [S] −
- 24. Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее
- 25. Конкурентное ингибированиеИнгибитор конкурирует с субстратом за активный
- 26. Неконкурентное ингибированиеИнгибитор не мешает связыванию субстрата с
- 27. EIS E
- 28. Спасибо завнимание!
- 29. Скачать презентанцию
Кинетика − раздел химии, изучающий механизмы химических реакций и скорости их протекания. Скорость − изменение концентрации (моль/л) реагирующих веществ в единицу времени (сек., мин., час).Основные понятия кинетики
Слайды и текст этой презентации
Слайд 1Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции. Факторы, влияющие на скорость
Лектор:
канд. хим. наук., доцент Иванова Н.С.
Слайд 2 Кинетика − раздел химии, изучающий механизмы химических реакций и скорости
их протекания.
Скорость − изменение концентрации (моль/л) реагирующих веществ в единицу
времени (сек., мин., час).Основные понятия кинетики
Слайд 3 Для реакции в общем виде
aA + bB → xX +
yY
скорость описывается кинетическим уравнением:
Основные понятия кинетики
Выражение для средней скорости
Выражение для
истинной скорости
Слайд 4 1. Природа реагирующих веществ: определяется видом частиц (атомы, молекулы, ионы).
2.
Концентрация реагирующих веществ: описывается законом действующих масс (ЗДМ)
,где k − const скорости реакции.
Факторы, влияющие на скорость
Слайд 5 3. Температура: описывается правилом Вант-Гоффа
Для химических реакций
γ = 2-4, для
ферментативных
γ = 7-9.
Факторы, влияющие на скорость
Якоб Хендрик Вант-Гофф
(1852-1911)
Слайд 6 Для эффективного взаимодействия частицы должны:
1. столкнуться;
2. иметь благоприятную ориентацию;
3. обладать
достаточной
энергией.
Основные положения теории активных соударений
СВАНТЕ АВГУСТ АРРЕНИУС
(1859-1927)
Слайд 7
,
где Еа (кДж/моль) − энергия активации.
Еа − минимальная энергия частиц,
достаточная для того, чтобы частицы вступили в реакцию.
Энергия активации
Уравнение Аррениуса
Слайд 9 Число молекул реагентов, участвующих в простой одностадийной реакции, состоящей из
одного элементарного акта, называется МОЛЕКУЛЯРНОСТЬЮ реакции.
Мономолекулярная реакция: C2H6 → 2CH3⋅
Бимолекулярная
реакция: CH3⋅ + CH3⋅ → C2H6Пример относительно редкой тримолекулярной реакции: 2NO + O2 → 2NO2
Молекулярность связана с механизмом реакции!
Молекулярность реакции
Слайд 10
… ∑ всех показателей степеней концентраций реагирующих веществ в ЗДМ.
; П = a + b
Порядок реакции по веществу A равен a.
Порядок реакции отражает общую зависимость скорости от концентрации и часто не совпадает с молекулярностью.
Порядок реакции − …
Слайд 12 1. Метод изолирования Оствальда.
2. Метод подбора кинетических уравнений.
3. Графический
tgϕ =
П
Методы определения П
ϕ
C
A
B
Слайд 13 4. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление
изменения скорости химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество
и состояние которых в ходе реакции не изменяются.Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Берцелиусом.
Йёнс Якоб Берцелиус
(1779–1848)
Слайд 14Катализа́тор — …
…вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав
продуктов реакции.
В отношении катализатора выполняются 2 условия:
1. катализатор ускоряет реакцию,
для которой ΔG <0.2. Катализатор не смещает химического равновесия, т.е. не влияет на Кр.
Слайд 151. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с
субстратом. Характерным примером является кислотно-основный катализ, который реализуется в организме
при гидролизе жиров, спиртовом и молочном брожении, окислении С6Н12О6 и т. п. Скорость определяется по формуле:Виды катализа
Слайд 172. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных
фазах. Особенность таких катализаторов − наличие активных и аллостерических центров.
Активный центр − центр, обладающий каталитической активностью.
Аллостерический центр участвует в явлении, которое носит название индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот.
Виды катализа
Слайд 183. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии
белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот вид катализа относится к
микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с гомогенным катализом. Отличие ферментов от других катализаторов − высокая активность и селективность первых.Виды катализа
Слайд 19
Эмиль Герман Фишер
(1852-1919)
В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется
точным соответствием формы активного центра фермента и структуры субстрата. Такая
трактовка называется моделью «ключ-замок».
Слайд 20За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в
субстрате, уменьшается прочность разрываемых связей, значительно уменьшается Еа, а скорость
реакции сильно возрастает.
Слайд 21Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более
реалистична индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот. Неправильные субстраты —
слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру, поэтому аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата под структуру активного центра.P1
P2
Слайд 22
Уравнение Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой
ферментом, от концентрации субстрата и фермента. Простейшая кинетическая схема, для
которой справедливо уравнение Михаэлиса:Уравнение имеет вид:
где Vm – максимальная скорость реакции, равная kcatEo;
KM – константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;
S – концентрация субстрата.
Кинетическая работа фермента
Слайд 23Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен
При низких [S] − реакция I порядка;
V=k[S]
При высоких [S] − реакция 0 порядка; V=k[E]
![Графическое отображение уравнения Михаэлиса–МентенПри низких [S] − реакция I порядка; V=k[S]При высоких [S] − реакция 0 порядка;](/img/thumbs/b49d82ee8d194dfe5452519d88284c28-800x.jpg "Химическая кинетика. Молекулярность и порядок реакции Графическое отображение уравнения Михаэлиса–МентенПри низких [S] − реакция I порядка; V=k[S]При")
Слайд 24Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение
различных химических реакций.
Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции.
Слайд 25Конкурентное ингибирование
Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В
результате не образуется ES − комплекс и продукты реакции.
Слайд 26Неконкурентное ингибирование
Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен
присоединяться как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу
с одинаковой эффективностью. Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату.
